Treonina

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Treonina
Identificadores
Número CAS 80-68-2
72-19-5 (L-isomer)
PubChem 6288
ChemSpider 6051
Número EC 201-300-6
DrugBank DB00156
ChEBI CHEBI:57926
ChEMBL CHEMBL291747
Imaxes 3D Jmol Image 1
Propiedades
Fórmula molecular C4H9NO3
Masa molar 119,12 g mol−1
Solubilidade en auga (H2O, g/dl) 10,6(30°), 14,1(52°), 19,0(61°)
Acidez (pKa) 2,63 (carboxilo), 10,43 (amino)[1]

Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa.
Referencias
Fórmula da treonina ionizada.

A treonina (abreviadamente Thr ou T)[2] é un α-aminoácido que forma parte das proteínas coa fórmula HO2CCH(NH2)CH(OH)CH3. A súa cadea lateral leva un grupo OH alcohólico, polo que se clasifica como aminoácido polar. Os outros únicos aminoácidos con OH na cadea lateral son a serina (alcohol) e a tirosina (fenol). Xunto coa isoleucina presenta quiralidade na súa cadea lateral, porque o OH pode ter dúas orientacións.

Os seus codóns son ACU, ACA, ACC, e ACG. É un aminoácido esencial, polo que non pode sintetizarse no noso metabolismo e debe estar incluído na composición dos nosos alimentos.

Os residuos de treonina son susceptibles de numerosas modificacións postraducionais. O grupo hidroxilo da súa cadea lateral pode sufrir O-glicosilación. Ademais, pode sufrir fosforilación pola acción de treonina quinases, e na súa forma fosforilada denomínase fosfotreonina.

Foi o último dos 20 aminoácidos proteicos comúns en ser descuberto, na década de 1930 por William Cumming Rose.

Estereoisómeros[editar | editar a fonte]

L-Threonin - L-Threonine.svg D-Threonine.svg
L-Treonina (2S,3R) e D-Treonina (2R,3S)
L-allo-Threonine.svg D-allo-Threonine.svg
L-allo-Treonina (2S,3S) e D-allo-Treonina (2R,3R)

A treonina, xunto coa isoleucina, ten dous centros quirais na súa molécula, un no carbono alfa e outro na cadea lateral. A treonina pode presentarse en forma de catro posibles estereoisómeros coas seguintes configuracións: (2S,3R), (2R,3S), (2S,3S) e (2R,3R). Porén, o nome L-treonina úsase para o enantiómero ácido (2S,3R)-2-amino-3-hidroxibutanoico. O segundo estereoisómero (2S,3S), que raramente aparece na natureza, denomínase L-allo-treonina. Os dous estereoisómeros restantes, ácidos (2R,3S)- e (2R,3R)-2-amino-3-hidroxibutanoico teñen escasa importancia.

Biosíntese[editar | editar a fonte]

Como é un aminoácido esencial, os humanos non podemos sintetizar treonina; por tanto, debe ser inxerida como parte das proteínas dos alimentos. Nas plantas e microorganismos a treonina sintetízase a partir do ácido aspártico vía α-aspartil-semialdehido e homoserina. A homoserina sofre unha O-fosforilación; este éster fosfórico sofre despois hidrólise e unha recolocación do seu grupo OH.[3] Os encimas implicados nunha biosíntese típica de treonina son:

  1. aspartoquinase
  2. ß-aspartato semialdehide deshidroxenase
  3. homoserina deshidroxenase
  4. homoserina quinase
  5. treonina sintase.
Biosíntese da treonina.

Metabolismo[editar | editar a fonte]

A treonina metabolízase de dúas maneiras:

Fontes[editar | editar a fonte]

Alimentos ricos en treonina son: queixo fresco, aves, peixe, carne, lentellas, e sementes de sésamo.

A treonina racémica pode obterse do ácido crotónico por alfa-funcionalización usando acetato de mercurio (II).[4]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Dawson, R.M.C., et al., Data for Biochemical Research, Oxford, Clarendon Press, 1959.
  2. "Nomenclature and symbolism for amino acids and peptides (IUPAC-IUB Recommendations 1983)", Pure Appl. Chem. 56 (5): 595–624, 1984, doi:10.1351/pac198456050595. [1]
  3. Lehninger. Principles of Biochemistry 3rd..
  4. Carter Herbert E.; West, Harold D. (1940). "dl-Threonine". OrgSynth 20: 101..

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]