Receptor de Fc

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
(Redirixido desde "Receptor Fc")
Saltar ata a navegación Saltar á procura
Diagrama esquemático que mostra a interacción do receptor de Fc cun patóxeno microbiano cuberto de anticorpos.

Un receptor de Fc ou receptor Fc (abreviado FcR) é unha proteína que se encontra na superficie de certas células incluíndo entre outros os linfocitos B, células dendríticas foliculares, células asasinas naturais, macrófagos, neutrófilos, eosinófilos, basófilos, plaquetas humanas, e e mastocitos, que contribúen ás funcións protectoras do sistema inmunitario. O seu nome deriva da sús especificidade de unión por unha parte dos anticorpos chamada rexión do fragmento cristalizable (Fc), situado no pé da molécula con forma de Y do anticorpo. Os receptores de Fc únense aos anticorpos que están adheridos a células infectadas ou a patóxenos invasores. A súa actividade estimula as células fagocíticas ou citotóxicas para que destrúan os microbios ou células infectadas por medio de fagocitose mediada por anticorpos ou citotoxicidade mediada por células dependente de anticorpo. Algúns virus como os flavivirus utilizan os receptores de Fc para axudarse na infección das células, por un mecanismo infectivo chamado potenciación dependente de anticorpo.[1]

Clases[editar | editar a fonte]

Hai varios tipos de receptores Fc (ou FcR), que se clasifican baseándose no tipo de anticorpo que recoñecen. A letra latina utilizada para identificar un tipo de anticorpo é convertida na correspondente letra grega, situada despois de 'Fc'. Por exemplo, aqueles que se unen á clase máis común de anticorpo, a IgG, denomínanse receptores de Fc-gamma (FcγR), os que se unen á IgA chámanse recepotores Fc-alfa (FcαR) etc. As clases de FcR tamén se distinguen polas células que os expresan (macrófagos, granulocitos, células asasinas naturais, células T e B) e as propiedades de sinalización de cada receptor.[2]

Receptores Fc-gamma[editar | editar a fonte]

Todos os receptores de Fcγ (FcγR) pertencen á superfamilia das inmunoglobulinas e son os receptores de Fc máis importantes para inducir a fagocitose de microbios opsonizados (marcados ou cubertos de anticorpos).[3] Esta familia inclúe varios membros, como FcγRI (CD64), FcγRIIA (CD32), FcγRIIB (CD32), FcγRIIIA (CD16a), FcγRIIIB (CD16b), que difiren nas súas afinidades polo anticorpo debido ás súas distintas estruturas moleculares.[4] Por exemplo, o FcγRI únese a unha IgG máis fortemente que o FcγRII ou o FcγRIII. O FcγRI tamén ten unha porción extracelular composta por tres dominios similares a inmunoglobulinas, o que supón un dominio máis do que teñen o FcγRII ou o FcγRIII. Esta propiedade permite que o FcγRI se una a unha soa molécula de IgG (ou monómero), pero todos os receptores Fcγ deben unirse a múltiples moléculas de IgG dentro dun inmunocomplexo para seren activadas.[5]

Os receptores Fc-gamma difiren na súa afinidade polas IgG e igualmente as diferentes subclases de IgG teñen afinidades únicas para cada un dos receptores Fc-gamma.[6] Estas interaccións son máis afinadas polo glicano (oligosacárido) en posición CH2-84.4 da IgG.[6] Por exemplo, ao crear impedimentos estéricos, os glicanos CH2-84.4 que conteñen fucosa reducen a afinidade da IgG polo FcγRIIIA.[6] En contraste, os glicanos G0, que carecen de galactosa e no seu lugar terminan en residuos de GlcNAc, teñen unha afinidade incrementada polo FcγRIIIA.[6]

Outro FcR, chamado FcRn, exprésase en múltiples tipos de células e é similar en estrutura ao MHC de clase I. Este receptor tamén se une a IgG e está implicado na preservación deste anticorpo.[7] Porén, como este receptor Fc está tamén implicado en transferir as Ig da nai por vía placentaria ao feto, ou a través do leite a un meniño lactante, denomínase receptor Fc neonatal (FcRn).[8][9] Recentemente, certas investigacións suxeriron que este receptor xoga un papel na homeostase dos niveis de Ig séricos.

