Opsina

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Estrutura tridimensional da rodopsina bovina. Os sete dominios transmembrana móstranse en varias cores. O cromóforo móstrase en vermello.

As opsinas son un grupo de proteínas unidas a membranas do tipo dos receptores acoplados á proteína G de 35–55 kDa que interveñen na sensibilidade á luz e pertencen á familia das proteínas retinilideno. Atópanse xeralmente nas células fotorreceptoras da retina, onde interveñen na visión, ou forman parte de bombas iónicas que responden á luz. O exemplo máis coñecido é a rodopsina dos bastóns da retina, que está unida ao cofactor retinal. Hai cinco grupos clásicos de opsinas implicadas na visión, que son mediadoras na conversión dun fotón de luz nun sinal electroquímico, que é o primeiro paso na fervenza de transdución visual. Outra opsina que se encontra na retina dos mamíferos, é a melanopsina, que está implicada na regulación dos ritmos circadianos e no reflexo pupilar pero non na formación de imaxes. Hai outras opsinas noutros tecidos, algunhas de función descoñecida. Ademais de en vertebrados tamén as hai en invertebrados, microorganismos e algas.

Clasificación das opsinas[editar | editar a fonte]

Hai dous grupos de proteínas denominadas opsinas; estes grupos non son homólogos, pero evolucionaron converxentemente adquirindo unha forma e función similares.[1][2] As opsinas de tipo I utilízanas os procariotas e tamén algunhas algas (neste caso como compoñentes proteicos de canalrodopsinas), mentres que os animais utilizan opsinas de tipo II. Practicamente non se atoparon opsinas fóra destes grupos, xa que non se coñecen en plantas e son raras en fungos (atopáronse homólogos en Neurospora[3]).[1] Non obstante, hai informes aínda non confirmados de opsinas de esponxas[4] o que suxire que xa estaban presentes nos metazoos ancestrais.

Baseándose na filoxenia das súas secuencias, as opsinas de tipo 2 poden agruparse en seis familias; estas familias son moi distintas, e comparten menos do 20% das súas secuencias con calquera outra subfamilia de opsinas. As familias son: opsinas/encefalopsinas de vertebrados; opsinas Go; opsinas Gs; opsinas Gq de invertebrados; as fotoisomerases e neuropsinas.[5] Estas subfamilias poden agruparse segundo a súa expresión; as primeiras tres atópanse en células fotorreceptoras de tipo ciliar; outras son as opsinas Gq de células fotorreceptoras de tipo rabdomérico; e as dúas últimas atópanse noutras partes pero baseándose nas súas posicións compartidas de intróns presentes nos seus xenes poden agruparse como fotoisomerases.[5]

Opsinas (tipo 1) procarióticas[editar | editar a fonte]

Igual que as opsinas eucarióticas, as opsinas procarióticas teñen unha estrutura de sete dominios transmembrana similar á que se encontra nos receptores acoplados á proteína G eucarióticos. Malia esta semellanza, non hai evidencias de que estean relacionados evolutivamente, o que suxire que evolucionaron independentemente.[2]

Varias opsinas de tipo 1, como a proteorrodopsina e a bacteriorrodopsina, son utilizadas por varios tipos de procariotas para captar enerxía da luz e levar a cabo procesos metabólicos usando unha vía non baseada na clorofila. Ademais, as halorrodopsinas das Halobacteria (que son arqueas malia o seu nome) e as canalrodopsinas dalgunhas algas, como Volvox, serven como canais iónicos regulados pola luz, usados, entre outros fins, con propósitos fototácticos. Adicionalmente, hai rodopsinas sensoras en Halobacteria que inducen unha resposta fototáctica ao interaccionaren con transdutores integrados na membrana que non teñen relación con proteínas G.[6]

Opsinas (tipo2) animais[editar | editar a fonte]

Opsinas ciliares[editar | editar a fonte]

As opsinas ciliares exprésanse en células fotorreceptoras ciliares, e inclúen as subfamilias das opsinas/encefalopsinas de vertebrados, e as opsinas Go e Gs.[5] Converten os sinais luminosos en impulsos nerviosos por medio de canais iónicos de apertura regulada por nucleótidos cíclicos, que funcionan incrementando a carga diferencial a través da membrana plasmática (é dicir, causan hiperpolarización.[1])

Opsinas de vertebrados[editar | editar a fonte]

