Biliproteína

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Saltar ata a navegación Saltar á procura
Estrutura cristalina da B-ficoeritrina, un tipo de ficobiliproteína.

As biliproteínas son proteínas pigmentadas que se encontran en organismos fotosintéticos como as algas e plantas e en certos insectos. Son proteínas que están unidas a un cromóforo de tipo bilina. En plantas e algas a principal función das biliproteína é realizar o proceso de acumulación de luz necesario para que a fotosíntese sexa máis eficiente; mentres que en insectos interveñen no crecemento e desenvolvemento. Unha das súas propiedades é a receptividade á luz, polo que esta recollida de luz e a súa fluorescencia fanas axeitadas para aplicacións en obtención de imaxes biolóxicas e como bioindicadores. Outras propiedades que teñen as ficobiliproteínas, como ser axentes antioxidantes, antienvellecemento e antiinflamatorios fan que teñan un uso potencial en medicina, cosmética e tecnoloxía alimentaria. Aínda que a investigación sobre as biliproteína remóntase á década de 1950[1], foi dificultada debido a complicacións da estrutura das biliproteínas, falta de métodos dispoñibles para illar os compoñentes indivuduais das biliproteínas, e a limitada información sobre as reaccións das liases que son necesarias para unir a proteína co seu cromóforo. A investigación estivo principalmente centrada nas ficobiliproteínas; pero os avances en tecnoloxía e metodoloxía, xunto co descubrimento de diferentes tipos de liases, renovou o interese na investigación sobre elas, o que supuxo novas oportunidades para investigar procesos nos que interveñen, como a súa ensamblaxe e desensamblaxe e pregamento.[2]

Funcións[editar | editar a fonte]

En plantas a algas[editar | editar a fonte]

As biliproteínas que teñen as plantas e algas serven como un sistema de pigmentos cuxo propósito é detectar e absorber a luz necesaria para a fotosíntese. O especrro de absorción das biliproteínas complementan os doutros pigmentos fotosintéticos como as clorofila ou carotenos.[3] Os pigmentos detecan e absorben enerxía da luz; esta enerxía é despois transferida á clorofila.[4] Segundo Takashi Hirata et al., os cromóforos de certas biliproteínas son responsables das súas actividades antioxidantes, e a ficocianina tamén posúen cualidades antiinflamatorias debido á súa apoproteína. Cando son inducidos polo coláxeno e o ADP, a ficocianobilina suprime a agregación das plaquetas.[5]

En insectos[editar | editar a fonte]

En insectos, as biliproteínas lipocalinas funcionan xeralmente facilitando os cambios de cor durante a camuflaxe, pero tamén se atoparon outras funcións. Outras funcións hipotéticas, pero aínda non probadas, son a prevención de danos celulares e a regulación da guanilil ciclase con biliverdina, entre outras funcións asociadas co mantemento metabólico. No insecto Manduca sexta, atopouse a biliproteína insecticianina que xoga un papel crucial no desenvolvemento embrionario, xa que se observou a absorción de insecticianina nos ovos que pon este lepidóptero.[6]

Estrutura[editar | editar a fonte]

Estrutura química dunha molécula de ficocianobilina (caracterizada polos seus aneis tetrapirrólicos); é o cromóforo bilina da biliproteína ficocianina.
Un ficobilisoma feito de grupos de subunidades amoreadas de ficobiliproteínas unidas entre si.

A estrutura das biliproteínas está tipicamente caracterizada pola presenza de cromóforos bilina formados por un tetrapirrol linear, as cales están unidas covalentemente a apoproteínas por enlaces tioéter.[2] Cada tipo de biliproteína ten unha única bilina exclusiva (por exemplo, a ficoeritrobilina é o cromóforo da ficoeritrina e ficocianobilina é o cromóforo da ficocianina). Os cromóforos bilinas orixínanse pola clivaxe oxidativa do anel hemo, catalizada por hemo oxixenases nunha das catro pontes metino, polo que poden foramrse catro tipos de isómeros da bilina. En todos os organismo coñecidos que teñen biliproteínas, a clivaxe adoita acontecer na ponte α, xerando a biliverdina IXα.[7]

As ficobiliproteínas están agrupadas formado grupos (clusters) separados, de aproximadamente 40 nm de diámetro, coñecidos como ficobilisomas.[3] Os cambios estruturais producidos nas bilinas derivadas a partir dos isómeros biliverdina IXα determinan o rango espectral da absorción de luz.[7]

As estruturas das biliproteínas en insectos difiren lixeiramente das de plantas e algas; teñen unha estrutura cristalina distinta e os seus cromóforos non están unidos covalentemente ás apoproteínas.[8] A diferenza das ficobiliproteínas, cuxos cromóforos se manteñen nunha disposición estendida por medio de interaccións específicas entre os cromóforos e as proteínas, o cromóforo das biliproteínas de insectos ten unha estrutura cristalina helicoidal cíclica no estado unido á proteína, como se observou en estudos de biliproteínas extraídas das bolboretas da verza Pieris brassicae.[9]

Clases de biliproteínas[editar | editar a fonte]

Ficobiliproteínas[editar | editar a fonte]

Artigo principal: Ficobiliproteína.