Receptores Fc-alfa[editar | editar a fonte]

Só hai un receptor de Fc que pertenza ao subgrupo FcαR, que se denomina FcαRI (ou CD89).[10] FcαRI encóntrase na superficie de neutrófilos, eosinófilos, monocitos, algúns macrófagos (incluíndo as células de Kupffer), e algunhas células dendríticas.[10] Está composto por dous dominios similares a Ig extracelulares, e é membro tanto da superfamilia das inmunoglobulinas coma da familia do receptor de recoñecemento inmune multicadea (MIRR).[3] Envía sinais ao asociarse con dúas cadeas de sinalización FcRγ.[10] Outro receptor pode tamén unirse a IgA, aínda que ten maior afinidade polo anticorpo IgM.[11] Este receptor denomínase receptor Fc-alfa/mu (Fcα/μR) e é unha proteína transmembrana de tipo I. Cun dominio similar a Ig na súa porción extracelular, este receptor Fc é tamén un membro da superfamilia das inmunoglobulinas.[12]

Receptores Fc-epsilon[editar | editar a fonte]

Coñécense dous tipos de FcεR:[3]

  • O receptor de alta afinidade FcεRI é membro da superfamilia das inmunoglobulinas (ten dous dominios similares a Ig). O FcεRI encóntrase enn células de Langerhans epidérmicas, eosinófilos, mastocitos e basófilos.[13][14] Como resultado da súa distribución celular, este receptor xoga un papel principal no control das respostas alérxicas. O FcεRI tamén se expresa en células presentadoras de antíxenos, e controla a produción de importantes mediadores inmunes chamados citocinas que promoven a inflamación.[15]
  • O receptor de baixa afinidade FcεRII (CD23) é unha lectina tipo C. O FcεRII ten múltiples funcións como receptor unido a membranas e soluble; controla o crecemento e diferenciación da célula B e bloquea a unión a IgE de eosinófilos, monocitos e basófilos.[16]

Táboa resumo[editar | editar a fonte]

Nome do receptor Principal ligando anticorpo Afinidade polo ligando Disribución celular Efecto despois de unirse ao anticorpo
FcγRI (CD64) IgG1 e IgG3 Alta (Kd ~ 10−9 M) Macrófagos
Neutrófilos
Eosinófilos
Células dendríticas
Fagocitose
Activación celular
Activación da explosión respiratoria
Indución da matanza de microbios
FcγRIIA (CD32) IgG Baixa (Kd > 10−7 M) Macrófagos
Neutrófilos
Eosinófilos
Plaquetas
Células de Langerhans
Fagocitose
Desgranulación (eosinófilos)
FcγRIIB1 (CD32) IgG Baixa (Kd > 10−7 M) Células B
Mastocitos
Non hai fagocitose
Inhibición da actividade celular
FcγRIIB2 (CD32) IgG Baixa (Kd > 10−7 M) Macrófagos
Neutrófilos
Eosinófilos
Fagocitose
Inhibición da actividade celular
FcγRIIIA (CD16a) IgG Baixa (Kd > 10−6 M) Células NK
Macrófagos (en certos tecidos)
Indución da citotoxicidade mediada por células dependente de anticorpos (ADCC)
Indución da liberación de citocinas polos macrófagos
FcγRIIIB (CD16b) IgG Baixa (Kd > 10−6 M) Eosinófilos
Macrófagos
Neutrófilos
Mastocitos
Células dendríticas foliculares
Indución da matanza de microbios
FcεRI IgE Alta (Kd ~ 10−10 M) Mastocitos
Eosinófilos
Basófilos
Células de Langerhans
Monocitos
Desgranulación
Fagocitose
FcεRII (CD23) IgE Baixa (Kd > 10−7 M) Células B
Eosinófilos
Células de Langerhans
Posible molécula de adhesión
Transporte de IgE a través do epitelio intestinal humano
Mecanismo de retroalimentación positiva para potenciar a sensibilización alérxica (células B)
FcαRI (CD89) IgA Baixa (Kd > 10−6 M) Monocitos
Macrófagos
Neutrófilos
Eosinófilos
Fagocitose
Indución da matanza de microbios
Fcα/μR IgA e IgM Alta para IgM, media para IgA Células B
Células mesanxiais
Macrófagos
Endocitose
Indución da matanza de microbios
FcRn IgG Monocitos
Macrófagos
Células dendríticas
Células epiteliais
Células endoteliaiss
Hepatocitos
Transfire IgG desde a nai ao feto a través da placenta
Transfire IgG da nai ao meniño lactante a través do leite
Protexe a IgG da degradación

