Alanina

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Alanina
Identificadores
Número CAS 338-69-2 (isómero D), 56-41-7 (isómero L), 302-72-7 (racémico)
PubChem 5950
ChemSpider 64234 (isómero D), 5735 (isómero L), 582 (racémico)
UNII 1FU7983T0U
Número EC 206-126-4
KEGG C01401
ChEBI CHEBI:16977
ChEMBL CHEMBL66693
Ligando IUPHAR 720
Imaxes 3D Jmol Image 1
Image 2
Propiedades
Fórmula molecular C3H7NO2
Masa molar 89,09 g mol−1
Aspecto po branco
Densidade 1,424 g/cm3
Punto de fusión 258ºC (subl.)
Solubilidade en auga 167.2 g/L (25 °C)
Acidez (pKa) 2,35 (carboxilo), 9,69 (amino)[1]

Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa.
Referencias
Fórmula da alanina ionizada.

A alanina (Ala ou A) é un dos aminoácidos constituíntes das proteínas dos seres vivos. Aminoácido non esencial, o máis pequeno despois da glicina. Trátase dun α-aminoácido coa fórmula CH3CH(NH2)COOH. O isómero L é o que aparece nas proteínas. Os seus codóns son GCU, GCC, GCA, e GCG. Como ten unha cadea lateral formada por un grupo -CH3 clasifícase como aminoácido neutro non polar. É moi abundante, xa que a L-alanina só é superada pola leucina en frecuencia de aparición (nun experimento no que se analizou unha mostra de 1.150 proteínas, a alanina supuxo o 7,8 % da súa estrutura primaria).[2] A D-alanina aparece nas paredes bacterianas e en certos péptidos antibióticos.

Estrutura[editar | editar a fonte]

O carbono α da alanina está unido a un grupo metilo (-CH3), que constitúe a súa cadea lateral, unha das máis simples entre os aminoácidos, e pola que se pode clasificar a este aminoácido como alifático. O grupo metilo da alanina non é reactivo, polo que case nunca está implicada directamente nas funcións das proteínas, pero o seu pequeno tamaño faina adecuada para formar parte de certas zonas da proteína onde se require un determinado pregamento ou estrutura, que sería dificultada por aminoácidos máis voluminosos.

Fontes[editar | editar a fonte]

Os alimentos[editar | editar a fonte]

A alanina é un aminoácido non esencial, o que significa que pode producirse no noso corpo a partir doutras substancias e non é imprescindible tomala na dieta. Pero a alanina atópase en moitos alimentos, e está especialmente concentrada na carne. Boas fontes de alanina son: carnes, produtos lácteos, ovos, peixe e outros alimentos mariños, xelatina, lactoalbumina, feixóns, noces, cereais, soia, lévedo de panadaría, arroz, fibra vexetal, e legumes.

Biosíntese[editar | editar a fonte]

A alanina pode sintetizarse no corpo a partir de piruvato e aminoácidos de cadea lateral ramificada como valina, leucina, e isoleucina.

A forma máis común de producir alanina é por aminación redutiva do piruvato. Como as reaccións de transaminación son doadamente reversibles e o piruvato é moi abundante, a alanina pode formarse doadamente e grazas a iso pode ter conexións con varias vías metabólicas como a glicólise, gliconeoxénese, e o ciclo do ácido cítrico. Xunto co lactato pode xerar glicosa a partir das proteínas por medio do ciclo da alanina, polo que é un aminoácido glicoxénico.

Síntese química[editar | editar a fonte]

A alanina racémica pode prepararse por condensation do acetaldehido con cloruro amónico en presenza de cianuro sódico por medio da reacción de Strecker, ou pola amoniólise do ácido 2-bromopropanoico:[3]

Synthesis of alanine - 1.png
Synthesis of alanine - 2.png

Degradación[editar | editar a fonte]

Na degradación oxidativa da alanina orixínase piruvato, que pode entrar na gliconeoxénese, polo que é un aminoácido gliconeoxénico.

