Microcompartimento bacteriano

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Saltar ata a navegación Saltar á procura
Representación estilizada do carboxisoma e estruturas bacterianas relacionadas como os compartimentos para a utilización do propanodiol (Pdu) e a etanolamina (Eut). Móstranse proteínas de cubertas dos microcomprtimentos hexaméricas que realizan diferentes funcións na cuberta en diversos tons de azul. As proteínas pentaméricas do vértice móstranse en maxenta. Os encimas encapsulados móstranse en verde, organizados en capas. [Imaxe: T. Yeates

Os microcompartimentos bacterianos (MCB ou BMC, do inglés bacterial microcompartments) son orgánulos que constan dunha cuberta proteica que encerra certos encimas e outras proteínas. Estes microcompartimentos son xeralmente duns 40 a 200 nanómetros de diámetro e están feitos enteiramente de proteínas.[1][2][3][4][5][6][7] A función das cubertas é similar á dunha membrana, xa que son selectivamente permeables.[2][4][6][8][9] Outros compartimentos baseados en proteínas que se encontran en bacterias e arqueas son os nanocompartimentos de encapsulina[10] e as vesículas de gas.[11] Os eucariotas teñen tamén orgánulos proteináceos como o complexo da bóveda.

Descubrimento[editar | editar a fonte]

Artigo principal: Carboxisoma.

Os primeiros microcompartimentos bacterianos observáronse na década de 1950 en micrografías electrónicas de cianobacterias,[12] e foron posteriormente denominados carboxisomas unha vez que se estableceu o seu papel na fixación do carbono.[13] Ata a década de 1990, os carboxisomas considerábanse unha rareza exclusiva de certas bacterias autótrofas. Pero despois identificáronse xenes que codificaban proteínas homólogas ás da cuberta do carboxisonma nos operóns pdu (utilización do propanodiol)[14] e eut (utilización da etanolamina)[15]. Seguidamente, micrografías electrónicas de células de Salmonella que crecían con propanodiol [16] ou etanolamina [17] mostraron a presenza de corpos poliédricos similares aos carboxisomas. O termo metabolosoma utilízase para referirse a estes compartimentos bacterianos catabólicos (en contraste co carboxisoma autótrofo).

Aínda que o carboxisoma e os compartimentos que utilizan o propanodiol (PDU) e a etanolamina (EUT) encapsulan diferentes encimas e, por tanto, teñen distintas funcións, os xenes que codifican as proteínas da cuberta son moi similares. A maioría dos xenes (que codifican as proteínas da cuberta e os encimas encapsulados) de compartimentos bacterianos caracterizados experimentalmente están localizados uns xunto aos outros en determinados loci xenéticos ou operóns. Actualmente lévanse secuenciado uns 20 000 xenomas bacterianos, e poden utilizarse métodos bioinformáticos para encontrar todos os xenes de cubertas de compartimentos bacterianos e observar cales son os outros xenes situados na súa veciñanza, o que orixinou unha lista de posibles compartimentos bacterianos.[6][18][19] Recentemente un exame global identificou 23 loci que codificaban 10 compartimentos funcionalmente distintos en 23 filos bacterianos.[19]

Cubertas[editar | editar a fonte]

Familias proteicas que forman as cubertas[editar | editar a fonte]

As cubertas dos microcompartimentos bacterianos (BMC) son icosaédricas ou case icosaédricas, e están formadas por subunidades proteicas (pseudo)hexaméricas e pentaméricas.

A familia da proteína da cuberta dos microcompartimentos bacterianos[editar | editar a fonte]

Artigo principal: dominio BMC.

Os principais constituíntes da cuberta dos microcompartimentos bacterianos son proteínas que conteñen dominios Pfam00936. Estas proteínas forman oligómeros que son de forma hexagonal e pénsase que forman as facetas da cuberta.[2][20][21]

Proteínas dun só dominio (BMC-H)[editar | editar a fonte]

As proteínas BMC-H, que conteñen unha soa copia do dominio Pfam00936, son os compoñentes máis abundantes das facetas da cuberta. Determináronse as estruturas cristalinas de varias destas proteínas, que mostraron que se ensamblan en hexámeros cíclicos, tipicamente cun pequeno poro no centro.[2] Esta abertura propúxose que está implicada no transporte selectivo de pequenos metabolitos a través da cuberta.

Proteínas de dominio en tándem (BMC-T)[editar | editar a fonte]

É un conxunto de proteínas de cuberta compostas de copias en tándem (fusionadas) do dominio Pfam00936 (proteínas BMC-T). As proteínas BMC-T caracterizadas estruturalmente forman trímeros que son de forma pseudohexamérica.[22][23][24] Algunhas estruturas cristalinas de BMC-T mostran que os trímeros poden colocarse enfrontados. En ditas estruturas, un poro dun trímero está nunha conformación “aberta”, mentres que o outro está pechado, o que suxire que debería haber un mecanismo de hermeticidade que modula a permeabilidade dalgunhas cubertas de microcompartimentos.[22][25] Outro conxunto de proteínas BMC-T contén un clúster [4Fe-4S], e pode estar implicada no transporte de electróns a través da cuberta do microcompartimento.[26][27][28][29][30]

A familia EutN/CcmL (BMC-P)[editar | editar a fonte]

Cómpren doce unidades pentagonais para tapar os vértices dunha cuberta icosaédrica. Resolvéronse as estruturas cristalinas de proteínas da familia EutN/CcmL (Pfam03319) e observouse que forman pentámeros (BMC-P).[31][32][33] A importancia das proteínas BMC-P na formación das cubertas parece variar entre os diferentes microcompartimentos. Son necesarias para a formación da cuberta dos microcomprtimentos PDU xa que os mutantes nos cales foron eliminados os xenes das proteínas BMC-P non poden formar as cubertas,[34] pero non para o alfa-carboxisoma: sen proteínas BMC-P, os carboxisomas aínda poden ensamblarse e moitos están alongados; estes carboxisomas mutantes parecen estar “furados” ou non ser estancos.[35]

Relación coas cápsides virais[editar | editar a fonte]

Aínda que as cubertas dos microcompartimentos bacterianos son similares en arquitectura a moitas cápsides virais, as proteínas de cuberta non teñen ningunhas homoloxía estrutural ou de secuencia coas proteínas das cápsides.