Funcións[editar | editar a fonte]

Un anticopo ten unha rexión Fab (fragmento de unión ao antíxeno) e outra Fc (fragmento cristalizable). Os receptores de Fc únense á rexión Fc.

Os receptores de Fc encóntranse en varias células do sistema inmunitario incluíndo fagocitos como os macrófagos e monocitos, granulocitos como os neutrófilos e eosinófilos, e linfocitos do sistema inmunitario innato (células asasinas naturais) ou do sistema inmunitario adaptativo (por exemplo, células B).[17][18][19] Permiten que estas células se unan a anticorpos que están adheridos á superficie de células infectadas por microbios, axudando a estas células inmunes a identificar e eliminar os patóxenos microbianos. Os receptores de Fc únense aos anticorpos pola súa rexión Fc (ou cola), e esta interacción activa a célula que posúe o receptor de Fc.[20] A activación dos fagocitos é a función máis común atribuída aos receptores de Fc. Por exemplo, os macrófagos empezan a inxerir e matar un patóxeno cuberto de IgG por fagocitose despois da unión dos seus receptores Fcγ.[21] Outro proceso que implica os receptores Fc denomínase citotoxicidade mediada por células dependente de anticorpos (ADCC). Durante a ADCC, os receptores FcγRIII na superficie das células NK estimula as células NK para liberar moléculas citotóxicas dos seus gránulos para matar células cubertas de anticorpos.[22] O FcεRI ten unha función diferente. O FcεRI é o receptor de Fc dos granulocitos, e está implicado nas reaccións alérxicas e na defensa contra infeccións parasíticas. Cando está presente un antíxeno alérxico apropiado ou parasito, os enlaces cruzados de polo menos dúas moléculas de IgE e os seus receptores de Fc da superficie dun granulocito desencadean que a célula libere rapidamente os mediadores preformados almacenados nos seus gránulos.[3]

Mecanismos de sinalización: receptores Fc-gamma[editar | editar a fonte]

Activación[editar | editar a fonte]

Os receptores Fc-gamma xeran sinais dentro das células por medio dun importante motivo de activación chamado motivo de activación baseado na tirosina inmunorreceptor (ITAM, do inglés Immunoreceptor Tyrosine-based Activation Motif ).[23] Un ITAM é unha secuencia específica de aminoácidos (YXXL) que aparece dúas veces en estreita sucesión na cola intracelular dun receptor. Cando se engaden grupos fosfato a un residuo de tirosina (Y) do ITAM por encimas chamados tirosina quinases, xérase unha fervenza de sinalización dentro da célula. Esta reacción de fosforilación normalmente ocorre a continuación de que un receptor de Fc se una ao seu ligando. Un ITAM está presente na cola intracelular do FcγRIIA e a súa fosforilación induce a fagocitose nos macrófagos. O FcγRI e o FcγRIIIA non teñen un ITAM pero poden transmitir un sinal activador aos seus fagocitos interaccionando con outra proteína que si o ten. Esta proteína adaptadora chámase subunidade Fcγ e, como o FcγRIIA, contén as dúas secuencias YXXL que son características dun ITAM.