As opsinas de vertebrados poden ser subdivididas en opsinas de bastóns e catro tipos de opsinas de conos, baseándose na expresión espacial diferencial, sensibilidade espectral, e historia evolutiva.[5] As opsinas de bastóns (rodopsinas, xeralmente abreviadas como Rh), utilízanse na visión nocturna, son estables termicamente, e encóntranse as células bastón fotorreceptoras. As opsinas de conos, utilízanse na visión en cor, e son menos estables. As opsinas de conos subdivídense segundo a súa absorción máxima (λmax), que é a lonxitude de onda á que se observa a absorción máxima de luz. As relacións evolutivas, deducidas comparando as secuencias de aminoácidos das opsinas, utilízanse tamén frecuentemente para clasificar as opsinas de conos. Ambos os métodos predín catro grupos xerais de opsinas de conos ademais das rodopsinas.[7]

Os humanos temos o seguinte conxunto de proteínas fotorreceptoras responsables da visión:

  • Rodopsina (Rh1, OPN2, RHO) – expresada nos bastóns, utilizada na visión nocturna.
  • Tres opsinas de conos (tamén chamadas fotopsinas) – expresadas nos conos, utilizadas para a visión en cor. Son:
    • Opsina Sensible a Lonxitudes de onda Longas (OPN1LW) – con λmax na rexión do vermello do espectro electromagnético. Malia o seu nome, este receptor ten ademais unha resposta secundaria nas frecuencias altas violetas.[8][9]
    • Opsina Sensible a Lonxitudes de onda Medias (OPN1MW) – con λmax na rexión do verde do espectro electromagnético.
    • Opsina Sensible a Lonxitudes de onda Curtas (OPN1SW) – con λmax na rexión do azul do espectro electromagnético.

Encefalopsinas[editar | editar a fonte]

Este tipo de opsinas exprésanse no corazón de mamíferos.

Tamén se expresan nas células fotorreceptoras ciliares de anélidos, e no cerebro dalgúns insectos.[5]

Opsinas Go / Gs[editar | editar a fonte]

Estas opsinas, ausentes nos vertebrados superiores e artrópodos, encóntranse nas células fotorreceptoras ciliares de moluscos e cordados basais como o (anfioxo); e en cnidarios, respectivamente.[5]

Opsinas rabdoméricas[editar | editar a fonte]

Os artrópodos e moluscos usan opsinas Gq. Os artrópodos parecen conseguir a visión en cor dun xeito similar aos vertebrados, utilizando tres (ou máis) grupos distintos de opsinas, diferentes tanto en filoxenia coma en sensibilidade espectral.[5] Non obstante, a opsina Gq melanopsina tamén se expresa en vertebrados, onde é responsable do mantemento dos ritmos circadianos.[5]

A diferenza das opsinas ciliares, estas están asociadas cos canais iónicos de potencial receptor transitorio canónicos; estes orixinan que desapareza a diferenza de potencial eléctrica a través da membrana plasmática (é dicir, causan despolarización).[1]

A identificación en 2008 da estrutura cristalina da rodopsina de luras[10] espérase que aumente o noso coñecemento de como funciona este grupo de opsinas.

Os artrópodos usan diferentes opsinas nos seus distintos tipos de ollos, pero polo menos no xifosuro Limulus as opsinas expresadas nos ollos laterais e nos compostos son idénticas ao 99% e seguramente diverxiron recentemente.[11]

Fotoisomerases[editar | editar a fonte]

Esta clase de opsinas non están acopladas á proteína G, e serven para transportar moléculas de retinal en resposta á luz, pero non interveñen directamente na iniciación de fervenzas de sinalización.[5]

Neuropsinas[editar | editar a fonte]

Estas opsinas atópanse no tecido nervioso dos mamíferos, e a pesar das súas semellanzas xenéticas coas fotoisomerases, a súa función aíndo non foi identificada.[5]

Nome Xene Notas
Melanopsina OPN4 A opsina nova mellor estudada implicada nos ritmos circadianos e o reflexo pupilar
Opsina pineal (pinopsina)[12] Ten un amplo rango de expresión no cerebro, especialmente na rexión pineal
Opsina de antigos vertebrados (VA)[13] Hai tres isoformas: VA curta (VAS), VA media (VAM), e VA longa (VAL). Exprésase na rexión interna da retina, nas células horizontais e amácrinas, e no órgano pineal e rexión habenular do cerebro.
Parapinopsina (PP) [14]
Opsinas similares á rodopsina extrarretinais (ou extra-oculares) (Exo-Rh)[15] Proteínas similares a opsinas expresadas na rexión pineal.
Encefalopsina ou panopsina OPN3 Atopada orixinalmente en tecidos humanos e de rato cun amplo rango de expresión (cerebro, testículos, corazón, fígado, riles, músculo esquelético, pulmóns, páncreas e retina).
Opsina de Tecidos Múltiples de Teleósteos (TMT)[16] Opsina dos peixes teleósteos cun amplo rango de expresión
Peropsina ou "homólogo da rodopsina derivado do epitelio pigmentario da retina". RRH Expresada nas células do epitelio pigmentario da retina
Receptor acoplado á proteína G RGR Expresado nas células do epitelio pigmentario da retina e nas células de Müller.
Neuropsina OPN5

