Glicoproteína

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.

Unha glicoproteína, tamén denominada glicoproteido (e que non debe ser confundida cos peptidoglicanos) é unha molécula composta por una proteína unida a un ou varios hidratos de carbono, simples ou compostos. Ten entre outras funcións o recoñecemento celular cando están presentes na superficie das membranas plasmáticas, asi como as hormonas e os anticorpos.

Atópase no tecido conxuntivo e no cartilaxinoso, o humor vítreo, os mucoides, as mucinas e as diversas secrecións.Tamén son partícipes das reaccións anafilácticas debido a que actúan como antíxenos.

As glicoproteínas son as proteínas que conteñen as cadeas de oligosacáridos covalentes atadas ás súas cadeas laterais do polipéptido. O carbohidrato átase á proteína nunha modificación do cotranslacional ou do postraslacional. Este proceso coñécese como glicosilación. As glicoproteínas son normalmente as proteínas integrais importantes da membrana, onde desempeñan un papel nas interaccións célula-célula.

Representación estrutural das moléculas dos azucres nas glicoproteínas

Función[editar | editar a fonte]

  • Recoñecemento celular:

Os tipos sanguíneos dependen do tipo de glicoproteína que conteñen a membrana dos eritrocitos; o tipo de sangue A ten como oligosacáridos unha cadea de N-acetilgalactosamina, mentres que o tipo B ten unha cadea de galactosa, de tal modo que, o tipo AB presenta os tipos de glicoproteínas e o tipo O carece de ambos. Para determinar o tipo sanguíneo empréganse antisoros, que conteñen anticorpos que recoñecen determinado tipo de glicoproteína (o antisoro A recoñece a glicoproteína A). O coñecemento do tipo sanguíneo é importante para facer transfusións e evitar a formación de coágulos que provocan infartos e tromboses cerebrais mortais.

Tipos de glicoproteínas[editar | editar a fonte]

Glicoprotein.svg

Hai dous tipos: N-Glicoproteínas e O-Glicoproteínas, dependendo do lugar de adición dos carbohidratos:

Os carbohidratos que se unen directamente a estes sitios son normalmente N-acetilglicosamina ou O-acetilgalactosamina respectivamente.

Glicosilación[editar | editar a fonte]

A glicosilación é un proceso químico no que se adhire un carbohidrato a outra molécula, denominada aceptora. A molécula aceptora pode ser de moitos tipos, por exemplo de natureza protéica ou lipídica. Un dos proceso da glicosilación máis importante é a glicosilación protéica. Considérase como a primeira parte do proceso de modificación na síntese de proteínas que da lugar ás glicoproteínas. É a modificación tanto na etapa cotraslacional como postraslación que pode sufrir unha proteína. A maior parte das proteínas sintetizadas no retículo endoplasmático rugoso experimentan glicosilación. Existen dous tipos:

N-glicosilación[editar | editar a fonte]

As modificacións inclúen engadir ou quitar moléculas de azucres específicos atopados nas novas N-glicoproteínas sintetizadas no RER (retículo endoplasmático rugoso). Así, as proteínas N-glicosiladas no RER son adicionalmente remodeladas no aparello de Golgi debido á presenza nos diferentes compartimentos deste de distintos tipos de proteínas (ancoradas ás súas membranas) que tendo diferentes actividades enzimáticas engaden (glicosiltransferasas) ou quitan (glicosilasas) diferentes tipos de azucres (N-acetilglicosamina, ácido siálico, glicosa, galactosa, etc…) nos N-oligosacáridos.

O procesado completo dos N-oligosacáridos das N-glicoproteínas ocorre de maneira secuencial, durante o seu movemento dende as cisternas da cara cis ás cisternas da cara trans do complexo de Golgi.

Os N-oligosacáridos procésanse no complexo de Golgi mediante unha secuencia ordenada de reaccións de modificación do N-oligosacárido base engadido ás proteínas no RER constituído por 14 residuos de azucres. No RER elimínanse deste N-oligosacárido base os tres residuos de glicosa e un de manosas. Tras o seu transporte ó complexo de Golgi , ese N-oligosacárido sofre diversas modificacións posteriores denominadas glicosilación terminal. Así a primeira modificación nas N-glicoproteínas que van a ser secretadas ou destinadas á membrana plasmática é a eliminación de tres residuos de manosa. A isto séguelle a adición secuencial N-acetilglicosamina, a eliminación de dúas manosas máis e a adición de unha mucosa e de outras dúas N-acetilglicosamina.

Finalmente engádense dúas galactosas e dous residuos de ácido siálico. As distintas N-glicoproteínas ramifícanse de modo diferente durante o seu paso a través do complexo de Golgi, dependendo da estrutura da súa proteína que é procesada, así como da cantidade de enzimas implicadas no proceso presente no complexo de Golgi dos diferentes tipos de células. Polo tanto, as proteínas poden saír do aparello de Golgi con diversos N-oligosacáridos unidos a elas.

Os azucres engadidos ás proteínas teñen un papel fundamental en promover o correcto pregado e ensamblaxe das mesmas aumentando a súa estabilidade. Ademais tamén son importantes no destino da proteína nos compartimentos intracelulares e nas interaccións célula-célula.

O-glicosilación[editar | editar a fonte]

As proteínas poden sufrir ademais da N-glicosilación iniciada no RER para dar N-glicoproteínas, O-glicosilación para dar orixe ás O-glicoproteínas no aparello de Golgi originando as O-glicoproteínas. Os O-oligosacáridos engádense ás proteínas no aparello de Golgi orixinando as O-glicoproteínas. A diferencia dos N-oligosacáridos, ligados por enlace N-glicosídico ao átomo de nitróxeno (N) da cadea lateral do aminoácido asparraguina (Asn), os O-oligosacáridos están unidos por enlace O-glucosídico ao átomo de osíxeno (O) dos aminoácidos serina (Ser) ou treonina (Thr) dunha cadea polipeptídica. A O-glicosilación das proteínas comeza no aparello de Golgi coa unión de N-acetilgalactosamina ou manosa (Man) a residuos de serina (Ser) ou treonina (Thr) da proteína. Os residuos de N-acetilglicosamina, galactosa, mucosa ou ácido siálico engádense un a un de xeito secuencial con diferentes tipos de enlaces, resultando por isto un diferente O-oligosacárido (o-glicanos) con estrutura ramificada, composto por poucos residuos de monosacáridos. Un exemplo característico de O-oligosacáridos con cadeas laterais que poden inducir unha desposta inmunológica son os grupos sanguíneos (antíxenos) A, A e O que son O-oligosacáridos que unidos a glicoproteínas ou glicolípidos preséntanse na superficie de eritrocitos (glóbulos vermellos) e outros tipos de células.