N-terminal

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Tetrapéptido co extremo N-terminal (NH2) á esquerda.

O extremo N-terminal (tamén chamado amino terminal ou NH2-terminal) é o extremo dunha proteína ou cadea polipeptídica que leva un grupo amino libre, por onde se considera que empeza a proteína. O outro extremo leva un grupo carboxilo e denomínase extremo C-terminal. Por convención as secuencias de aminoácidos dos péptidos escríbense empezando polo extremo N-terminal, que se coloca á esquerda. Cando se produce a tradución de proteínas nos ribosomas a partir do ARNm, esta empeza a traducirse polo extremo N-terminal.

Química[editar | editar a fonte]

Todos os aminoácidos teñen un grupo amino e un grupo carboxilo. Os enlaces entre eles para formar unha cadea establécense entre o grupo amino dun deles e o carboxilo do seguinte, formándose un enlace peptídico. Na cadea polipeptídica os grupos amino e carboxilo non están libres, xa que están implicados nos enlaces, excepto os dous dos extremos; nun dos extremos hai un grupo amino libre (N-terminal) e no outro un grupo carboxilo libre (C-terminal).

As proteínas tradúcense desde o N-terminal ao C-terminal. Como o codón de inicio da síntese de proteínas codifica nos eucariotas a metionina, todas as súas proteínas comezan inicialmente por metionina, aínda que despois poden sufrir modificacións postraducionais que eliminan a metionina. Nas bacterias, mitocondrias e cloroplastos a tradución empeza por N-formilmetionina.

Funcións[editar | editar a fonte]

Secuencias de sinalización no extreno N-terminal[editar | editar a fonte]

O extremo N-terminal é a primeira parte da proteína que asoma do ribosoma durante a tradución. Nese extremo pode haber secuencias de sinalización (péptido sinal), que funcionan como un "código postal intracelular" que destina a proteína a unha determinada parte da célula. Estas secuencias de sinalización son normalmente eliminadas despois por unha peptidase. O aminoácido N-terminal dunha proteína é un importante determinante da vida media que vai ter a proteína (a probabilidade de ser degradada), o cal está relacionado coa súa ubiquitinación e segue unha regra chamada regra do extremo N.

  • Péptido sinal
Artigo principal: Péptido sinal.

O péptido sinal N-terminal é recoñecido pola partícula de recoñecemento do sinal (SRP) [1] e como consecuencia a partícula queda destinada á vía secretora. Nos eucariotas, estas proteínas son sintetizadas no retículo endoplasmático rugoso. Nos procariotas, as proteínas son exportadas a través da membrana plasmática. Nos cloroplastos, hai secuencias de sinalización que destinan as proteínas ás membranas dos tilacoides.

  • Péptido de destino mitocondrial

O péptido de destino mitocondrial N-terminal (mtTP) indica que a proteína debe ser levada ás mitocondrias.

  • Péptido de destino cloroplástico

O péptido de destino cloroplástico N-terminal (cpTP) indica que a proteína debe ser importada ao cloroplasto.

Modificación do extremo N-terminal[editar | editar a fonte]

Algunhas proteínas modifícanse postraducionalmente pola adición de áncoras de membrana que lle permiten á proteína asociarse coa membrana sen ter un dominio transmembrana propio. O extremo N-terminal (e tamén o C-terminal) dunha proteína pode ser modificado desta maneira.

  • N-miristoilación

O N-terminal pode modificarse pola adición dunha áncora de miristoílo. As proteínas que son modificadas deste modo conteñen un motivo de consenso no seu extremo N-terminal como sinal de modificación. [2]


  • N-acilación

O extremo N-terminal pode tamén modificarse pola adición de áncoras de ácidos graxos para formar proteínas N-aciladas. A forma máis común desta modificación é a adición dun grupo palmitoíl.

Notas[editar | editar a fonte]

  1. ↑ Walter P, Ibrahimi I, Blobel G. (Nov. 1981). "Translocation of proteins across the endoplasmic reticulum. I. Signal recognition protein (SRP) binds to in-vitro-assembled polysomes synthesizing secretory protein.". JCB 91 (2 Pt1): 545-50. PMID 7309795.
  2. Podell S and Gribskov M. (2004) "Predicting N-terminal myristoylation sites in plant proteins", BMC Genomics, 5, 37.

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]