Proteína anticonxelante

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Proteína anticonxelante de insecto, tipo Tenebrio
Estrutura da proteína anticonxelante de hélice beta de Tenebrio molitor[1]
Identificadores
SímboloAFP
PfamPF02420
InterProIPR003460
SCOPe1ezg / SUPFAM
Proteína anticonxelante de insecto (CfAFP)
Estrutura da proteína anticonxelante de hélice beta de Choristoneura fumiferana[2]
Identificadores
SímboloCfAFP
PfamPF05264
InterProIPR007928
SCOPe1m8n / SUPFAM
Proteína anticonxelante de peixe, tipo I
Identificadores
Símbolo?
InterProIPR000104
SCOPe1wfb / SUPFAM
Proteína anticonxelante de peixe, tipo II
Identificadores
Símbolo?
InterProIPR002353
CATH2py2
SCOPe2afp / SUPFAM
Proteína anticonxelante de peixe, tipo III
Identificadores
Símbolo?
InterProIPR006013
SCOPe1hg7 / SUPFAM
Ver tamén dominio SAF (IPR013974).
Molécula similar a proteína que se une ao xeo (organismo do xeo mariño)
Identificadores
SímboloDUF3494
PfamPF11999
InterProIPR021884

As proteínas anticonxelantes (AFPs) ou proteínas estruturantes do xeo son unha clase de polipéptidos producidos por certos animais, plantas, fungos e bacterias que lles permiten sobrevivir a temperaturas por debaixo do punto de conxelación da auga. As proteínas anticonxelantes (PAC) teñen nas bases de datos de proteínas o símbolo AFP (do inglés antifreeze proteín), que é o que se utilizará neste artigo. As AFPs únense a pequenos cristais de xeo inhibindo o crecemento e recristalización do xeo, que doutro modo tería consecuencias mortais.[3] Hai tamén cada vez máis probas de que as AFPs interaccionan coas membranas celulares de mamíferos para protexelas dos danos causados polo frío. Isto suxire a intervención das AFPs na aclimatación ao frío.[4]

Propiedades non coligativas[editar | editar a fonte]

A diferenza do anticonxelante de motores amplamente usado etilenglicol, as AFPs funcionan de maneira non coligativa. Este fenómeno permítelles actuar como anticonxelante a concentracións de só 1/300 a 1/500 das doutros solutos disoltos. A súa baixa concentración minimiza o seu efecto sobre a presión osmótica.[4] As propiedaddes pouco comúns das AFPs atribúense á súa afinidade selectiva por formas de xeo cristalino específicas e o resultante bloqueo do proceso de nucleación do xeo.[5]

Histérese térmica[editar | editar a fonte]

As AFPs crean unha diferenza entre o punto de fusión e o punto de conxelación coñecida como histérese térmica. A adición de AFPs á interface entre o xeo sólido e a auga líquida inhibe o crecemento favorecido termodinamicamente do cristal de xeo. O crecemento do xeo é inhibido cineticamente polas AFPs cubrindo as superficies de xeo accesibles á auga.[5]

A histérese térmica mídese doadamente no laboratorio cun osmómetro nanolitro. Os organismos diferéncianse nos seus valores de histérese témica. O nivel máximo de histérese térmica dunha AFP de peixe é de aproximadamente −3,5 °C[6]. En contraste, os organismos acuáticos están expostos só a de −1 a −2 °C por debaixo da conxelación. Durante os meses de inverno extremo, o insecto lepidóptero Choristoneura resiste a conxelación a temperaturas que se aproximan aos −30 °C.[4]

A velocidade do arrefriamento pode influír no valor de histérese térmica das AFPs. O arrefriamento rápido pode diminuír substancialmente o punto de conxelación non en equilibrio, e, por tanto, o valor da histérese térmica. En consecuencia, os organismos non se poden adaptar necesariamente ao seu ambiente subcero se a temperatura descende abruptamente.[4]

Tolerancia e evitación da conxelación[editar | editar a fonte]

As especies que conteñen AFPs poden clasificarse en dous grupos:

Evitadoras da conxelación. Estas especies poden impedir que os seus fluídos corporais se conxelen totalmente. Xeralmente, os efectos das AFP poden ser superados a temperaturas extremadamente frías, o que causará un rápido crecemento de xeo e a morte do organismo.

Tolerantes á conxelación. Estas especies poden sobrevivir a unha conxelación dos seus fluídos corporais. Algunhas especies tolerantes pénsase que usan as AFPs como crioprotectores para impedir os danos da conxelación, pero non evitan completamente a conxelación. O mecanismo exacto aínda é descoñecido. Porén, pénsase que as AFPs poden inhibir a recristalización e estabilizan as membranas celulares para impedir os danos causados polo xeo.[7] Poden funcionar en conxunción con proteínas nucleadoras do xeo para controlar a velocidade de proagación do xeo unha vez comezada a conxelación.[7]

Diversidade[editar | editar a fonte]

Coñécense moitos tipos de AFPs non homólogas.

AFPs de peixes[editar | editar a fonte]

Figura 1. As tres caras dunha AFP tipo I

As glicoproteínas anticonxelantes ou AFGPs encóntranse en peixes antárticos nototenioides e gádidos árticos. Son de 2,6-3,3 kD.[8] As AFGPs evolucionaron por separado en nototenioides e nos bacallaus do norte. Nos nototenioides o xene da AFGP orixinouse a partir dun xene de serina protease similar ao tripsinóxeno ancestral.[9]

