Lipase

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Imaxe xerada por computadora dun tipo de lipase pancreática (PLRP2) do coello de Indias (Cavia porcellus). PDB 1GPL.

A lipase é un tipo de encima que cataliza hidrólise de lípidos.[1] As lipases son unha subclase de esterases.

As lipases realizan funcións esenciais na dixestión, transporte e procesamento de lípidos da dieta (por exemplo, triglicéridos das graxas e aceites na maioría, se non todos, os organismos vivos). Os xenes que codifican as lipases mesmo están presentes nalgúns virus.[2][3]

A maioría das lipases actúan atacando unha posición específica dos seus substratos no esqueleto de glicerol dun lípido. Por exemplo, a lipase pancreática humana (HPL),[4] que é o principal encima que hidroliza as graxas no aparato dixestivo humano, converte os substratos triglicéridos dos aceites e graxas inxeridos en monoglicéridos e dous ácidos graxos libres.

Existen outros tipos de actividades de lipase na natureza, como as fosfolipases, [5] e esfingomielinases,[6] pero estas son tratadas separadamente das lipasas "convencionais".

Algunhas lipases exprésanas e segréganas organismos patóxenos durante as infeccións. En particular, o fungo Candida albicans posúe un grande número de lipases diferentes, que seguramente reflicten unha ampla actividade lipolítica, que pode contribuír á persistencia e virulencia de C. albicans en tecidos humanos.[7]

Estrutura e mecanismo catalítico[editar | editar a fonte]

Aínda que na natureza se encontran moitas lipases xeneticamente distintas, e representan varios tipos de pregamentos e mecanismos catalíticos, a maioría están formadas por un pregamento hidrolase alfa/beta[8][9][10] (ver imaxe[11]) e empregan un mecanismo de hidrólise do tipo da quimotripsina no que interveñen unha serina nucleófila, un residuo ácido (xeralmente ácido aspártico), e unha histidina.[12][13]

Distribución fisiolóxica[editar | editar a fonte]

As lipases están implicdas en diversos procesos biolóxicos que van desde o metabolismo común dos triglicéridos da dieta á sinalización celular[14] e inflamación.[15] Algunhas actividades de lipase están confinadas en compartimentos específicos da célula mentres que outras desenvólvense nos espazos extracelulares.

  • Outras lipases, como a lipase pancreática, son segregadas nos espazos extracelulares, onde serven para procesar os lípidos da dieta en compostos máis simples que poden ser absorbidos máis doadamente e transportados por todo o corpo.
  • Os fungos e as bacterias poden segregar lipases para facilitar a absorción de nutrientes do medio externo ou, en casos de certos microbios patóxenos, para promover a invasión dun novo hóspede.

Lipases humanas[editar | editar a fonte]

As principais lipases do aparato dixestivo humano son a lipase pancreática humana (HPL) e a proteína 2 relacionada coa lipase pancreática (PLRP2), que son segregadas polo páncreas. Os humanos temos tamén outros encimas relacionados, como a lipase hepática (HL), lipase endotelial, e lipoproteína lipase. Non todas estas lipases funcionan no tracto dixestivo (ver táboa).

Nome Xene Localización Descrición Trastorno
lipase dependente de sales biliares  ? páncreas, leite humano axuda á dixestión das graxas
lipase pancreática PNLIP zume dixestivo Para ter unha óptima actividade encimática no intestino humano, a HPL necesita a actuación doutra proteína, a colipase, que tamén a segrega o páncreas.[17]
lipase lisosómica LIPA espazo interno do lisosoma Tamén se denomina lipase ácida lisosómica (LAL ou LIPA) ou colesterol éster hidrolase ácida A enfermidade de almacenamento de colesteril éster (CESD) e a enfermidade de Wolman son causadas ambas as dúas por mutacións no xene que codifica a lipase lisosómica.[18]
lipase hepática LIPC endotelio A lipase hepática actúa sobre o resto de lípidos traídos polas lipoproteínas do sangue para rexenerar as LDL (lipoproteína de baixa densidade). -
lipoproteína lipase LPL or "LIPD" endotelio A lipoproteína lipase funciona no sangue onde actúa sobre os triglicéridos transportados nas VLDL (lipoproteína de moi baixa densidade) para que as células poidan captar os ácidos graxos liberados. A deficiencia de lipoproteína lipase está causada por mutacións no xene que codifica a lipoproteína lipase.[19][20]
lipase sensible a hormonas LIPE intracelular - -
lipase gástrica LIPF zume dixestivo Funciona nos meniños a un pH case neutro para axudar á dixestión dos lípidos -
lipase endotelial LIPG endotelio - -
proteína 2 relacionada coa lipase pancreática PNLIPRP2 ou "PLRP2" - - -
proteína 1 relacionada coa lipase pancreática PNLIPRP1 ou "PLRP1" zume dixestivo A proteína 1 relacionada coa lipase pancreática é moi similar á PLRP2 e á HPL en secuencia de aminoácidos (os tres xenes probablemente se orixinaron por medio de duplicación xénica dun só xene de lipase pancreático ancestral). Porén, a PLRP1 carece de actividade de lipase detectable e a súa función segue sendo descoñecida, aínda que está conservada noutros mamíferos.[21][22] -
lipase lingual  ? zume dixestivo Está activa ao pH gástrico, cun pH óptimo de 3,5-6. Segregada polas glándula parótida e de Ebner na parte de atrás da lingua. -