Inhibición[editar | editar a fonte]

A presenza dun só un motivo YXXL non é dabondo para activar as células, e representa un motivo (I/VXXYXXL) chamado motivo inhibidor baseado na tirosina inmunorreceptor (ITIM, do inglés Immunoreceptor Tyrosine-based Inhibitory Motif). O FcγRIIB1 e o FcγRIIB2 teñen unha secuencia ITIM e son receptores de Fc inhibidores; non inducen a fagocitose. As accións inhibidoras destes receptores están controladas por encimas que eliminan os grupos fosfato dos residuos de tirosina; as fosfatases SHP-1 e SHIP-1 inhiben a sinalización por receptores Fcγ.[24] A unión do ligando ao FcγRIIB leva á fosforilación da tirosina do motivo ITAM. Esta modificación xera o sitio de unión para a fosfatase, un dominio de recoñecemento SH2. A abolición da sinalización de activación de ITAM está causada pola inhibición da proteína tirosina quinases da familia Src, e pola hidrolización da PIP3 da membrana, interrompendo a posterior sinalización augas abaixo polos receptores activadores, como os FcγRs activadores, TCR, BCR e receptores de citocinas (por exemplo, c-Kit).[25]

A sinalización negativa por FcγRIIB é importante principalmente para a regulación de células B activadas. A sinalización de células B positiva é iniciada pola unión de antíxenos alleos ás inmunogloblinas de superficie. O mesmo anticorpo específico de antíxeno é segregado e pode suprimir por retroalimentación, ou promover unha sinalización negativa. Esta sinalización negativa proporciónaa o FcγRIIB.:[26] Os experimentos usando mutantes de deleción de células B e encimas negativos dominantes estableceron firmemente o importante papel exercido pola inositol 5-fosfatase que contén o dominio SH2 (chamada SHIP) na sinalización negativa. A sinalización negativa a través de SHIP parece inhibir a vía Ras por competición do dominio SH2 con Grb2 e Shc e pode implicar o consumo de mediadores lipídicos intracelulares que actúan como activadores de encimas alostéricos ou que promoven a entrada de Ca2+ extracelular.[27]

Activación celular[editar | editar a fonte]

Os receptores de Fc recoñecen os microbios aos que se uniron a antibióticos. A interacción entre os anticorpos unidos e o receptor de Fc da superficie celular activa a célula inmune para matar o microbio. Este exemplo mostra a fagocitose dun microbio opsonizado.

En fagocitos[editar | editar a fonte]

Cando as IgG, específicas para un determinado antíxeno ou compoñente da superficie, se unen ao patóxeno pola súa rexión Fab (fragmento de unión ao antíxeno), as súas rexións Fc quedan orientadas cara afora, ao alcance directo dos fagocitos. Os fagocitos únense ás rexións Fc polos seus receptores de Fc.[21] Establécense moitas interaccións de baixa afinidade entre o receptor e o anticorpo que en conxunto menteñen unido firmemente o microbio cuberto de anticorpos. Esta afinidade individual baixa impide que os receptores de Fc se unan a anticorpos en ausencia do antíxeno, e, por tanto, reduce a oportunidade de activación das células inmunes en ausencia de infección. Isto tamén impide a aglutinación de fagocitos polo anticorpo cando non hai antíxeno. Unha vez qe se uniu o patóxeno, as interaccións entre a rexión Fc do anticorpo e os receptores de Fc do fagocito teñen como resultado o inicio da fagocitose. O patóxeno é fagocitado polo fagocito por medio dun proceso activo que implica a unión e liberación do complexo rexión Fc/receptor de Fc, ata que a membrana plasmática do fagocito rodea completamente o patóxeno.[28]

En células NK[editar | editar a fonte]

Activación da desgranulación de mastocitos pola interacción de IgE con FcεRI. 1 = antíxeno; 2 = IgE; 3 = FcεRI; 4 = mediadores preformados (histamina, proteases, quimiocinas, heparina); 5 = gránulos; 6 = mastocito; 7 = mediadores acabados de formar (prostaglandinas, leucotrienos, tromboxanos, factor activador de plaquetas).

O receptor de Fc das células NK recoñece as IgG que están unidas á superficie dunha célula diana infectada por un patóxeno e denomínase CD16 ou FcγRIII.[29] A activación de FcγRIII pola IgG causa a liberación de citocinas como o IFN-γ, que envía sinais a outras céllas inmunitarias, e mediadores citotóxicos como a perforina e grancima, que entran na célula diana e promoven a morte celular ao desencadear a apoptose. Este proceso denomínase citotoxicidade mediada por células dependente de anticorpo (ADCC). O FcγRIII das células NK pode tamén asociarse con IgG monoméricas (é dicir, a IgG que non está unida a antíxenos). Cando isto ocorre, o receptor de Fc inhibe a actividade da célula NK.[30]