Permeabilidade das cubertas[editar | editar a fonte]

Está ben establecido que dentro da cuberta dos microcompartimentos bacterianos están empaquetados encimas e que debe ter lugar certo grao de secuestro de cofactores e metabolitos.[4] Porén, outros metabolitos e cofactores deben tamén poder cruzar a cuberta para que funcione o microcompartimento. Por exemplo, nos carboxisomas, a ribulosa 1,5-bisfosfato, o bicarbonato e o fosfoglicerato deben cruzar a cuberta, mentres que a difusión de oxíxeno e dióxido de carbono están aparentemente limitadas.[36][37] De xeito similar, nos microcompartimentos PDU, a cuberta debe ser permeable ao propanodiol, propanol, propionil-fosfato e potencialmente tamén á vitamina B12, pero está claro que o propionaldehido está dalgún modo secuestrado para impedir que se dane a célula.[38] Hai algunhas probas de que o ATP debe tamén cruzar algunhas cubertas de microcompartimentos bacterianos.[4]

Propúxose que o poro central formado nas teselas de proteínas hexagonais da cuberta son os condutos a través dos cales difunden os metabolitos á cuberta.[2][20] Por exemplo, os poros da cuberta do carboxisoma teñen unha carga positiva global, que se propuxo que atrae negativamente substratos cargados como o bicarbonato.[2][4][9][20] Nos microcompartimentos PDU, os experimentos de mutaxénese mostraron que a proteína de cuberta PduA é a ruta utilizada polo substrato propanodiol para entrar.[39] Para grandes metabolitos, parece que nalgunhas proteínas BMC-T hai un mecanismo de peche e apertura.[22][25][40] No microcompartimento EUT, a apertura/peche do gran poro da proteína da cuberta EutL está regulada pola presenza do principal substrato metabólico, a etanolamina.[41]

A presenza de clústeres de ferro-xofre nalgunhas proteínas de cuberta, seguramente no poro central, fixo que se suxerise que pode servir como conduto a través do cal poden transportarse electróns a través da cuberta.[26][29][30]

Tipos[editar | editar a fonte]

Un exame global recente de datos de secuencias de xenomas microbianos indicou unhas dez funcións metabólicas encapsuladas en cubertas de microcompartimentos.[19] A maioría están implicados na fixación do carbono (carboxisomas) ou na oxidación de aldehidos (metabolosomas).[19]

Carboxisomas: fixación do carbono[editar | editar a fonte]

Artigo principal: Carboxisoma.
Micrografías electrónicas que mostran alfa-carboxisomas da bacteria quimioautótrofa Halothiobacillus neapolitanus: (A) dispostos dentro da célula, e (B) intactos despois do seu illamento. As barras de escala indican 100 nm.[20]

Os carboxisomas encapsulan os encimas ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilase/oxixenase (RuBisCO) e anhidrase carbónica en bacterias que fixan o carbono como parte dun mecanismo de concentración de carbono.[42] O bicarbonato bombéase ao citosol e difunde ao carboxisoma, onde a anhidrse carbónica o converte en dióxido de carbono, que é o substrato da RuBisCO. A cuberta do carboxisoma crese que só é escasamente permeable ao dióxido de carbono, o cal ten como resultado un incremento efectivo da concentración de dióxido de carbono arredor da RuBisCO, o que favorece a fixación do carbono.[37][43] Os mutantes que carecen dos xenes que codifican a cuberta do crboxisoma presentan un fenotipo cunha alta demanda de carbono debido á perda de concentración de dióxido de carbono, o que ten como resultado un incremento da fixación de oxíxeno pola RuBisCO. Propúxose tamén que as cubertas restrinxen a difusión de oxíxeno,[9][37] o que impide a actividade de oxixenase, reducindo a fotorrespiración malgastadora de enerxía.[36]

Metabolosomas: oxidación de aldehidos[editar | editar a fonte]

Ademais dos carboxisomas anabólicos, caracterizáronse varios microcompartimentos bacterianos catabólicos que participan no metabolismo heterótrofo por medio de aldehidos de cadea curta; estes denomínanse en conxunto metabolosomas.[4][17]

Estes microcompartimentos bacterianos comparten unha química encapsulada común impulsada por tres encimas centrais: aldehido deshidroxenase, alcohol deshidroxenase e fosfotransacilase.[4][19][44] Como os aldehidos poden ser tóxicos para as células[38] ou volátiles,[45] crese que están secuestrados dentro do metabolosoma. O aldehido é fixado inicialmente ao coencima A pola aldehido deshidroxenase dependente de NAD+, mais estes dous cofactores deben ser reciclados, xa que aparentemente non poden cruzar a cuberta.[46][47] Estas reaccións de reciclaxe están catalizadas por unha alcohol deshidroxenase (NAD+),[46] e unha fosfotransacetilase (coencima A),[47] orixinando un composto acilo fosforilado que pode facilmente ser unha fonte para a fosforilación a nivel de substrato ou entrar no metabolismo central, dependendo de se o organismo está crecendo aerobica ou anaerobicamente.[38] Parece ser que a maioría, se non todos, os metabolosomas utilizan estes encimas centrais. Os metabolosomas tamén encapsulan outro encima que é específico para o substrato inicial do compartimento bacteriano, que xera o aldehido; este considérase o encima sinatura do compartimento bacteriano considerado.[4][19]

Microcompartimentos bacterianos PDU (PDU BMC)[editar | editar a fonte]

Algunhas bacterias poden utilizar o 1,2-propanodiol como fonte de carbono. Utilizan un microcompartimento bacteriano para encapsular varios encimas usados nesta vía (Sampson e Bobik, 2008). Un microcompartimento PDU (de utilización do propanodiol) está tipicamente codificado por un locus de 21 xenes. Estes xenes son suficientes para a ensamblaxe dos microcompartimentos bacterianos, xa que poden ser transplantados dun tipo de bacteria a outro, o que dá lugar a un metabolosoma funcional no organismo receptor.[28] Este é un exemplo de bioenxeñaría que igualmente proporciona evidencias que apoian a hipótese do operón egoísta.[48] O 1,2-propanodiol é deshidratado a propionaldehido pola propanodiol deshidratase, que necesita vitamina B12 como cofactor.[49] O propionaldehido causa mutacións no ADN e por esa razón é tóxico para as células, o que posiblemente explica por que este composto está secuestrado dentro dun microcompartimento.[38] Os produtos finais do microcompartimento PDU son propanol e propionil-fosfato, que é despois desfosforilado a propionato, xerando un ATP. O propanol e o propionato poden utilizarse como substratos para o crecemento.[38]

Microcompartimentos bacterianos EUT (EUT BMC)[editar | editar a fonte]

Os microcompartimentos EUT (de utilización da etanolamina) están codificados en moitos tipos de bacterias.[19] A etanolamina é dividida en amoníaco e acetaldehido pola acción da etanolamina-amoníaco liase, que tamén require vitamina B12 como cofactor.[50] O acetaldehido é bastante volátil, e os mutantes deficientes na cuberta do microcompartimento teñen un defecto no crecemento e liberan unha cantidade en exceso de acetaldehido.[45] Propúxose que o secuestrto do acetaldehido no metabolosoma impide a súa perda por volatilidade.[45] Os produtos finais dos microcompartimentos EUT son etanol e acetil-fosfato. O etanol é probablemente unha fonte de carbono que se perde, pero o acetil-fosfato pode xerar ATP ou ser reciclado a acetil-CoA e entrar no ciclo de Krebs ou en varias vías biosintéticas.[17]

Microcompartimentos bacterianos PDU/EUT bifuncionais[editar | editar a fonte]

Algunhas bacterias, especialmente as do xénero Listeria, codifican un só locus no cal están presentes os xenes tanto para os microcompartimentos PDU coma EUT.[19] Aínda non está claro se isto é un verdadeiro microcompartimento bacteriano quimérico cunha mestura de ambos os conxuntos de proteínas, ou se se forman dous compartimentos separados.