  • A AFP de tipo I encóntrase en Pseudopleuronectes americanus (solla vermella, un pleuronéctido), Myoxocephalus octodecemspinosus e Myoxocephalus scorpius (ambos cótidos). É a AFP mellor documentada porque foi a primeira na que se determinou a súa estrutura tridimensional.[10] A AFP de tipo I consiste nunha soa hélice alfa longa anfipática dun tamaño de 3,3-4,5 kD. Ten tres caras na súa estrutura tridimensional: a face hidrófoba, a hidrófila e a face Thr-Asx.[10]
    • As AFP de tipo I-hyp (onde hyp significa hiperactivas) encóntranse en varios pleuronéctidos. Son de aproximadamente 32 kD (dúas moléculas dímeras de 17 kD). A proteína illouse do plasma sanguíneo da solla vermella. É considerabelemtne mellor á hora de diminuír a temperatura de conxelación que a maioría das AFPs de peixes.[11] Esta capacidade deriva parcialmente das súas moitas repeticións do sitio para a unión ao xeo de tipo I.[12]
  • As AFPs de tipo II (por exemplo P05140) encóntranse nos Hemitripterinae, nos Osmeridae e no arenque. Son proteínas globulares ricas en cisteína que conteñen cinco pontes disulfuro.[13] As AFPs de tipo II probablemente evolucionaron a partir de lectinas dependentes de calcio (tipo c).[14] Os Hemitripterinae, Osmeridae e arenques son liñaxes bastante diverxentes de teleósteos. Se o xene da AFP estivese presente no antepasado común máis recente destas liñaxes, é peculiar que o xene estea espallado iregularmente por esas liñaxes, presente nalgunhas ordes e ausente noutras. Suxeriuse que a responsable desta discrepancia pode ser a transferencia lateral de xenes, de tal maneira que os Osmeridae terían adquirido o xene da AFP de tipo II a partir do arenque.[15]
  • As AFps de tipo III atópanse nos Zoarcidae antárticos. Presentan unha hidrofobidade global similar na unión a superficies de xeo que as AFPs de tipo I. O seu tamaño é de aproximadamente 6kD.[8] As AFPs de tipo III probablemente evolucionaron a partir do xene da ácido siálico sintase (SAS) presente nos Zoarcidae antárticos. Por medio dun evento de duplicación xénica este xene (que se sabe que o seu produto mostra certa actividade de unión ao xeo) evolucionou a un xene de AFP efectivo ao perder a parte N-terminal.[16]
  • As AFps de tipo IV (P80961) atópanse no Myoxocephalus octodecemspinosus. Son proteínas en hélice alfa ricas en glutamato e glutamina.[17] Esta proteína é de aproximadamente 12KDa e consta dun feixe de 4 hélices.[17] A súa única modificación postraducional é un residuo de piroglutamato, un residuo de glutamina ciclado no seu N-terminal.[17]

AFPs de plantas[editar | editar a fonte]

A clasificación das AFPs fíxose máis complicada cando se descubriron proteínas anticonxelantes en plantas.[18] As AFPs de plantas son bastante diferentes doutras AFPs nos seguintes aspectos:

  1. Teñen unha histérese térmica moito máis débil comparada con outras AFPs.[19]
  2. A súa función fisiolóxica é probablemente inhibir a recristalización do xeo en vez de impedir a súa formación.[19]
  3. A maioría delas son proteínas relacionadas coa patoxénese evolucionadas, que ás veces conservan propiedades funxicidas.[19]

AFPs de insectos[editar | editar a fonte]

En insectos atopáronse varias AFPs, entre as que están as dos escaravellos Dendroides, Tenebrio e Rhagium, os lepidópteros Choristoneura e Campaea perlata e certos mosquitos (dípteros). As AFPs de insectos comparten certas semellanzas, e a maioría teñen unha maior actividade (é dicir, un maior valor de histérese térmica e denomínanse hiperactivas) e unha estrutura repetitiva cunha superficie de unión ao xeo plana. As dos escaravellos estreitamente emparentados Tenebrio e Dendroides son homólogas e cada repetición de 12–13 aminoácidos está estabilizada por unha ponte disulfuro interna. As isoformas teñen entre 6 e 10 destas repeticións, que forman unha cola ou beta-solenoide. Un lado do solenoide ten unha superficie plana de unión ao xeo que consta dunha dobre ringleira de residuos de treonina.[7][20] Outros escaravellos (xénero Rhagium) teñen repeticións máis longas sen pontes disulfuro internas que formen un beta-solenoide comprimido (sándwich beta) con catro ringleiras de residuos de treonina,[21] e esta AFP é estruturalmente similar á da modelada para a AFP non homóloga da avelaíña Campaea perlata.[22] En contraste, a AFP de Choristoneura é un solenoide que lembra superficialmente a proteína de Tenebrio, cunha superficie de unión ao xeo similar, pero ten unha sección transversal triangular, con repeticións máis longas que carecen de pontes disulfuro internas. A AFP de mosquitos é estruturalmene similar á de Tenebrio e Dendroides, pero o beta-solenoide sostido por pontes dislfuro fórmase a partir de repeticións máis curtas de 10 aminoácidos, e, ademais, en vez de treonina, a superfice de unión ao xeo consta dunha soa ringleira de residuos de tirosina.[23]

Os colémbolos (actualmente non considerados insectos senón un tipo de Hexapoda, tamén con 6 patas) teñen algunhas especies que viven no Canadá, que producen AFPs hiperactivas.[24] Aínda que son tamén repetitivas e teñen unha superficie de unión ao xeo plana, a semellanza acaba aquí. Arredor do 50% dos residuos son de glicina (Gly), con repeticións de Gly-Gly- X ou Gly-X-X, onde X é calquera aminoácido. Cada repetición de 3 aminoácidos forma un xiro dunha hélice de poliprolina de tipo II. As hélices dóbranse despois unhas sobre outras, formando un feixe que ten dúas helices de grosor, cunha face de unión ao xeo dominada por un pequeno tramo de residuos hidrófobos como a alanina, en vez de treonina.[25]

Outros insectos como o escaravello de Alasca Upis ceramboides, producen anticonxelantes hiperactivos que son añínda menos similares, xa que non son polímeros de aminoácidos (proteínas) senón polímeros de azucres (xilomananos).[26]

En conxunto, isto suxire que a mairía das AFPs e anticonxelantes orixináronse despois de que diverxesen as liñaxes que deron lugar a estes insectos. As semellanzas que comparten son o resultado de evolución converxente.

AFPs dos microorganismos do xeo mariño[editar | editar a fonte]

Moitos microorganismos que viven no xeo oceánico posúen AFPs que pertencen a unha soa familia. As diatomeas Fragilariopsis cylindrus e F. curta exercen un papel clave nas comunidades de xeo oceánico dos mares polares, dominando as ensamblaxes tanto das capas de plaquetas de xeo coma dentro do xeo compacto. As AFPs son comúns nestas especies e a presenza de xenes de AFPs constituíndo unha familia multixénica indica a importancia deste grupo de xenes para o xénero Fragilariopsis.[27] As AFPs identificadas en F. cylindrus pertencen á familia de AFPs que está representada en diferentes taxons e pode encontrarse noutros organismos relacionados co xeo mariño (Colwellia spp., Navicula glaciei, Chaetoceros neogracile, Stephos longipes e Leucosporidium antarcticum)[28][29] e as bacerias do xeo terrestre antártico (Flavobacteriaceae),[30][31] así como en fungos tolerantes ao frío (Typhula ishikariensis, Lentinula edodes e Flammulina populicola).[32][33]