En mastocitos[editar | editar a fonte]

Os anticorpos IgE únense aos antíxenos dos alérxenos. Estas moléculas de IgE unidas a alérxenos interaccioan con receptores Fcε na superfice de mastocitos. A activación dos mastocitos despois da unión ao FcεRI ten como resultado un proceso chamado desgranulación, no que os mastocitos liberan moléculas preformadas dos seus gránulos citoplásmicos onde estaban almacenados; estes son unha mestura de compostos como a histamina, proteoglicanos e serina proteases.[31] Os mastocitos activados tamén sintetizan e segregan mediadores derivados de lípidos (como as prostaglandinas, leucotrienos e factor activador de plaquetas) e citocinas (como interleucina 1, interleucina 3, interleucina 4, interleucina 5, interleucina 6, interleucina 13, factor de necose tumoral-alfa, GM-CSF, e varias quimiocinas).[32][33] Estes mediadores contribúen á inflamación ao atraer outros leucocito.

En eosinófilos[editar | editar a fonte]

Os parasitos grandes como os vermes Schistosoma mansoni son demasiado grandes como para ser inxeridos polos fagocitos. Ademais, teñen unha estrutura externa chamada tegumento que é resistente ao ataque por substancias liberadas por macrófagos e mastocitos. Porén, estes parasitos poden quedar cubertos con IgE e son recoñecidos polo FcεRI na superficie dos eosinófilos. Os eosinófilos activados liberan mediadores preformados como a proteína básica maior e encimas como a peroxidase, contra os cales os vermes non son resistentes.[34][35] A interacción do receptor FcεRI coa porción Fc das IgE unidas ao verme causa que o eosinófilo libere estas moléculas por un mecanismo similar ao da célla NK durante a ADCC.[36]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Anderson R (2003). "Manipulation of cell surface macromolecules by flaviviruses". Advances in Virus Research 59: 229–74. PMID 14696331. doi:10.1016/S0065-3527(03)59007-8. 
  2. Owen J, Punt J, Stranford S, Jones P (2009). Immunology (7th ed.). New York: W.H. Freeman and Company. p. 423. ISBN 978-14641-3784-6. 
  3. 3,0 3,1 3,2 3,3 Fridman WH (Sep 1991). "Fc receptors and immunoglobulin binding factors". FASEB Journal 5 (12): 2684–90. PMID 1916092. 
  4. Indik ZK, Park JG, Hunter S, Schreiber AD (Dec 1995). "The molecular dissection of Fc gamma receptor mediated phagocytosis". Blood 86 (12): 4389–99. PMID 8541526. 
  5. Harrison PT, Davis W, Norman JC, Hockaday AR, Allen JM (Sep 1994). "Binding of monomeric immunoglobulin G triggers Fc gamma RI-mediated endocytosis". The Journal of Biological Chemistry 269 (39): 24396–402. PMID 7929100. 
  6. 6,0 6,1 6,2 6,3 Maverakis E, Kim K, Shimoda M, Gershwin ME, Patel F, Wilken R, Raychaudhuri S, Ruhaak LR, Lebrilla CB (Feb 2015). "Glycans in the immune system and The Altered Glycan Theory of Autoimmunity: a critical review". Journal of Autoimmunity 57 (6): 1–13. PMC 4340844. PMID 25578468. doi:10.1016/j.jaut.2014.12.002. 
  7. Zhu X, Meng G, Dickinson BL, Li X, Mizoguchi E, Miao L, Wang Y, Robert C, Wu B, Smith PD, Lencer WI, Blumberg RS (Mar 2001). "MHC class I-related neonatal Fc receptor for IgG is functionally expressed in monocytes, intestinal macrophages, and dendritic cells". Journal of Immunology 166 (5): 3266–76. PMC 2827247. PMID 11207281. doi:10.4049/jimmunol.166.5.3266. 