Microcompartimentos bacterianos que conteñen encimas glicil radical (GRM)[editar | editar a fonte]

Identificáronse varios loci de microcompartimentos bacterianos que conteñen encimas glicil radical,[18][19] que obteñen o radical catalítico a partir da clivaxe da S-adenosilcobalamina.[51] Un locus GRM de Clostridium phytofermentans está implicado na fermentación da fucosa e a ramnosa, que son degradadas inicialmente a 1,2-propanodiol en condicións anaerobias. Propúxose que o encima glicil radical deshidrata o propanodiol a propionaldehido, que é despois procesado de maneira idéntica á dos compartimentos bacterianos PDU canónicos.[52]

Microcompartimentos bacterianos de Planctomycetes e Verrucomicrobia (PVM)[editar | editar a fonte]

Diferentes liñaxes de Planctomycetes e Verrucomicrobia codifican locus de microcompartimentos bacterianos. O locus de Planctomyces limnophilus está implicado na degradación aerobia da fucosa e ramnosa. Pénsase que unha aldolase xera lactaldehido, que é despois procesado no microcompartimento, e orixina 1,2-propanodiol e lactil-fosfato.[44]

Microcompartimentos bacterianos de Rhodococcus e Mycobacterium (RMM)[editar | editar a fonte]

En especies dos xéneros Rhodococcus e Mycobacterium observáronse dous tipos de loci de microcompartimentos bacterianos, aínda que a súa función real non foi establecida.[19] Porén, baseándose na función caracterizada dun deses xenes presente no locus e nas funcións preditas doutros xenes, propúxose que estes loci poderían estar implicados na degradación de amino-2-propanol. O aldehido xerado nesta vía predita sería o composto extremadamente tóxico metilglioxal, polo que o seu secuestro dentro dos microcompartimento podería potexer a célula.[19]

Microcompartimentos bacterianos de función descoñecida (BUF)[editar | editar a fonte]

Un tipo de locus de microcompartimentos bacterianos que non conteñen RuBisCO nin ningún dos encimas centrais do metabolosoma, propúxose que facilita unha terceira clase de transformacións bioquímicas (é dicir, nin a fixación de carbono nin a oxidación de aldehidos).[19] A presenza de xenes preditos que codifican amidohidrolases e desaminases poderían indicar que este microcompartimento está implicado no metabolismo de compostos nitroxenados.[19]

Ensamblaxe[editar | editar a fonte]

Carboxisomas[editar | editar a fonte]

Identificouse a vía de ensamblaxe dos beta-carboxisomas, que empeza cando a proteína CcmM nuclea a RuBisCO.[53] A CcmM ten dous dominios: un dominio de anhidrase carbónica gamma N-terminal seguido dun dominio que consta de tres a cinco repeticións de secuencias como as da subunidade pequena da RuBisCO.[54] O dominio C-terminal agrega a RuBisCO, probablemente ao substituír as verdadeiras subunidade pequenas da RuBisCO no holoencima L8-S8, entrelazando a RuBisCO na célula nun gran agregado, denominado procarboxisoma.[53] O dominio N-terminal da CcmM interacciona fisicamente co dominio N-terminal da proteína CcmN, que, á súa vez, recruta as subunidades proteicas da cuberta hexagonais por medio dun péptido de encapsulación do seu C-terminal.[55] Os carboxisomas están despois aliñados espacialmente na célula cianobacteriana por medio da interacción co citoesqueleto bacteriano, o que asegura a súa distribución equitativa nas células fillas.[56]

A ensamblaxe do alfa-carboxisoma pode ser diferente á do beta-carboxisoma,[57] xa que non ten proteínas homólogas a CcmN ou CcmM e ningún péptido de encapsulación. Observáronse carboxisomas baleiros en micrografías electrónicas.[58] Algunhas micrografías indican que a súa ensamblaxe ocorre como a coalescencia simultánea de encimas e proteínas da cuberta en oposición ao modo aparentemente paso a paso observado nos beta-carboxisomas.

Metabolosomas[editar | editar a fonte]

A ensamblaxe do metabolosoma é probablemente similar á do beta-carboxisoma,[4][53] e prodúcese pola agregación inicial de proteínas que van ser encapsuladas. As proteínas centrais de moitos metabolosomas agréganse cando se expresan soas.[59][60][61][62] Ademais, moitas proteínas encapsuladas conteñen extensións terminais que son moi similares ao péptido C-terminal da CcmN que recruta as proteínas da cuberta.[55][63] Estes péptidos de encapsulación son curtos (duns 18 residuos) e predise que forman hélices alfa anfipáticas.[55] Algunhas destas hélices median na encapsulación de encimas nativos en microcompartimentos bacterianos, así como proteínas heterólogas (como a GFP).[55][64][65][66][67]

Regulación (xenética)[editar | editar a fonte]

Coa excepción dos carboxisomas, en todos os casos comprobados, os microcompartimentos bacterianos están codificados en operóns que se expresan só en presenza do substrato que se procesa neles.

Os microcompartimentos PDU de Salmonella enterica son inducidos pola presenza de propanodiol ou glicerol en condicións anaeróbicas, e só de propanodiol en condicións aeróbicas.[68] Esta indución é mediada polos proteínas reguladoras globais Crp e ArcA (sensibles ao AMPc e ás condicións anaeróbicas, respectivamente),[69] e pola proteína reguladora PocR, que é o activador transcricional dos loci pdu e cob (o operón necesario para a síntese de vitamina B12, un cofactor requirido pola propanodiol deshidratase).[68]

Os microcompartimentos EUT de Salmonella enterica son inducidos por medio da proteína reguladora EutR pola presenza simultánea de etanolamina e vitamina B12, o cal pode darse en condicións aeróbicas ou anaeróbicas. Salmonella enterica só pode producir vitamina B12 endóxena en condicións anaeróbicas, aínda que pode importar cianobalamina e convertela en vitamina B12 tanto en condicións aeróbicas coma anaeróbicas.[70]

Os microcompartimentos PVM de Planctomyces limnophilus son inducidos pola presenza de fucosa ou ramnosa en condicións aeróbicas, pero non pola glicosa.[44] Resultados similares foron obtidos para os microcompartimentos GRM de Clostridium phytofermentans, para os cales ambos os azucres inducen os xenes que codifican os microcompartimentos e tamén os que codifican os encimas disimilatorios da fucosa e ramnosa.[52]

Ademais dos sistemas regulatorios caracterizados, os exames bioinformáticos indicaron que hai potencialmente moitos outros mecanismos regulatorios, incluso dentro dun tipo funcional de microcompartimento (por exemplo, o PDU), incluíndo sistemas regulatorios de dous compoñentes.[19]

Importancia para a saúde humana e para o planeta[editar | editar a fonte]

Os carboxisomas están presentes en todas as cianobacterias e moitas outras bacterias foto- e quimioautótrofas. As cianobacterias son globalmente significativas na fixación do carbono, e como requiren carboxisomas para facelo en condicións atmosféricas, o carboxisoma é un compoñente moi importante na fixación global do dióxido de carbono.

