Inmunoglobulina G

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.

A Inmunoglobulina G (IgG) é un isotipo de anticorpo. Está composta por catro cadeas polipeptídicas, dous cadeas pesadas gamma (γ) idénticas entre si e dúas cadeas lixeiras idénticas entre si, dispostas formando unha molécula con forma de Y, como é característico nos monómeros dos anticorpos. Cada IgG ten dous sitios de unión aos antíxenos no extremo dos brazos do Y (rexión Fab). As IgG representan aproximadamente o 75% das inmunoglobulinas do soro sanguíneo humano, polo que son o isotipo de anticorpo máis abundante na circulación.[1] As IgG son producidas e segregadas polas células plasmáticas (linfocitos B activados).

Funcións[editar | editar a fonte]

Os anticorpos son os principais compoñentes do sistema inmunitario. A IgG é o principal isotipo que se encontra no sangue e fluídos extracelulares, o que lle permite controlar as infeccións dos tecidos corporais ao unirse aos patóxenos. Utiliza varios mecanismos inmunes, como:

Os anticorpos IgG xéranse polos procesos de cambio de clase e maduración da resposta a anticorpos e así participa predominantemente na resposta imunitaria secundaria.[3] A IgG segrégase como monómero de pequeno tamaño, o que lle permite perfundir facilmente nos tecidos. É o único isotipo que pode atravesar a través da placenta humana, proporcionando protección ao feto no útero. Xunto coa IgA segregada no leite materno, as IgG que foran absorbidas pola placenta proporcionan ao neonato unha inmunidade humoral antes de que se desenvolva o seu propio sistema inmunitario. O costro contén unha grande porcentaxe de IgG, especialmente no caso do costro bovino. En individuos cunha inmunidade previa a un patóxeno, a IgG aparece arredor de 24-48 horas despois da estimulación antixénica.

Estrutura[editar | editar a fonte]

Inmunoglobulina.

As IgG son moléculas de 150 kDa compostas por catro cadeas peptídicas. Conteñen dúas cadeas idénticas pesadas gamma (γ) de arredor de 50 kDa e dúas lixeiras idénticas duns 25 kDa, polo que ten unha estrutura cuaternaria tetramérica. As dúas cadeas pesadas están enlazadas entre si e coas cadedas lixeiras por medio de pontes difulfuro. O tetrámero resultante ten dúas metades idénticas, e en conxunto ten forma de Y. Cada extremo do Y contén un sitio de unión ao antíxeno idéntico. As rexións Fc das IgGs teñen un sitio moi conservado de N-glicosilación. Os N-glicanos unidos a este sitio son predominantemente estruturas cun núcleo fucosilado de tipo complexo. Ademais, unha pequena proporción de N-glicanos tamén levan residuos de N-acetilglicosamina e ácido siálico con enlace α-2,6.[4]

Movemento interno de baixa frecuencia[editar | editar a fonte]

A IgG ten un número de onda de baixa frecuencia de 28 cm−1 no espectro de Raman.[5] Esta emisión foi asignada ao movemento de latido no baril beta de nove cadeas beta no seu domiio V_H.[6] O mecanismo dinámico do "efecto quelato" e o "efecto disparador" das IgG foi analizado desde o ángulo da resonancia de baixa frecuencia entre os 12 barrís beta dunha molécula IgG.[7]

Subclases[editar | editar a fonte]

Hai catro subclases de IgG (IgG1, 2, 3, e 4) en humanos, denominados por orde da súa abundancia no soro (por tanto, IgG1 é a máis abundante).

Nome Porcentaxe Cruza a placenta facilmente Activador do complemento Únese ao receptor Fc das células fagocíticas
IgG1 66% si (1,47)† o segundo maior alta afinidade
IgG2 23% non (0,8)† o terceiro maior afinidade extremadamente baixa
IgG3 7% si (1,17)† o máis alto alta afinidade
IgG4 4% si (1,15)† non afinidade intermedia
†: Cuota cordón umbilical/concentracións sanguíneas maternas. Baseado nos datos dun estudo xaponés sobre 228 madres. [8]

Nota: A afinidade da IgG polos receptores Fc nas células fagocíticas é específica de cada especie da cal proceden os anticorpos e da súa clase. A estrutura das rexións bisagra dá a cada unha das catro clases de IgG o seu perfil distintivo. Mesmo se hai arredor do 95% de similaridade nas súas rexións Fc, a estrutura das rexións bisagra é relativamente diferente.