  8. Firan M, Bawdon R, Radu C, Ober RJ, Eaken D, Antohe F, Ghetie V, Ward ES (Aug 2001). "The MHC class I-related receptor, FcRn, plays an essential role in the maternofetal transfer of gamma-globulin in humans". International Immunology 13 (8): 993–1002. PMID 11470769. doi:10.1093/intimm/13.8.993. 
  9. Simister NE, Jacobowitz Israel E, Ahouse JC, Story CM (May 1997). "New functions of the MHC class I-related Fc receptor, FcRn". Biochemical Society Transactions 25 (2): 481–6. PMID 9191140. doi:10.1042/bst0250481. 
  10. 10,0 10,1 10,2 Otten MA, van Egmond M (Mar 2004). "The Fc receptor for IgA (FcalphaRI, CD89)". Immunology Letters 92 (1–2): 23–31. PMID 15081523. doi:10.1016/j.imlet.2003.11.018. 
  11. Shibuya A, Honda S (Dec 2006). "Molecular and functional characteristics of the Fcalpha/muR, a novel Fc receptor for IgM and IgA". Springer Seminars in Immunopathology 28 (4): 377–82. PMID 17061088. doi:10.1007/s00281-006-0050-3. 
  12. Cho Y, Usui K, Honda S, Tahara-Hanaoka S, Shibuya K, Shibuya A (Jun 2006). "Molecular characteristics of IgA and IgM Fc binding to the Fcalpha/muR". Biochemical and Biophysical Research Communications 345 (1): 474–8. PMID 16681999. doi:10.1016/j.bbrc.2006.04.084. 
  13. Ochiai K, Wang B, Rieger A, Kilgus O, Maurer D, Födinger D, Kinet JP, Stingl G, Tomioka H (1994). "A review on Fc epsilon RI on human epidermal Langerhans cells". International Archives of Allergy and Immunology. 104 Suppl 1 (1): 63–4. PMID 8156009. doi:10.1159/000236756. 
  14. Prussin C, Metcalfe DD (Feb 2006). "5. IgE, mast cells, basophils, and eosinophils". The Journal of Allergy and Clinical Immunology 117 (2 Suppl Mini-Primer): S450–6. PMID 16455345. doi:10.1016/j.jaci.2005.11.016. 
  15. von Bubnoff D, Novak N, Kraft S, Bieber T (Mar 2003). "The central role of FcepsilonRI in allergy". Clinical and Experimental Dermatology 28 (2): 184–7. PMID 12653710. doi:10.1046/j.1365-2230.2003.01209.x. 
  16. Kikutani H, Yokota A, Uchibayashi N, Yukawa K, Tanaka T, Sugiyama K, Barsumian EL, Suemura M, Kishimoto T (1989). "Structure and function of Fc epsilon receptor II (Fc epsilon RII/CD23): a point of contact between the effector phase of allergy and B cell differentiation". Ciba Foundation Symposium 147: 23–31; discussion 31–5. PMID 2695308. 
  17. Selvaraj P, Fifadara N, Nagarajan S, Cimino A, Wang G (2004). "Functional regulation of human neutrophil Fc gamma receptors". Immunologic Research 29 (1–3): 219–30. PMID 15181284. doi:10.1385/IR:29:1-3:219. 
  18. Sulica A, Chambers WH, Manciulea M, Metes D, Corey S, Rabinowich H, Whiteside TL, Herberman RB (1995). "Divergent signal transduction pathways and effects on natural killer cell functions induced by interaction of Fc receptors with physiologic ligands or antireceptor antibodies". Natural Immunity 14 (3): 123–33. PMID 8832896. 
  19. Sarfati M, Fournier S, Wu CY, Delespesse G (1992). "Expression, regulation and function of human Fc epsilon RII (CD23) antigen". Immunologic Research 11 (3–4): 260–72. PMID 1287120. doi:10.1007/BF02919132. 
  20. Raghavan M, Bjorkman PJ (1996). "Fc receptors and their interactions with immunoglobulins". Annual Review of Cell and Developmental Biology 12: 181–220. PMID 8970726. doi:10.1146/annurev.cellbio.12.1.181. 
  21. 21,0 21,1 Swanson JA, Hoppe AD (Dec 2004). "The coordination of signaling during Fc receptor-mediated phagocytosis". Journal of Leukocyte Biology 76 (6): 1093–103. PMID 15466916. doi:10.1189/jlb.0804439. 