Varios tipos de microcompartimentos bacterianos foron implicados na virulencia de patóxenos, como Salmonella enterica e Listeria monocytogenes. Os xenes BMC tenden a estar regulados á alza en condicións virulentas, e se sofren mutacións orixinan un defecto na virulencia en experimentos de competición.[71][72][73][74][75]

Aplicacións biotecnolóxicas[editar | editar a fonte]

Varias características dos microcompartimentos bacterianos fanos interesantes para aplicacións biotecnolóxicas. Como os carboxisomas incrementan a eficiencia da fixación do carbono, está dedicándose un grande esforzo investigador a tentar introducir carboxisomas en plantas para mellorar o mecanismo de concentración do carbono.[76][77]

Máis xeralmente, e debido a que as proteínas de cuberta dos microcompartimentos bacterianos se autoensamblan, poden formarse cubertas baleiras,[34][67] polo que se intenta modificalas por enxeñería para que conteñan un cargamento determinado. O descubrimento do [péptido`]] de encapsulación no extremo dalgunhas proteínas asociadas aos microcompartimentos[55][64] proporciona un mecanismo para empezar a modificar por enxeñaría microcompartimentos bacterianos fusionando a este péptido proteínas alleas e coexpresándoas coas proteínas da cuberta. Por exemplo, conseguiuse construír por enxeñaría un biorreactor de etanol ao engadir este péptido á piruvato descarboxilase e alcohol deshidroxenase.[78] Finalmente, os poros presentes nas proteínas da cuberta controlan a permeabilidade da cuberta: estas poden ser unha diana para realizar a bioenxeñaría, xa que pode ser modificadas para permitir que as crucen substraros e produtos seleccionados.[79]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Cheng, Shouqiang; Liu, Yu; Crowley, Christopher S.; Yeates, Todd O.; Bobik, Thomas A. (2008). "Bacterial microcompartments: their properties and paradoxes". BioEssays 30 (11–12): 1084–1095. ISSN 0265-9247. PMC 3272490. PMID 18937343. doi:10.1002/bies.20830. 
  2. 2,0 2,1 2,2 2,3 2,4 2,5 Kerfeld CA, Sawaya MR, Tanaka S, Nguyen CV, Phillips M, Beeby M, Yeates TO (August 2005). "Protein structures forming the shell of primitive bacterial organelles". Science 309 (5736): 936–938. PMID 16081736. doi:10.1126/science.1113397. 
  3. Yeates, Todd O.; Kerfeld, Cheryl A.; Heinhorst, Sabine; Cannon, Gordon C.; Shively, Jessup M. (2008). "Protein-based organelles in bacteria: carboxysomes and related microcompartments". Nature Reviews Microbiology 6 (9): 681–691. ISSN 1740-1526. PMID 18679172. doi:10.1038/nrmicro1913. 
  4. 4,0 4,1 4,2 4,3 4,4 4,5 4,6 4,7 4,8 Kerfeld, Cheryl A.; Erbilgin, Onur (2015). "Bacterial microcompartments and the modular construction of microbial metabolism". Trends in Microbiology 23 (1): 22–34. ISSN 0966-842X. doi:10.1016/j.tim.2014.10.003. 
  5. Cannon GC, Bradburne CE, Aldrich HC, Baker SH, Heinhorst S, Shively JM (December 2001). "Microcompartments in prokaryotes: carboxysomes and related polyhedra". Applied and Environmental Microbiology 67 (12): 5351–5361. PMC 93316. PMID 11722879. doi:10.1128/AEM.67.12.5351-5361.2001. 
  6. 6,0 6,1 6,2 Kerfeld, Cheryl A.; Heinhorst, Sabine; Cannon, Gordon C. (2010). "Bacterial Microcompartments". Annual Review of Microbiology 64 (1): 391–408. ISSN 0066-4227. doi:10.1146/annurev.micro.112408.134211. 
  7. Yeates, Todd O.; Crowley, Christopher S.; Tanaka, Shiho (2010). "Bacterial Microcompartment Organelles: Protein Shell Structure and Evolution". Annu. Rev. Biophys. 39: 185–205. PMC 3272493. PMID 20192762. doi:10.1146/annurev.biophys.093008.131418. 
  8. Yeates, Todd O.; Thompson, Michael C.; Bobik, Thomas A. (2011). "The Protein Shells of Bacterial Microcompartment Organelles". Curr. Opin. Struct. Biol. 21 (2): 223–231. PMC 3070793. PMID 21315581. doi:10.1016/j.sbi.2011.01.006. 
  9. 9,0 9,1 9,2 Kinney, James N.; Axen, Seth D.; Kerfeld, Cheryl A. (2011). "Comparative analysis of carboxysome shell proteins". Photosynthesis Research 109 (1–3): 21–32. ISSN 0166-8595. doi:10.1007/s11120-011-9624-6. 
  10. Sutter, Markus; Boehringer, Daniel; Gutmann, Sascha; Günther, Susanne; Prangishvili, David; Loessner, Martin J; Stetter, Karl O; Weber-Ban, Eilika; Ban, Nenad (2008). "Structural basis of enzyme encapsulation into a bacterial nanocompartment". Nature Structural & Molecular Biology 15 (9): 939–947. ISSN 1545-9993. PMID 19172747. doi:10.1038/nsmb.1473. 
  11. Pfeifer, Felicitas (2012). "Distribution, formation and regulation of gas vesicles". Nature Reviews Microbiology 10 (10): 705–715. ISSN 1740-1526. PMID 22941504. doi:10.1038/nrmicro2834. 
  12. G. DREWS & W. NIKLOWITZ (1956). "[Cytology of Cyanophycea. II. Centroplasm and granular inclusions of Phormidium uncinatum]". Archiv für Mikrobiologie 24 (2): 147–162. PMID 13327992. 
  13. Shively JM, Ball F, Brown DH, Saunders RE (November 1973). "Functional organelles in prokaryotes: polyhedral inclusions (carboxysomes) of Thiobacillus neapolitanus". Science 182 (4112): 584–586. PMID 4355679. doi:10.1126/science.182.4112.584. 
  14. P. Chen, D. I. Andersson & J. R. Roth (September 1994). "The control region of the pdu/cob regulon in Salmonella typhimurium". Journal of Bacteriology 176 (17): 5474–5482. PMC 196736. PMID 8071226. 
