Alanina

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Alanina
Identificadores
Número CAS 338-69-2 (isómero D), 56-41-7 (isómero L), 302-72-7 (racémico)
PubChem 5950
ChemSpider 64234 (isómero D), 5735 (isómero L), 582 (racémico)
UNII 1FU7983T0U
Número EC 206-126-4
KEGG C01401
ChEBI CHEBI:16977
ChEMBL CHEMBL66693
Ligando IUPHAR 720
Imaxes 3D Jmol Image 1
Image 2
Propiedades
Fórmula molecular C3H7NO2
Masa molar 89,09 g mol−1
Aspecto po branco
Densidade 1,424 g/cm3
Punto de fusión 258ºC (subl.)
Solubilidade en auga 167.2 g/L (25 °C)
Acidez (pKa) 2,35 (carboxilo), 9,69 (amino)[1]

Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa.
Referencias
Fórmula da alanina ionizada.

A alanina (Ala ou A) é un dos aminoácidos constituíntes das proteínas dos seres vivos. Aminoácido non esencial, o máis pequeno despois da glicina. Trátase dun α-aminoácido coa fórmula CH3CH(NH2)COOH. O isómero L é o que aparece nas proteínas. Os seus codóns son GCU, GCC, GCA, e GCG. Como ten unha cadea lateral formada por un grupo -CH3 clasifícase como aminoácido neutro non polar. É moi abundante, xa que a L-alanina só é superada pola leucina en frecuencia de aparición (nun experimento no que se analizou unha mostra de 1.150 proteínas, a alanina supuxo o 7,8 % da súa estrutura primaria).[2] A D-alanina aparece nas paredes bacterianas e en certos péptidos antibióticos.

Estrutura[editar | editar a fonte]

O carbono α da alanina está unido a un grupo metilo (-CH3), que constitúe a súa cadea lateral, unha das máis simples entre os aminoácidos, e pola que se pode clasificar a este aminoácido como alifático. O grupo metilo da alanina non é reactivo, polo que case nunca está implicada directamente nas funcións das proteínas, pero o seu pequeno tamaño faina adecuada para formar parte de certas zonas da proteína onde se require un determinado pregamento ou estrutura, que sería dificultada por aminoácidos máis voluminosos.

Fontes[editar | editar a fonte]

Os alimentos[editar | editar a fonte]

A alanina é un aminoácido non esencial, o que significa que pode producirse no noso corpo a partir doutras substancias e non é imprescindible tomala na dieta. Pero a alanina atópase en moitos alimentos, e está especialmente concentrada na carne. Boas fontes de alanina son: carnes, produtos lácteos, ovos, peixe e outros alimentos mariños, xelatina, lactoalbumina, feixóns, noces, cereais, soia, lévedo de panadaría, arroz, fibra vexetal, e legumes.

Biosíntese[editar | editar a fonte]

A alanina pode sintetizarse no corpo a partir de piruvato e aminoácidos de cadea lateral ramificada como valina, leucina, e isoleucina.

A forma máis común de producir alanina é por aminación redutiva do piruvato. Como as reaccións de transaminación son doadamente reversibles e o piruvato é moi abundante, a alanina pode formarse doadamente e grazas a iso pode ter conexións con varias vías metabólicas como a glicólise, gliconeoxénese, e o ciclo do ácido cítrico. Xunto co lactato pode xerar glicosa a partir das proteínas por medio do ciclo da alanina, polo que é un aminoácido glicoxénico.

Síntese química[editar | editar a fonte]

A alanina racémica pode prepararse por condensation do acetaldehido con cloruro amónico en presenza de cianuro sódico por medio da reacción de Strecker, ou pola amoniólise do ácido 2-bromopropanoico:[3]

Synthesis of alanine - 1.png
Synthesis of alanine - 2.png

Degradación[editar | editar a fonte]

Na degradación oxidativa da alanina orixínase piruvato, que pode entrar na gliconeoxénese, polo que é un aminoácido gliconeoxénico.