As ficobiliproteínas encóntranse en cianobacterias e grupos de algas como as rodofitas (algas vermellas) e criptofitas.[10] Nas ficobiliproteínas poden ter variacións na ficocianina (pigmento azul), na ficoeritrina (pigmento vermello) e na aloficocianina (pigmento azul claro); cada un dos cales posúe diferentes propiedades espectrais. Estas biliproteñinas hidrosolubles non son esenciais para o funcionamento da célula. Algunha cualidades especiais das ficobiliproteínas son as súas propiedades antioxidantes e a súa alta fluorescencia, e son os seus cromóforos os que lle dan a estas proteínas a súa forte pigmentación.[5][11] As ficobiliproteínas clasifícanse en dúas categorías baseadas nas súas secuencias amino terminais: secuencias "tipo α" e "tipo β". En biliproteínas nas que o número de bilinas nas dúas subunidades non é igual, a subunidade con máis bilinas ten unha secuencia amino de tipo β.[12]

Ficocromos[editar | editar a fonte]

Os ficocromos son unha subclase de ficobiliproteínas que eran recoñecidos inicialmente só como pigmentos detectores de luz en cianobacterias. Agora estímase que todos son posibles pigmentos fotocrómicos fotorreversibles, independentemente da súa función. Tamén se encontran en algas vermellas.[10][13] Os fitocromos a, b, c e d foron descubertos por científicos que fraccionaron mostras de cianobacterias usando isoelectroenfoque. As fraccións con puntos isoeléctricos de ou arredor de 4,6 parecían análogos aos fitocromos porque posuían propiedades fotocrómicas, aínda que eran sensibles á luz de lonxitudes de onda máis curtas. Os catro ficocromos agás o ficocromo c foron extraídos das cianobacterias Tolypothrix distorta; mentres que o ficocromo a atopouse tamén en Phormidium luridum, Nostoc muscorum 1453/12 e Anacystis nidulans; e o ficocromo c foi extraído de Nostoc muscorum A e Tolypothrix tenuis.[14][15]

Fitocromos[editar | editar a fonte]

Artigo principal: Fitocromo.

Os fitocromos (abreviados como phys) descubríronse inicialmente en plantas verdes en 1945. O pigmento fotorreversible foi despois atopado en fungos, musgos e grupos de algas debido ao desenvolvemento da secuenciación de xenoma completo.[16] Os fitocromos funcionan como un sensor da intensidade da luz en reaccións de alta enerxía, é dicir, en plantas superiores (por exemplo as plantas de sementeiro aínda baixo terra), durante a transformación do crecemento sen clorofila heterótrofo ao crecemento fotosintético autótrofo cando xa botaron follas.[10] Levan a cabo esta función ao monitorizar varios parámetros de sinais luminosos (como a presenza/ausencia, cor, intensidade e fotoperiodicidade). Esta información é despois transducida por medio de vías de sinalización intracelular que desencadean respostas específicas para o organismo e o seu estado de desenvolvemento a nivel celular e molecular. Os fitocromos son tamén responsables de regular moitos aspectos do crecemento das plantas, desenvolvemento e reprodución a través do seu ciclo celular.[16]

Lipocalinas (biliproteínas de insectos)[editar | editar a fonte]

Artigo principal: Lipocalina.
A bolboreta da verza (Pieris brassicae), da cal foi extraída a biliproteína chamada 'proteína de unión á bilina'.

As lipocalinas, identificadas como biliproteínas, atopáronse nunha ampla variedade de insectos, pero principalmente na orde dos lepidópteros. Descubríronse na bolboreta da verza e en varias especies de avelaíñas e vermes da seda, incluíndo Samia cynthia, Bombyx mori, Lonomia obliqua, Manduca sexta, Galleria mellonella e Cerura vinula.[6][8] As bliproteínas asociadas con estas especies de insectos son as proteínas de unión á bilina, proteínas de unión á biliverdina, a bombirina, as lipocalinas 1 e 4, a insecticianina, a galerina e a CV-bilina, respectivamente.[6][7] As biliproteínas atopadas en Manduca sexta e Cerura vinula forman parte dos fluídos da hemolinfa do insecto.