  15. I. Stojiljkovic, A. J. Baumler & F. Heffron (March 1995). "Ethanolamine utilization in Salmonella typhimurium: nucleotide sequence, protein expression, and mutational analysis of the cchA cchB eutE eutJ eutG eutH gene cluster". Journal of Bacteriology 177 (5): 1357–1366. PMC 176743. PMID 7868611. 
  16. Bobik TA, Havemann GD, Busch RJ, Williams DS, Aldrich HC (October 1999). "The propanediol utilization (pdu) operon of Salmonella enterica serovar Typhimurium LT2 includes genes necessary for formation of polyhedral organelles involved in coenzyme B(12)-dependent 1, 2-propanediol degradation". Journal of Bacteriology 181 (19): 5967–5975. PMC 103623. PMID 10498708. 
  17. 17,0 17,1 17,2 Brinsmade, S. R.; Paldon, T.; Escalante-Semerena, J. C. (2005). "Minimal Functions and Physiological Conditions Required for Growth of Salmonella enterica on Ethanolamine in the Absence of the Metabolosome". Journal of Bacteriology 187 (23): 8039–8046. ISSN 0021-9193. PMC 1291257. PMID 16291677. doi:10.1128/JB.187.23.8039-8046.2005. 
  18. 18,0 18,1 Jorda, Julien; Lopez, David; Wheatley, Nicole M.; Yeates, Todd O. (2013). "Using comparative genomics to uncover new kinds of protein-based metabolic organelles in bacteria". Protein Science 22 (2): 179–195. ISSN 0961-8368. PMC 3588914. PMID 23188745. doi:10.1002/pro.2196. 
  19. 19,00 19,01 19,02 19,03 19,04 19,05 19,06 19,07 19,08 19,09 19,10 19,11 19,12 19,13 Axen, Seth D.; Erbilgin, Onur; Kerfeld, Cheryl A. (2014). "A Taxonomy of Bacterial Microcompartment Loci Constructed by a Novel Scoring Method". PLoS Computational Biology 10 (10): e1003898. ISSN 1553-7358. PMC 4207490. PMID 25340524. doi:10.1371/journal.pcbi.1003898. 
  20. 20,0 20,1 20,2 20,3 Tsai Y, Sawaya MR, Cannon GC, Cai F, Williams EB, Heinhorst S, Kerfeld CA, Yeates TO (June 2007). "Structural analysis of CsoS1A and the protein shell of the Halothiobacillus neapolitanus carboxysome". PLOS Biology 5 (6): e144. PMC 1872035. PMID 17518518. doi:10.1371/journal.pbio.0050144. 
  21. Dryden, K.A.; Crowley, C.S.; Tanaka, S.; Yeates, T.O.; Yeager, M. (2009). "Two-Dimensional Crystals of Carboxysome Shell Proteins Recapitulate the Hexagonal Packing of Three-Dimensional Crystals". Protein Sci. 18 (12): 2629–2635. PMC 2821281. PMID 19844993. doi:10.1002/pro.272. 
  22. 22,0 22,1 22,2 Klein, Michael G.; Zwart, Peter; Bagby, Sarah C.; Cai, Fei; Chisholm, Sallie W.; Heinhorst, Sabine; Cannon, Gordon C.; Kerfeld, Cheryl A. (2009). "Identification and Structural Analysis of a Novel Carboxysome Shell Protein with Implications for Metabolite Transport". Journal of Molecular Biology 392 (2): 319–333. ISSN 0022-2836. PMID 19328811. doi:10.1016/j.jmb.2009.03.056. 
  23. Sagermann, M.; Ohtaki, A.; Nikolakakis, K. (2009). "Crystal structure of the EutL shell protein of the ethanolamine ammonia lyase microcompartment". Proceedings of the National Academy of Sciences 106 (22): 8883–8887. ISSN 0027-8424. PMC 2690006. PMID 19451619. doi:10.1073/pnas.0902324106. 
  24. Heldt, Dana; Frank, Stefanie; Seyedarabi, Arefeh; Ladikis, Dimitrios; Parsons, Joshua B.; Warren, Martin J.; Pickersgill, Richard W. (2009). "Structure of a trimeric bacterial microcompartment shell protein, EtuB, associated with ethanol utilization inClostridium kluyveri". Biochemical Journal 423 (2): 199–207. ISSN 0264-6021. PMID 19635047. doi:10.1042/BJ20090780. 
  25. 25,0 25,1 Cai, F.; Sutter, M.; Cameron, J. C.; Stanley, D. N.; Kinney, J. N.; Kerfeld, C. A. (2013). "The Structure of CcmP, a Tandem Bacterial Microcompartment Domain Protein from the -Carboxysome, Forms a Subcompartment Within a Microcompartment". Journal of Biological Chemistry 288 (22): 16055–16063. ISSN 0021-9258. PMC 3668761. PMID 23572529. doi:10.1074/jbc.M113.456897. 
  26. 26,0 26,1 Crowley, Christopher S.; Cascio, Duilio; Sawaya, Michael R.; Kopstein, Jefferey S.; Bobik, Thomas A.; Yeates, Todd O. (2010). "Structural Insight into the Mechanisms of Transport Across the Salmonella Enterica Pdu Microcompartment Shell". Journal of Biological Chemistry 285 (48): 37838–37846. PMC 2988387. PMID 20870711. doi:10.1074/jbc.M110.160580. 
  27. Pang, Allan; Warren, Martin J.; Pickersgill, Richard W. (2011). "Structure of PduT, a trimeric bacterial microcompartment protein with a 4Fe–4S cluster-binding site". Acta Crystallographica Section D 67 (2): 91–96. ISSN 0907-4449. PMID 21245529. doi:10.1107/S0907444910050201. 
  28. 28,0 28,1 Parsons, J. B.; Dinesh, S. D.; Deery, E.; Leech, H. K.; Brindley, A. A.; Heldt, D.; Frank, S.; Smales, C. M.; Lunsdorf, H.; Rambach, A.; Gass, M. H.; Bleloch, A.; McClean, K. J.; Munro, A. W.; Rigby, S. E. J.; Warren, M. J.; Prentice, M. B. (2008). "Biochemical and Structural Insights into Bacterial Organelle Form and Biogenesis". Journal of Biological Chemistry 283 (21): 14366–14375. ISSN 0021-9258. PMID 18332146. doi:10.1074/jbc.M709214200. 
  29. 29,0 29,1 Parsons, Joshua B.; Lawrence, Andrew D.; McLean, Kirsty J.; Munro, Andrew W.; Rigby, Stephen E. J.; Warren, Martin J. (2010). "Characterisation of PduS, the pdu Metabolosome Corrin Reductase, and Evidence of Substructural Organisation within the Bacterial Microcompartment". PLoS ONE 5 (11): e14009. ISSN 1932-6203. PMC 2982820. PMID 21103360. doi:10.1371/journal.pone.0014009. 
