Modificación postraducional

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.

As modificacións postraducionais (MPT) son as modificacións químicas que sofren as proteínas despois da súa tradución nos ribosomas. É un dos pasos finais na síntese de proteínas e, por tanto, da expresión xénica, para moitas proteínas. Moitas proteínas non poderían exercer as súas funcións se non sofren estes cambios.

Modificación postraducional da insulina.

Unha proteína ou cadea polipeptídica é unha cadea de aminoácidos. Durante a síntese de proteínas, poden incorporarse á proteína en formación 20 aminoácidos diferentes. Despois da tradución, a modificación postraducional dun aminoácido amplía as posibles funcións da proteína ao unirlle outro grupo químico funcional (como acetato, fosfato, varios lípidos e carbohidratos), ou cambiar a natureza química do aminoácido (por exemplo, citrulinación), ou provocando cambios estruturais (por exemplo, formación de pontes disulfuro).

Ademais, os encimas poden eliminar aminoácidos do extremo N-terminal da proteína, ou cortar a cadea peptídica polo medio. Por exemplo, a hormona peptídica insulina sofre dous cortes antes de que se formen as pontes disulfuro, e elimínase un propéptido da parte media da cadea; a proteína resultante consta de dúas cadeas polipeptídicas conectadas por pontes disulfuro. Tamén, a maioría dos polipéptidos nacentes empezan co aminoácido metionina porque o codón de inicio do ARNm codifica ese aminoácido, pero este aminoácido xeralmente é separado da proteína durante as modificacións postraducionais.

Outras modificacións, como a fosforilación, son parte habitual dos mecanismos para controlar o estado de funcionamento da proteína, por exemplo activando ou inactivando un encima.

A modificación postraducional das proteínas é detectada por espectrometría de masas ou pola técnica do Eastern blotting.

Adición de grupos funcionais[editar | editar a fonte]

Código xenético. [1] que mostra os aminoácidos como dianas da modificación.

Adición encimática in vivo[editar | editar a fonte]

Adición de grupos hidrófobos para localizar moléculas en membranas[editar | editar a fonte]

Adición de cofactores para potenciar a actividade encimática[editar | editar a fonte]

Modificacións exclusivas de factores de tradución[editar | editar a fonte]

Adición de pequenos grupos químicos[editar | editar a fonte]

Acetilación do extremo N-terminal dunha proteína.
Amidación C-terminal.
Formación do piroglutamato.

Adicións non encimáticas in vivo[editar | editar a fonte]

  • glicación, adición dunha molécula de azucre a unha proteína sen o control dun encima.

Adicións non encimáticas in vitro[editar | editar a fonte]

Adición doutras proteínas ou péptidos[editar | editar a fonte]

Cambios na natureza química dos aminoácidos[editar | editar a fonte]

Cambios estruturais[editar | editar a fonte]

Estatística das modificacións postraducionais[editar | editar a fonte]

Recentemente, compiláronse as estatísticas de cada modificación postraducional detectada experimentalmente ou supostamente utilizando información de proteoma amplo da base de datos Swiss-Prot. [13] Estas estatísticas poden atoparse en http://selene.princeton.edu/PTMCuration/.

Exemplos[editar | editar a fonte]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Gramatikoff K. en Abgent Catalog (2004-5) p.263
  2. Whiteheart SW, Shenbagamurthi P, Chen L, et al. (1989). "Murine elongation factor 1 alpha (EF-1 alpha) is posttranslationally modified by novel amide-linked ethanolamine-phosphoglycerol moieties. Addition of ethanolamine-phosphoglycerol to specific glutamic acid residues on EF-1 alpha.". J. Biol. Chem. 264 (24): 14334–41. PMID 2569467. 
  3. Polevoda B, Sherman F (2003). "N-terminal acetyltransferases and sequence requirements for N-terminal acetylation of eukaryotic proteins". J Mol Biol 325 (4): 595–622. DOI:10.1016/S0022-2836(02)01269-X. PMID 12507466. 
  4. Yang XJ, Seto E (2008). "Lysine acetylation: codified crosstalk with other posttranslational modifications". Mol Cell 31 (4): 449–61. DOI:10.1016/j.molcel.2008.07.002. PMC 2551738. PMID 18722172. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=2551738. 
  5. Bártová E, Krejcí J, Harnicarová A, Galiová G, Kozubek S (2008). "Histone modifications and nuclear architecture: a review". J Histochem Cytochem 56 (8): 711–21. DOI:10.1369/jhc.2008.951251. PMC 2443610. PMID 18474937. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=2443610. 
  6. Glozak MA, Sengupta N, Zhang X, Seto E (2005). "Acetylation and deacetylation of non-histone proteins". Gene 363: 15–23. DOI:10.1016/j.gene.2005.09.010. PMID 16289629. 
  7. Eddé B, Rossier J, Le Caer JP, Desbruyères E, Gros F, Denoulet P (1990). "Posttranslational glutamylation of alpha-tubulin". Science 247 (4938): 83–5. Bibcode 1990Sci...247...83E. DOI:10.1126/science.1967194. PMID 1967194. 
  8. Walker CS, Shetty RP, Clark K, et al. (2001). "On a potential global role for vitamin K-dependent gamma-carboxylation in animal systems. Evidence for a gamma-glutamyl carboxylase in Drosophila". J. Biol. Chem. 276 (11): 7769–74. DOI:10.1074/jbc.M009576200. PMID 11110799. 
  9. Malakhova, Oxana A.; Yan, Ming; Malakhov, Michael P.; Yuan, Youzhong; Ritchie, Kenneth J.; Kim, Keun Il; Peterson, Luke F.; Shuai, Ke; and Dong-Er Zhang (2003). "Protein ISGylation modulates the JAK-STAT signaling pathway". Genes & Development 17 (4): 455–60. DOI:10.1101/gad.1056303. PMC 195994. PMID 12600939. http://www.genesdev.org/cgi/content/full/17/4/455. 
  10. Van G. Wilson (Ed.) (2004). Sumoylation: Molecular Biology and Biochemistry. Horizon Bioscience. ISBN 0-9545232-8-8.
  11. Brennan DF, Barford D (2009). "Eliminylation: a post-translational modification catalyzed by phosphothreonine lyases". Trends in Biochemical Sciences 34 (3): 108–114. DOI:10.1016/j.tibs.2008.11.005. PMID 19233656. 
  12. Mydel P, et al. (2010). "Carbamylation-dependent activation of T cells: a novel mechanism in the pathogenesis of autoimmune arthritis.". Journal of Immunology 184 (12): 6882–6890. DOI:10.4049/​jimmunol.1000075. PMC 2925534. PMID 20488785. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=2925534. 
  13. Khoury, George A.; Baliban, Richard C.; and Christodoulos A. Floudas (2011). "Proteome-wide post-translational modification statistics: frequency analysis and curation of the swiss-prot database". Scientific Reports 1 (90). DOI:10.1038/srep00090. http://www.nature.com/srep/2011/110913/srep00090/full/srep00090.html. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]