Aminoácido proteinoxénico

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.

Os aminoácidos proteinoxénicos son os aminoácidos que forman parte das proteínas e están codificados no código xenético.[1] Hai 20 aminoácidos codificados de forma normal no código xenético e outros 2 codificados dun xeito especial. Estes últimos son a selenocisteína e a pirrolisina. A estes habería que engadir a N-formilmetionina, un derivado de aminoácido co que se inicia a síntese proteica en bacterias, mitocondrias e cloroplastos, polo que contando este farían un total de 23.

A selenocisteína está codificada polo codón de parada ou stop UGA do código xenético, que normalmente determina o fin da síntese dunha proteína, pero se existe un elemento SECIS no ARNm este codón inserirá selenocisteína na proteína que se está a sintetizar en bacterias, arqueas ou eucariotas. Neste sistema actúan un ARNt e unha aminoacil ARNt sintetase especiais.

A pirrolisina é incorporada nalgunhas arqueas e bacterias (non en eucariotas) durante a síntese normal das proteínas cando o codón UAG, que é un codón de parada de finalización da síntese, é lido como un codón para a pirrolisina debido á actuación dun ARNt especial e unha aminoacil ARNt sintetase especial, e, segundo unha teoría, á presenza dun elemento PYLIS no ARNm, aínda que este elemento parece que non funciona igual nin é tan esencial coma o elemento SECIS para a selenocisteína.[2][3][4]

A N-formilmetionina inicia a síntese proteica en bacterias, mitocondrias e cloroplastos, pero non en arqueas nin nas proteínas eucariotas sintetizadas nos ribosomas do citosol ou retículo endoplasmático rugoso. Está codificada polo codón AUG, que normalmente codifica a metionina. A N-formilmetionina, igual que os demais aminoácidos, ten un ARNt especial que a leva ao codón AUG. Este ARNt carga inicialmente metionina pero despois engádeselle encimaticamente o grupo formilo, orixinando a N-formilmetionina. Normalmente, este aminoácido é eliminado da proteína despois por modificación postraducional, pero non sempre. Tecnicamente a N-formilmetionina é un derivado de aminoácido (xa que o formilo está unido precisamente ao grupo amino) máis que un aminoácido normal e as máis das veces é eliminada da proteína despois da tradución, polo que ás veces non se conta como aminoácido proteinoxénico, pero a súa codificación é, basicamente, coma a doutro aminoácido calquera.

Por tanto, hai en total 22 aminoácidos estándar nos seres vivos e só 21 nos eucariotas (falta a pirrolisina). Serían 23 se contamos a formilmetionina, que nos eucariotas só se utiliza en mitocondrias e cloroplastos e nas bacterias, e moitas veces pouco despois da síntese é eliminada. Todos os demais aminoácidos existentes considéranse non proteinoxénicos.

O termo proteinoxénico significa que xeran ou constrúen as proteínas durante a súa síntese ribosómica, xa que durante a tradución das proteínas se unen uns a outros por enlace peptídico formando os polipéptidos ou proteínas. Polo contrario, os aminoácidos non proteinoxénicos ou non forman parte das proteínas (como a carnitina, GABA, ou L-DOPA), ou son resultado da modificación postraducional dun aminoácido normal (como a hidroxiprolina, que procede da hidroxilación de residuos de prolina nas proteínas), ou incorporados de forma excepcional en substitución doutro aminoácido (como a selenometionina, que pode ocupar o sitio da metionina durante a síntese). Os aminoácidos non proteinoxénicos poden ser incorporados aos péptidos non ribosómicos, que non se sintetizan nos ribosomas.

Hai razóns claras polas que na evolución inicial dos organismos non se incorporaron ás proteínas certos aminoácidos non proteinoxénicos. Os aminoácidos proteinoxénicos están relacionados co conxunto de aminoácidos que nalquel momento inicial podían ser recoñecidos por sistemas de autoaminoacilación de ribozimas.[5] Así, os aminoácidos non proteinoxénicos terían sido excluídos polo éxito evolutivo das formas de vida baseadas nos nucleótidos. Outras razóns son, por exemplo, que a ornitina e a homoserina se ciclan coa estrutura do peptido e fragmentan a proteína facilmente, mentres que outros son tóxicos porque poden ser incorporados por erro ás proteínas, como ocorre coa canavanina, análogo da arxinina.

Os seres humanos non poden sintetizar no seu metabolismo a partir doutros precursores sinxelos os 20 aminoácidos codificados de forma normal no código xenético, senón só 11, polo que os restantes 9 considéranse aminoácidos esenciais, que deben ser tomados nos alimentos da dieta, e son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, e valina. Algúns aminoácidos só son necesarios en situacións especiais.