  30. 30,0 30,1 Thompson, Michael C.; Wheatley, Nicole M.; Jorda, Julien; Sawaya, Michael R.; Gidaniyan, Soheil; Ahmed, Hoda; Yang, Z; McCarty, Crystal; Whitelegge, Julien; Yeates, Todd O. (2014). "Identification of a Unique Fe-S Cluster Binding Site in a Glycyl-Radical Type Microcompartment Shell Protein". Journal of Molecular Biology 426 (19): 3287–3304. PMC 4175982. PMID 25102080. doi:10.1016/j.jmb.2014.07.018. 
  31. Tanaka, S.; Kerfeld, C. A.; Sawaya, M. R.; Cai, F.; Heinhorst, S.; Cannon, G. C.; Yeates, T. O. (2008). "Atomic-Level Models of the Bacterial Carboxysome Shell". Science 319 (5866): 1083–1086. ISSN 0036-8075. PMID 18292340. doi:10.1126/science.1151458. 
  32. Sutter, Markus; Wilson, Steven C.; Deutsch, Samuel; Kerfeld, Cheryl A. (2013). "Two new high-resolution crystal structures of carboxysome pentamer proteins reveal high structural conservation of CcmL orthologs among distantly related cyanobacterial species". Photosynthesis Research 118 (1–2): 9–16. ISSN 0166-8595. doi:10.1007/s11120-013-9909-z. 
  33. Wheatley, Nicole M.; Gidaniyan, Soheil D.; Liu, Yuxi; Cascio, Duilio; Yeates, Todd O. (2013). "Bacterial microcompartment shells of diverse functional types possess pentameric vertex proteins". Protein Science 22 (5): 660–665. ISSN 0961-8368. PMC 3649267. PMID 23456886. doi:10.1002/pro.2246. 
  34. 34,0 34,1 Parsons, Joshua B.; Frank, Stefanie; Bhella, David; Liang, Mingzhi; Prentice, Michael B.; Mulvihill, Daniel P.; Warren, Martin J. (2010). "Synthesis of Empty Bacterial Microcompartments, Directed Organelle Protein Incorporation, and Evidence of Filament-Associated Organelle Movement". Molecular Cell 38 (2): 305–315. ISSN 1097-2765. PMID 20417607. doi:10.1016/j.molcel.2010.04.008. 
  35. Cai, Fei; Menon, Balaraj B.; Cannon, Gordon C.; Curry, Kenneth J.; Shively, Jessup M.; Heinhorst, Sabine (2009). "The Pentameric Vertex Proteins Are Necessary for the Icosahedral Carboxysome Shell to Function as a CO2 Leakage Barrier". PLoS ONE 4 (10): e7521. ISSN 1932-6203. PMC 2760150. PMID 19844578. doi:10.1371/journal.pone.0007521. 
  36. 36,0 36,1 Marcus, Yehouda; Berry, JosephA.; Pierce, John (1992). "Photosynthesis and photorespiration in a mutant of the cyanobacterium Synechocystis PCC 6803 lacking carboxysomes". Planta 187 (4): 511–6. ISSN 0032-0935. PMID 24178146. doi:10.1007/BF00199970. 
  37. 37,0 37,1 37,2 Dou, Z.; Heinhorst, S.; Williams, E. B.; Murin, C. D.; Shively, J. M.; Cannon, G. C. (2008). "CO2 Fixation Kinetics of Halothiobacillus neapolitanus Mutant Carboxysomes Lacking Carbonic Anhydrase Suggest the Shell Acts as a Diffusional Barrier for CO2". Journal of Biological Chemistry 283 (16): 10377–10384. ISSN 0021-9258. PMID 18258595. doi:10.1074/jbc.M709285200. 
  38. 38,0 38,1 38,2 38,3 38,4 Sampson, E. M.; Bobik, T. A. (2008). "Microcompartments for B12-Dependent 1,2-Propanediol Degradation Provide Protection from DNA and Cellular Damage by a Reactive Metabolic Intermediate". Journal of Bacteriology 190 (8): 2966–2971. ISSN 0021-9193. PMC 2293232. PMID 18296526. doi:10.1128/JB.01925-07. 
  39. Chowdhury, C.; Chun, Sunny; Pang, Allan; Sawaya, Michael R.; Sinha, S.; Yeates, Todd O.; Bobik, Thomas A. (2015). "Selective Molecular Transport Through the Protein Shell of a Bacterial Microcompartment Organelle". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 112 (10): 2990–2995. PMC 4364225. PMID 25713376. doi:10.1073/pnas.1423672112. 
  40. Tanaka, Shiho; Sawaya, Michael R.; Yeates, Todd O. (2010). "Structure and Mechanisms of a Protein-Based Organelle in Escherichia coli". Science 327 (596): 81–84. PMID 20044574. doi:10.1126/science.1179513. 
  41. Thompson, Michael C.; Cascio, Duilio; Leibly, David J.; Yeates, Todd O. (2015). "An Allosteric Model for Control of Pore Opening by Substrate Binding in the EutL Microcompartment Shell Protein". Protein Science 24 (6): 956–975. PMC 4456109. PMID 25752492. doi:10.1002/pro.2672. 
  42. Murray R. Badger & G. Dean Price (February 2003). "CO2 concentrating mechanisms in cyanobacteria: molecular components, their diversity and evolution". Journal of Experimental Botany 54 (383): 609–622. PMID 12554704. doi:10.1093/jxb/erg076. 
  43. G. D. Price & M. R. Badger (October 1989). "Expression of Human Carbonic Anhydrase in the Cyanobacterium Synechococcus PCC7942 Creates a High CO(2)-Requiring Phenotype : Evidence for a Central Role for Carboxysomes in the CO(2) Concentrating Mechanism". Plant physiology 91 (2): 505–513. PMC 1062030. PMID 16667062. doi:10.1104/pp.91.2.505. 
  44. 44,0 44,1 44,2 Erbilgin, O.; McDonald, K. L.; Kerfeld, C. A. (2014). "Characterization of a Planctomycetal Organelle: a Novel Bacterial Microcompartment for the Aerobic Degradation of Plant Saccharides". Applied and Environmental Microbiology 80 (7): 2193–2205. ISSN 0099-2240. PMC 3993161. PMID 24487526. doi:10.1128/AEM.03887-13. 
  45. 45,0 45,1 45,2 Joseph T. Penrod & John R. Roth (April 2006). "Conserving a volatile metabolite: a role for carboxysome-like organelles in Salmonella enterica". Journal of Bacteriology 188 (8): 2865–2874. PMC 1447003. PMID 16585748. doi:10.1128/JB.188.8.2865-2874.2006. 
