Proteína

Unha representación en 3D da estrutura da mioglobina. Esta proteína foi a primeira cuxa estrutura foi tirada mediante a cristalografía por raios X.

Proteína (do grego πρωτεϊνη, primeiro) é unha macromolécula cuxos monómeros son α-aminoácidos. As proteínas son moléculas orgánicas esenciais na estrutura e función dos seres vivos (por exemplo, forman parte integral dos tecidos biolóxicos e moitas delas funcionan como encimas). Son substancias sólidas, incoloras, coloidais, insolúbeis en solventes orgánicos, uns con algunha solubilidade en auga, e outros con algunha solubilidade en solucións acuosas diluídas de ácidos, bases ou sales.

Funcións e características

A súa función nutritiva fundamental é plástica, formadora de estruturas orgánicas. Tamén poden servir en determinados casos como fonte de enerxía, pero nunha alimentación equilibrada esta función é asumida polos carbohidratos e os lípidos.

Existen 23 aminoácidos proteinoxénicos coñecidos, dos cales 8 son esenciais para o ser humano, é dicir, que o noso organismo non é capaz de sintetizar, polo que temos que inxerilos a través dos alimentos. A calidade nutritiva dunha proteína, o seu valor proteico, vén determinado polo número de aminoácidos esenciais que conteña (ademais de pola súa dispoñibilidade, naturalmente).

Síntese biolóxica

As proteínas son compostos orgánicos de estrutura complexa e masa molecular elevada (entre 15.000 e 20.000.000 u) e son sintetizadas polos organismos vivos nos ribosomas a través da combinación dun número maior ou menor de moléculas de aminoácidos, a través de ligazóns denominadas ligazóns peptídicas.

Parte dunha cadea proteica mostrando as ligazóns peptídicas.

Quimicamente, son compostos cuaternarios de carbono (C), hidróxeno (H), osíxeno (O) e nitróxeno (N), e están constituídas por dous grupos funcionais: o grupo amina (R-N-) dun aminoácido e o grupo carboxilo (R-CO-) doutro, entre os que se estabelecen as ligazóns peptídicas, con perda dunha molécula de auga.

Polo tanto, as proteínas son complexos constituídas por cadeas de aminoácidos ligadas por ligazóns peptídicas. Son macromoléculas con, como mínimo, centos de aminoácidos. Son polímeros que se orixinan dunha reacción de polimerización de aminoácidos que son os monómeros.

Unha cadea de aminoácidos denomínase de "péptido", e estas poden posuír dous aminoácidos (dipéptidos), tres aminoácidos (tripéptidos), catro aminoácidos (tetrapéptidos ) ou moitos aminoácidos (polipéptidos). O termo proteína é dado cando o polipéptido ou un conxunto deles ten unha función (ou varias) determinada.

Síntese química

No laboratorio poden sintetizarse pequenas proteínas por un conxunto de métodos chamados síntese de péptidos, que dependen de técnicas de síntese orgánica para producir péptidos con alto rendemento. A síntese química permite a introdución de aminoácidos non naturais nas cadeas polipeptídicas, como a unión de sondas flourescentes ás cadeas laterais de aminoácidos. Estes métodos son útiles en bioquímica e bioloxía celular de investigación, aínda que xeralmente non para aplicacións comerciais. A síntese química é ineficiente para producir polipéptidos de máis duns 300 aminoácidos, e as proteínas sintetizadas poden non adoptar doadamente a súa estrutura terciaria nativa. A maioría dos métodos de síntese química avanzan desde o extremo C-terminal ao N-terminal, ao revés ca a síntese biolóxica nos ribosomas.

Clasificación

Composición:

Canto á estrutura molecular, as proteínas clasifícanse en:

• Proteínas simples ou homoproteínas:
  • Proteínas constituídas soamente por aminoácidos como, por exemplo, a queratina (cabelo).
  • A hidrólise completa desas proteínas produce unicamente α-aminoácidos.
• Proteínas complexas, conxugadas ou heteroproteínas:
  • Proteínas que presentan a cadea de aminoácidos ligada a un radical diferente (grupo prostético).
  • Dependendo do grupo prostético, as proteínas poden ser clasificadas en:
    • Glicoproteínas: o grupo é un glicidio. Exemplos: mucina (saliva) e osteomucoide (ósos).
    • Cromoproteínas: o grupo é un pigmento. Exemplos: clorofila (vexetais verdes) e hemoglobina (sangue).
    • Fosfoproteínas: o grupo é o ácido fosfórico. Exemplos: vitelina (xema de ovo) e caseína (leite).
    • Nucleoproteínas: o grupo é un ácido heterocíclico complexo.
  • A hidrólise completa desas proteínas produce α-aminoácidos e grupos prostéticos.

Proteínas fibrosas e globulares

• Proteínas fibrosas:

Son aquelas que presentan moléculas distendidas e filamentosas, semellantes a longos fíos. coláxeno e fibrina son exemplos de proteínas fibrosas. Son raras.

• Proteínas globulares:

Presentan as moléculas enroladas como novelos, e son solúbeis na auga formando micelas. A maioría das proteínas presentan estrutura globular, como, por exemplo, as encimas, anticorpos, hemoglobina, proteínas asociadas á clorofila e proteínas estruturais.

Desnaturalización e renaturalización

As proteínas poden desnaturalizar. Isto acontece cando, por acción de substancias químicas ou da calor as proteínas sofren alteración da estrutura terciaria ou a quebra das ligazóns non covalentes da estrutura cuaternaria.

As proteínas perden a súa conformación e, consecuentemente, a súa funcionalidade. A desnaturalización pode ser reversíbel ou irreversíbel.

