Metionina

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Metionina
Identificadores
Abreviaturas Met, M
Número CAS 59-51-8, 63-68-3 (isómero L), 348-67-4 (isómero D)
PubChem 876
ChemSpider 853, 5907 (isómero L)
UNII 73JWT2K6T3
Número EC 200-432-1
KEGG D04983
ChEBI CHEBI:16811
ChEMBL CHEMBL42336
Código ATC V03AB26,ATCvet A05 BA90, ATCvet G04 BA90
Imaxes 3D Jmol Image 1
Image 2
Propiedades[2]
Fórmula molecular C5H11NO2S
Masa molar 149,21 g mol−1
Aspecto Po cristalino branco
Densidade 1,340 g/cm3
Punto de fusión 281 °C descomp.
Solubilidade en auga Soluble
Acidez (pKa) 2.28 (carboxilo), 9,21 (amino)[1]

Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa.
Referencias
Estrutura química
Fórmula da metionina ionizada.
Modelo tridimensional

A metionina (abreviada como Met ou M) é un α-aminoácido coa fórmula química HO2CCH(NH2)CH2CH2SCH3, que forma parte das proteínas, polo que é un aminoácido proteinoxénico. É un aminoácido esencial cunha cadea lateral neutra non polar e con xofre. O seu punto isoeléctrico é 5,74.

Función[editar | editar a fonte]

O ciclo de Yang ou ciclo da metionina.

Xunto coa cisteína, a metionina é un dos aminoácidos proteicos que conteñen xofre. O seu derivado, a S-adenosilmetionina (SAM), serve como doante metilos. A metionina é un intermediario na biosíntese da cisteína, a carnitina, a taurina, a lecitina, a fosfatidilcolina e outros fosfolípidos. Unha conversión defectuosa da metionina pode causar ateroesclerose.

Este aminoácido úsano as plantas para a síntese de etileno. Este proceso coñécese como ciclo de Yang ou o ciclo da metionina.

A metionina está codificada por un só codón do código xenético, o AUG. Como este codón funciona tamén como codón de iniciación, todas as proteínas eucariotas e de arqueas empezan a traducirse empezando por metionina, aínda que modificacións postraducionais poden eliminala despois. Nas bacterias as proteínas empezan por N-formilmetionina.

Biosíntese[editar | editar a fonte]

A metionina é un aminoácido esencial, polo que non pode ser sintetizado polos humanos, e debe inxerirse na dieta. Nas plantas e microorganismos, a metionina sintetízase por unha vía que utiliza tanto ácido aspártico coma cisteína. Primeiro, o ácido aspártico convértese, vía β-aspartil-semialdehido, en homoserina, introducindo un par de grupos metilenos contiguos. A homoserina convértese en 0-succinilhomoserina, a cal reacciona coa cisteína para producir cistationina, que é escindida para dar paso á homocisteína. A posterior metilación do grupo tiol por folatos orixina a metionina. Tanto a cistationina-γ-sintetase coma a cistationina-β-sintetase requiren piridoxil-5’-fosfato como cofactor, mentres que a homocisteína metiltransferase require vitamina B12 como cofactor.

Os encimas que participan na biosíntese da metionina son:

  • Aspartoquinase
  • β-aspartato semialdehido deshidroxenase
  • homoserina deshidroxenase
  • homoserina acetiltransferase
  • cistationina-γ-sintetase
  • cistationina-β-liase
  • metionina sintetase (en mamíferos, este paso é efectuado pola homocisteína metiltransferase)
Resumo metabólico da metionina.
(S)-metionina (esquerda) e (R)-metionina (dereita) en forma zwitteriónica a pH neutro.

Encimas:

  • EC 2.1.1.- Metil Transferases SAM dependientes
  • EC 2.1.1.5 Betaína-homocisteína S-metiltransferase
  • EC 2.1.1.13 Metionina sintase
  • EC 2.3.1.30 Serina acetiltransferase
  • EC 2.3.1.46 Homoserina O-succiniltransferase
  • EC 2.5.1.6 Metionina adenosiltransferase
  • EC 2.5.1.47 Cisteína sintase
  • EC 2.5.1.48 Cistationina γ-sintase
  • EC 3.3.1.1 S-Adenosilhomocisteína hidrolase
  • EC 4.1.1.57 Metionina descarboxilase
  • EC 4.2.1.22 Cistationina-β-sintase
  • EC 4.4.1.1 Cistationina γ -liase
  • EC 4.4.1.8 Cistationina-β-liase

Sínteses[editar | editar a fonte]

A metionina racémica pode sintetizarse a partir do dietil sodio ftalimidomalonato por alquilación con cloroetilmetilsulfuro (ClCH2CH2SCH3) seguido de hidrólise e descarboxilación.

Degradación[editar | editar a fonte]

Na súa degradación oxidativa a metionina orixina succinil-CoA, polo que é un aminoácido glicoxénico.