  46. 46,0 46,1 Cheng, Shouqiang; Fan, Chenguang; Sinha, Sharmistha; Bobik, Thomas A. (2012). "The PduQ Enzyme Is an Alcohol Dehydrogenase Used to Recycle NAD+ Internally within the Pdu Microcompartment of Salmonella enterica". PLoS ONE 7 (10): e47144. ISSN 1932-6203. PMC 3471927. PMID 23077559. doi:10.1371/journal.pone.0047144. 
  47. 47,0 47,1 Huseby, D. L.; Roth, J. R. (2013). "Evidence that a Metabolic Microcompartment Contains and Recycles Private Cofactor Pools". Journal of Bacteriology 195 (12): 2864–2879. ISSN 0021-9193. PMC 3697265. PMID 23585538. doi:10.1128/JB.02179-12. 
  48. J. G. Lawrence & J. R. Roth (August 1996). "Selfish operons: horizontal transfer may drive the evolution of gene clusters". Genetics 143 (4): 1843–1860. PMC 1207444. PMID 8844169. 
  49. R. M. Jeter (May 1990). "Cobalamin-dependent 1,2-propanediol utilization by Salmonella typhimurium". Journal of General Microbiology 136 (5): 887–896. PMID 2166132. doi:10.1099/00221287-136-5-887. 
  50. D. M. Roof & J. R. Roth (June 1989). "Functions required for vitamin B12-dependent ethanolamine utilization in Salmonella typhimurium". Journal of Bacteriology 171 (6): 3316–3323. PMC 210052. PMID 2656649. 
  51. Frey, Perry A.; Hegeman, Adrian D.; Ruzicka, Frank J. (2008). "The Radical SAM Superfamily". Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology 43 (1): 63–88. ISSN 1040-9238. PMID 18307109. doi:10.1080/10409230701829169. 
  52. 52,0 52,1 Petit, Elsa; LaTouf, W. Greg; Coppi, Maddalena V.; Warnick, Thomas A.; Currie, Devin; Romashko, Igor; Deshpande, Supriya; Haas, Kelly; Alvelo-Maurosa, Jesús G.; Wardman, Colin; Schnell, Danny J.; Leschine, Susan B.; Blanchard, Jeffrey L. (2013). "Involvement of a Bacterial Microcompartment in the Metabolism of Fucose and Rhamnose by Clostridium phytofermentans". PLoS ONE 8 (1): e54337. ISSN 1932-6203. PMC 3557285. PMID 23382892. doi:10.1371/journal.pone.0054337. 
  53. 53,0 53,1 53,2 Cameron, Jeffrey C.; Wilson, Steven C.; Bernstein, Susan L.; Kerfeld, Cheryl A. (2013). "Biogenesis of a Bacterial Organelle: The Carboxysome Assembly Pathway". Cell 155 (5): 1131–1140. ISSN 0092-8674. doi:10.1016/j.cell.2013.10.044. 
  54. Long BM, Badger MR, Whitney SM, Price GD (October 2007). "Analysis of carboxysomes from Synechococcus PCC7942 reveals multiple Rubisco complexes with carboxysomal proteins CcmM and CcaA". The Journal of Biological Chemistry 282 (40): 29323–29335. PMID 17675289. doi:10.1074/jbc.M703896200. 
  55. 55,0 55,1 55,2 55,3 55,4 Kinney, J. N.; Salmeen, A.; Cai, F.; Kerfeld, C. A. (2012). "Elucidating Essential Role of Conserved Carboxysomal Protein CcmN Reveals Common Feature of Bacterial Microcompartment Assembly". Journal of Biological Chemistry 287 (21): 17729–17736. ISSN 0021-9258. PMC 3366800. PMID 22461622. doi:10.1074/jbc.M112.355305. 
  56. Savage, D. F.; Afonso, B.; Chen, A. H.; Silver, P. A. (2010). "Spatially Ordered Dynamics of the Bacterial Carbon Fixation Machinery". Science 327 (5970): 1258–1261. ISSN 0036-8075. PMID 20203050. doi:10.1126/science.1186090. 
  57. Cai, Fei; Dou, Zhicheng; Bernstein, Susan; Leverenz, Ryan; Williams, Eric; Heinhorst, Sabine; Shively, Jessup; Cannon, Gordon; Kerfeld, Cheryl (2015). "Advances in Understanding Carboxysome Assembly in Prochlorococcus and Synechococcus Implicate CsoS2 as a Critical Component". Life 5 (2): 1141–1171. ISSN 2075-1729. doi:10.3390/life5021141. 
  58. Iancu, Cristina V.; Morris, Dylan M.; Dou, Zhicheng; Heinhorst, Sabine; Cannon, Gordon C.; Jensen, Grant J. (2010). "Organization, Structure, and Assembly of α-Carboxysomes Determined by Electron Cryotomography of Intact Cells". Journal of Molecular Biology 396 (1): 105–117. ISSN 0022-2836. PMC 2853366. PMID 19925807. doi:10.1016/j.jmb.2009.11.019. 
  59. Nicole A. Leal, Gregory D. Havemann & Thomas A. Bobik (November 2003). "PduP is a coenzyme-a-acylating propionaldehyde dehydrogenase associated with the polyhedral bodies involved in B12-dependent 1,2-propanediol degradation by Salmonella enterica serovar Typhimurium LT2". Archives of microbiology 180 (5): 353–361. PMID 14504694. doi:10.1007/s00203-003-0601-0. 
  60. Takamasa Tobimatsu, Masahiro Kawata & Tetsuo Toraya (March 2005). "The N-terminal regions of beta and gamma subunits lower the solubility of adenosylcobalamin-dependent diol dehydratase". Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry 69 (3): 455–462. PMID 15784971. doi:10.1271/bbb.69.455. 
  61. Liu Y, Leal NA, Sampson EM, Johnson CL, Havemann GD, Bobik TA (March 2007). "PduL is an evolutionarily distinct phosphotransacylase involved in B12-dependent 1,2-propanediol degradation by Salmonella enterica serovar typhimurium LT2". Journal of Bacteriology 189 (5): 1589–1596. PMC 1855771. PMID 17158662. doi:10.1128/JB.01151-06. 
  62. Shibata, N.; Tamagaki, H.; Hieda, N.; Akita, K.; Komori, H.; Shomura, Y.; Terawaki, S.-i.; Mori, K.; Yasuoka, N.; Higuchi, Y.; Toraya, T. (2010). "Crystal Structures of Ethanolamine Ammonia-lyase Complexed with Coenzyme B12 Analogs and Substrates". Journal of Biological Chemistry 285 (34): 26484–26493. ISSN 0021-9258. PMC 2924083. PMID 20519496. doi:10.1074/jbc.M110.125112. 
