Glicina

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Non confundir coa planta chamada glicinia (xénero 'Wisteria') ou co xénero de plantas 'Glycine' (ao que pertence a soia).
Glicina[1]
Identificadores
Abreviaturas Gly, G
Número CAS 56-40-6
PubChem 750
ChemSpider 730
UNII TE7660XO1C
Número EC 200-272-2
DrugBank DB00145
KEGG D00011
ChEBI CHEBI:15428
ChEMBL CHEMBL773
Ligando IUPHAR 727
Código ATC B05CX03
Imaxes 3D Jmol Image 1
Propiedades
Fórmula molecular C2H5NO2
Masa molar 75,07 g mol−1
Aspecto sólido branco
Densidade 1,607 g/cm3
Punto de fusión 233 °C (descomposición)
Solubilidade en auga 24,99 g/100 mL (25 °C)[2]
Solubilidade soluble en etanol, piridina
insoluble en éter
Acidez (pKa) 2,34 (carboxilo), 9,6 (amino)[3]
Perigosidade
LD50 2600 mg/kg (rato, oral)

Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa.
Referencias
Fórmula da glicina ionizada.

A glicina (abreviadamente Gly ou G) é un α-aminoácido coa fórmula química NH2CH2COOH. A súa cadea lateral está formada só por un átomo de H, o que fai da glicina o aminoácido coa cadea lateral máis simple e o máis pequeno dos 20 aminoácidos proteicos. Os seus codóns son GGU, GGC, GGA e GGG.

A glicina é un sólido cristalino incoloro e doce. Forma parte das proteínas, pero tamén funciona como neurotransmisor. É único entre os aminoácidos en non ter un carbono asimétrico ou centro quiral (porque o seu carbono alfa está unido a dous substituíntes iguais, dous hidróxenos), polo que é o único aminoácido proteico que non ten isómeros D e L. Aínda que a súa cadea lateral formada por un só hidróxeno é hidrófoba, esta é tan pequena, que os grupos carboxilo e amino ionizados da molécula teñen grande influencia no conxunto, polo que pode existir establemente en medios hidrófilos ou hidrófobos.

Outro nome da glicina é glicocola, xa en desuso.

Produción e propiedades[editar | editar a fonte]

A glicina foi descuberta en 1820, por Henri Braconnot fervendo xelatina con ácido sulfúrico.[4]

A glicina elabórase industrialmente tratando ácido cloroacético con amoníaco:[5]

ClCH2COOH + 2 NH3 → H2NCH2COOH + NH4Cl

Prodúcense desta maneira uns 15 millóns de kg anuais.[6]

En EEUU e Xapón prodúcese por medio da reacción de Strecker.[7] Segundo o proceso de fabricación que se utilice pode obterse un produto final con algúns residuos de cloruro pero ningún de sulfato ou o contrario.

Os seus valores de pK son 2,35 e 9,78, polo que por encima do pH 9,78, a maioría da glicina está en forma de amina aniónica co grupo carboxilo ionizado, H2NCH2CO2-. Por debaixo de pH 2,35, predomina a forma de carboxilo catiónico co grupo amino ionizado H3N+CH2CO2H. O seu punto isoeléctrico (pI) é 6,06.

A glicina en solución está en forma zwitteriónica. Nesta forma, as cargas parciais nos diferentes átomos determínanse usando o método de carga de Gasteiger, e son as seguintes: N (+0.2358), H (unido ao N) (+0.1964), C alfa (+0.001853), H (unido ao C alfa) (+0.08799), C do carbonilo (+0.085) e O do carbonilo (-0.5445).

