Bacteriorrodopsina

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Saltar ata a navegación Saltar á procura

A bacteriorrodopsina é unha proteína utilizada polas arqueas, principalmente polas halobacterias, que capta enerxía da luz e utiliza esta para actuar como unha bomba de protóns, que transporta protóns a través da membrana cara ao exterior da célula.[1] O gradiente de protóns resultante é posteriormente convertido en enerxía química.[2]

Estrutura[editar | editar a fonte]

Cambio conformacional.

A bacteriorrodopsina é unha proteína integral de membrana que xeralmente se encontra en dúas áreas bidimensionais cristalinas da membrana chamadas "membranas púrpuras", que poden ocupar case o 50% da área superficial da célula arqueana. O elemento da súa estrutura en rede hexagonal que se repite está composto por tres cadeas proteicas idénticas, cada unha das cales está rotada 120 graos en relación ás outras. Cada cadea ten sete hélices alfa transmembrana e contén unha molécula de retinal enterrada profundamente no seu interior, que é a estrutura típica das proteínas retinilideno.

A bacteriorrodopsina é unha bomba de protóns impulsada pola luz[editar | editar a fonte]

A bacteriorrodopsina leva no seu interior unha molécula de retinal, que está unida á parte proteica ou bacterioopsina. Este retinal cambia a súa conformación (fotoisomerízase entre as formas cis e trans) cando absorbe un fotón de luz, orixinando o cambio conformacional da proteína que a rodea e a acción de bombeo de protóns.[3] O retinal está enlazado covalentemente á Lys216 da proteína por medio dunha base de Schiff. Despois da fotoisomerización da molécula de retinal, o Asp85 da proteína convértese nun aceptor de protóns para o doante de protóns da molécula de retinal. Isto libera un protón desde o chamado "sitio de retención" (holding site) cara ao lado extracelular da membrana. A reprotonación da molécula de retinal polo Asp96 restaura a súa forma isomérica orixinal (ver figura). Isto ten como resultado que se libere un segundo protón do lado extracelular. O Asp85 libera o seu protón no "sitio de retención", onde poderá comezar un novo ciclo.

Bacteriorhodopsin retinal.png

Acoplamento quimiosmótico entre a enerxía do sol, a bacteriorrodopsina e a fosforilación realizada pola ATP sintase (formación de enerxía química) durante a fotosíntese na arquea halófila Halobacterium salinarum (sin. H. halobium). A parede celular non se ilustrou.[4][5]

A molécula de bacteriorrodopsina é púrpura e é máis eficiente absorbendo luz verde (lonxitude de onda de 500-650 nm, cun máximo de absorción a 568 nm).

Comparación con outras proteínas[editar | editar a fonte]

A bacteriorrodopsina pertence á familia de proteínas das rodopsinas bacterianas, que están relacionadas coas rodopsinas dos vertebrados, que son os pigmentos sensibles á luz da retina. As rodopsinas tamén conteñen retinal, pero as funcións da rodopsina e a bacteriorrodopsina son diferentes, e hai entre elas unha limitada homoloxía nas súas secuencias de aminoácidos. Tanto a rodopsina coma a bacteriorrodopsina pertencen á familia proteica do receptor 7TM, pero a rodopsina é un receptor acoplado á proteína G e a bacteriorrodopsina non. A estrutura da bacteriorrodopsina resolveuse en 1990 no primeiro uso que se fixo da cristalografía electrónica para obter unha estrutura proteica a nivel atómico, e despois foi utilizada como prototipo para construír modelos de receptores acoplados á proteína G antes de que se puidese dispoñer de estruturas cristalográficas específicas para esas proteínas.

Hai moitas moléculas que teñen homoloxía coa bacteriorrodopsina, como a bomba de cloruro impulsada pola luz halorrodopsina (da cal tamén se coñece a súa estrutura cristalina), e algúns canais activados pola luz directamente como a canalrodopsina.

Todos os outros sistemas fototróficos das bacterias, algas, e plantas utilizan as clorofilas ou as bacterioclorofilas en lugar da bacteriorrodopsina das arqueas. Na fotosíntese destes organismos tamén se produce un gradiente de protóns, pero dun modo moi diferente e máis indirecto, no que intervén unha cadea de transporte de electróns que consta doutras varias proteínas. Ademais, as clorofilas contan coa axuda para a captura de enerxía da luz doutros pigmentos que forman as chamadas "antenas" dos fotosistemas; estes non están presentes nos sistemas baseados na bacteriorrodopsina. É posible que a fototrofia evolucionase independentemente polo menos dúas veces, unha vez nas bacterias e outra nas arqueas.

Galería de imaxes[editar | editar a fonte]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Voet, Judith G.; Voet, Donald (2004). Biochemistry. New York: J. Wiley & Sons. ISBN 0-471-19350-X. 
  2. "Bacteriorhodopsin: Pumping Ions". 
  3. Hayashi S, Tajkhorshid E, Schulten K (September 2003). "Molecular dynamics simulation of bacteriorhodopsin's photoisomerization using ab initio forces for the excited chromophore". Biophysical Journal 85 (3): 1440–9. PMC 1303320. PMID 12944261. doi:10.1016/S0006-3495(03)74576-7. 
  4. Nicholls D. G., Ferguson S, J. (1992). Bioenergetics 2 (2nd ed.). San Diego: Academic Press. ISBN 9780125181242. 
  5. Stryer, Lubert (1995). Biochemistry (fourth ed.). New York - Basingstoke: W. H. Freeman and Company. ISBN 978-0716720096. 
  6. 6,0 6,1 Nishikawa, T.; Murakami, M. (2005-03-28). "Crystal structure of the 13-cis isomer of bacteriorhodopsin.". RCSB Protein Data Bank (PDB). doi:10.2210/pdb1x0s/pdb. PDB ID: 1X0S. Consultado o 7 October 2012. 
  7. 7,0 7,1 Nishikawa, T.; Murakami, M. (2005). "Crystal structure of the 13-cis isomer of bacteriorhodopsin in the dark-adapted state.". J.Mol.Biol. (Elsevier) 352: 319–328. PMID 16084526. doi:10.1016/j.jmb.2005.07.021. PDB ID: 1X0S. Consultado o 7 October 2012. 
  8. 8,0 8,1 Image created with RasTop (Molecular Visualization Software).

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]