Matriz extracelular

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
A ilustración mostra a membrana basal e a matriz intersticial da matriz extracelular en relación a un epitelio, endotelio e tecido conectivo.

A matriz extracelular é a parte dos tecidos animais que se encontra fóra das células e que xeralmente lles dá un soporte estrutural ás células e desempeña outras importantes funcións. É característica dos tecidos conectivos animais.

A matriz extracelular comprende a matriz intersticial e a membrana basal.[1] A matriz intersticial ocupa os espazos entre as células animais, é dicir, os espazos intercelulares. Os espazos intersticiais están cheos de xeles de polisacáridos e proteínas fibrosas e actúan como amortecedores da compresión da tensión mecánica que sofre a matriz extracelular.[2] As membranas basais son como depósitos laminares de matriz extracelular na cal se apoian as células epiteliais.

Función e importancia[editar | editar a fonte]

Debido á súa natureza e composición tan diversa, a matriz extracelular pode desempeñar moitas funcións, como proporcionar soporte e puntos de fixación ás células, separar tecidos, e regular a comunicación intercelular. A matriz extracelular regula o comportamento dinámico da célula. Ademais, retén unha ampla gama de factores de crecemento, e actúa como un depósito local para eles.[1] Os cambios nas condicións fisiolóxicas poden desencadear a actividade de proteases, que causan a liberación local de ditos depósitos. Isto permite a activación de funcións celulares rápida e local mediada polos factores de crecemento, sen necesidade de sintetizalos de novo.

A formación da matriz extracelular é esencial en procesos como o crecemento, curación de feridas e fibrose. A comprensión da estrutura da matriz extracelular tamén nos axuda a enterder a complexa dinámica do proceso de invasión dos tumores e a metástase na bioloxía do cancro,[1] xa que as metástases a miúdo implican a destrución da matriz extracelular[3] por encimas como as serina e treonina proteases e metaloproteinases da matriz.[1]

As principais funcións da matriz extracelular podemos resumilas así:

  1. Encher os intersticios e espazos entre as células nos tecidos.
  2. Darlle aos tecidos resistencia mecánica (á compresión e estiramiento, etc.).
  3. Constituír o medio homeostático, nutritivo e metabólico das células.
  4. Proporcionar fixación para a ancoraxe celular.
  5. Facilitar o movemento e migración celular, principalmente na organoxénese.
  6. Intervir na comunicación celular. É o medio polo cal se transportan diferentes sinais entre as células.
  7. Ser un reservorio de diferentes hormonas e outros metabolitos.

Compoñentes moleculares[editar | editar a fonte]

Os compoñentes químicos da matriz extracelular prodúcense intracelularmente polas células do tecido, e secrétanse por exocitose.[4] Unha vez secretadas agréganse á matriz preexistente. A matriz extracelular está composta por un conxunto enguedellado de proteínas fibrosas e glicosaminoglicanos (GAG). Os seus principais compoñentes son:

Proteoglicanos[editar | editar a fonte]

Os glicosaminoglicanos son polímeros de carbohidratos que están xeralmente unidos a proteínas da matriz para formar proteoglicanos (con excepción do ácido hialurónico). Os proteoglicanos teñen unha carga neta negativa que atrae catións de Na+, e este, á súa vez, atrae moléculas de auga por osmose, o que mantén a matriz e as células hidratadas. Os proteoglicanos poden tamén axudar a atrapar e almacenar factores de crecemento na matriz.

Os principais tipos de proteoglicanos da matriz son:

Ácido hialurónico[editar | editar a fonte]

O ácido hialurónico é un glicosaminoglicano que non está unido a proteínas (non é un proteoglicano). Dálle aos tecidos resistencia á compresión ao mantelos inchados por hidratación. É abundante nas articulacións sometidas a gran carga. É o principal compoñente do xel intersticial.[8] Actúa como un sinal do ambiente tisular, que regula o comportamento da célula durante o desenvolvemento embrionario, procesos de curación de feridas, inflamación e desenvolvemento de tumores. Interacciona co receptor de transmembrana CD44.[9]

Fibras[editar | editar a fonte]

  • Coláxeno. Os coláxenos son na maioría dos animais as proteínas máis abundantes da matriz extracelular e no corpo[10][11] e supón o 90% do contido proteico da matriz ósea.[12] Os coláxenos están presentes na matriz extracelular como proteínas fibrilares que dan soporte estrutural ás células do tecido. O coláxeno sae da célula por exocitose na súa forma precursora procoláxeno, que é escindido por proteases para permitir a súa ensamblaxe extracelular. Doenzas como a osteoxénese imperfecta e a epidermólise ampolosa están relacionados con defectos nos xenes do coláxeno.[4] Hai varias familias de coláxeno clasificadas segundo as estruturas que forman, que son:
  1. Fibrilar (tipos I,II,III,V,XI)
  2. FACIT ou coláxenos asociados a fibrilas con hélices triplas interrompidas (tipos IX,XII,XIV)
  3. Cadea curta (tipos VIII,X)
  4. Membrana basal (Tipo IV)
  5. Outros (tipos VI,VII, XIII)

Outros compoñentes[editar | editar a fonte]

  • Fibronectina. Son proteínas que conectan as fibras de coláxeno da matriz extracelular coas células, facilitando o movemento das células e reorganizando o citoesqueleto celular. Conectan o coláxeno coas proteínas integrinas da superficie celular. Tamén axudan á unión das plaquetas nas zonas onde hai hemorraxia durante a coagulación do sangue, e facilitan o movemento de células cara á zona afectada durante a cicatrización.[4]
  • Laminina. Son proteínas da lámina basal atopadas en practicamente todos os animais. Non forman fibras senón redes resistentes ás forzas tensionais. Axudan ademais á adhesión celular. Únense a outros compoñentes da matriz extracelular como coláxenos ou entactinas.[4]

Adhesión das células á matriz extracelular[editar | editar a fonte]

Moitas células únense a compoñentes da matriz extracelular. A adhesión celular pode realizarse de dúas maneiras: por conexión de filamentos de actina da célula coa matriz extracelular, ou por conexións dos filamentos intermedios de queratina dos hemidesmosomas da célula coa matriz extracelular. Esta adhesión célula-matriz está regulada por proteínas celulares de adhesión específicas da superficie da célula, coñecidas como integrinas. As integrinas únense a fibronectinas ou lamininas da matriz extracelular ou a outras integrinas da superficie doutras células.

