Ficocianina
| Ficocianina | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Ficobilisoma | ||||||||
| Pfam | PF00502 | ||||||||
| InterPro | IPR001659 | ||||||||
| SCOPe | 1cpc / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
A ficocianina (do grego phyco, alga, e kyanos, azul escuro, pero neste composto refírese a azul claro) é un complexo proteína-pigmento da familia das ficobiliproteínas captadoras de luz, xunto coa aloficocianina e a ficoeritrina.[1] Como todas as ficobiliproteínas está composta por unha parte proteica unida covalentemente a un cromóforo non proteico chamado ficobilina, que neste caso é a ficocianobilina. A ficoeritrina é un pigmento accesorio para a clorofila. Todas as ficobiliproteínas son hidrosolubles, polo que non poden existir dentro da membrana como os carotenoides. En vez diso, as ficobiliproteínas agréganse para formar grupos ou clusters que se adhiren ás membranas e que se chaman ficobilisomas. A ficocianina ten unha cor característica azul clara, e absorbe as luces laranxas e vermellas, especialmente preto das lonxitudes de onda de 620 nm (o cal depende do tipo específico de que se trate), e emite fluorescencia a arredor de 650 nm (tamén dependendo do tipo que sexa). A aloficocianina absorbe e emite a lonxitudes de onda maiores que a ficocianina C ou a ficocianina R. As ficocianinas encóntranse nas Cyanobacteria (antes chamadas algas verdes-azuladas). As ficobiliproteínas teñen propiedades fluorescentes que se utilizan en probas de inmunoensaio. O produto ficocianina, producido por Aphanizomenon flos-aquae e Spirulina, utilízase, por exemplo, en alimentación e bebidas industriais como axente colorante ("Lina Blue") e atópase en doces e xeados.
As ficobiliproteínas están constituídas por dúas subunidades (alfa e beta) que teñen un esqueleto proteico ao cal están covalentemente unidos 1-2 cromóforos tetrapirrois liñais.
A ficocianina C atópase a miúdo en cianobacterias que viven nas proximidades de fontes termais, xa que pode permanecer estable arredor dos 70 °C, con comportamentos espectroscópicos (absorción de luz) idénticos a 20 e 70 °C. Os termófilos conteñen secuencias de aminoácidos lixeiramente diferentes que os fan estables baixo esas duras condicións. A estabilidade desta proteína in vitro a estas temperaturas é substancialmente inferior. A análise fotoespectral da proteína despois de 1 minuto de exposición a condicións de 65 °C nun estado purificado demostrou unha perda do 50% da súa estrutura terciaria.
Notas[editar | editar a fonte]
- ↑ Glazer, A.N., 1989. Light guides. Directional energy transfer in a photosynthetic antenna. J. Biol. Chem. 264:1-4
Barsanti, L., & et al. (2008). Oddities and Curiosities in the Algal World. Media, 353-391.