  63. Aussignargues, Clément; Paasch, Bradley C.; Gonzalez-Esquer, Raul; Erbilgin, Onur; Kerfeld, Cheryl A. (2015). "Bacterial Microcompartment Assembly: The Key Role of Encapsulation Peptides". Communicative & Integrative Biology 8: 00–00. ISSN 1942-0889. PMC 4594438. PMID 26478774. doi:10.1080/19420889.2015.1039755. 
  64. 64,0 64,1 Fan, C.; Cheng, S.; Liu, Y.; Escobar, C. M.; Crowley, C. S.; Jefferson, R. E.; Yeates, T. O.; Bobik, T. A. (2010). "Short N-terminal sequences package proteins into bacterial microcompartments". Proceedings of the National Academy of Sciences 107 (16): 7509–7514. ISSN 0027-8424. PMC 2867708. PMID 20308536. doi:10.1073/pnas.0913199107. 
  65. Fan, C.; Bobik, T. A. (2011). "The N-Terminal Region of the Medium Subunit (PduD) Packages Adenosylcobalamin-Dependent Diol Dehydratase (PduCDE) into the Pdu Microcompartment". Journal of Bacteriology 193 (20): 5623–5628. ISSN 0021-9193. PMC 3187188. PMID 21821773. doi:10.1128/JB.05661-11. 
  66. Choudhary, Swati; Quin, Maureen B.; Sanders, Mark A.; Johnson, Ethan T.; Schmidt-Dannert, Claudia (2012). "Engineered Protein Nano-Compartments for Targeted Enzyme Localization". PLoS ONE 7 (3): e33342. ISSN 1932-6203. PMC 3299773. PMID 22428024. doi:10.1371/journal.pone.0033342. 
  67. 67,0 67,1 Lassila, Jonathan K.; Bernstein, Susan L.; Kinney, James N.; Axen, Seth D.; Kerfeld, Cheryl A. (2014). "Assembly of Robust Bacterial Microcompartment Shells Using Building Blocks from an Organelle of Unknown Function". Journal of Molecular Biology 426 (11): 2217–2228. ISSN 0022-2836. PMID 24631000. doi:10.1016/j.jmb.2014.02.025. 
  68. 68,0 68,1 T. A. Bobik, M. Ailion & J. R. Roth (April 1992). "A single regulatory gene integrates control of vitamin B12 synthesis and propanediol degradation". Journal of Bacteriology 174 (7): 2253–2266. PMC 205846. PMID 1312999. 
  69. M. Ailion, T. A. Bobik & J. R. Roth (November 1993). "Two global regulatory systems (Crp and Arc) control the cobalamin/propanediol regulon of Salmonella typhimurium". Journal of Bacteriology 175 (22): 7200–7208. PMC 206861. PMID 8226666. 
  70. D. E. Sheppard & J. R. Roth (March 1994). "A rationale for autoinduction of a transcriptional activator: ethanolamine ammonia-lyase (EutBC) and the operon activator (EutR) compete for adenosyl-cobalamin in Salmonella typhimurium". Journal of Bacteriology 176 (5): 1287–1296. PMC 205191. PMID 8113167. 
  71. Joseph B, Przybilla K, Stühler C, Schauer K, Slaghuis J, Fuchs TM, Goebel W (January 2006). "Identification of Listeria monocytogenes genes contributing to intracellular replication by expression profiling and mutant screening". Journal of Bacteriology 188 (2): 556–568. PMC 1347271. PMID 16385046. doi:10.1128/JB.188.2.556-568.2006. 
  72. Jochen Klumpp & Thilo M. Fuchs (April 2007). "Identification of novel genes in genomic islands that contribute to Salmonella typhimurium replication in macrophages". Microbiology 153 (Pt 4): 1207–1220. PMID 17379730. doi:10.1099/mic.0.2006/004747-0. 
  73. Maadani A, Fox KA, Mylonakis E, Garsin DA (May 2007). "Enterococcus faecalis mutations affecting virulence in the Caenorhabditis elegans model host". Infection and immunity 75 (5): 2634–2637. PMC 1865755. PMID 17307944. doi:10.1128/IAI.01372-06. 
  74. Harvey, P. C.; Watson, M.; Hulme, S.; Jones, M. A.; Lovell, M.; Berchieri, A.; Young, J.; Bumstead, N.; Barrow, P. (2011). "Salmonella enterica Serovar Typhimurium Colonizing the Lumen of the Chicken Intestine Grows Slowly and Upregulates a Unique Set of Virulence and Metabolism Genes". Infection and Immunity 79 (10): 4105–4121. ISSN 0019-9567. PMC 3187277. PMID 21768276. doi:10.1128/IAI.01390-10. 
  75. Kendall, M. M.; Gruber, C. C.; Parker, C. T.; Sperandio, V. (2012). "Ethanolamine Controls Expression of Genes Encoding Components Involved in Interkingdom Signaling and Virulence in Enterohemorrhagic Escherichia coli O157:H7". mBio 3 (3): e00050–12–e00050–12. ISSN 2150-7511. doi:10.1128/mBio.00050-12. 
  76. Lin, Myat T.; Occhialini, Alessandro; Andralojc, P. John; Devonshire, Jean; Hines, Kevin M.; Parry, Martin A. J.; Hanson, Maureen R. (2014). "β-Carboxysomal proteins assemble into highly organized structures inNicotianachloroplasts". The Plant Journal 79 (1): 1–12. ISSN 0960-7412. doi:10.1111/tpj.12536. 
  77. Lin, Myat T.; Occhialini, Alessandro; Andralojc, P. John; Parry, Martin A. J.; Hanson, Maureen R. (2014). "A faster Rubisco with potential to increase photosynthesis in crops". Nature 513 (7519): 547–550. ISSN 0028-0836. PMC 4176977. PMID 25231869. doi:10.1038/nature13776. 
  78. Lawrence, Andrew D.; Frank, Stefanie; Newnham, Sarah; Lee, Matthew J.; Brown, Ian R.; Xue, Wei-Feng; Rowe, Michelle L.; Mulvihill, Daniel P.; Prentice, Michael B.; Howard, Mark J.; Warren, Martin J. (2014). "Solution Structure of a Bacterial Microcompartment Targeting Peptide and Its Application in the Construction of an Ethanol Bioreactor". ACS Synthetic Biology 3 (7): 454–465. ISSN 2161-5063. doi:10.1021/sb4001118. 
  79. Cai, Fei; Sutter, Markus; Bernstein, Susan L.; Kinney, James N.; Kerfeld, Cheryl A. (2015). "Engineering Bacterial Microcompartment Shells: Chimeric Shell Proteins and Chimeric Carboxysome Shells". ACS Synthetic Biology 4 (4): 444–453. ISSN 2161-5063. doi:10.1021/sb500226j. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]