Estruturas[editar | editar a fonte]

As figuras ilustran as estruturas e indican os nomes e as abreviacións de tres letras e dunha letra dos 21 aminoácidos que están directamente codificados no código xenético polos eucariotas. As estruturas mostradas son as estándar, non as formas ionizadas zwitteriónicas que aparecen cando están en disolución acuosa.

Table of Amino Acids.
Táboa das estruturas dos 21 aminoácidos coa súa nomenclatura e os pKa das súas cadeas laterais.


IUPAC/IUBMB recomenda as seguintes abreviacións para os dous aminoácidos seguintes:

Abreviacións non específicas[editar | editar a fonte]

Ás veces a identidade dun aminoácido non pode ser determinada de forma inambigua. Por exemplo, en ocasións con certas técnicas non se pode saber se un aminoácido é asparaxina ou ácido aspártico. Neses casos úsanse abreviacións nas que se inclúe un X, como nos seguintes casos:

Propiedades químicas[editar | editar a fonte]

Na seguinte táboa inclúense as propiedades químicas das cadeas laterais dos aminoácidos estándar. En canto ás masas téñase en conta que cando o aminoácido está na proteína ten unha masa lixeiramente menor, porque coa formación do enlace peptídico despréndese unha molécula de auga formada con átomos do aminoácido.

Propiedades químicas xerais:

Aminoácido Abrev.
1 letra 		Abrev.
3 letras 		Masa media (Da) Punto isoeléctrico
(pI) 		pK1
(α-COOH) 		pK2
(α-+NH3)
Alanina A Ala 89.09404 6.01 2.35 9.87
Cisteína C Cys 121.15404 5.05 1.92 10.70
Ácido aspártico D Asp 133.10384 2.85 1.99 9.90
Ácido glutámico E Glu 147.13074 3.15 2.10 9.47
Fenilalanina F Phe 165.19184 5.49 2.20 9.31
Glicina G Gly 75.06714 6.06 2.35 9.78
Histidina H His 155.15634 7.60 1.80 9.33
Isoleucina I Ile 131.17464 6.05 2.32 9.76
Lisina K Lys 146.18934 9.60 2.16 9.06
Leucina L Leu 131.17464 6.01 2.33 9.74
Metionina M Met 149.20784 5.74 2.13 9.28
Asparaxina N Asn 132.11904 5.41 2.14 8.72
Pirrolisina O Pyl
Prolina P Pro 115.13194 6.30 1.95 10.64
Glutamina Q Gln 146.14594 5.65 2.17 9.13
Arxinina R Arg 174.20274 10.76 1.82 8.99
Serina S Ser 105.09344 5.68 2.19 9.21
Treonina T Thr 119.12034 5.60 2.09 9.10
Selenocisteína U Sec 168.053
Valina V Val 117.14784 6.00 2.39 9.74
Triptófano W Trp 204.22844 5.89 2.46 9.41
Tirosina Y Tyr 181.19124 5.64 2.20 9.21

Propiedades da cadea lateral[editar | editar a fonte]

Aminoácido Abrev.
1 letra 		Abrev.
3 letras 		Cadea lateral Hidro-
fóbica 		pKa Polar pH Pequena Diminuta Aromática
ou Alifática 		volume de
van der Waals
Alanina A Ala -CH3 X - - - X X - 67
Cisteína C Cys -CH2SH X 8.18 - ácida X - - 86
Ácido aspártico D Asp -CH2COOH - 3.90 X ácida X - - 91
Ácido glutámico E Glu -CH2CH2COOH - 4.07 X ácida - - - 109
Fenilalanina F Phe -CH2C6H5 X - - - - - Aromática 135
Glicina G Gly -H X - - - X X - 48
Histidina H His -CH2-C3H3N2 - 6.04 X básica feble - - Aromática 118
Isoleucina I Ile -CH(CH3)CH2CH3 X - - - - - Alifática 124
Lisina K Lys -(CH2)4NH2 - 10.54 X básica - - - 135
Leucina L Leu -CH2CH(CH3)2 X - - - - - Alifática 124
Metionina M Met -CH2CH2SCH3 X - - - - - - 124
Asparaxina N Asn -CH2CONH2 - - X - X - - 96
Pirrolisina O Pyl
Prolina P Pro -CH2CH2CH2- X - - - X - - 90
Glutamina Q Gln -CH2CH2CONH2 - - X - - - - 114
Arxinina R Arg -(CH2)3NH-C(NH)NH2 - 12.48 X básica forte - - - 148
Serina S Ser -CH2OH - - X - X X - 73
Treonina T Thr -CH(OH)CH3 - - X ácida feble X - - 93
Selenocisteína U Sec -CH2SeH X 5.73 - - X - -
Valina V Val -CH(CH3)2 X - - - X - Alifática 105
Triptófano W Trp -CH2C8H6N X - - - - - Aromática 163
Tirosina Y Tyr -CH2-C6H4OH - 10.46 X - - - Aromática 141

Nota: Os valores de pKa dos aminoácidos son tipicamente un pouco diferentes cando o aminoácido está formando parte dunha proteína.

