Asparaxina
A asparaxina (abreviadamente Asn ou N) é un α-aminoácido que forma parte das proteínas [1].
Ten unha cadea lateral formada por -CH2-CO-NH2, que presenta un grupo amino polar, e considérase un aminoácido polar. Pode considerarse que é a amida do ácido aspártico, polo que o seu grupo lateral sería unha carboxiamida.
Non é un aminoácido esencial, xa que o noso metabolismo pode sintetizalo a partir de precursores sinxelos. Está codificado polos codóns AAU e AAC.
Foi illada por primeira vez en forma cristalina en 1806, polos químicos franceses Louis Nicolas Vauquelin e Pierre Jean Robiquet a partir do zume de espárrago (Asparagus officinalis), e de aí lle vén o nome.[2][3] Foi o primeiro aminoácido en ser illado. O cheiro característico na urina das persoas que comeron espárragos atribúese a varios produtos metabólicos derivados da asparaxina.[4]
Cando a asparaxina dos alimentos reacciona cun azucre redutor ou un carbonilo reactivo a suficiente tempertura produce acrilamidas. Estas substancias aparecen en produtos cociñados como patacas fritas ou café torrado.
Índice |
[editar] Funcións
A asparaxina forma parte das proteínas. Como a súa cadea lateral pode formar facilmente pontes de hidróxeno co esqueleto do péptido, os residuos de asparaxina atópanse preto do final ou do principio das alfa-hélices e asas das follas beta, onde pode limitar a formación de pontes de hidróxeno co péptido. A glutamina, que ten un grupo metileno extra na cadea lateral, ten máis entropía conformacional e é menos útil neste cometido.
A asparaxina tamén proporciona sitios chave para establecer enlaces N-glicosídicos con residuos de azucre, o que transformará a proteína nunha glicoproteína.
O sistema nervioso require asparaxina.
A asparaxina é tamén importante na síntese de amoníaco.
[editar] Fontes alimenticias
Non é un aminoácido esencial, polo que non se require na dieta, pero é abundante en alimentos como: lácteos, soro lácteo, carne de vaca, aves, ovos, peixe, lactalbumina, alimentos mariños, espárragos, patacas, legumes, noces, sementes, soia, cereais integrais.
[editar] Biosíntese
O precursor da asparaxina é o oxalacetato. O oxalacetato convértese en aspartato por acción dunha transaminase. O encima transfire o grupo amino do glutamato ao oxalacetato producindo α-cetoglutarato e aspartato. O encima asparaxina sintetase produce asparaxina, AMP, glutamato, e pirofosfato a partir de aspartato, glutamina, e ATP. Na reacción da asparaxina sintetase úsase o ATP para activar o aspartato, formando β-aspartil-AMP. A glutamina doa o grupo amonio, o cal reacciona co β-aspartil-AMP para formar asparaxina e AMP libre.
[editar] Degradación
A asparaxina é un aminoácido glicoxénico. A L-asparaxinase hidroliza o grupo amida para formar aspartato e amoníaco. Unha transaminase converte o aspartato en oxalacetato, o cal pode despois ser metabolizado no ciclo do ácido cítrico ou entrar na gliconeoxénese.
[editar] Notas
- ↑ IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc.
- ↑ Vauquelin LN, Robiquet PJ (1806). "La découverte d'un nouveau principe végétal dans le suc des asperges". Annales de Chimie 57: 88–93.
- ↑ R.H.A. Plimmer, Longmans, Green and Co. The chemical composition of the proteins, 2nd, 112.[1]
- ↑ S.C. Mitchell (2001). "Food Idiosyncrasies: Beetroot and Asparagus". Drug Metabolism and Disposition 29 (4 Pt 2): 539–534. Consultado o january 18, 2010.
[editar] Véxase tamén
[editar] Ligazóns externas
|
|||||||||||