  22. Sun PD (2003). "Structure and function of natural-killer-cell receptors". Immunologic Research 27 (2–3): 539–48. PMID 12857997. doi:10.1385/IR:27:2-3:539. 
  23. New nomenclature for the Reth motif (or ARH1/TAM/ARAM/YXXL) Cambier J.C. (1995) Immunology Today Feb;16(2):110 PMID 7888063 DOI: 10.1016/0167-5699(95)80105-7
  24. Huang ZY, Hunter S, Kim MK, Indik ZK, Schreiber AD (Jun 2003). "The effect of phosphatases SHP-1 and SHIP-1 on signaling by the ITIM- and ITAM-containing Fcgamma receptors FcgammaRIIB and FcgammaRIIA". Journal of Leukocyte Biology 73 (6): 823–9. PMID 12773515. doi:10.1189/jlb.0902454. 
  25. Cambier JC (Jun 1997). "Inhibitory receptors abound?". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 94 (12): 5993–5. PMC 33673. PMID 9177155. doi:10.1073/pnas.94.12.5993. 
  26. Takai T, Ono M, Hikida M, Ohmori H, Ravetch JV (Jan 1996). "Augmented humoral and anaphylactic responses in Fc gamma RII-deficient mice". Nature 379 (6563): 346–9. PMID 8552190. doi:10.1038/379346a0. 
  27. Coggeshall KM (Jun 1998). "Inhibitory signaling by B cell Fc gamma RIIb". Current Opinion in Immunology 10 (3): 306–12. PMID 9638367. doi:10.1016/s0952-7915(98)80169-6. 
  28. Joshi T, Butchar JP, Tridandapani S (Oct 2006). "Fcgamma receptor signaling in phagocytes". International Journal of Hematology 84 (3): 210–6. PMID 17050193. doi:10.1532/IJH97.06140. 
  29. Trinchieri G, Valiante N (1993). "Receptors for the Fc fragment of IgG on natural killer cells". Natural Immunity 12 (4–5): 218–34. PMID 8257828. 
  30. Sulica A, Galatiuc C, Manciulea M, Bancu AC, DeLeo A, Whiteside TL, Herberman RB (Apr 1993). "Regulation of human natural cytotoxicity by IgG. IV. Association between binding of monomeric IgG to the Fc receptors on large granular lymphocytes and inhibition of natural killer (NK) cell activity". Cellular Immunology 147 (2): 397–410. PMID 8453679. doi:10.1006/cimm.1993.1079. 
  31. Yamasaki S, Saito T (2005). "Regulation of mast cell activation through FcepsilonRI". Chemical Immunology and Allergy 87: 22–31. PMID 16107760. doi:10.1159/000087568. 
  32. Wakahara S, Fujii Y, Nakao T, Tsuritani K, Hara T, Saito H, Ra C (Nov 2001). "Gene expression profiles for Fc epsilon RI, cytokines and chemokines upon Fc epsilon RI activation in human cultured mast cells derived from peripheral blood". Cytokine 16 (4): 143–52. PMID 11792124. doi:10.1006/cyto.2001.0958. 
  33. Metcalfe DD, Baram D, Mekori YA (Oct 1997). "Mast cells". Physiological Reviews 77 (4): 1033–79. PMID 9354811. 
  34. David JR, Butterworth AE, Vadas MA (Sep 1980). "Mechanism of the interaction mediating killing of Schistosoma mansoni by human eosinophils". The American Journal of Tropical Medicine and Hygiene 29 (5): 842–8. PMID 7435788. 
  35. Capron M, Soussi Gounni A, Morita M, Truong MJ, Prin L, Kinet JP, Capron A (1995). "Eosinophils: from low- to high-affinity immunoglobulin E receptors". Allergy 50 (25 Suppl): 20–3. PMID 7677229. doi:10.1111/j.1398-9995.1995.tb04270.x. 
  36. Gounni AS, Lamkhioued B, Ochiai K, Tanaka Y, Delaporte E, Capron A, Kinet JP, Capron M (Jan 1994). "High-affinity IgE receptor on eosinophils is involved in defence against parasites". Nature 367 (6459): 183–6. PMID 8114916. doi:10.1038/367183a0. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]

Bibliogrfía[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]