Expresión xénica e bioquímica[editar | editar a fonte]

Aminoácido Abrev.
1 letra 		Abrev.
3 letras 		Codón(s) Frecuencia
nas proteínas humanas
(%) 		Esencial‡ en humanos
Alanina A Ala GCU, GCC, GCA, GCG 7.8 -
Cisteína C Cys UGU, UGC 1.9 Condicionalmente
Ácido aspártico D Asp GAU, GAC 5.3 -
Ácido glutámico E Glu GAA, GAG 6.3 Condicionalmente
Fenilalanina F Phe UUU, UUC 3.9 Si
Glicina G Gly GGU, GGC, GGA, GGG 7.2 Condicionalmente
Histidina H His CAU, CAC 2.3 Si
Isoleucina I Ile AUU, AUC, AUA 5.3 Si
Lisina K Lys AAA, AAG 5.9 Si
Leucina L Leu UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG 9.1 Si
Metionina M Met AUG 2.3 Si
Asparaxina N Asn AAU, AAC 4.3 -
Pirrolisina O Pyl UAG* -
Prolina P Pro CCU, CCC, CCA, CCG 5.2 -
Glutamina Q Gln CAA, CAG 4.2 -
Arxinina R Arg CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG 5.1 Condicionalmente
Serina S Ser UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC 6.8 -
Treonina T Thr ACU, ACC, ACA, ACG 5.9 Si
Selenocisteína U Sec UGA** -
Valina V Val GUU, GUC, GUA, GUG 6.6 Si
Triptófano W Trp UGG 1.4 Si
Tirosina Y Tyr UAU, UAC 3.2 Condicionalmente
Codón de stop † - Term UAA, UAG, UGA - -

* UAG é normalmente o codón ámbar de stop, pero codifica a pirrolisina se está presente un elemento PYLIS e un ARNt especial.
** UGA é normalmente o codón de stop ópalo, pero codifica selenocisteína se está presente un elemento SECIS.
† O codón de stop non é un aminoácido, pero inclúese para completar os codóns do código.
‡ Un aminoácido esencial non pode ser sintetizado polos humanos e debe tomarse na dieta. Os aminoácidos condicionalmente esenciais non é imprescindible tomalos na dieta normalmente, pero si en determinados individuos en certas condicións.

Espectrometría de masas[editar | editar a fonte]

Na espectrometría de masas dos péptidos e proteínas, é útil coñecer as masas dos residuos de aminoácidos. A masa do péptido ou proteína é a suma das masas dos residuos que a forman máis unha molécula de auga (a que se perdeu durante a formación do enlace peptídico).[6]

Aminoácido Abrev.
1 letra 		Abrev.
3 letras 		Fórmula Masa monoisotópica (Da) Masa media (Da)
Alanina A Ala C3H5NO 71.03711 71.0788
Cisteína C Cys C3H5NOS 103.00919 103.1388
Ácido aspártico D Asp C4H5NO3 115.02694 115.0886
Ácido glutámico E Glu C5H7NO3 129.04259 129.1155
Fenilalanina F Phe C9H9NO 147.06841 147.1766
Glicina G Gly C2H3NO 57.02146 57.0519
Histidina H His C6H7N3O 137.05891 137.1411
Isoleucina I Ile C6H11NO 113.08406 113.1594
Lisina K Lys C6H12N2O 128.09496 128.1741
Leucina L Leu C6H11NO 113.08406 113.1594
Metionina M Met C5H9NOS 131.04049 131.1986
Asparaxina N Asn C4H6N2O2 114.04293 114.1039
Pirrolisina O Pyl C12H21N3O3 255.15829 255.3172
Prolina P Pro C5H7NO 97.05276 97.1167
Glutamina Q Gln C5H8N2O2 128.05858 128.1307
Arxinina R Arg C6H12N4O 156.10111 156.1875
Serina S Ser C3H5NO2 87.03203 87.0782
Treonina T Thr C4H7NO2 101.04768 101.1051
Selenocisteína U Sec C3H5NOSe 150.95364 150.0388
Valina V Val C5H9NO 99.06841 99.1326
Triptófano W Trp C11H10N2O 186.07931 186.2132
Tirosina Y Tyr C9H9NO2 163.06333 163.1760

Estequiometría e custo metabólico[editar | editar a fonte]

A seguinte táboa indica a abundancia de aminoácidos na bacteria E. coli e o custo metabólico en ATP da síntese dos aminoácidos. Os números negativos indican que o proceso metabólico é enerxeticamente favorable e non ten un custo neto de ATP para a célula.[7] Para calcular a abundancia dos aminoácidos incluíronse as molécuas libres e as polimerizadas nas proteínas.