Outras lipases son: LIPH, LIPI, LIPJ, LIPK, LIPM, LIPN, MGLL, DAGLA, DAGLB, e CEL.

Fosfolipases[editar | editar a fonte]

Ademais das lipases anteriores, hai tamén un conxunto diverso de fosfolipases humanas, pero xeralmente non son clasificadas xunto coas outras lipases. As distintas fosfolipases que se poden encontrar na natureza clasifícanse en: fosfolipase A1, fosfolipase A2, fosfolipase B, fosfolipase C e fosfolipase D (as dúas últimas son consideradas fosfodiesterases).

Usos industriais[editar | editar a fonte]

As lipases exercen importantes funcións en actividades humanas tan antigas como a fermentación do iogur e o queixo. Porén, as lipases tamén se explotan como catalizadores baratos e versátiles para degradar lípidos en aplicacións máis modernas. Por exemplo, unha compañía de biotecnoloxía comercializa encimas lipases para aplicacións como a panadaría, deterxentes de lavandaría e mesmo como biocatalizadores[23] en estratexias de procura de enerxías alternativas nas que se converte aceite vexetal en combustible.[24][25] Unha actividade alta de lipase pode substituír a catálise tradicional no procesamento de biodiesel, e este encima é máis seguro para o medio ambiente. As aplicacións industriais das lipases requiren a intensificación dos procesos para o procesamento continuo usando ferramentas como microrreactores de fluxo continuo a pequena escala.[26] [27]

Fontes[editar | editar a fonte]

As lipases obtéñense xeralmente de fontes animais, pero poden obterse tamén de microbios. Os valores de lipase do soro sanguíneo no corpo humano van normalmente de 0 a 160 U/L.[28]