Funcións fisiolóxicas[editar | editar a fonte]

Ciclo da alanina-glicosa[editar | editar a fonte]

A alanina xoga un papel chave no ciclo da alanina-glicosa (ou da glicosa-alanina) que ten lugar entre os tecidos e o fígado. No músculo e outros tecidos que degradan aminoácidos para obter enerxía, os grupos amino tómanse por transaminación de moléculas de glutamato. O glutamato pode entón transferir o seu grupo amino pola acción do encima alanina aminotransferase ao piruvato, que se produce na glicólise muscular, formando alanina e α-cetoglutarato. A alanina formada pasa ao sangue e é transportada ao fígado. No fígado ten lugar unha reacción inversa á da alanina aminotransferase, polo que se acaba rexenerando o piruvato. O piruvato así rexenerado forma glicosa por gliconeoxénese, que volve ao músculo a través do sistema circulatorio. O glutamato no fígado entra na mitocondria e degrádase a ión amonio pola acción da glutamato deshidroxenase, que á súa vez participa no ciclo da urea para formar urea.[4]

O ciclo da alanina-glicosa permite que o piruvato e o glutamato sexan retirados do músculo e cheguen ao fígado. A glicosa rexenérase a partir de piruvato e entón volve ao músculo; así o fígado debe fornecer a enerxía necesaria para a gliconeoxénese en vez de que teña que facelo o músculo. Todo o ATP dispoñible no músculo pode ser dedicado á contracción muscular.[4]

O ciclo de Cori é bastante similar ao da alanina-glicosa, pero o de Cori non usa alanina e orixínase cando o músculo tivo que funcionar en condicións anaerobias, e o da glicosa-alanina utilízase para eliminar no ciclo da urea o amonio orixínados no músculo ou cando se degradan proteínas para obter glicosa sanguínea en situacións de emerxencia metabólica (esgotouse a glicosa e o glicóxeno dispoñibles).

Distribución da glicosa, alanina e ácido láctico.

Relación coa hipertensión[editar | editar a fonte]

(S)-alanina (á esquerda) e (R)-alanina (á dereita) en forma zwitteriónica a pH neutro.

Un estudo internacional feito polo Imperial College London atopou unha correlación entre altos niveis de alanina e presión sanguínea, consumo de enerxía, niveis de colesterol, e índice de masa corporal altos.[5]

Relación coa diabete[editar | editar a fonte]

As alteracións no ciclo da alanina que incrementan os niveis séricos de alanina aminotransferase (ALT) están realcionados co desenvolvemento da diabete. Cun nivel elevado de ALT o risco de desenvolver diabete acrecéntase.[6]

Propiedades químicas[editar | editar a fonte]

Estabilidade dos radicais libres[editar | editar a fonte]

A desaminación da alanina produce o radical libre alquilo estable CH3CHCOO. A desaminación pode ser inducida na alanina en estado sólido ou acuoso por radiación.[7]

Esta propiedade da alanina úsase en medicións dosimétricas en radioterapia. Cando se irradia alanina normal, a radiación causa que certas moléculas de alanina se convertan en radicais libres, e, como eses radicais son estables, o contido en radicais libres pode ser medido despois para saber a canta radiación foi exposta a alanina. Deste modo, nos tratamentos de radioterapia complicados pódese saber se se está dando a dose de radiación pretendida.

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Dawson, R.M.C., et al., Data for Biochemical Research, Oxford, Clarendon Press, 1959.
  2. Doolittle R. F. (1989). Redundancies in protein sequences (Prediction of Protein Structures and the Principles of Protein Conformation). New York: FasmanG. D.. pp. 599–623. ISBN 0-306-43131-9..
  3. Kendall, E. C. (1929), "dl-Alanine", Org. Synth. 9: 4, http://www.orgsyn.org/demo.aspx?prep=cv1p0021.
  4. 4,0 4,1 Lehninger. Biochemistry 4th. pp. 684–85..
  5. Roger Highfield (2008-04-21). 'Metabolic fingerprint' linked to high blood pressure. http://www.telegraph.co.uk/earth/main.jhtml?view=DETAILS&grid=&xml=/earth/2008/04/21/sciblood121.xml.url = http://www.telegraph.co.uk/earth/main.jhtml?view=DETAILS&grid=&xml=/earth/2008/04/21/sciblood121.xml .
  6. "Elevated Alanine Aminotransferase Predicts New-Onset Type 2 Diabetes Independently of Classical Risk Factors, Metabolic Syndrome, and C-Reactive Protein in the West of Scotland Coronary Prevention Study". http://www.medscape.com/viewarticle/492759.
  7. Z. P. Zagórski, K. Sehested (1998). Transients and stable radical from the deamination of α-alanine. 232. pp. 139–41. DOI:10.1007/BF02383729..

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]