Biosíntese[editar | editar a fonte]

A glicina non é esencial na dieta humana, xa que o corpo pode biosintetizala a partir de serina, que á súa vez deriva do 3-fosfoglicerato. Na maioría dos organismos, o encima serina hidroximetiltransferase cataliza esta transformación usando o cofactor fosfato de piridoxal:[8]

serina + tetrahidrofolato → glicina + N5,N10-Metileno tetrahidrofolato + H2O

No fígado dos vertebrados, a síntese de glicina está catalizada pola glicina sintase. Esta conversión é doadamente reversible:[8]

CO2 + NH4+ + N5,N10-Metileno tetrahidrofolato + NADH + H+ → Glicina + tetrahidrofolato + NAD+

A maioría das proteínas conteñen só pequenas cantidades de glicina. Unha notable excepción é o coláxeno, que contén un 35% de glicina.[8]

Degradación[editar | editar a fonte]

A glicina degrádase por tres posibles vías. A vía principal nos animais implica a catálise feita pola glicina sintase (ou encima que escinde a glicina), que é o mesmo que interviña na biosíntese, porque a vía de degradación é a inversa da de síntese:[8]

Glicina + tetrahidrofolato + NAD+ → CO2 + NH4+ + N5,N10-Metileno tetrahidrofolato + NADH + H+

Unha segunda vía de degradación consta de dous pasos. O primeiro é o inverso da biosíntese a partir de serina coa hidroximetil transferase. A serina convértese despois en piruvato pola serina deshidratase.[8] Por orixinar piruvato, que pode entrar na gliconeoxénese, a glicina considérase un aminoácido glicoxénico.

Na terceira vía posible de degradación, a glicina convértese en glioxilato pola acción da D-aminoácido oxidase. O glioxilato é despois oxidado pola lactato deshidroxenase hepática a oxalato nunha reacción dependente do NAD+.[8]

A vida media da glicina e a súa eliminación do corpo varía significativamente dependendo da dose. Nun estudo obtívose unha vida media para a glicina de entre 0,5 e 4,0 horas. [9]

Funcións fisiolóxicas[editar | editar a fonte]

A glicina forma parte das proteínas, é precursor de diversos produtos naturais e funciona como neurotransmisor.

Papel como intermediario biosintético[editar | editar a fonte]

Nos eucariotas superiores, o ácido D-aminolevulínico, precursor chave das porfirinas, biosintetízase a partir da glicina e o succinil-CoA. A glicina proporciona a subunidade central C2N de todas as purinas.[8]

Papel como neurotransmisor[editar | editar a fonte]

A glicina é un neurotransmisor inhibitorio que funciona no sistema nervioso central, especialmente na medula espiñal, tronco cerebral e retina. Cando os receptores de glicina das neuronas están activados, o cloruro entra na neurona polos receptores ionotrópicos, orixinando un potencial sináptico inhibitorio. A estricnina é un forte antagonista da glicina nos receptores de glicina ionotrópicos, e a bicuculina é outro antagonista máis feble.

A glicina requírese como co-agonista xunto co glutamato para os receptores NMDA (ambos os dous deben unirse ao receptor). A diferenza do papel inhibitorio da glicina na medula espiñal, nos receptores glutaminérxicos (NMDA) é excitatoria.

A dose media letal (LD50) da glicina é 7930 mg/kg en ratas (oral),[10] e xeralmente causa a morte por hiperexcitabilidade.

Algunhas probas indican que tomar 3000 mg de glicina antes de deitarse mellora a calidade do sono.[11]

Aplicacións[editar | editar a fonte]

Á parte dos seus usos farmacéuticos (a glicina favorece a absorción gástrica de certos medicamentos) e técnicos, a glicina é tamén un aditivo alimentario na comida para mascotas e alimentación animal, e úsase na alimentación humana como aditivo edulcorante e potenciador do sabor. Ademais a glicina serve como axente tamponante en antiácidos, analxésicos, antitranspirantes, cosméticos, e produtos de baño. Por último, a glicina ou os seus derivados, úsanse na produción de produtos de goma escuma, fertilizantes, ou complexantes de metais,[12] e é un intermediario na fabricación do herbicida glifosato.

Glicina en forma zwitteriónica (á dereita) a pH neutro.