Outras imaxes[editar | editar a fonte]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Svendsen A (2000). "Lipase protein engineering". Biochim Biophys Acta 1543 (2): 223–228. DOI:10.1016/S0167-4838(00)00239-9. PMID 11150608.
  2. Afonso C, Tulman E, Lu Z, Oma E, Kutish G, Rock D (1999). "The Genome of Melanoplus sanguinipes Entomologists". J Virol 73 (1): 533–52. PMC 103860. PMID 9847359. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=103860.
  3. Girod A, Wobus C, Zádori Z, Ried M, Leike K, Tijssen P, Kleinschmidt J, Hallek M (2002). "The VP1 capsid protein of adeno-associated virus type 2 is carrying a phospholipase A2 domain required for virus infectivity". J Gen Virol 83 (Pt 5): 973–8. PMID 11961250.
  4. Winkler FK, D'Arcy A, and W Hunziker (1990). "Structure of human pancreatic lipase". Nature 343 (6260): 771–774. DOI:10.1038/343771a0. PMID 2106079.
  5. Diaz, B.L., and J. P. Arm. (2003). "Phospholipase A(2)". Prostaglandins Leukot Essent Fatty Acids 2-3 (2–3): 87–97. DOI:10.1016/S0952-3278(03)00069-3. PMID 12895591.
  6. Goñi F, Alonso A (2002). "Sphingomyelinases: enzymology and membrane activity". FEBS Lett 531 (1): 38–46. DOI:10.1016/S0014-5793(02)03482-8. PMID 12401200.
  7. Hube B, Stehr F, Bossenz M, Mazur A, Kretschmar M, Schafer W (2000). "Secreted lipases of Candida albicans: cloning, characterisation and expression analysis of a new gene family with at least ten members". Arch. Microbiol. 174 (5): 362–374. DOI:10.1007/s002030000218. PMID 11131027.
  8. Winkler FK, D'Arcy A, and W Hunziker (1990). "Structure of human boob pancreatic lipase". Nature 343 (6260): 771–774. DOI:10.1038/343771a0. PMID 2106079.
  9. Schrag J, Cygler M (1997). "Lipases and alpha/beta hydrolase fold". Methods Enzymol. Methods in Enzymology 284: 85–107. DOI:10.1016/S0076-6879(97)84006-2. ISBN 978-0-12-182185-2. PMID 9379946.
  10. Egmond, M. R., and C. J. van Bemmel (1997). "Impact of Structural Information on Understanding of Lipolytic Function". Methods Enzymol. Methods in Enzymology 284: 119–129. DOI:10.1016/S0076-6879(97)84008-6. ISBN 978-0-12-182185-2. PMID 9379930.
  11. Withers-Martinez C, Carriere F, Verger R, Bourgeois D, and C Cambillau (1996). "A pancreatic lipase with a phospholipase A1 activity: crystal structure of a chimeric pancreatic lipase-related protein 2 from guinea pig". Structure 4 (11): 1363–74. DOI:10.1016/S0969-2126(96)00143-8. PMID 8939760.
  12. Brady, L., A. M. Brzozowski, Z. S. Derewenda, E. Dodson, G. Dodson, S. Tolley, J. P. Turkenburg, L. Christiansen, B. Huge-Jensen, L. Norskov, and et al. (1990). "A serine protease triad forms the catalytic centre of a triacylglycerol lipase". Nature 343 (6260): 767–70. DOI:10.1038/343767a0. PMID 2304552.
  13. Lowe ME (1992). "The catalytic site residues and interfacial binding of human pancreatic lipase". J Biol Chem 267 (24): 17069–73. PMID 1512245.
  14. Spiegel S, Foster D, and R Kolesnick (1996). "Signal transduction through lipid second messengers". Current Opinion in Cell Biology 8 (2): 159–67. DOI:10.1016/S0955-0674(96)80061-5. PMID 8791422.
  15. Tjoelker LW, Eberhardt C, Unger J, Trong HL, Zimmerman GA, McIntyre TM, Stafforini DM, Prescott SM, and PW Gray (1995). "Plasma platelet-activating factor acetylhydrolase is a secreted phospholipase A2 with a catalytic triad". J Biol Chem 270 (43): 25481–7. DOI:10.1074/jbc.270.43.25481. PMID 7592717.
  16. Genetic Code of Dandruff Cracked - BBC News
  17. Lowe ME (2002). "The triglyceride lipases of the pancreas". J Lipid Res 43 (12): 2007–16. DOI:10.1194/jlr.R200012-JLR200. PMID 12454260.
  18. Omim - Wolman Disease
  19. Familial lipoprotein lipase deficiency - Genetics Home Reference
  20. Gilbert B, Rouis M, Griglio S, de Lumley L, Laplaud P (2001). "Lipoprotein lipase (LPL) deficiency: a new patient homozygote for the preponderant mutation Gly188Glu in the human LPL gene and review of reported mutations: 75 % are clustered in exons 5 and 6". Ann Genet 44 (1): 25–32. DOI:10.1016/S0003-3995(01)01037-1. PMID 11334614.
  21. Crenon I, Foglizzo E, Kerfelec B, Verine A, Pignol D, Hermoso J, Bonicel J, Chapus C (1998). "Pancreatic lipase-related protein type I: a specialized lipase or an inactive enzyme". Protein Eng 11 (2): 135–42. DOI:10.1093/protein/11.2.135. PMID 9605548.
  22. De Caro J, Carriere F, Barboni P, Giller T, Verger R, De Caro A (1998). "Pancreatic lipase-related protein 1 (PLRP1) is present in the pancreatic juice of several species". Biochim Biophys Acta 1387 (1–2): 331–41. DOI:10.1016/S0167-4838(98)00143-5. PMID 9748646.
  23. Guo Z, Xu X (2005). "New opportunity for enzymatic modification of fats and oils with industrial potentials". Org Biomol Chem 3 (14): 2615–9. DOI:10.1039/b506763d. PMID 15999195.
  24. Gupta R, Gupta N, Rathi P (2004). "Bacterial lipases: an overview of production, purification and biochemical properties". Appl Microbiol Biotechnol 64 (6): 763–81. DOI:10.1007/s00253-004-1568-8. PMID 14966663.
  25. Ban K, Kaieda M, Matsumoto T, Kondo A, Fukuda H (2001). "Whole cell biocatalyst for biodiesel fuel production utilizing Rhizopus oryzae cells immobilized within biomass support particles". Biochem Eng J 8 (1): 39–43. DOI:10.1016/S1369-703X(00)00133-9. PMID 11356369.
  26. Bhangale, Atul. "Enzyme-Catalyzed Polymerization of End-Functionalized Polymers in a Microreactor". Macromolecules. http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/ma301178k.
  27. Bhangale, Atul; Santanu kundu. "Continuous Flow Enzyme-Catalyzed Polymerization in a Microreactor". JACS. http://pubs.acs.org/doi/abs/10.1021/ja111346c.
  28. "Yadav D, Agarwal N, Pitchumoni CS. A critical evaluation of laboratory tests in acute pancreatitis. Am J Gastroenterol 2002; 97:1309–1318.". http://www.nature.com/ajg/journal/v97/n6/full/ajg2002352a.html.

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]