Dependendo da forma pola cal a proteína foi desnaturalizada, a súa conformación nativa pódese recuperar (renaturalización) retirándose lentamente o axente desnaturalizante, como por exemplo facer unha diálise contra auga para retirar o axente desnaturalizante urea.

Estrutura tridimensional

Artigo principal: Estrutura das proteínas.

Estruturas tridimensionais das proteínas

As proteínas presentan catro niveis de estudo ou de estrutura que dependen da configuración espacial da cadea polipeptídica, do tamaño da cadea, e do tipo de aminoácidos que posúe. As estruturas básicas son:

• Estrutura primaria:

A estrutura primaria é a secuencia linear de aminoácidos unidos por ligazóns peptídicas. Dita estrutura vén predeterminada polo ácido nucleico de orixe.

• Estrutura secundaria:

Constituída por unha cadea de aminoácidos na que se estabelecen ligazóns por pontes de hidróxeno entre os aminoácidos distantes da cadea. Estas ligazóns confírenlle a forma en hélice alfa, folla pregada beta. Esta estrutura depende, entre outros factores, do medio onde a proteína se prega.

• Estrutura terciaria:

Resulta do enrolamento da hélice ou da folla pregada, sendo mantido por pontes de hidróxeno e disulfuro entre aminoácidos da mesma cadea. Esta estrutura confire a actividade biolóxica ás proteínas.

• Estrutura cuaternaria:

Resulta da asociación de varias subunidades peptídicas con estrutura terciaria; estas permanecen unidas a través de ligazóns covalentes coma pontes disulfuro entre cisteínas.

Función biolóxica

As proteínas son as principais moléculas da célula, que levan a cabo as instrucións especificadas na información xenética. Coa excepción de certos tipos de ARN, a maioría das demais moléculas biolóxicas son elementos relativamente inertes sobre as cales actúan as proteínas. As proteínas supoñen a metade do peso seco dunha célula de Escherichia coli, mentres que outras macromoléculas como o ADN e ARN supoñen só o 3% e 20%, respectivamente. O conxunto de proteínas expresadas nunha determinada célula ou tipo celular denomínase proteoma.

As proteínas teñen as seguintes funcións:

Estrutural ou plástica

Son aquelas que participan dos tecidos dándolles rixidez, consistencia e elasticidade. Son proteínas estruturais: coláxeno ( cartilaxes), actina e miosina (músculos), queratina (cabelo), fibrinóxeno (sangue), albumina (ovos) e outras.

Hormonal

Algunhas hormonas (substancias que exercen algunha función específica sobre algún órgano ou estrutura dun organismo) son de natureza proteica, como por exemplo a insulina.

Defensa

Os anticorpos son proteínas (inmunoglobulinas) que participan na defensa do organismo contra microorganismos e todo tipo de substancias estrañas.

Enerxética

Obtención de enerxía a partir dos aminoácidos que compoñen as proteínas. Esta é unha función de urxencia en organismos superiores, cando a indispoñibilidade de ácidos graxos ou monosacáridos así o dita.

Enzimática

Posibilitan as reaccións bioquímicas como, por exemplo, as lipases, permitindo reducir a enerxía libre de Gibbs de activación.

Transporte

Algunhas proteínas transportan substancias. Por exemplo, os gases respiratorios (osíxeno e dióxido de carbono) son transportados por proteínas como a hemoglobina e hemocianina.

Unión a outras moléculas

Modelo do encima hexoquinase. A escala, na esquina superior dereita aparecen dous dos seus substratos, ATP e glicosa.

A principal característica das proteínas que lles permiten realizar o seu diverso conxunto de funcións é a súa capacidade de unirse a outras moléculas de forma específica e firme. A rexión das moléculas proteicas responsable da unión a outras moléculas denomínase sitio de unión e é xeralmente unha depresión na superficie da molécula ou "peto". Esta capacidade de unión está mediada pola súa estrutura terciaria, a cal define o peto do sitio de unión, e polas propiedades químicas das cadeas laterais dos aminoácidos que o rodean. A unión das proteínas a outras moléculas pode ser extraordinariamente forte e específica; por exemplo, a proteína inhibidora da ribonuclease únese á anxioxenina humana cunha constante de disociación sub-femtomolar (<10⁻¹⁵ M) pero non se pode unir a ningún dos seus homólogos de anfibios, as onconases (>1 M). Cambios químicos extremadamente pequenos como a adición dun só grupo metilo a unha molécula á que se debe unir a proteína pode ás veces ser suficiente para case eliminar a unión; por exemplo, a aminoacil ARNt sintetase específica do aminoácido valina distingue esta do aminoácido leucina de cadea lateral moi similar.

As proteínas poden unirse a outras proteínas ou a pequenas moléculas substrato. Cando as proteínas se unen especificamente a outras copias da mesma molécula, poden oligomerizarse para formar fibrilas; este proceso ocorre a miúdo en proteínas estruturais que constan de monómeros globulares que se autoensamblan para formar fibras ríxidas. As interaccións proteína-proteína tamén regulan a actividade encimática, o control do progreso do ciclo celular, e permiten a ensamblaxe de grandes complexos proteicos que levan a cabo moitas reaccións moi relacionadas cunha función biolóxica común. As proteínas poden tamén unirse ou mesmo integrarse nas membranas cellares. A capacidade de unirse a outras moléculas para inducir cambios conformacionais nas proteínas permite a formación de redes de sinalización celular de enorme complexidade. As interaccións entre proteínas son reversibles, e dependen fortemente da dispoñibilidade de diferentes grupos de proteínas ás que se asocian para formar agregados que son capaces de realizar un determinado conxunto de funcións. O estudo da interacción entre proteínas específicas é fundamental para comprender aspectos importantes das funcións celulares, e finalmente as propiedades que distinguen os distintos tipos celulares.