Dominio BMC
| Dominio BMC | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Proteína da cuberta do carboxisoma ccmk2 | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | BMC | ||||||||
| Pfam | PF00936 | ||||||||
| InterPro | IPR000249 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00876 | ||||||||
| CDD | cd06169 | ||||||||
| |||||||||
En bioloxía molecular o dominio do microcomparimento bacteriano ou dominio BMC (do inglés Bacterial Microcompartment) é un dominio proteico que se encontra en diversas proteínas da cuberta do carboxisoma, como CsoS1A, CsoS1B e CsoS1C da bacteria Thiobacillus neapolitanus (hoxe Halothiobacillus neapolitanus) e os seus ortólogos doutras bacterias. Estas proteínas de cuberta forman a estrutura poliédrica do carboxisoma e estruturas relacionadas que desempeñan un papel metbólico nas bacterias. O dominio BMC consta duns 90 residuos de aminoácidos, caracterizados por presentaren un motivo β-α-β conectado por unha forquita β.
A maioría das proteínas de cuberta dos microcompartimentos constan dun só dominio BMC en cada subunidade, formando unha estrutura hexamérica que se ensambla formando as facetas planas da cuberta poliédrica.[1] Ata agora atopáronse dúas proteínas de cuberta de microcompartimentos que constan de dominios BMC en tándem, as cales forman unha estrutura trimérica, dando lugar a unha aparencia pseudohexamérica.[2][3]
Notas[editar | editar a fonte]
- ↑ Kerfeld, C. A.; Sawaya, M. R.; Tanaka, S.; Nguyen, C. V.; Phillips, M.; Beeby, M.; Yeates, T. O. (2005). "Protein Structures Forming the Shell of Primitive Bacterial Organelles". Science 309 (5736): 936–938. PMID 16081736. doi:10.1126/science.1113397.
- ↑ Heldt, D.; Frank, S.; Seyedarabi, A.; Ladikis, D.; Parsons, J. B.; Warren, M. J.; Pickersgill, R. W. (2009). "Structure of a trimeric bacterial microcompartment shell protein, EtuB, associated with ethanol utilization inClostridium kluyveri". Biochemical Journal 423 (2): 199–207. PMID 19635047. doi:10.1042/BJ20090780.
- ↑ Pang, A.; Warren, M. J.; Pickersgill, R. W. (2011). "Structure of PduT, a trimeric bacterial microcompartment protein with a 4Fe–4S cluster-binding site". Acta Crystallographica Section D 67 (2): 91–96. PMID 21245529. doi:10.1107/S0907444910050201.
Este artigo incorpora textos en dominio público procedentes de Pfam e InterPro IPR000249