Resolvéronse varias estruturas das AFPs das comunidade do xeo mariño. Esta familia de proteínas prégase nunha hélice beta que forma unha superficie plana de unión ao xeo.[34] A diferenza doutras AFPs, non hai un motivo de secuencia singular para o sitio de unión ao xeo.[35]

As AFP encontradas no metaxenoma do ciliado Euplotes focardii e de bacterias psicrofílicas teñen unha capacidade de inhibición da recristalización eficiente do xeo.[36] Unha concentración 1 μM da proteína de unión ao xeo do consorcio de Euplotes focardii (EfcIBP) é suficiente para a inhibición total da recristalización do xeo a temperaturas de –7,4 °C. Esta inhibición da recristalización do xeo axuda ás bacterias a tolerar o xeo en lugar de impedir a súa formación. A EfcIBP produce tamén un intervalo de histérese térmica, pero esta capacidade non é tan eficiente coma a capacidade de inhibición da recristalización do xeo. A EfcIBP axuda a protexer tanto proteínas purificadas coma células bacterianas completas das temperaturas de conxelación. A proteína fluorescente verde é funcional despois de varios ciclos de conxelación e fusión cando se incuba con EfcIBP. A bacteria Escherichia coli sobrevive durante longos períodos a unha temperatura de 0 °C cando se insire no seu xenoma o xene efcIBP.[36] A EfcIBP ten unha estrutura típica de AFP consistente en múltiples follas beta e unha hélice alfa. Ademais, todos os residuos de unión ao xeo polar están no mesmo sitio da proteína.[36]

Evolución[editar | editar a fonte]

A salientable diversidade e distribución das AFPs suxire que os diferentes tipos evolucionaron recentemente en resposta á glaciación a nivel do mar ocorrida hai 1–2 millóns de anos no hemisferio Norte e hai 10-30 millóns de anos na Antártida. Datos recollidos en perforacións no océano profundo revelaron que o desenvolvemento da corrente circumpolar antártica ocorreu hai uns 30 millóns de anos.[37] O arrefriamento da Antártida orixinado por esta corrente causou unha extinción en masa de especies de teleósteos que eran incapaces de soportar temperaturas de conxelación.[38] As especies de peixes nototenioides que adquiriron a glicoproteína anticonxelante foron quen de sobrevivir ao evento de glaciación e diversificarse en novos nichos.[38][9]

Este desenvolvemento independente de adaptacións similares denomínase evolución converxente.[4] A evidencia da evolución converxente nos bacallaus do norte (Gadidae) e dos nototenioides é apoiada polo descubrimento de diferentes secuencias espazadoras e diferentes organizacións dos intróns e exóns así como as secuencias tripéptido das AFGP non concordantes, que se orixinou por duplicacións de secuencias ancestrawis curtas que foron permutadas de xeito diferente (para o mesmo tripéptido) en cada grupo. Estes grupos diverxiron aproximadamente hai 7-15 millóns de anos. Pouco despois (5-15 millóns de anos), o xene da AFGP evolucionou a partir dun xene do tripsinóxeno pancreático ancestral en nototenioides. Os xenes da AFGP e do tripsinóxeno separáronse por unha diverxencia de secuencia (unha adaptación que ocorreu xunto co arrefriamento e conxelación final do Océano Glacial Antártico). A evolución dos xenes da AFGP nos bacallaus do norte ocorreu máis recentemente (~3.2 millóns de anos) e xurdiu a partir dunha secuencia non codificante por medio de duplicacións en tándem na unidade Thr-Ala-Ala. Os peixes nototenioides antárticos e o bacallau ártico Boreogadus saida, forman parte de dúas ordes diferentes de peixes que teñen glicoproteínas anticonxelantes moi similares.[39] Mais, aínda que as dúas ordes de peixes teñen proteínas anticonxelantes similares, as especies de bacallaus conteñen arxinina na AFG, mentres que os nototenioides antárticos non.[39] O papel da arxinina como potenciador foi investigado en na proteína antoiconxelante de Dendroides canadensis (DAFP-1) para observar o efecto dunha modificación química usando 1-2 ciclohexanodiona.[40] A investigación previa encontrou varios potenciadores destas proteínas anticonxelantes de escaravellos incluíndo unha proteína similar á taumatina e policarboxilatos.[41][42] As modificacións da DAFP-1 co reactivo específico de arxinina tiveron como resultado a perda parcial ou completa da histérese térmica en DAFP-1, o que indica que a arxinina xoga un papel crucial na potenciación desta capacidade.[40] Diferentes moléculas potenciadoras da DAFP-1 teñen distinta actividade de histérese térmica.[42] Amornwittawat et al. 2008 atoparon que o número de grupos carboxilato nunha molécula inflúe na amplificación da capacidade da DAFP-1.[42] A actividade óptima da histérese térmica está correlacionada con altas concentracións de moléculas potenciadoras.[42] Li et al. 1998 investigaron os efectos do pH e solutos na histérese térmica nas proteínas anticonxelantes en Dendrioides canadensis.[43] A actividade de histérese térmica de DAFP-4 non estaba afectada polo pH a non ser que haxa unha baixa concentración de solutos (pH 1) na cal a histérese térmica descende.[43] Informouse do efecto de cinco solutos: succinato, citrato, malato, malonato e acetato, sobre a actividade de histétese térmica.[43] Dos cinco solutos o citrato foi o que tiña un efecto potenciador maior.[43]

Este é un exemplo do modelo proto-ORF, un raro caso onde novos xenes preexisten como un marco de lectura aberto formado antes da existencia do elemento regulatorio necesario para activalos.