Outras vías bioquímicas[editar | editar a fonte]

Aínda que os mamíferos non poden sintetizar metionina, esta pode utilizarse en diversas vías bioquímicas:

Xeración de homocisteína[editar | editar a fonte]

A metionina convértese en S-adenosilmetionina (SAM) por acción da metionina adenosiltransferase.

A S-adenosilmetionina serve como doante de metilos en moitas reaccións de metiltransferase e convértese en S-adenosilhomocisteína (SAH).

A Adenosilhomocisteinase converte a S-adenosilhomocisteína en homocisteína.

A homocisteína pode ter dous destinos: pode usarse para rexenerar a metionina, ou para formar cisteína.

Rexeneración da metionina[editar | editar a fonte]

A metionina pode rexenerarse a partir da homocisteína por acción da metionina sintase.

A homocisteína pode tamén remetilarse usando glicina betaína (NNN-trimetil glicina, TMG) a metionina pola acción do encima betaína-homocisteína metiltransferase (E.C.2.1.1.5, BHMT). Este encima supón o 1,5% de todas as proteínas solubles do fígado, e probas recentes suxiren que pode ter unha influencia maior ca a metionina sintase sobre a homeostase da metionina e homocisteína.

Conversión a cisteína[editar | editar a fonte]

A homocisteína pode converterse en cisteína.

Biosíntese de poliaminas[editar | editar a fonte]

As poliaminas espermina e espermidina requiren a transferencia dun sustituínte 3-aminopropil ao nitróxeno dunha molécula de putrescina ou de espermina. Dito grupo obtense por descarboxilación da S-adenosilmetionina (SAM). Cando se sintetiza a espermina ou a espermidina, o S-metiltiorribósido sofre unha serie de transformacións de tal maneira que se recupere a metionina. Dita vía coñécese como Vía de salvamento da metionina ("Methionine Salvage Pathway")[3]

Vía de salvamento da metionina

Encimas:

  • EC 1.13.11.54 Acirreductona dioxixenase dependente de ferro (II).
  • EC 1.13.11.53 Acirreductona dioxixenase dependente de níquel (II)
  • EC 2.5.1.22 Espermina sintase
  • EC 2.6.1.5 Tirosina transaminase (tamén pode transaminar metionina)[4]
  • EC 2.7.1.100 S-Metil-5-tiorribosa quinase
  • EC 3.1.3.77 Acirredutona sintase
  • EC 3.2.2.16 Metiltioadenosina nucleosidase
  • EC 4.1.1.50 S-Adenosilmetionina descarboxilase
  • EC 4.2.1.109 Metiltiorribulosa 1-fosfato deshidratase
  • EC 5.3.1.23 S-metil-5-tiorribosa-1-fosfato isomerase

Outras biosíntesis[editar | editar a fonte]

A metionina está implicada na biosíntese de etileno,[5] a nicotianamina,[6] as salinosporamidas[7] e varios glicosinolatos[8] tales como a sinigrina, a glicoqueirolina, a glicoerucina, a glicoiberina, a glicoiberverina, a glicorrafanina e o sulforrafano[9]

Aspectos dietéticos[editar | editar a fonte]

Podemos atopar niveis bastante altos de metionina nas sementes de sésamo, noces do Brasil, peixe , carne e outras sementes. Existen numerosas froitas e vexetais que a penas conteñen metionina. A maioría dos legumes, ten unha cantidade moi baixa de metionina. É costume frecuente en moitas partes do mundo a combinación de alimentos que complementan a súa composición en aminoácidos, como cereais (con metionina) e legumes (con lisina).

A metionina racémica adoita engadirse como ingrediente á comida para mascotas.

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Dawson, R.M.C., et al. (1959). Data for Biochemical Research. Oxford: Clarendon Press. 
  2. Modelo:RubberBible62nd.
  3. Jonathan W. Wray, Robert H. Abeles. The Methionine Salvage Pathway in Klebsiella pneumoniae and Rat Liver IDENTIFICATION AND CHARACTERIZATION OF TWO NOVEL DIOXYGENASES. DOI:10.1074/jbc.270.7.3147. 
  4. Heilbronn J, Wilson J, Berger BJ.. Tyrosine aminotransferase catalyzes the final step of methionine recycling in Klebsiella pneumoniae.. 
  5. http://www.enzyme-database.org/reaction/misc/ethene.html
  6. http://www.enzyme-database.org/reaction/misc/nicotian.html
  7. Yolande A. Chan,Angela M. Podevels,Brian M. Kevanya, Michael G. Thomas. Biosynthesis of polyketide synthase extender units. DOI:10.1039/b801658p. 
  8. http://www.plantphysiol.org/cgi/reprint/86/2/319.pdf
  9. Paul M. Dewick. Medicinal natural products: a biosynthetic approach. ISBN 0470741686, 9780470741689. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]