As fibronectinas únense a outras macromoléculas da matriz (como o coláxeno) e facilitan a unión de ditas macromoléculas a integrinas transmembrana. A unión da fibronectina a outros compoñentes extracelulares inicia varias vías de comunicación intracellular e tamén a asociación co citoesqueleto por medio dun conxunto de moléculas adaptadoras como a actina.[2]

Células formadoras da matriz extracelular[editar | editar a fonte]

Son moitos os tipos celulares que contribúen á formación dos diversos tipos de matriz extracelular que podemos atopar nos diferentes tecidos conectivos. Os compoñentes que teña unha matriz extracelular concreta determinan as propiedades dese tecido conectivo.

A célula máis común na matriz extracelular dos tecidos conectivos é o fibroblasto. Os fibroblastos sintetizan, manteñen e proporcionan un armazón estrutural á matriz extracelular; secretan os precursores dos compoñentes da matriz extracelular, incluíndo a substancia fundamental amorfa xelatinosa formada por fibras e proteoglicanos. Outras células, os condrocitos propios do tecido cartilaxinoso producen a matriz cartilaxinosa. Os osteoblastos do tecido óseo son os responsables da formación do óso.

Parede celular das plantas[editar | editar a fonte]

As plantas non teñen unha matriz extracelular como a animal, pero as súas células están rodeadas por unha parede celular polisacarídica de celulosa, hemicelulosa e pectinas, principalmente, que fai unha función algo parecida. As células únense unhas a outras pola súa parede, que pode ter distintos grosores nos distintos tecidos ou pode deixar espazos ocos entre as células. As células vexetais están comunicadas por perforacións da parede chamadas plasmodesmos.[8]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. 1,0 1,1 1,2 1,3 Kumar, Abbas, Fausto; Robbins and Cotran: Pathologic Basis of Disease; Elsevier; 7th ed.
  2. 2,0 2,1 Alberts B, Bray D, Hopin K, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2004). "Tissues and Cancer". Essential cell biology. New York and London: Garland Science. ISBN 0-8153-3481-8.
  3. Liotta LA, Tryggvason K, Garbisa S, Hart I, Foltz CM, Shafie S (1980). "Metastatic potential correlates with enzymatic degradation of basement membrane collagen". Nature 284 (5751): 67–8. DOI:10.1038/284067a0. PMID 6243750. http://www.nature.com/nature/journal/v284/n5751/abs/284067a0.html.
  4. 4,0 4,1 4,2 4,3 4,4 Plopper G (2007). The extracellular matrix and cell adhesion, in Cells (eds Lewin B, Cassimeris L, Lingappa V, Plopper G). Sudbury, MA: Jones and Bartlett. ISBN 0-7637-3905-7.
  5. Gallagher, J.T., Lyon, M. (2000). "Molecular structure of Heparan Sulfate and interactions with growth factors and morphogens". Proteoglycans: structure, biology and molecular interactions. Iozzo, M, V.. pp. 27–59.
  6. Iozzo, R. V. (1998). "Matrix proteoglycans: from molecular design to cellular function". Annu. Rev. Biochem. 67: 609–652. DOI:10.1146/annurev.biochem.67.1.609. PMID 9759499.
  7. Hensch TK (2005). "Critical period mechanisms in developing visual cortex". Curr. Top. Dev. Biol. 69: 215–37. DOI:10.1016/S0070-2153(05)69008-4. PMID 16243601. http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0070-2153(05)69008-4.
  8. 8,0 8,1 Lodish H, Berk A, Matsudaira P, Kaiser CA, Krieger M, Scott MP, Zipursky SL, Darnell J. "Integrating Cells Into Tissues". Molecular Cell Biology (5ª ed.). New York: WH Freeman and Company. pp. 197–234.
  9. Peach RJ, Hollenbaugh D, Stamenkovic I, Aruffo A (July 1993). "Identification of hyaluronic acid binding sites in the extracellular domain of CD44". J. Cell Biol. 122 (1): 257–64. DOI:10.1083/jcb.122.1.257. PMC 2119597. PMID 8314845. http://www.jcb.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=8314845.
  10. Di Lullo GA, Sweeney SM, Korkko J, Ala-Kokko L, San Antonio JD (2002). "Mapping the ligand-binding sites and disease-associated mutations on the most abundant protein in the human, type I collagen". J. Biol. Chem. 277 (6): 4223–31. DOI:10.1074/jbc.M110709200. PMID 11704682.
  11. Karsenty G, Park RW (1995). "Regulation of type I collagen genes expression". Int. Rev. Immunol. 12 (2-4): 177–85. DOI:10.3109/08830189509056711. PMID 7650420.
  12. Kern B, Shen J, Starbuck M, Karsenty G (2001). "Cbfa1 contributes to the osteoblast-specific expression of type I collagen genes". J. Biol. Chem. 276 (10): 7101–7. DOI:10.1074/jbc.M006215200. PMID 11106645.

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]