En peixes a transferencia horizontal de xenes é responsable da presenza das proteínas AFP de tipo II nalgúns grupos sen unha filoxenia compartida recente. Nos arenques e osméridos, ata o 98% dos intróns deste xene son compartidos; o método de transferencia crese que ocorre durante o apareamento por medio de células espermáticas expostas a ADN alleo.[44] A dirección da transferencia pénsase que foi desde o arenque ao osmérido, xa que o arenque ten 8 veces máis copias do xene AFP que os osméridos e os segmentos do xene no osmérido albergan elementos transpoñibles que son característicos e comúns nos arenques pero non atopados noutros peixes.[44]

Hai dúas razóns polas cales moitos tipos de AFPs son capaces de levar a cabo a mesma función malia a súa diversidade:

  1. Aínda que o xeo está uniformemente composto de moléculas de auga, ten moitas superficies expostas para a unión. Diferentes tipos de AFPs poden interaccionar con diferentes superficies.
  2. Aínda que os cinco tipos de AFPs difiren na súa estrutura primaria de aminoácidos, cando se pregan formando unhas proteínas funcionais poden compartir semellanzas nas súas estruturas tridimensionais ou estrutura terciaria que facilitan o mesmo tipo de interaccións co xeo.[4][45]

A actividade da glicoprotéina anticonxelante foi observada en varias especies de peixes teleósteos, incluíndo os zoárcidos, cotoideos, especies de bacallaus (gádidos).[46][47] As especies de peixes que posúen as glicoproteínas anticonxelantes expresan diferentes niveis de actividade proteica.[48] O bacallau polar Boreogadus saida exhibe unha actividade proteica e propiedades similares ás da especie antártica Pagothenia borchgrevinki (antes Trematomus borchgrevinki).[48] Ambas as especies teñen unha actividade proteica máis alta que o bacallau Eleginus gracilis.[48] As proteínas anticonxelantes do xeo atopáronse en especies de diatomeas para axudar a diminuír o punto de conxelación das proteínas do microorganismo.[27] Bayer-Giraldi et al. 2010 atoparon 30 especies de distintos taxons con proteínas anticonxelantes do xeo homólogas.[27] A diversidade é consistente con investigacións previas que observaron a presenza deses xenes en crustáceos, insectos, bacterias e fungos.[9][49][50] A transferencia horizontal de xenes é responsable da presenza de proteínas anticonxelantes do xeo en dúas especies de diatomeas mariñas: Fragilariopsis cylindrus e F. curta.[27]

Mecanismos de acción[editar | editar a fonte]

As AFPs pénsase que inhiben o crecemento do xeo por un mecanismo de adsorción–inhibición.[51] Adsórbense a planos non basais do xeo, inhibindo o crecemetno do xeo favorecido termodinamicamente.[52] A presenza dunha superficie plana e ríxida nalgunhas AFPs parece facilitar a súa interacción co xeo por medio de complementariedade de superficie.[53]

Unión ao xeo[editar | editar a fonte]

Normalmente, os cristais de xeo que crecen en solución soamente mostran as caras basal (0001) e de prisma (1010) e aparecen como discos redondos e planos.[5] Porén, a presenza de AFPs expón outras caras. Parece agora que a superficie do xeo 2021 é a superficie de unión preferida, polo menos para a AFP de tipo I.[54] Baseándose en estudos sobre a AFP de tipo I críase inicialmente que o xeo e a AFP interaccionaban por medio de pontes de hidróxeno (Raymond e DeVries, 1977). Porén, cando se mutaban as partes da proteína que se cría que facilitaban a formación destas pontes de hidróxeno, a diminución hipotetizada na actividade anticonxelante non se observaba. Datos recentes suxiren que as interaccións hidrofóbicas poderían ser o contribuínte principal a este efecto.[55] É difícil discernir o mecanismo exacto de unión debido á complexa interface auga-xeo. Actualmente, os intentos de descubrir o mecanismo preciso fanse usando programas de modelaxe molecular (dinámica molecular ou o método Monte Carlo).[3][5]

Mecanismo de unión e función anticonxelante[editar | editar a fonte]

De acordo cun estudo da estrutura e función de proteínas anticonxelantes do peixe Pseudopleuronectes americanus,[56] o mecanismo anticonxelante da molécula de AFP de tipo I debíase á unión a unha estrutura de nucleación do xeo de tipo cremalleira por medio de pontes de hidróxeno entre grupos hidroxilo dos seus catro residuos de treonina (Thr) e os oxíxenos ao longo da dirección nunha retícula de xeo, seguidamente parando ou retardando o crecemento dos planos piramidais do xeo, diminuíndo así o punto de conxelación.[56]

O mecanismo anterior pode utilizarse para dilucidar as relacións estrutura-función doutras proteínas anticonxelantes coas dúas seguintes características comúns:

  1. recorrencia dun residuo de Thr (ou calquera outro residuo de aminoácido polar cuxa cadea lateral poida formar unha ponte de hidróxeno coa auga) nun período de 11 aminoácidos ao longo da secuencia concernida, e
  2. unha alta porcentaxe dun residuo de Ala.[56]

Historia[editar | editar a fonte]

Na década de 1950 o científico noruegués Scholander propúxose explicar como os peixes árticos podían sobrevivir en auga máis fría que o punto de conxelación do seu sangue. Os seus experimentos levárono a crer que había un “anticonxelante” no sangue dos peixes árticos.[3] Despois, na década de 1960, o biólogo animal Arthur DeVries puido illar a proteína anticonxelante por medio da súa investigación dos peixes antárticos.[57] Estas proteínas foron despois chamadas glicoproteínas anticonxelantes (AFGPs) ou glicopéptidos anticonxelantes para distinguilas dos recentemente descubertos axentes anticonxelantes biolóxicos non glicoproteicos (AFPs). DeVries traballou con Robert Feeney (1970) para caracterizar as propiedades químicas e físicas das proteínas anticonxelantes.[58] En 1992, Griffith et al. documentaron o seu descubrimento de AFPs en follas do centeo de inverno.[18] Aproximadamente por ese tempo, Urrutia, Duman e Knight (1992) documentaron a proteína de histérese térmica en anxiospermas.[59] O seguinte ano, Duman e Olsen sinalaron que se descubriran AFPs nunhas 23 especies de anxiospermas, incluíndo algunhas comidas polos humanos.[60] Informaron tamén da súa presenza en fungos e bacterias.

Cambio de nome[editar | editar a fonte]

Fixéronse intentos recentes de renomear as proteínas anticonxelantes como proteínas estruturantes do xeo para representar con máis exactitude a súa función e para eliminar calquera relación negativa que se puidese asumir entre as AFPs e os anticonxelantes para motores (etilenglicol). Estas dúas cousas son entidades completamente distintas e só son similares na súa función.[61]

Aplicacións comerciais e médicas[editar | editar a fonte]

Poden beneficiarse numerosos campos da protección dos danos nos tecidos causados pola conxelación. Usos posibles son:

  • Incrementar a tolerancia á conxelación de plantas agrícolas e ampliación da tempada de colleita en climas máis fríos.
  • Mellorar a produción en acuicultura en climas máis fríos.
  • Alongar o tempo de caducidade nas tendas de alimentos conxelados.
  • Mellorar a criocirurxía.
  • Mellorar a preservación de tecidos para o transplante ou transfusión en medicina.[24]
  • Terapia para a hipotermia.
  • Criopreservación humana (Criónica)

A compañía Unilever obtivo a aprobación no Reino Unido, Estados Unidos, Unión Europea, México, China, Filipinas, Australia e Nova Zelandia do uso de lévedos modificados xeneticamente para producir proteínas anticonxelantes de peixes para usalas na produción de xeados.[62][63] Puxeron na etiqueta "ISP" ou proteína estruturante do xeo nas súas siglas en inglés, en vez de AFP ou proteína anticonxelante.