Das biliproteínas que se atoparon noutras ordes de insectos, non lepidópteros, aínda non se coñece a secuencia, polo que a súa natureza como lipocalinas non é totalmente segura.[6]

Comparación das biliproteínas de diferentes organismos[editar | editar a fonte]

Nun estudo de 1988 dirixido por Hugo Scheer e Harmut Kayser, extraéronse biliproteínas das bolboretas Pieris brassicae e Cerura vinula e examináronse as súas propiedades, que foron comparadas coas das biliproteínas de plants e algas.

A diferenza das biliproteínas de plantas e algas cuxas bilinas xeralmente derivan só do isómero IXα da biliverdina, as bilinas das biliproteínas de insectos derivan do isómero IXγ, que se encontra case exclusivamenre en lepidópteros.[7] Esta serie IXγ de pigmentos biliares derivan da clivaxe de precursores porfirínicos nas pontes de metino do C-15 (formalmente γ), o que non é caracterísitico das biliproteínas doutros mamíferos e plantas. Cando os científicos examinaron as biliproteínas das bolboretas P. brassicae e C. vinula, atoparon que os seus polipéptidos tiñan un baixo contido en hélice α en comparación coas ficobiliproteínas.[8]

Hipotetizouse que o papel das biliproteínas en insectos estaría relacionado coa absorción de luz igual que en plantas e algas. Porén, esta hipótese foi desbotada cando as propiedades fotoquímicas que cómpren para a absorción de luz estaba ausentes na bolboreta P. brassicae, polo que se asumiu que as biliproteínas dos demais insectos tampouco tiñan propiedades fotoquímicas.[6]

Baseándose nestes exames chegouse á conclusión de que as biliproteínas de insectos están só distantemetne relacionadas coas de plantas e algas, debido ao gran número de diferenzas en canto á súa estrutura, composición química, derivación de bilinas e funcións xerais.[8]

Aplicacións[editar | editar a fonte]

Bioimaxes[editar | editar a fonte]

As proteínas fluorescentes tiveron un impacto substancial na obtención de imaxes biolóxicas, razón pola que as biliproteínas son bos candidatos para o seu uso nesta aplicación, debido ás súas propiedades de fluorescencia, captación de luz, sensibilidade á luz e de fotointerruptor (isto último ocorre só en fitocromos). As ficobiliproteínas, que son moi fluorescentes, foron usadas en aplicacións externas de obtención de bioimaxes desde inicios da década de 1980. Esta aplicación require que o cromóforo bilina sexa sintetizado do hemo, despois do cal se necesita unha liase para enlazar covalentemente a bilina á súa correspondente apoproteína. Un método aternativo usa no seu lugar fitocromos; algúns fitocromos só requiren un encima, unha hemo oxixenase, para sintetizar os cromóforos. Outro beneficio de usar fitocromos é que se unen ás súas bilinas autocataliticamente. Aínda que hai pigmentos fotocrómicos con baixa fluorescencia, este problema foi paliado por medio de enxeñaría de proteínas obtendo variantes que reducen a fotoquímica e melloran a fluorescencia.[17]

Alimentación, medicina e cosmética[editar | editar a fonte]

As propiedades das ficobiliproteínas, como o seu carácter natural antioxidante, antiinflamatorio, colorante alimentario, forte pigmentación e actividades antienvellecemento, fixeron que teñan un considerable potencial para o seu uso en alimentos, cosmética e medicina. Tamén demostraron ter valor terapéutico no tratamento de doenzas comoa enfermidade de Alzheimer e cancro. Dada a ampla gama de aplicacións e usos posibles, estase tratando de encontrar e desenvolver modos de producir e purificar ficobiliproteínas para afrontar a gran demanda que hai delas.[18] Unha desas ficobiliproteínas é a C-ficocianina (C-PC), que se encontra na espirulina. Un factor limitante do uso da C-PC nestas aplicacións é a súa estabilidade como proteína, dado que na súa forma natural, a C-PC é moi sensible á luz e calor cando está en solución acuosa, debido ao seu cromóforo fotosensible ficocianobilina (PCB), que tamén a fai proclive á oxidación por radicais libres. Como outros colorantes alimentarios naturais, a C-PC é tamén sensible ás condicións ácidas e á exposición a oxidantes. Isto motivou estudos para desenvolver métodos para estabilizar a C-PC/PCB e ampliar as súas aplicacións a outros sistemas de alimentos.[19]