Estrutura e función[editar | editar a fonte]

As proteínas opsinas únense covalentemente a un cromóforo retinaldehido baseado na vitamina A por medio dun enlace de base de Schiff cun residuo de lisina situado na sétima hélice transmembrana da proteína. Nos vertebrados, o cromóforo pode ser o 11-cis-retinal (A1) ou o 11-cis-3,4-dideshidroretinal (A2) e atópase no peto da unión ao retinal da opsina. A absorción dun fotón de luz causa a fotoisomerización do cromóforo que pasa da conformación 11-cis a todo-trans. A fotoisomerización induce un cambio conformacional na proteína opsina, que causa a activación da fervenza de fototransdución. A opsina permanece insensible á luz cando está na forma trans. Rexenérase pola substitución do todo-trans retinal por un 11-cis-retinal sintetizado novo proporcionado polas células epiteliais da retina. As opsinas son funcionais mentres están unidas a un dos posibles cromóforos, e a λmax da opsina unida a A2 é de lonxitude de onda maior ca a unida a A1.

As opsinas conteñen sete dominios transmembrana en hélice α conectados por tres bucles extra-celulares e tres citoplasmáticos. Hai moitos residuos de aminoácidos moi conservados entre todos os grupos de opsinas, que se denominan residuos conservados funcionalmente, o que é indicativo do seu importante papel funcional. Todos os residuos mencionados fan referencia á rodopsina bovina de 348 aminoácidos cristalizada por Palczewski et al.[17] A Lys296 está conservada en todas as opsinas coñecidas como o lugar onde se produce o enlace de base de Schiff co cromóforo. A Cys138 e a Cys110 forman unha ponte disulfuro moi conservada. O Glu113 serve como contraión, estabilizando a protonación do enlace de base de Schiff entre a Lys296 e o cromóforo. O trío Glu134-Arg135-Tyr136 é outro motivo moi conservado, implicado na propagación do sinal de transdución unha vez que se absorbeu o fotón.

Certos residuos de aminoácidos, denominados sitios de afinación espectral, teñen un forte efecto sobre os valores da λmax. Utilizando mutaxénese dirixida ao sitio, é posible facer mutar selectivamente estes residuos e investigar os cambios resultantes nas propiedades de absorción de luz da opsina. É importante diferenciar os sitios de afinación espectral, que son residuos que afectan á lonxitude de onda á que a opsina absorbe a luz, dos sitios conservados funcionalmente, que son residuos importantes para o funcionamento correcto da opsina. Non son mutualmente exclusivos, pero, por razóns prácticas, é doado investigar os sitios de afinación espectral que non afectan á funcionalidade da opsina. Para un resumo global dos sitios de afinación espectral pode consultarse a Yokoyama[18] e Deeb.[19] O impacto dos sitios de afinación espectral sobre a λmax difire entre distintos grupos de opsinas e entre grupos de opsinas de diferentes especies.

Notas[editar | editar a fonte]