Noticias recentes[editar | editar a fonte]

Un recente uso comercial xa comentado foi engadir AFPs a xeados e iogures. Este ingrediente, etiquetado proteína estruturante do xeo foi aprobado nos Estados Un idos pola FDA. As proteínas íllanse de peixes e replícanse a grande escala en lévedos modificados xeneticamente (transxénicos).[64]

Isto suscitou a preocupación das organizacións que se opoñen ao uso de organismos modificados xeneticamente (OMXs) que cren que as proteínas anticonxelantes poden causar inflamación.[65] A inxestión de AFPs na dieta é xa probablemente substancial en moitas rexións do norte e temperadas[8] debido ao consumo histórico de plantas ou animais que conteñen de forma natural AFPs, polo que se pode concluír que as súas propiedades funcionais don producen ningún efecto toxicolóxico nin alérxico en humanos.[8]

Ademais, o proceso transxénico da produción de proteínas estruturantes do xeo é amplamente utilizado na sociedade. A insulina e o callo, por exemplo, prodúcense utilizando esta tecnoloxía. O proceso non ten impacto no produto, que é idéntico ao natural, simplemente fai que a súa produción sexa máis eficiente e impide a morte de peixes que doutro modo habería que matar para extraerlles a proteína.

Actualmente, Unilever incorporou AFPs nalgúns dos seus produtos americanos, incluíndo algúns xeados polos Popsicle e unha nova liña de barras de xeado Breyers. Nos xeados as AFPs permiten a produción de xeado moi cremoso e denso e baixo en graxas con poucos aditivos.[66] As AFPs controlan o crecemento de cristais de xeo no xeado causado ao derreterse no molle de carga ou na mesa da cociña, que reduce a calidade da textura.[67]

En 2009 publicouse o descubrimento dunha molécula nun escaravello de Alasca (Upis ceramboides) que se comporta como unha AFP, pero non é de natureza proteica, senón un xilomanano composto por azucres unidos a ácidos graxos.[26]

Un estudo de 2010 demostrou a estabilidade dos cristais de xeo superquentados nunha solución de AFP, mostrando que aínda que estas proteínas poden inhibir a conxelación, poden inhibir tamén a fusión.[68]