A capacidade relativa de diferentes subclases de IgG de fixar o complemento pode explicar por que algunhas respostas de anticorpos antidoantes non danan o enxerto despois dun transplante de órganos.[9]

Nun modelo de anemia mediada por anticorpos utilizando variantes de cambio de isotipo de IgG de autoanticorpos antieritrocitos, encontrouse que a IgG2a era superior á IgG1 na activación do complemento. Ademais, encontrábase que o isotipo IgG2a podía interaccionar moi eficientemente co receptor FcgammaR. Como resultado, requiríanse doses 20 veces maiores de IgG1, en relación aos anticorpos IgG2a, para inducir patoloxía mediada por autoanticorpos. [10]

Uso para o diagnóstico[editar | editar a fonte]

A medida da cantidade de inmunoglobulinas G pode ser unha ferramenta de diagnóstico para certas condicións se o aconsellan certos síntomas. [11] Esta medida pode indicar o estado do sistema inmunitario dunha persoa ante un determinado patóxeno. Un exemplo común desta práctica son as titulacións de anticorpos para demostrar a inmunidade serolóxica das papeiras, sarampelo, roséola, virus da hepatite B, e varicela, entre outros.[12]

As probas de IgG non están indicadas para a alerxia.[13][14]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Junqueira, Luiz C.; Jose Carneiro (2003). Basic Histology. McGraw-Hill. ISBN 0-8385-0590-2.
  2. Mallery DL, McEwan WA, Bidgood SR, Towers GJ, Johnson CM, James LC (2010). "Antibodies mediate intracellular immunity through tripartite motif-containing 21 (TRIM21)". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 107 (46): 19985–19990. DOI:10.1073/pnas.1014074107. PMC 2993423. PMID 21045130. http://www.pnas.org/content/early/2010/11/01/1014074107.
  3. Meulenbroek, A.J.; Zeijlemaker, W.P. (1996).
  4. Stadlmann J, Pabst M, Kolarich D, Kunert R, Altmann F. (2008). "Analysis of immunoglobulin glycosylation by LC-ESI-MS of glycopeptides and oligosaccharides". Proteomics 8 (14): 2858–2871. DOI:10.1002/pmic.200700968. PMID 18655055.
  5. Painter PC, Mosher LE, Rhoads C (July 1982). "Low-frequency modes in the Raman spectra of proteins". Biopolymers 21 (7): 1469–72. DOI:10.1002/bip.360210715. PMID 7115900.
  6. Chou KC (August 1985). "Low-frequency motions in protein molecules. Beta-sheet and beta-barrel". Biophys. J. 48 (2): 289–97. DOI:10.1016/S0006-3495(85)83782-6. PMC 1329320. PMID 4052563. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=1329320.
  7. Chou KC (February 1987). "The biological functions of low-frequency vibrations (phonons). VI. A possible dynamic mechanism of allosteric transition in antibody molecules". Biopolymers 26 (2): 285–95. DOI:10.1002/bip.360260209. PMID 3828475.
  8. Hashira S, Okitsu-Negishi S, Yoshino K (August 2000). "Placental transfer of IgG subclasses in a Japanese population". Pediatr Int 42 (4): 337–42. DOI:10.1046/j.1442-200x.2000.01245.x. PMID 10986861.
  9. ZH Gao et al. (2004). "Immunoglobulin-G subclass antidonor reactivity in transplant recipients.". Liver Transplantation 10 (8): 1055–1059. PMID 15390333.
  10. Azeredo et al. J of Exp Med. 2002. 195: 665.
  11. [|Lakos G] (2008 Mar-Apr), Anti-cyclic citrullinated peptide antibodies of IgG isotype are specific diagnostic markers of rheumatoid arthritis., [1]
  12. "For physicians and hospitals". Quest Diagnostics. http://www.questdiagnostics.com/home/physicians.html.
  13. American Academy of Allergy, Asthma, and Immunology, "Five Things Physicians and Patients Should Question", Choosing Wisely: an initiative of the ABIM Foundation (American Academy of Allergy, Asthma, and Immunology), [2], retrieved August 14 2012.
  14. Cox, L.; Williams, B.; Sicherer, S.; Oppenheimer, J.; Sher, L.; Hamilton, R.; Golden, D.; American College Of Allergy, A. I. T. T. F. et al. (2008). "Pearls and pitfalls of allergy diagnostic testing: Report from the American College of Allergy, Asthma and Immunology/American Academy of Allergy, Asthma and Immunology Specific IgE Test Task Force". Annals of allergy, asthma & immunology : official publication of the American College of Allergy, Asthma, & Immunology 101 (6): 580–592. doi:10.1016/S1081-1206(10)60220-7. PMID 19119701. edit

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros anticorpos[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]