  1. 1,0 1,1 1,2 1,3 Plachetzki, D.; Fong, C.; Oakley, T. (2010). "The evolution of phototransduction from an ancestral cyclic nucleotide gated pathway". Proceedings. Biological sciences / the Royal Society 277 (1690): 1963–1969. doi:10.1098/rspb.2009.1797. PMC 2880087. PMID 20219739.
  2. 2,0 2,1 Fernald, R. D. (2006). "Casting a genetic light on the evolution of eyes". Science 313 (5795): 1914–1918. Bibcode:2006Sci...313.1914F. doi:10.1126/science.1127889. PMID 17008522.
  3. Bieszke JA, Braun EL, Bean LE, Kang S, Natvig DO, Borkovich KA. The nop-1 gene of Neurospora crassa encodes a seven transmembrane helix retinal-binding protein homologous to archaeal rhodopsins. Proc Natl Acad Sci U S A. 1999 Jul 6;96(14):8034-9. PMID 10393943.
  4. "Porifera: Amphimedon queenslandica (sponge) .. 1 opsin". GenomeWiki. University of California Santa Cruz (UCSC) Genome Bioinformatics Group. 
  5. 5,0 5,1 5,2 5,3 5,4 5,5 5,6 5,7 5,8 5,9 Shichida, Y.; Matsuyama, T. (2009). "Evolution of opsins and phototransduction". Philosophical transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological sciences 364 (1531): 2881–2895. doi:10.1098/rstb.2009.0051. PMC 2781858. PMID 19720651.
  6. Römpler, H.; Stäubert, C.; Thor, D.; Schulz, A.; Hofreiter, M.; Schöneberg, T. (2007). "G protein-coupled time travel: evolutionary aspects of GPCR research". Molecular interventions 7 (1): 17–25. doi:10.1124/mi.7.1.5. PMID 17339603.
  7. 6.^ Terakita, A. (2005). "The opsins". Genome Biology 6 (3): 213. doi:10.1186/gb-2005-6-3-213. PMC 1088937. PMID 15774036.
  8. Mathpages http://www.mathpages.com/home/kmath579/kmath579.htm
  9. University of California excerpts from "Theory of Color"
  10. Murakami, M.; Kouyama, T. (2008). "Crystal structure of squid rhodopsin". Nature 453 (7193): 363–7. Bibcode:2008Natur.453..363M. doi:10.1038/nature06925. PMID 18480818.
  11. Smith, W. C.; Price, D. A.; Greenberg, R. M.; Battelle, B. A. (1993). "Opsins from the lateral eyes and ocelli of the horseshoe crab, Limulus polyphemus". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 90 (13): 6150–6154. Bibcode:1993PNAS...90.6150S. doi:10.1073/pnas.90.13.6150. PMC 46885. PMID 8327495.
  12. Okano T, Yoshizawa T, Fukada Y (1994). "Pinopsin is a chicken pineal photoreceptive molecule". Nature 372 (6501): 94–97. Bibcode:1994Natur.372...94O. PMID 7969427. doi:10.1038/372094a0. 
  13. Philp AR, Garcia-Fernandez JM, Soni BG, Lucas RJ, Bellingham J, Foster RG (2000). "Vertebrate ancient (VA) opsin and extraretinal photoreception in the Atlantic salmon (Salmo salar)". J. Exp. Biol. 203 (Pt 12): 1925–36. PMID 10821749. 
  14. Blackshaw S, Snyder SH (1997). "Parapinopsin, a novel catfish opsin localized to the parapineal organ, defines a new gene family". J. Neurosci. 17 (21): 8083–92. PMID 9334384. 
  15. Mano H, Kojima D, Fukada Y (1999). "Exo-rhodopsin: a novel rhodopsin expressed in the zebrafish pineal gland". Brain Res. Mol. Brain Res. 73 (1–2): 110–118. PMID 10581404. doi:10.1016/S0169-328X(99)00242-9. 
  16. Moutsaki P, Whitmore D, Bellingham J, Sakamoto K, David-Gray ZK, Foster RG (2003). "Teleost multiple tissue (tmt) opsin: a candidate photopigment regulating the peripheral clocks of zebrafish?". Brain Res. Mol. Brain Res. 112 (1–2): 135–145. PMID 12670711. doi:10.1016/S0169-328X(03)00059-7. 
  17. Palczewski K; et al. (2000). "Crystal Structure of Rhodopsin: A G Protein-Coupled Receptor". Science 289 (5480): 739–745. Bibcode:2000Sci...289..739P. PMID 10926528. doi:10.1126/science.289.5480.739. 
  18. Yokoyama S (2000). "Molecular evolution of vertebrate visual pigments". Progress in Retinal and Eye Research 19 (4): 385–419. PMID 10785616. doi:10.1016/S1350-9462(00)00002-1. 
  19. Deeb SS (2005). "The molecular basis of variation in human color vision". Clinical genetics 67 (5): 369–377. PMID 15811001. doi:10.1111/j.1399-0004.2004.00343.x. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]

  • Resumes sobre as opsinas e investigacións actuais: Shichida, Y.; Matsuyama, T. (2009). "Evolution of opsins and phototransduction". Philosophical transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological sciences 364 (1531): 2881–2895. doi:10.1098/rstb.2009.0051. PMC 2781858. PMID 19720651.
  • Ilustración no Baldwin-Wallace College
  • Opsin Medical Subject Headings (MeSH) na Biblioteca Nacional de Medicina de EUA.