En 2021, científicos do EPFL e da Universidade de Warwick identificaron un péptido con propiedades similares ás das proteínas anticonxelantes.[69]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. ↑ Daley ME, Spyracopoulos L, Jia Z, Davies PL, Sykes BD (abril de 2002). "Structure and dynamics of a beta-helical antifreeze protein". Biochemistry 41 (17): 5515–25. PMID 11969412. doi:10.1021/bi0121252. 
  2. ↑ Leinala EK, Davies PL, Doucet D, Tyshenko MG, Walker VK, Jia Z (setembro de 2002). "A beta-helical antifreeze protein isoform with increased activity. Structural and functional insights". The Journal of Biological Chemistry 277 (36): 33349–52. PMID 12105229. doi:10.1074/jbc.M205575200. 
  3. ↑ 3,0 3,1 3,2 Goodsell D (decembro de 2009). "Molecule of the Month: Antifreeze Proteins". The Scripps Research Institute and the RCSB PDB. doi:10.2210/rcsb_pdb/mom_2009_12. Arquivado dende o orixinal o 04 de novembro de 2015. Consultado o 06 de febreiro de 2023. 
  4. ↑ 4,0 4,1 4,2 4,3 4,4 4,5 Fletcher GL, Hew CL, Davies PL (2001). "Antifreeze proteins of teleost fishes". Annual Review of Physiology 63: 359–90. PMID 11181960. doi:10.1146/annurev.physiol.63.1.359. 
  5. ↑ 5,0 5,1 5,2 5,3 Jorov A, Zhorov BS, Yang DS (xuño de 2004). "Theoretical study of interaction of winter flounder antifreeze protein with ice". Protein Science 13 (6): 1524–37. PMC 2279984. PMID 15152087. doi:10.1110/ps.04641104. 
  6. ↑ Mahatabuddin, S., Hanada, Y., Nishimiya, Y. et al. Concentration-dependent oligomerization of an alpha-helical antifreeze polypeptide makes it hyperactive. Sci Rep 7, 42501 (2017). https://doi.org/10.1038/srep42501
  7. ↑ 7,0 7,1 7,2 Duman JG (2001). "Antifreeze and ice nucleator proteins in terrestrial arthropods". Annual Review of Physiology 63: 327–57. PMID 11181959. doi:10.1146/annurev.physiol.63.1.327. 
  8. ↑ 8,0 8,1 8,2 8,3 Crevel RW, Fedyk JK, Spurgeon MJ (xullo de 2002). "Antifreeze proteins: characteristics, occurrence and human exposure". Food and Chemical Toxicology 40 (7): 899–903. PMID 12065210. doi:10.1016/S0278-6915(02)00042-X. 
  9. ↑ 9,0 9,1 9,2 Chen L, DeVries AL, Cheng CH (abril de 1997). "Evolution of antifreeze glycoprotein gene from a trypsinogen gene in Antarctic notothenioid fish". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 94 (8): 3811–6. Bibcode:1997PNAS...94.3811C. PMC 20523. PMID 9108060. doi:10.1073/pnas.94.8.3811. 
  10. ↑ 10,0 10,1 Duman JG, de Vries AL (1976). "Isolation, characterization, and physical properties of protein antifreezes from the winter flounder, Pseudopleuronectes americanus". Comparative Biochemistry and Physiology. B, Comparative Biochemistry 54 (3): 375–80. PMID 1277804. doi:10.1016/0305-0491(76)90260-1. 
  11. ↑ Scotter AJ, Marshall CB, Graham LA, Gilbert JA, Garnham CP, Davies PL (outubro de 2006). "The basis for hyperactivity of antifreeze proteins". Cryobiology 53 (2): 229–39. PMID 16887111. doi:10.1016/j.cryobiol.2006.06.006. 
  12. ↑ Graham LA, Marshall CB, Lin FH, Campbell RL, Davies PL (febreiro de 2008). "Hyperactive antifreeze protein from fish contains multiple ice-binding sites". Biochemistry 47 (7): 2051–63. PMID 18225917. doi:10.1021/bi7020316. 
  13. ↑ Ng NF, Hew CL (agosto de 1992). "Structure of an antifreeze polypeptide from the sea raven. Disulfide bonds and similarity to lectin-binding proteins". The Journal of Biological Chemistry 267 (23): 16069–75. PMID 1644794. doi:10.1016/S0021-9258(18)41967-9. 
  14. ↑ Ewart KV, Rubinsky B, Fletcher GL (maio de 1992). "Structural and functional similarity between fish antifreeze proteins and calcium-dependent lectins". Biochemical and Biophysical Research Communications 185 (1): 335–40. PMID 1599470. doi:10.1016/s0006-291x(05)90005-3. 
  15. ↑ Graham LA, Lougheed SC, Ewart KV, Davies PL (xullo de 2008). "Lateral transfer of a lectin-like antifreeze protein gene in fishes". PLOS ONE 3 (7): e2616. Bibcode:2008PLoSO...3.2616G. PMC 2440524. PMID 18612417. doi:10.1371/journal.pone.0002616. 
  16. ↑ Kelley JL, Aagaard JE, MacCoss MJ, Swanson WJ (agosto de 2010). "Functional diversification and evolution of antifreeze proteins in the antarctic fish Lycodichthys dearborni". Journal of Molecular Evolution 71 (2): 111–8. Bibcode:2010JMolE..71..111K. PMID 20686757. doi:10.1007/s00239-010-9367-6. 
  17. ↑ 17,0 17,1 17,2 Deng G, Andrews DW, Laursen RA (xaneiro de 1997). "Amino acid sequence of a new type of antifreeze protein, from the longhorn sculpin Myoxocephalus octodecimspinosis". FEBS Letters 402 (1): 17–20. PMID 9013849. doi:10.1016/S0014-5793(96)01466-4. 
  18. ↑ 18,0 18,1 Griffith M, Ala P, Yang DS, Hon WC, Moffatt BA (outubro de 1992). "Antifreeze protein produced endogenously in winter rye leaves". Plant Physiology 100 (2): 593–6. PMC 1075599. PMID 16653033. doi:10.1104/pp.100.2.593. 
  19. ↑ 19,0 19,1 19,2 Griffith M, Yaish MW (agosto de 2004). "Antifreeze proteins in overwintering plants: a tale of two activities". Trends in Plant Science 9 (8): 399–405. PMID 15358271. doi:10.1016/j.tplants.2004.06.007. 
  20. ↑ Liou YC, Tocilj A, Davies PL, Jia Z (xullo de 2000). "Mimicry of ice structure by surface hydroxyls and water of a beta-helix antifreeze protein". Nature 406 (6793): 322–4. Bibcode:2000Natur.406..322L. PMID 10917536. doi:10.1038/35018604. 
  21. ↑ Hakim A, Nguyen JB, Basu K, Zhu DF, Thakral D, Davies PL, et al. (abril de 2013). "Crystal structure of an insect antifreeze protein and its implications for ice binding". The Journal of Biological Chemistry 288 (17): 12295–304. PMC 3636913. PMID 23486477. doi:10.1074/jbc.M113.450973. 
  22. ↑ Lin FH, Davies PL, Graham LA (maio de 2011). "The Thr- and Ala-rich hyperactive antifreeze protein from inchworm folds as a flat silk-like β-helix". Biochemistry 50 (21): 4467–78. PMID 21486083. doi:10.1021/bi2003108. 
  23. ↑ Basu K, Wasserman SS, Jeronimo PS, Graham LA, Davies PL (abril de 2016). "Intermediate activity of midge antifreeze protein is due to a tyrosine-rich ice-binding site and atypical ice plane affinity". The FEBS Journal 283 (8): 1504–15. PMID 26896764. doi:10.1111/febs.13687. 