Indicador da calidade da auga potable[editar | editar a fonte]

Os sinais fluorescentes emitidos pola ficoeritrina e ficociania fan que sexan axeitadas para usalas como indicadores para detectar cianotoxinas como as microcistinas na auga potable. Un estudo examinou a natureza dos sinais fluorescentes das biliproteínas en canto ao seu carácter de funcionamento en tempo real, sensibilidade e o comportamento das biliproteínas en diferentes etapas do tratamento da auga en comparación coas microsictinas. O carácter de tempo real dos sinais fluorescentes foi confirmado por medidas de fluorescencia, xa que poden levarse a cabo sen ter que preconcentrar as biliproteínas. Se a proporción de biliproteína respecto de microcistina está por riba de 1, os sinais fluorescentes poden estimar concentracións moi baixas de microcistinas. Unha proba realizada en 2009 comparou o comportamento de ambas as biliproteínas e das microcistinas seleccionadas MC-LR e MC-RR durante o tratamento da auga. Os resultados da proba mostraron que as biliproteínas teñen unha función de aviso temperán contra a presenza de microcistinas nas etapas de tratamento da auga convencionais que utilizan a preoxidación con permanganato, carbono activado e cloración. Porén, esta función de aviso temperán non corre cando se utiliza dióxido de cloro como preoxidante ou desinfectante final. É importante coñecer a proporción biliproteína/toxina da auga sen tratar para usar as biliproteínas para estas medidas de control no tratamento da auga potable.[20]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Heocha, C. O. (1965). "Biliproteins of Algae". Annual Review of Plant Physiology 16: 415–434. doi:10.1146/annurev.pp.16.060165.002215. 
  2. 2,0 2,1 Scheer, H.; Zhao, K.-H. (2008). "Biliprotein maturation: the chromophore attachment". Molecular Microbiology 68 (2): 263–276. PMC 2327270. PMID 18284595. doi:10.1111/j.1365-2958.2008.06160.x. 
  3. 3,0 3,1 MacColl, R.; Berns, D. S. (1979). "Evolution of the biliproteins". Trends in Biochemical Sciences 4 (2): 44–47. doi:10.1016/0968-0004(79)90349-9. 
  4. Berns, D. S. (1967). "Immunochemistry of Biliproteins". Plant Physiology 42 (11): 1569–1586. PMC 1086767. PMID 6080871. doi:10.1104/pp.42.11.1569. 
  5. 5,0 5,1 Hirata, T.; Iida, H.; Tanaka, M.; Ooike, M.; Tsunomura, T.; Sakaguchi, M. (2002). "Bio-regulatory Functions of Biliproteins and Phycobilins from Algae". Fisheries Science 68 (sup2): 1449–1452. doi:10.2331/fishsci.68.sup2_1449. 
  6. 6,0 6,1 6,2 6,3 6,4 Ganfornina, M. D.; Kayser, H.; Sanchez, D. (2006). "6. Lipocalins in Arthropoda: Diversification and Functional Explorations". Lipocalins. Boca Raton, Florida: CRC Press. pp. 49–74. ISBN 9780429089886. 
  7. 7,0 7,1 7,2 7,3 Kayser, H.; Wray, V.; Nimtz, M. (2014). "Structure of a novel farnesylated bilin from an insect – formation by α-cleavage of heme A of mitochondrial cytochrome c oxidases?". FEBS Journal 281 (10): 2366–2376. PMID 24655573. doi:10.1111/febs.12789. hdl:10033/324143. 
  8. 8,0 8,1 8,2 8,3 Scheer, H.; Kayser, H. (1988). "Conformational Studies of Biliproteins from the Insects Pieris brassicae and Cerura vinula". Zeitschrift für Naturforschung C 43 (1–2): 84–90. doi:10.1515/znc-1988-1-217. 
  9. Schneider, S.; Baumann, F.; Geiselhart, P.; Kayser, H.; Scheer, H. (1988). "Biliproteins from the Butterfly Pieris brassicae Studied by Time‐resolved Fluorescence and Coherent Anti‐stokes Raman Spectroscopy". Photochemistry and Photobiology 48 (8): 239–242. doi:10.1111/j.1751-1097.1988.tb02816.x. 
  10. 10,0 10,1 10,2 Scheer, H. (1981). "Biliproteins". Angewandte Chemie (International Edition) 20 (3): 241–261. doi:10.1002/anie.198102411. 
  11. Christaki, E.; Bonos, E.; Florou-Paneri; P. (2015). Handbook of Marine Microalgae. Amsterdam, Netherlands: Academic Press. pp. 233–243. ISBN 978-0-12-800776-1. 
  12. Glazer, A. N.; Apell, G. S.; Hixson, C. S.; Bryant, D. A.; Rimon, S.; Brown, D. M. (1976). "Biliproteins of cyanobacteria and Rhodophyta: Homologous family of photosynthetic accessory pigments". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 73 (2): 428–431. Bibcode:1976PNAS...73..428G. PMC 335922. PMID 16578740. doi:10.1073/pnas.73.2.428. 
  13. Pratt, L. H. (1983). "Assay of Photomorphogenic Photoreceptors". Photomorphogenesis. Berlin, Heidelberg: Springer. pp. 152–177. ISBN 978-3-642-68918-5. 
  14. Björn, G. S.; Björn, L. O. (1976). "Photochromic Pigments from Blue-Green Algae: Phycochromes a, b, and c". Physiologia Plantarum 36 (4): 297–304. doi:10.1111/j.1399-3054.1976.tb02246.x. 
  15. Björn, G. S.; Björn, L. O. (1978). "Phycochrome d, a New Photochromic Pigment from the Blue-Green Alga, Tolypothrix distorta". Physiologia Plantarum 42 (3): 321–323. doi:10.1111/j.1399-3054.1978.tb04089.x. 
  16. 16,0 16,1 Quail, P. H. (2010). "Phytochromes". Current Biology 20 (12): 504–507. PMC 2954054. PMID 20620899. doi:10.1016/j.cub.2010.04.014. 
  17. Scheer, H.; Yang, X.; Zhao, K.-H. (2015). "Biliproteins and Their Applications in Bioimaging". Procedia Chemistry 14: 176–185. doi:10.1016/j.proche.2015.03.026. 
  18. Sonani, R. R.; Rastogi, R. P.; Patel, R.; Madamwar, D. (2016). "Recent advances in production, purification and applications of phycobiliproteins". World Journal of Biological Chemistry 7 (1): 100–109. PMC 4768114. PMID 26981199. doi:10.4331/wjbc.v7.i1.100. 
  19. Stanic-Vucinic, D.; Minic, S.; Nikolic, M. R.; Velickovic, T. C. (2018). "7. Spirulina Phycobiliproteins as Food Components and Complements". En Jacob-Lopes, Eduardo. Microalgal Biotechnology. Norderstedt, Germany: Books on Demand. pp. 129–148. ISBN 978-1-78923-333-9. 
  20. Schmidt, W.; Petzoldt, H.; Bornmann, K.; Imhof, L.; Moldaenke, C. (2009). "Use of cyanopigment determination as an indicator of cyanotoxins in drinking water". Water Science & Technology 59 (8): 1531–1540. PMID 19403966. doi:10.2166/wst.2009.448. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]

