Quinase

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Mecanismos de activación e inactivación da PKA. A PKA está en forma de tetrámero inactivo cando hai pouco AMPc, pero cando hai moito está en forma de monómero activo, e pode catalizar a transferencia dun fosfato desde o ATP a un substrato.

As quinases ou cinases (chamadas en inglés kinases) [1]son un tipo de encima que transfire grupos fosfato desde o ATP a un substrato específico ou diana. O proceso chámase fosforilación. A diana pode activarse ou inactivarse por medio da fosforilación, polo que as quinases están implicadas nos mecanismos de regulación e sinalización celular. Todas as quinases necesitan un ión metálico divalente como o Mg2+ ou o Mn2+ para transferir o grupo fosfato. Un exemplo de quinase é a PKA (proteín quinase A), é dicir, a quinase dependente de AMP cíclico.

Segundo a nomenclatura oficial as quinases son ATP(x)fosfotransferases, onde (x)= molécula á que se transfire o grupo fosfato.

Clasificación das quinases[editar | editar a fonte]

Unha clasificación actualmente en uso da superfamilia das quinases divídeas en: quinases convencionais (ePKs) e quinases atípicas (aPKs).

Quinases convencionais[editar | editar a fonte]

As quinases convencionais clasifícanse en oito familias:

Quinases atípicas[editar | editar a fonte]

As quinases atípicas non teñen unha secuencia moi similar á das quinases convencionais, mais teñen a actividade encimática de quinase. Comprenden:

Notas e referencias[editar | editar a fonte]

  1. Manning G, Whyte DB. et al. (2002). "The protein kinase complement of the human genome". Science 298 (5600): 1912–1934. DOI:10.1126/science.1075762. PMID 12471243. 
  • Hanks, S. K. & Hunter, T. Protein kinases 6. The eukaryotic protein kinase superfamily: kinase (catalytic) domain structure and classification. FASEB J., 1995 May, 9(8), 576-596.