  24. ↑ 24,0 24,1 Graham LA, Davies PL (outubro de 2005). "Glycine-rich antifreeze proteins from snow fleas". Science 310 (5747): 461. PMID 16239469. doi:10.1126/science.1115145. 
  25. ↑ Pentelute BL, Gates ZP, Tereshko V, Dashnau JL, Vanderkooi JM, Kossiakoff AA, Kent SB (xullo de 2008). "X-ray structure of snow flea antifreeze protein determined by racemic crystallization of synthetic protein enantiomers". Journal of the American Chemical Society 130 (30): 9695–701. PMC 2719301. PMID 18598029. doi:10.1021/ja8013538. 
  26. ↑ 26,0 26,1 Walters KR, Serianni AS, Sformo T, Barnes BM, Duman JG (decembro de 2009). "A nonprotein thermal hysteresis-producing xylomannan antifreeze in the freeze-tolerant Alaskan beetle Upis ceramboides". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 106 (48): 20210–5. Bibcode:2009PNAS..10620210W. PMC 2787118. PMID 19934038. doi:10.1073/pnas.0909872106. 
  27. ↑ 27,0 27,1 27,2 27,3 Bayer-Giraldi M, Uhlig C, John U, Mock T, Valentin K (abril de 2010). "Antifreeze proteins in polar sea ice diatoms: diversity and gene expression in the genus Fragilariopsis". Environmental Microbiology 12 (4): 1041–52. PMID 20105220. doi:10.1111/j.1462-2920.2009.02149.x. 
  28. ↑ Raymond JA, Fritsen C, Shen K (agosto de 2007). "An ice-binding protein from an Antarctic sea ice bacterium". FEMS Microbiology Ecology 61 (2): 214–21. PMID 17651136. doi:10.1111/j.1574-6941.2007.00345.x. 
  29. ↑ Kiko R (abril de 2010). "Acquisition of freeze protection in a sea-ice crustacean through horizontal gene transfer?". Polar Biology 33 (4): 543–56. doi:10.1007/s00300-009-0732-0. 
  30. ↑ Raymond JA, Christner BC, Schuster SC (setembro de 2008). "A bacterial ice-binding protein from the Vostok ice core". Extremophiles 12 (5): 713–7. PMID 18622572. doi:10.1007/s00792-008-0178-2. 
  31. ↑ Xiao N, Inaba S, Tojo M, Degawa Y, Fujiu S, Kudoh S, Hoshino T (2010-12-22). "Antifreeze activities of various fungi and Stramenopila isolated from Antarctica". North American Fungi 5: 215–220. doi:10.2509/naf2010.005.00514. Arquivado dende o orixinal o 06 de febreiro de 2023. Consultado o 06 de febreiro de 2023. 
  32. ↑ Hoshino T, Kiriaki M, Ohgiya S, Fujiwara M, Kondo H, Nishimiya Y, Yumoto I, Tsuda S (decembro de 2003). "Antifreeze proteins from snow mold fungi.". Canadian Journal of Botany 81 (12): 1175–81. doi:10.1139/b03-116. 
  33. ↑ Raymond JA, Janech MG (abril de 2009). "Ice-binding proteins from enoki and shiitake mushrooms". Cryobiology 58 (2): 151–6. PMID 19121299. doi:10.1016/j.cryobiol.2008.11.009. 
  34. ↑ Hanada Y, Nishimiya Y, Miura A, Tsuda S, Kondo H (agosto de 2014). "Hyperactive antifreeze protein from an Antarctic sea ice bacterium Colwellia sp. has a compound ice-binding site without repetitive sequences". The FEBS Journal 281 (16): 3576–90. PMID 24938370. doi:10.1111/febs.12878. 
  35. ↑ Do H, Kim SJ, Kim HJ, Lee JH (abril de 2014). "Structure-based characterization and antifreeze properties of a hyperactive ice-binding protein from the Antarctic bacterium Flavobacterium frigoris PS1". Acta Crystallographica. Section D, Biological Crystallography 70 (Pt 4): 1061–73. PMID 24699650. doi:10.1107/S1399004714000996. 
  36. ↑ 36,0 36,1 36,2 Mangiagalli M, Bar-Dolev M, Tedesco P, Natalello A, Kaleda A, Brocca S, et al. (xaneiro de 2017). "Cryo-protective effect of an ice-binding protein derived from Antarctic bacteria". The FEBS Journal 284 (1): 163–177. PMID 27860412. doi:10.1111/febs.13965. hdl:11581/397803. 
  37. ↑ Barker PF, Thomas E (xuño de 2004). "Origin, signature and palaeoclimatic influence of the Antarctic Circumpolar Current". Earth-Science Reviews (en inglés) 66 (1): 143–162. Bibcode:2004ESRv...66..143B. ISSN 0012-8252. doi:10.1016/j.earscirev.2003.10.003. 
  38. ↑ 38,0 38,1 Eastman JT (xaneiro de 2005). "The nature of the diversity of Antarctic fishes". Polar Biology (en inglés) 28 (2): 93–107. ISSN 1432-2056. doi:10.1007/s00300-004-0667-4. 
  39. ↑ 39,0 39,1 Chen L, DeVries AL, Cheng CH (abril de 1997). "Convergent evolution of antifreeze glycoproteins in Antarctic notothenioid fish and Arctic cod". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 94 (8): 3817–3822. Bibcode:1997PNAS...94.3817C. PMC 20524. PMID 9108061. doi:10.1073/pnas.94.8.3817. 
  40. ↑ 40,0 40,1 Wang, Sen; Amornwittawat, Natapol; Juwita, Vonny; Kao, Yu; Duman, John G.; Pascal, Tod A.; Goddard, William A.; Wen, Xin (2009-10-13). "Arginine, a Key Residue for the Enhancing Ability of an Antifreeze Protein of the Beetle Dendroides canadensis". Biochemistry (en inglés) 48 (40): 9696–9703. ISSN 0006-2960. PMC 2760095. PMID 19746966. doi:10.1021/bi901283p. 
  41. ↑ Wang, Lei; Duman, John G. (2006-01-31). "A thaumatin-like protein from larvae of the beetle Dendroides canadensis enhances the activity of antifreeze proteins". Biochemistry 45 (4): 1278–1284. ISSN 0006-2960. PMID 16430224. doi:10.1021/bi051680r. 
  42. ↑ 42,0 42,1 42,2 42,3 Amornwittawat, Natapol; Wang, Sen; Duman, John G.; Wen, Xin (decembro de 2008). "Polycarboxylates Enhance Beetle Antifreeze Protein Activity". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics 1784 (12): 1942–1948. ISSN 0006-3002. PMC 2632549. PMID 18620083. doi:10.1016/j.bbapap.2008.06.003. 
  43. ↑ 43,0 43,1 43,2 43,3 Li, N.; Andorfer, C. A.; Duman, J. G. (agosto de 1998). "Enhancement of insect antifreeze protein activity by solutes of low molecular mass". The Journal of Experimental Biology 201 (Pt 15): 2243–2251. ISSN 0022-0949. PMID 9662495. doi:10.1242/jeb.201.15.2243. 
  44. ↑ 44,0 44,1 Graham LA, Davies PL (xuño de 2021). "Horizontal Gene Transfer in Vertebrates: A Fishy Tale". Trends in Genetics (en inglés) 37 (6): 501–503. ISSN 0168-9525. PMID 33714557. doi:10.1016/j.tig.2021.02.006. 
  45. ↑ Chen L, DeVries AL, Cheng CH (abril de 1997). "Convergent evolution of antifreeze glycoproteins in Antarctic notothenioid fish and Arctic cod". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 94 (8): 3817–22. Bibcode:1997PNAS...94.3817C. PMC 20524. PMID 9108061. doi:10.1073/pnas.94.8.3817. 
