Substrato encimático

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Para outros usos ver substrato

En bioquímica, un substrato é a molécula sobre a que actúa un encima. O encima cataliza unha reacción química na cal o substrato é modificado orixinando un produto. No caso de que na reacción interveña un só substrato, este únese a unha zona do encima chamada centro activo, formando o complexo encima-substrato, e alí terá lugar a reacción. O substrato transfórmase orixinando un ou máis produtos (xa que durante a reacción o substrato pode dividirse), os cales despois libéranse do centro activo. Deste modo, o centro activo queda libre para aceptar outra molécula do substrato e continuar actuando. No caso de que na reacción interveña máis dun substrato, estes deben entrar no centro activo e poden facelo nunha determinada orde, e despois reaccionan orixinando os produtos. O centro activo ten que ter unha forma similar á do substrato para que este poida entrar nel, e debe ter aminoácidos cos grupos químicos axeitados para provocar no substrato unha determinada reacción, que é a reacción característica dese encima. Existe unha especificidade encima-substrato, xa que o encima xeralmente só actúa sobre un só substrato determinado ou sobre varios substratos que son parecidos química e estruturalmente.

Un exemplo de reacción encimática é a formación da callada láctea pola acción sobre o leite do encima dixestivo quimosina ou rennina (non confundir coas quimiocinas nin co encima renal renina). O substrato do encima é a proteína láctea, fundamentalmente caseína. Os produtos son dous polipéptidos que se formaron pola clivaxe (corte) dun substrato peptídico máis longo. Outro exemplo é a descomposición química do peróxido de hidróxeno levada a cabo polo encima catalase, na cal o substrato se converte en auga e gas osíxeno.

Unha reacción encimática pode esquematizarse así:

E + S ⇌ ES → E + P

onde E = encima, S = substrato(s), e P = produto(s).

Mentres que a unión do substrato co encima e a separación do produto son, en xeral, procesos reversibles, o paso intermedio, no cal ten lugar a reacción, pode ser irreversible (como no caso das reaccións comentadas da quimosina e catalase) ou reversible (como por exemplo en moitas reaccións da glicólise).

Ao incrementar a concentración de substrato, increméntase a velocidade da reacción debido á probabilidade de que aumente o número de complexos encima-substrato formados; isto ocorre ata que a concentración do encima se converte nun factor limitante, xa que a altas concentracións de substrato o encima está saturado e non pode aumentar a velocidade da reacción.

Cómpre salientar que os substratos que poden actuar cun encima nos experimentos in vitro poden non ser necesariamente os substratos fisiolóxicos endóxenos dese encima in vivo. É dicir, os encimas non necesariamente levan a cabo no corpo todas as reaccións que son posibles no laboratorio. Por exemplo, a ácido graxo amida hidrolase (FAAH) pode hidrolizar os endocannabinoides 2-araquidonoilglicerol (2-AG) e anandamida en grao comparable in vitro, pero in vivo o bloqueo xenético ou farmacolóxico da FAAH eleva a cantidade de anandamida pero non a de 2-AG, o que suxire que o 2-AG non é un substrato endóxeno in vivo da FAAH.[1] Outro exemplo: observouse que a cantidade de N-acil taurinas (NATs) se incrementa drasticamente en animais que non teñen actividade de FAAH, pero, en realidae, estas substancias in vitro son uns substratos moi pobres para a FAAH.[2]

Substrato en química[editar | editar a fonte]

En química o termo substrato ten un significado máis amplo. Un substrato é unha especie química baixo observación que é obxecto da acción doutros reactivos. Por exemplo, un composto en cuxa transformación intervén un catalizador. A IUPAC advirte que o termo se use con coidado indicando claramente cal especie química da reacción é a que se considera o substrato. [3]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Cravatt BF, Demarest K, Patricelli MP, Bracey MH, Giang DK, Martin BR, Lichtman AH. (2001) Supersensitivity to anandamide and enhanced endogenous cannabinoid signaling in mice lacking fatty acid amide hydrolase. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 98(16):9371-9376.
  2. Saghatelian A, Trauger SA, Want EJ, Hawkins EG, Siuzdak G, and Cravatt BF. (2004) Assignment of endogenous substrates to enzymes by global metabolite profiling. Biochemistry. 43(45):14332-14339.
  3. IUPAC Compendium of Chemical Terminology, Electronic version, http://goldbook.iupac.org/S06082.html