Presenza de glicina no espazo[editar | editar a fonte]

A detección de glicina no medio interestelar é obxecto de debate.[13] En 2008, descubriuse unha molécula similar á glicina, o aminoacetonitrilo nunha nube de gas xigante da constelación de Saxitario polo Instituto de Radioastronomía Max Planck.[14] En 2009 confirmouse a detección de glicina nunha mostra recollida en 2004 procedente do cometa Wild 2 pola nave da NASA Stardust, o que foi o primeiro descubrimento de glicina extraterrestre. Os partidarios da teoría da panspermia utilizaron este dato para apoiar a súa idea de que "sementes" de vida poden viaxar polo espazo e chegar a outros planetas.[15]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. The Merck Index: An Encyclopedia of Chemicals, Drugs, and Biologicals (11th ed.), Merck, 1989, ISBN 091191028X, 4386.
  2. "Solubilities and densities". Prowl.rockefeller.edu. http://prowl.rockefeller.edu/aainfo/solub.htm. Consultado o 2013-11-13. 
  3. Dawson, R.M.C., et al., Data for Biochemical Research, Oxford, Clarendon Press, 1959.
  4. R.H.A. Plimmer (1912) [1908]. The chemical composition of the proteins. Monographs on biochemistry. Part I. Analysis (2nd ed.). London: R.H.A. Plimmer & F.G. Hopkins. p. 82. http://books.google.com/?id=7JM8AAAAIAAJ&pg=PA112. Consultado o January 18, 2010. 
  5. Modelo:OrgSynth.
  6. Karlheinz Drauz, Ian Grayson, Axel Kleemann, Hans-Peter Krimmer, Wolfgang Leuchtenberger, Christoph Weckbecker “Amino Acids” in Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry 2007, Wiley-VCH, Weinheim. doi 10.1002/14356007.a02_057.pub2
  7. http://www.usitc.gov/trade_remedy/731_ad_701_cvd/investigations/2007/glycine_from_india_japan_korea/preliminary/DOC/Glycine%20Conference%20(prelim).wpd
  8. 8,0 8,1 8,2 8,3 8,4 8,5 8,6 Lehninger. Biochemistry 4th. pp. 127, 675–77, 844, 854. .
  9. Hahn RG (1993). "Dose-dependent half-life of glycine". Urological Research 21 (4): 289–291. DOI:10.1007/BF00307714. 
  10. "Safety (MSDS) data for glycine". The Physical and Theoretical Chemistry Laboratory Oxford University. 2005. http://physchem.ox.ac.uk/MSDS/GL/glycine.html. Consultado o 2006-11-01. 
  11. Yamadera W, Inagawa K, Chiba S, Bannai M, Takahashi M, Nakayama K (2007). "Glycine ingestion improves subjective sleep quality in human volunteers, correlating with polysomnographic changes". Sleep and Biological rhythms 5 (2): 126–131. DOI:10.1111/j.1479-8425.2007.00262.x. 
  12. "Notice of Preliminary Determination of Sales at Less Than Fair Value: Glycine From India" Federal Register 72 (7 November 2007): 62827.
  13. Snyder LE, Lovas FJ, Hollis JM, et al. (2005). "A rigorous attempt to verify interstellar glycine". Astrophys J 619 (2): 914–930. arXiv:astro-ph/0410335. Bibcode 2005ApJ...619..914S. DOI:10.1086/426677. 
  14. Staff. "Organic Molecule, Amino Acid-Like, Found In Constellation Sagittarius 27 March 2008 - Science Daily". http://www.sciencedaily.com/releases/2008/03/080326161658.htm. Consultado o 2008-09-16. 
  15. Reuters (18 August 2009). "Building block of life found on comet - Thomson Reuters 2009". http://www.reuters.com/article/scienceNews/idUSTRE57H02I20090818. Consultado o 2009-08-18. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Bibliografía[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]