Asparaxina

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
L-Asparaxina
Identificadores
Número CAS 70-47-3
PubChem 236
ChemSpider 6031
UNII 7NG0A2TUHQ
Número EC 200-735-9
DrugBank DB03943
KEGG C00152
ChEBI CHEBI:17196
ChEMBL CHEMBL58832
Imaxes 3D Jmol Image 1
Image 2
Propiedades
Fórmula molecular C4H8N2O3
Masa molar 132,12 g mol−1
Aspecto cristais brancos
Densidade 1,543 g/cm3
Punto de fusión 234ºC
Punto de ebulición 438ºC
Solubilidade en auga 2,94 g/100 mL
Solubilidade soluble en ácido, álcali
insignificante en metanol, etanol, éter, benceno
log P -3,82
Acidez (pKa) 2,02 (carboxilo), 8,80 (amino)[1]
Estrutura
Estrutura cristalina ortorrómbico
Termoquímica
Entalpía estándar
de formación
ΔfHo298
-789,4 kJ/mol
Perigosidade
MSDS Sigma-Alrich
NFPA 704
NFPA 704.svg
0
1
0
Punto de inflamabilidade 219ºC

Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa.
Referencias
Fórmula da asparaxina ionizada.

A asparaxina (abreviadamente Asn ou N) é un α-aminoácido que forma parte das proteínas [2].

Ten unha cadea lateral formada por -CH2-CO-NH2, que presenta un grupo amino polar, e considérase un aminoácido polar. Pode considerarse que é a amida do ácido aspártico, polo que o seu grupo lateral sería unha carboxiamida.

Non é un aminoácido esencial, xa que o noso metabolismo pode sintetizalo a partir de precursores sinxelos. Está codificado polos codóns AAU e AAC.

Foi illada por primeira vez en forma cristalina en 1806, polos químicos franceses Louis Nicolas Vauquelin e Pierre Jean Robiquet a partir do zume de espárrago[3] (Asparagus officinalis), e de aí lle vén o nome.[4][5] Foi o primeiro aminoácido en ser illado. O cheiro característico na urina das persoas que comeron espárragos atribúese a varios produtos metabólicos derivados da asparaxina.[6]

(S)-Asparaxina (á esquerda) e (R)-asparaxina (á dereita) en forma zwitteriónica a pH neutro.

Cando a asparaxina dos alimentos reacciona cun azucre redutor ou un carbonilo reactivo a suficiente tempertura produce acrilamidas. Estas substancias aparecen en produtos cociñados como patacas fritas ou café torrado.

Funcións[editar | editar a fonte]

A asparaxina forma parte das proteínas. Como a súa cadea lateral pode formar facilmente pontes de hidróxeno co esqueleto do péptido, os residuos de asparaxina atópanse preto do final ou do principio das alfa-hélices e asas das follas beta, onde pode limitar a formación de pontes de hidróxeno co péptido. A glutamina, que ten un grupo metileno extra na cadea lateral, ten máis entropía conformacional e é menos útil neste cometido.

A asparaxina tamén proporciona sitios chave para establecer enlaces N-glicosídicos con residuos de azucre, o que transformará a proteína nunha glicoproteína.

O sistema nervioso require asparaxina.

A asparaxina é tamén importante na síntese de amoníaco.

Fontes alimenticias[editar | editar a fonte]

Non é un aminoácido esencial, polo que non se require na dieta, pero é abundante en alimentos como: lácteos, soro lácteo, carne de vaca, aves, ovos, peixe, lactalbumina, alimentos mariños, espárragos, patacas, legumes, noces, sementes, soia, cereais integrais.

Biosíntese[editar | editar a fonte]

O precursor da asparaxina é o oxalacetato. O oxalacetato convértese en aspartato por acción dunha transaminase. O encima transfire o grupo amino do glutamato ao oxalacetato producindo α-cetoglutarato e aspartato. O encima asparaxina sintetase produce asparaxina, AMP, glutamato, e pirofosfato a partir de aspartato, glutamina, e ATP. Na reacción da asparaxina sintetase úsase o ATP para activar o aspartato, formando β-aspartil-AMP. A glutamina doa o grupo amonio, o cal reacciona co β-aspartil-AMP para formar asparaxina e AMP libre.

Degradación[editar | editar a fonte]

A asparaxina é un aminoácido glicoxénico. A L-asparaxinase hidroliza o grupo amida para formar aspartato e amoníaco. Unha transaminase converte o aspartato en oxalacetato, o cal pode despois ser metabolizado no ciclo do ácido cítrico ou entrar na gliconeoxénese.

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Dawson, R.M.C., et al., Data for Biochemical Research, Oxford, Clarendon Press, 1959.
  2. IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. "Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides". Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/AminoAcid/. Consultado o 17-05-2007. 
  3. DRAG espárrago [1]
  4. Vauquelin LN, Robiquet PJ (1806). "La découverte d'un nouveau principe végétal dans le suc des asperges". Annales de Chimie 57: 88–93. 
  5. R.H.A. Plimmer (1912) [1908]. The chemical composition of the proteins. Monographs on biochemistry. Part I. Analysis (2nd ed.). London: Longmans, Green and Co.. pp. 112. http://books.google.com/?id=7JM8AAAAIAAJ&pg=PA112. Consultado o January 18, 2010. [2]
  6. S.C. Mitchell (2001). "Food Idiosyncrasies: Beetroot and Asparagus". Drug Metabolism and Disposition 29 (4 Pt 2): 539–534. PMID 11259347. http://dmd.aspetjournals.org/content/29/4/539.full. Consultado o january 18, 2010. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]