  46. ↑ Raymond JA, Lin Y, DeVries AL (xullo de 1975). "Glycoprotein and protein antifreezes in two Alaskan fishes". The Journal of Experimental Zoology 193 (1): 125–130. PMID 1141843. doi:10.1002/jez.1401930112. 
  47. ↑ Hargens AR (abril de 1972). "Freezing resistance in polar fishes". Science 176 (4031): 184–186. Bibcode:1972Sci...176..184H. PMID 17843537. doi:10.1126/science.176.4031.184. 
  48. ↑ 48,0 48,1 48,2 Feeney RE, Yeh Y (1978-01-01). Anfinsen CB, Edsall JT, Richards FM, eds. "Antifreeze proteins from fish bloods". Advances in Protein Chemistry (Academic Press) 32: 191–282. ISBN 9780120342327. PMID 362870. doi:10.1016/s0065-3233(08)60576-8. 
  49. ↑ Graether, Steffen P.; Sykes, Brian D. (2004-07-14). "Cold survival in freeze-intolerant insects: The structure and function of β-helical antifreeze proteins". European Journal of Biochemistry (en inglés) 271 (16): 3285–3296. PMID 15291806. doi:10.1111/j.1432-1033.2004.04256.x. 
  50. ↑ Xiao, Nan; Suzuki, Keita; Nishimiya, Yoshiyuki; Kondo, Hidemasa; Miura, Ai; Tsuda, Sakae; Hoshino, Tamotsu (xzneiro de 2010). "Comparison of functional properties of two fungal antifreeze proteins from Antarctomyces psychrotrophicus and Typhula ishikariensis: Antifreeze protein from ascomycetous fungus". FEBS Journal (en inglés) 277 (2): 394–403. PMID 20030710. doi:10.1111/j.1742-4658.2009.07490.x. 
  51. ↑ Raymond JA, DeVries AL (xuño de 1977). "Adsorption inhibition as a mechanism of freezing resistance in polar fishes". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 74 (6): 2589–93. Bibcode:1977PNAS...74.2589R. PMC 432219. PMID 267952. doi:10.1073/pnas.74.6.2589. 
  52. ↑ Raymond JA, Wilson P, DeVries AL (febreiro de 1989). "Inhibition of growth of nonbasal planes in ice by fish antifreezes". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 86 (3): 881–5. Bibcode:1989PNAS...86..881R. PMC 286582. PMID 2915983. doi:10.1073/pnas.86.3.881. 
  53. ↑ Yang DS, Hon WC, Bubanko S, Xue Y, Seetharaman J, Hew CL, Sicheri F (maio de 1998). "Identification of the ice-binding surface on a type III antifreeze protein with a "flatness function" algorithm". Biophysical Journal 74 (5): 2142–51. Bibcode:1998BpJ....74.2142Y. PMC 1299557. PMID 9591641. doi:10.1016/S0006-3495(98)77923-8. 
  54. ↑ Knight CA, Cheng CC, DeVries AL (febreiro de 1991). "Adsorption of alpha-helical antifreeze peptides on specific ice crystal surface planes". Biophysical Journal 59 (2): 409–18. Bibcode:1991BpJ....59..409K. PMC 1281157. PMID 2009357. doi:10.1016/S0006-3495(91)82234-2. 
  55. ↑ Haymet AD, Ward LG, Harding MM, Knight CA (xullo de 1998). "Valine substituted winter flounder 'antifreeze': preservation of ice growth hysteresis". FEBS Letters 430 (3): 301–6. PMID 9688560. doi:10.1016/S0014-5793(98)00652-8. 
  56. ↑ 56,0 56,1 56,2 Chou KC (xaneiro de 1992). "Energy-optimized structure of antifreeze protein and its binding mechanism". Journal of Molecular Biology 223 (2): 509–17. PMID 1738160. doi:10.1016/0022-2836(92)90666-8. 
  57. ↑ DeVries AL, Wohlschlag DE (marzo de 1969). "Freezing resistance in some Antarctic fishes". Science 163 (3871): 1073–5. Bibcode:1969Sci...163.1073D. PMID 5764871. doi:10.1126/science.163.3871.1073. 
  58. ↑ DeVries AL, Komatsu SK, Feeney RE (xuño de 1970). "Chemical and physical properties of freezing point-depressing glycoproteins from Antarctic fishes". The Journal of Biological Chemistry 245 (11): 2901–8. PMID 5488456. doi:10.1016/S0021-9258(18)63073-X. 
  59. ↑ Urrutia ME, Duman JG, Knight CA (maio de 1992). "Plant thermal hysteresis proteins". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology 1121 (1–2): 199–206. PMID 1599942. doi:10.1016/0167-4838(92)90355-h. 
  60. ↑ Duman JG, Olsen TM (1993). "Thermal hysteresis protein activity in bacteria, fungi and phylogenetically diverse plants". Cryobiology 30 (3): 322–328. doi:10.1006/cryo.1993.1031. 
  61. ↑ Clarke CJ, Buckley SL, Lindner N (2002). "Ice structuring proteins - a new name for antifreeze proteins". Cryo Letters 23 (2): 89–92. PMID 12050776. 
  62. ↑ Bressanini D. "Gelato OGM. Ma quando mai! Anche il formaggio allora...". Scienza in cucina. L'Espresso. Consultado o 6 de xullo de 2022. 
  63. ↑ Merrett N (31 de xullo de 2007). "Unilever protein gets UK go ahead". DairyReporter. 
  64. ↑ Thorington R (18 de setembro de 2014). "Can ice cream be tasty and healthy?". Impact Magazine. University of Nottingham. 
  65. ↑ Dortch E (2006). "Fishy GM yeast used to make ice-cream.". Network of Concerned Farmers. Arquivado dende o orixinal o 14 de xullo de 2011. Consultado o 9 de outubro de 2006. 
  66. ↑ Moskin J (26 de xullo de 2006). "Creamy, Healthier Ice Cream? What's the Catch?". The New York Times. 
  67. ↑ Regand A, Goff HD (xaneiro de 2006). "Ice recrystallization inhibition in ice cream as affected by ice structuring proteins from winter wheat grass". Journal of Dairy Science 89 (1): 49–57. PMID 16357267. doi:10.3168/jds.S0022-0302(06)72068-9. 
  68. ↑ Celik Y, Graham LA, Mok YF, Bar M, Davies PL, Braslavsky I (2010). "Superheating of Ice in the Presence of Ice Binding Proteins". Biophysical Journal 98 (3): 245a. Bibcode:2010BpJ....98..245C. doi:10.1016/j.bpj.2009.12.1331. 
  69. ↑ Marc C (24 de xuño de 2021). "Des virus pour imiter les protéines antigel/". 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Bibliografía[editar | editar a fonte]

  • Haymet AD, Ward LG, Harding MM (1999). "Winter Flounder 'anti-freeze' proteins: Synthesis and ice growth inhibition of analogues that probe the relative importance of hydrophobic and hydrogen bonding interactions". Journal of the American Chemical Society 121 (5): 941–948. ISSN 0002-7863. doi:10.1021/ja9801341. 
  • Sicheri F, Yang DS (xuño de 1995). "Ice-binding structure and mechanism of an antifreeze protein from winter flounder". Nature 375 (6530): 427–31. Bibcode:1995Natur.375..427S. PMID 7760940. doi:10.1038/375427a0. hdl:11375/7005. 

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]

Traído desde «https://gl.wikipedia.org/w/index.php?title=Proteína_anticonxelante&oldid=6679773»