Selenocisteína

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Selenocisteína[1]
Identificadores
Número CAS 10236-58-5
PubChem 25076
ChemSpider 23436
UNII 0CH9049VIS
DrugBank DB02345
KEGG C05688
ChEBI CHEBI:16633
ChEMBL CHEMBL109962
Imaxes 3D Jmol Image 1
Propiedades
Fórmula molecular C3H7NO2Se
Masa molar 168,05 g mol−1

Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa.
Referencias

A selenocisteína (Sec ou Se-Cys) é un aminoácido que contén selenio similar á cisteína que forma parte de varios encimas de procariotas e eucariotas (humanos incluídos), e que non pertence ao conxunto de 20 aminoácidos típicos que normalmente forman as proteínas, e considérase un aminoácido especial, que é o 21º aminoácido proteinoxénico de procariotas e eucariotas.

Nomenclatura[editar | editar a fonte]

O comité de nomenclatura da IUPAC/IUBMB recomenda oficialmente para a selenocisteína o símbolo de tres letras Sec e o símbolo dunha letra U. [2]

Estrutura[editar | editar a fonte]

A selenocisteína ten unha estrutura similar á da cisteína, pero cun átomo de selenio ocupando o lugar do xofre típico da cisteína, formando un grupo selenol, que se encontra desprotonado a pH celular (de todos modos, non se sintetiza a partir de cisteína, senón de serina). As proteínas que conteñen un ou máis residuos de selenocisteína denomínanse selenoproteínas.

Bioloxía[editar | editar a fonte]

A selenocisteína comparada coa cisteína ten un pKa máis baixo (5,47) e un potencial de redución máis alto. Estas propiedades fana moi adecuada para proteínas que interveñen en actividades antioxidantes. [3]

A diferenza doutros aminoácidos presentes nas proteínas biolóxicas, a selenocisteína non está codificada directamente no código xenético. [4]. Polo contrario, está codificada dun modo especial no codón UGA, que normalmente é un codón de finalización ou stop. Este mecanismo de codificación denomínase recodificación traducional [5] e a súa eficiencia depende da selenoproteína e de factores de iniciación da tradución [6]. Cando as células crecen en ausencia de selenio, a tradución das selenoproteínas remata no codón UGA, polo que a proteína queda truncada, e o encima non é funcional. A presenza no ARNm dun elemento SECIS (Secuencia de inserción da selenocisteína ou SElenoCisteine Insertion Sequence) fai que o codón UGA pase a codificar a selenocisteína. O elemento SECIS está definido por unhas secuencias de nucleótidos características e por un determinado patrón de emparellamentos de bases na estrutura secundaria. Nas bacterias, o elemento SECIS está localizado tipicamente inmediatamente despois do codón UGA dentro do marco de lectura para a selenoproteína [7]. Nas arqueas e nos eucariotas, o elemento SECIS está na rexión non traducida 3' (ou 3' UTR) do ARNm, e pode facer que múltiples codóns UGA pasen a codificar a selenocisteína [8].

A diferenza doutros aminoácidos, non existe unha reserva libre de selenocisteína na célula. A súa alta reactividade produciría danos nas células. En troques de almacenar selenocisteína, a célula almacena selenio en forma de selenuro (H2Se), que é menos reactivo.

A síntese da selenocisteína ten lugar nun ARNt especializado, que é tamén o que a incorpora aos polipéptidos en tradución. As estruturas primaria e secundaria do ARNt da selenocisteína ou ARNt(Sec), difire da observada nos ARNt estándar en varios aspectos, principalmente en que ten un talo aceptor de 8 pares de bases de lonxitude (nas bacterias) ou de 10 pares (nos eucariotas), unha rexión brazo de lonxitude variable, e substitucións en varias posicións de bases ben conservadas. Os ARNt da selenocisteína son cargados inicialmente con serina por acción dunha seril-ARNt ligase, pero o Ser-ARNt(Sec) resultante non se utiliza na tradución porque non é recoñecido polo factor de tradución normal (EF-Tu en bacterias, eEF1A en eucariotas). En realidade, o que ocorre é que o residuo de serina unido ao ARNt é convertido nun residuo de selenocisteína polo encima selenocisteína sintase (que contén fosfato de piridoxal). Finalmente, o Sec-ARNt(Sec) é especificamente unido a un factor de elongación traducional alternativo (SelB ou mSelB, tamén chamado eEFSec), que o cede de maneira dirixida aos ribosomas que están traducindo ARNm para selenoproteínas. A especificidade deste mecanismo de cesión depende da presenza dun dominio proteico extra (en bacterias, SelB) ou unha subunidade extra (SBP2 no mSelB/eEFSec eucariótico), que se une ás estruturas secundarias de ARN correspondentes formadas polos elementos SECIS nos ARNm de selenoproteínas.

Exemplos de encimas que conteñen selenocisteína son: glutatión peroxidases, tetraiodotironina 5' deiodinases, tiorredoxina redutases, formato deshidroxenases, glicina redutases, e algunhas hidroxenases. Hai 25 proteínas humanas coñecidas que conteñen selenocisteína (selenoproteínas). [9]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Merck Index, 12th Edition, 8584
  2. IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature (JCBN) and Nomenclature Committee of IUBMB (NC-IUBMB) (1999). "Newsletter 1999" (reprint, with permission). European Journal of Biochemistry 264 (2): 607–609. DOI:10.1046/j.1432-1327.1999.news99.x. http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/newsletter/1999/item3.html.
  3. BJ. Byun and YK. Kang (2011). "Conformational preferences and pK(a) value of selenocysteine residue.". Biopolymers 95 (5): 345–53. DOI:10.1002/bip.21581. PMID 21213257.
  4. Böck A. and al. (1991). "Selenoprotein synthesis: an expansion of the genetic code.". Trends Biochem. Sci. 16: 463-467.
  5. Baranov P.V., Gesteland R.F. and Atkins J.F. (2002). "Recoding: translational bifurcations in gene expression.". Gene 286 (5): 187-201. DOI:10.1016/S0378-1119(02)00423-7. PMID 11943474.
  6. J. Donovan and PR. Copeland (2010). "The efficiency of selenocysteine incorporation is regulated by translation initiation factors.". Journal of Molecular Biology 400 (4): 659-64. PMID 20488192.
  7. Recoding: expansion of decoding rules enriches gene expression By John F. Atkins
  8. MJ. Berry and al. (1993). "Functional characterization of the eukaryotic SECIS elements which direct selenocysteine insertion at UGA codons.". The EMBO Journal 12 (8): 3315-22. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC413599/.
  9. GV. Kryukov et al. (2003). "Characterization of mammalian selenoproteomes". Science 300 (5624): 1439-43. http://www.sciencemag.org/content/300/5624/1439.abstract.

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]

Outras lecturas[editar | editar a fonte]