Funcións fisiolóxicas[editar | editar a fonte]

Ciclo da alanina-glicosa[editar | editar a fonte]

A alanina xoga un papel chave no ciclo da alanina-glicosa (ou da glicosa-alanina) que ten lugar entre os tecidos e o fígado. No músculo e outros tecidos que degradan aminoácidos para obter enerxía, os grupos amino tómanse por transaminación de moléculas de glutamato. O glutamato pode entón transferir o seu grupo amino pola acción do encima alanina aminotransferase ao piruvato, que se produce na glicólise muscular, formando alanina e α-cetoglutarato. A alanina formada pasa ao sangue e é transportada ao fígado. No fígado ten lugar unha reacción inversa á da alanina aminotransferase, polo que se acaba rexenerando o piruvato. O piruvato así rexenerado forma glicosa por gliconeoxénese, que volve ao músculo a través do sistema circulatorio. O glutamato no fígado entra na mitocondria e degrádase a ión amonio pola acción da glutamato deshidroxenase, que á súa vez participa no ciclo da urea para formar urea.[4]

O ciclo da alanina-glicosa permite que o piruvato e o glutamato sexan retirados do músculo e cheguen ao fígado. A glicosa rexenérase a partir de piruvato e entón volve ao músculo; así o fígado debe fornecer a enerxía necesaria para a gliconeoxénese en vez de que teña que facelo o músculo. Todo o ATP dispoñible no músculo pode ser dedicado á contracción muscular.[4]

O ciclo de Cori é bastante similar ao da alanina-glicosa, pero o de Cori non usa alanina e orixínase cando o músculo tivo que funcionar en condicións anaerobias, e o da glicosa-alanina utilízase para eliminar no ciclo da urea o amonio orixínados no músculo ou cando se degradan proteínas para obter glicosa sanguínea en situacións de emerxencia metabólica (esgotouse a glicosa e o glicóxeno dispoñibles).

Distribución da glicosa, alanina e ácido láctico.

Relación coa hipertensión[editar | editar a fonte]

(S)-alanina (á esquerda) e (R)-alanina (á dereita) en forma zwitteriónica a pH neutro.

Un estudo internacional feito polo Imperial College London atopou unha correlación entre altos niveis de alanina e presión sanguínea, consumo de enerxía, niveis de colesterol, e índice de masa corporal altos.[5]

Relación coa diabetes[editar | editar a fonte]

As alteracións no ciclo da alanina que incrementan os niveis séricos de alanina aminotransferase (ALT) están relacionados co desenvolvemento da diabetes. Cun nivel elevado de ALT o risco de desenvolver diabetes acrecéntase.[6]

Propiedades químicas[editar | editar a fonte]

Estabilidade dos radicais libres[editar | editar a fonte]

A desaminación da alanina produce o radical libre alquilo estable CH3CHCOO. A desaminación pode ser inducida na alanina en estado sólido ou acuoso por radiación.[7]

Esta propiedade da alanina úsase en medicións dosimétricas en radioterapia. Cando se irradia alanina normal, a radiación causa que certas moléculas de alanina se convertan en radicais libres, e, como eses radicais son estables, o contido en radicais libres pode ser medido despois para saber a canta radiación foi exposta a alanina. Deste modo, nos tratamentos de radioterapia complicados pódese saber se se está dando a dose de radiación pretendida.

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Dawson, R.M.C., et al., Data for Biochemical Research, Oxford, Clarendon Press, 1959.
  2. Doolittle R. F. (1989). FasmanG. D., ed. Redundancies in protein sequences (Prediction of Protein Structures and the Principles of Protein Conformation). New York: Plenum. pp. 599–623. ISBN 0-306-43131-9. .
  3. Kendall, E. C. (1929), "dl-Alanine", Org. Synth. 9: 4, http://www.orgsyn.org/demo.aspx?prep=cv1p0021.
  4. 4,0 4,1 Lehninger. Biochemistry 4th. pp. 684–85. .
  5. Roger Highfield (2008-04-21). 'Metabolic fingerprint' linked to high blood pressure. url = http://www.telegraph.co.uk/earth/main.jhtml?view=DETAILS&grid=&xml=/earth/2008/04/21/sciblood121.xml .
  6. "Elevated Alanine Aminotransferase Predicts New-Onset Type 2 Diabetes Independently of Classical Risk Factors, Metabolic Syndrome, and C-Reactive Protein in the West of Scotland Coronary Prevention Study". http://www.medscape.com/viewarticle/492759.
  7. Z. P. Zagórski, K. Sehested (1998). Transients and stable radical from the deamination of α-alanine 232 (1-2). pp. 139–41. doi:10.1007/BF02383729. .

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]