Bibliografía[editar | editar a fonte]

  • Björn, G. S. & Björn, L. O. (1976). "Photochromic Pigments from Blue-Green Algae: Phycochromes a, b, and c". Physiologia Plantarum. 36 (4): 297–304. doi 10.1111/j.1399-3054.1976.tb02246.x.
  • Björn, G. S. & Björn, L. O. (1978). "Phycochrome d, a New Photochromic Pigment from the Blue-Green Alga, Tolypothrix distorta". Physiologia Plantarum. 42 (3): 321–323. doi 10.1111/j.1399-3054.1978.tb04089.x.
  • Shropshire, W. & Mohr, H. (1983). Photomorphogenesis (1st ed.). Berlin, Heidelberg: Springer. ISBN 978-3-642-68918-5.
  • Scheer, H.; Yang, X.; Zhao, K.-H. (2015). "Biliproteins and Their Applications in Bioimaging". Procedia Chemistry. 14: 176–185. doi:10.1016/j.proche.2015.03.026.
  • Stanic-Vucinic, D.; Minic, S.; Nikolic, M. R.; Velickovic, T. C. (2018). "7. Spirulina Phycobiliproteins as Food Components and Complements". En Jacob-Lopes, Eduardo (ed.). Microalgal Biotechnology. Norderstedt, Alemaña: Books on Demand. pp. 129–148. ISBN 978-1-78923-333-9.
  • Schmidt, W.; Petzoldt, H.; Bornmann, K.; Imhof, L.; Moldaenke, C. (2009). "Use of cyanopigment determination as an indicator of cyanotoxins in drinking water". Water Science & Technology. 59 (8): 1531–1540. doi:10.2166/wst.2009.448.