Aminoácido Abundancia
(# de moléculas (×108)
por célula de Escherichia coli) 		custo de ATP na síntese
en condicións
aeróbicas 		custo de ATP na síntese
en condicións
anaeróbicas
Alanina 2.9 -1 1
Cisteína 0.52 11 15
Ácido aspártico 1.4 0 2
Ácido glutámico 1.5 -7 -1
Fenilalanina 1.1 -6 2
Glicina 3.5 -2 2
Histidina 0.54 1 7
Isoleucina 1.7 7 11
Lisina 2.0 5 9
Leucina 2.6 -9 1
Metionina 0.88 21 23
Asparaxina 1.4 3 5
Prolina 1.3 -2 4
Glutamina 1.5 -6 0
Arxinina 1.7 5 13
Serina 1.2 -2 2
Treonina 1.5 6 8
Triptófano 0.33 -7 7
Tirosina 0.79 -8 2
Valina 2.4 -2 2

Catabolismo[editar | editar a fonte]

Os aminoácidos poden clasificarse de acordo coas posibilidades metabólicas dos produtos finais do seu catabolismo en tres grupos:[8]

Metabolismo degradativo dos aminoácidos.

Notas[editar | editar a fonte]

  1. ↑ Ambrogelly A, Palioura S, Söll D (2007). "Natural expansion of the genetic code". Nat Chem Biol 3 (1): 29–35. PMID 17173027. doi:10.1038/nchembio847. 
  2. ↑ Théobald-Dietrich A, Giegé R, Rudinger-Thirion J (2005). "Evidence for the existence in mRNAs of a hairpin element responsible for ribosome dependent pyrrolysine insertion into proteins". Biochimie 87 (9-10): 813–7. PMID 16164991. doi:10.1016/j.biochi.2005.03.006. 
  3. ↑ Zhang Y, Baranov PV, Atkins JF, Gladyshev VN (2005). "Pyrrolysine and selenocysteine use dissimilar decoding strategies". J. Biol. Chem. 280 (21): 20740–51. PMID 15788401. doi:10.1074/jbc.M501458200. 
  4. ↑ Michael Rother, Joseph A. Krzycki. Selenocysteine, Pyrrolysine, and the Unique Energy Metabolism of Methanogenic Archaea. Archaea. 2010; 2010: 453642.Published online 2010 August 17. doi: 10.1155/2010/453642 PMCID: PMC2933860. [1]
  5. ↑ Erives A (2011). "A Model of Proto-Anti-Codon RNA Enzymes Requiring L-Amino Acid Homochirality". J Molecular Evolution 73: 10–22. PMID 21779963. doi:10.1007/s00239-011-9453-4. 
  6. ↑ "The amino acid masses". ExPASy. Consultado o 2009-01-06. 
  7. ↑ Physical Biology of the Cell (Garland Science) p. 178
  8. ↑ Chapter 20 (Amino Acid Degradation and Synthesis) in: Denise R., PhD. Ferrier. Lippincott Williams & Wilkins, ed. Lippincott's Illustrated Reviews: Biochemistry (Lippincott's Illustrated Reviews). Hagerstwon, MD. ISBN 0-7817-2265-9. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Bibliografía[editar | editar a fonte]

  • Nelson David L., Cox, Michael M. (2000). Worth Publishers, ed. Lehninger Principles of Biochemistry (3rd ed.). ISBN 1-57259-153-6. 
  • Kyte J., Doolittle, R. F. (1982). "A simple method for displaying the hydropathic character of a protein". J. Mol. Biol. 157 (1): 105–132. PMID 7108955. doi:10.1016/0022-2836(82)90515-0. 
  • Meierhenrich Uwe J. (2008). Springer, ed. Amino acids and the asymmetry of life (1st ed.). ISBN 978-3-540-76885-2. 

Outros artigos[editar | editar a fonte]

Traído desde «https://gl.wikipedia.org/w/index.php?title=Aminoácido_proteinoxénico&oldid=6658162»