Lisina

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Lisina
Identificadores
Número CAS 70-54-2 DL, 56-87-1 L, 923-27-3 D
PubChem 866
ChemSpider 843, 5747 L
KEGG C16440
ChEBI CHEBI:25094
ChEMBL CHEMBL28328
Ligando IUPHAR 724
Código ATC B05XB03
Imaxes 3D Jmol Image 1
Propiedades
Fórmula molecular C6H14N2O2
Masa molar 146,19 g mol−1
Solubilidade en auga 1,5kg/L @ 25 °C

Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa.
Referencias
Estrutura química da lisina.
Fórmula da lisina ionizada.

A lisina (abreviada Lys ou K) é un aminoácido compoñente das proteínas sintetizadas polos seres vivos. É un dos dez aminoácidos esenciais para os seres humanos. A súa fórmula molecular é C6H14N2O2 e o seu nome IUPAC é ácido 2,6-diaminohexanoico. Está codificada polos codóns AAA e AAG. O seu punto isoeléctrico é 9,74.

Estrutura química[editar | editar a fonte]

Actúa quimicamente como unha base, igual que a arxinina e a histidina, xa que a súa cadea lateral contén un grupo amino protonable que a miúdo participa na formación de pontes de hidróxeno e como base xeral nas catálises.

Este grupo amino, ademais de darlle carga positiva ás proteínas, é acetilable por encimas específicos, coñecidos como acetiltransferases. Considérase que esta acetilación é unha modificación postraducional, xa que se produce despois da tradución da proteína a partir do ARN mensaxeiro. Porén, as súas modificacións postraducionais máis comúns inclúen a metilación do grupo ε-amino, que dá como resultado a metil-, dimetil- e a trimetillisina. Isto último ocorre na proteína calmodulina.

O coláxeno contén hidroxilisina, que se deriva da lisina a través da lisil hidroxilase. A O-glicosilación dos residuos de lisina no retículo endoplasmático ou no aparato de Golgi utilízase para marcar certas proteínas para a secreción fóra da célula.

Biosíntese[editar | editar a fonte]

Como aminoácido esencial, a lisina non se sintetiza no organismo dos animais e, por conseguinte, estes deben inxerilo como lisina ou como proteínas que conteñan lisina. Existen dúas rutas coñecidas para a biosíntese deste aminoácido. A primeira lévase a cabo en bacterias e plantas superiores, a través do ácido diaminopimélico, e a segunda na maior parte dos fungos superiores, por medio do ácido α-aminoadípico. Nas plantas e nos microorganismos a lisina sintetízase a partir de ácido aspártico, que se converte en primeiro lugar en β-aspartil-semialdehido. A ciclación xera dihidropicolinato, que se reduce a Δ1-piperidina-2,6-dicarboxilato. A apertura do anel deste heterociclo xera unha serie de derivados do ácido pimélico, que finalmente xeran lisina.

Algúns dos encimas que participan nesta biosíntese son os seguintes:[1]

  1. Aspartoquinase
  2. β-aspartato semialdehido deshidroxenase
  3. dihidropicolinato sintase
  4. Δ1-piperidina-2,6-dicarboxilato deshidroxenase
  5. N-succinil-2-amino-6-cetopimelato sintase
  6. Succinil diaminopimelato aminotransferase
  7. Succinil diaminopimelato desuccinilase
  8. Diaminopimelato epimerase
  9. Diaminopimelato descarboxilase
Síntese da lisina a partir do aspartato.

Metabolismo[editar | editar a fonte]

A lisina metabolízase nos mamíferos para dar acetil-CoA, a través dunha transaminación inicial con α-cetoglutarato. A degradación bacteriana da lisina dá como resultado cadaverina, a través dun proceso de descarboxilación.

A allisina é un derivado da lisina, utilizado na síntese da elastina e do coláxeno. Prodúcese pola acción do encima lisil oxidase sobre a lisina na matriz extracelular e é esencial na formación dos enlaces cruzados que estabilizan o coláxeno e a elastina.

Síntese[editar | editar a fonte]

A lisina sintética, racémica, coñécese desde hai moito tempo.[2] Unha síntese práctica iníciase a partir de caprolactama.[3]

Degradación[editar | editar a fonte]

Na súa degradación oxidativa a lisina orixina acetoacetil-CoA, polo que é un aminoácido cetoxénico.

Fontes dietéticas[editar | editar a fonte]

Os requirimentos nutricionais de lisina son de 1,5 g diarios. Encóntrase en cantidades mínimas en todos os cereais (gramíneas), pero é moi abundante nos legumes. Son boas fontes de lisina os alimentos ricos en proteínas: carnes (específicamente as carnes vermellas, a de porco e a de ave), queixo (en particular o parmesano), algúns peixes (bacallau e sardiñas) e ovos.

Propiedades[editar | editar a fonte]

A L-lisina é un compoñente necesario para a síntese de todas as proteínas do organismo. Desempeña un papel central na absorción do calcio; na construción das proteínas musculares; na recuperación das intervencións cirúrxicas ou das mancaduras deportivas, e na produción de hormonas, encimas e anticorpos.

Modificación[editar | editar a fonte]

A lisina pode modificarse de diferentes maneiras: acetilación, metilación, ubiquitinación, sumoilación (unión de proteínas SUMO), biotinilación, carboxilación, etc., o cal tende a modificar a función da proteína da cal a lisina modificada forma parte.[4]

Importancia clínica[editar | editar a fonte]

Suxeriuse que a lisina pode ser beneficiosa para as persoas que presentan infeccións de herpes simplex.[5] Porén, fan falta máis estudos para confirmar esta afirmación.

Existen conxugados de lisina que parecen ter propiedades prometedoras para o tratamento do cáncer, porque parece que provocan que as células cancerosas se autodestrúan cando o fármaco se utiliza en combinación co uso de fototerapia, sen danar ás células non cancerosas.[6]

A lisina ten unha acción ansiolítica debido aos seus efectos sobre os receptores da serotonina. Un estudo en ratas [7] demostrou que a sobreestimulación dos receptores 5-HT4 no tracto intestinal está asociada con patoloxías intestinais (diarreas) inducidas pola ansiedade. A lisina actúa como un antagonista da serotonina e reduce a sobreestimulación deses receptores, reducindo tamén os signos de ansiedade e os trastornos intestinais que esta induce. Outro estudo indica que a deficiencia de lisina leva a un incremento patolóxico da serotonina na amígdala, estrutura cerebral implicada na regulación emocional e a resposta ao estrés.[8] Estudos en humanos tamén mostraron unha correlación negativa entre a redución dos niveis de inxestión de lisina e a ansiedade.[9]

De acordo con estudos en animais a deficiencia de lisima causa immunodeficiencia.[10].

A lisina, inxerida con L-carnitina, axuda a que a carnitina diminúa notablemente os niveis de colesterol no sangue.

Papel na nutrición animal[editar | editar a fonte]

A lisina é un aminoácido esencial limitante para moitas especies animais de importancia zootécnica. Cando se equilibran formulacións de alimentos para gando emprégase o concepto de "aminoácido limitante" para incorporar a cantidade correcta na dieta baseándose no contido de lisina dos distintos alimentos proteicos dispoñibles e o posible emprego de lisina sintética. Isto último é común e moi económico de facer na alimentación dos porcos e outras especies de interese zootécnico. O obxectivo é optimizar o crecemento do gando.

No caso da nutrición do gando leiteiro a lisina é tamén limitante xunto coa metionina, pero non se pode empregar lisina sintética directamente debido a que a fermentación microbiana no rume a destrúe en grande medida; porén, existen xa produtos comerciais cunha protección química que impide dita degradación, aínda que a rendibilidade económica deses produtos é discutible.

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Nelson, D. L.; Cox, M. M. Lehninger, Principles of Biochemistry, 3a. ed. Worth Publishing: New York, 2000. ISBN 1-57259-153-6.
  2. Braun, J. V. “Synthese des inaktiven Lysins aus Piperidin" Berichte der deutschen chemischen Gesellschaft 1909, Volume 42, p 839-846. DOI: 10.1002/cber.190904201134.
  3. Eck, J. C.; Marvel, C. S. “dl-Lysine Hydrochlorides” Organic Syntheses, Collected Volume 2, p.374 (1943). http://www.orgsyn.org/orgsyn/pdfs/CV2P0374.pdf
  4. Sadoul K, Boyault C, Pabion M, Khochbin S (February 2008). "Regulation of protein turnover by acetyltransferases and deacetylases". Biochimie 90 (2): 306–12. DOI:10.1016/j.biochi.2007.06.009. PMID 17681659. http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0300-9084(07)00168-X.
  5. Griffith RS, Norins AL, Kagan C.. "A multicentered study of lysine therapy in Herpes simplex infection". Dermatologica. (5). PMID 640102.
  6. ScienceDaily. "Chemists Kill Cancer Cells With Light-activated Molecules". http://www.sciencedaily.com/releases/2007/08/070808132019.htm. Consultado o 24-01-2008.
  7. Smriga and Torii (2003). "L-lysine acts like a partial serotonin receptor 4 antagonist and inhibits serotonin-mediated intestinal pathologies and anxiety in rats". PNAS 100 (26): 15370–5. DOI:10.1073/pnas.2436556100. PMC 307574. PMID 14676321. http://www.pnas.org/content/100/26/15370.short.
  8. Smriga, Kameishi, Uneyama, and Torii (December 2002). "Dietary L-Lysine Deficiency Increases Stress-Induced Anxiety and Fecal Excretion in Rats". The Journal of Nutrition 132:3744-3746. http://jn.nutrition.org/cgi/content/abstract/132/12/3744.
  9. Smriga, Ghosh, Mouneimne, Pellett, and Scrimshaw (May 2004). Lysine fortification reduces anxiety and lessens stress in family members in economically weak communities in Northwest Syria. 101. pp. 8285–8288. DOI:10.1073/pnas.0402550101. http://www.pnas.org/content/101/22/8285.full.
  10. Chen C, Sander JE, Dale NM (2003). "The effect of dietary lysine deficiency on the immune response to Newcastle disease vaccination in chickens". Avian Dis. 47 (4): 1346–51. DOI:10.1637/7008. PMID 14708981.

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]