Elastase

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Modelo da elastase..
Cristais de elastase porcina.

En bioloxía molecular, a elastase é un encima da clase das proteases (peptidases) que corta determinadas proteínas ao romper enlaces peptídicos por hidrólise.[1]

Formas e clasificación[editar | editar a fonte]

Hai varias elastases, como a pancreática e as de neutrófilo e macrófago, con varios isocimas. En total, hai oito xenes humanos que codifican elastases, que son:

Familia Símbolo do xene Nome da proteína Número EC
Aprobado Previo Aprobado Previo
de tipo
quimotripsina
CELA1 ELA1 familia da elastase de tipo quimotripsina, membro 1 elastase 1, pancreática EC 3.4.21.36
CELA2A ELA2A familia da elastase de tipo quimotripsina, membro 2A elastase 2A, pancreática EC 3.4.21.71
CELA2B ELA2B familia da elastase de tipo quimotripsina, membro 2B elastase 2B, pancreática EC 3.4.21.71
CELA3A ELA3A familia da elastase de tipo quimotripsina, membro 3A elastase 3A, pancreática EC 3.4.21.70
CELA3B ELA3B familia da elastase de tipo quimotripsina, membro 3B elastase 3B, pancreática EC 3.4.21.70
quimotripsina CTRC ELA4 quimotripsina C (caldecrina) elastase 4 EC 3.4.21.2
neutrófilo ELANE ELA2 elastase de neutrófilo elastase 2 EC 3.4.21.37
macrófago MMP12 HME metaloelastase de macrófago elastase de macrófago EC 3.4.24.65

Algunhas bacterias (por exemplo, Pseudomonas aeruginosa) tamén producen elastases. Nas bacterias, a elastase considérase un factor de virulencia.

Función[editar | editar a fonte]

A elastase hidroliza a elastina, unha proteína fibrosa elástica que, xunto co coláxeno, determina as propiedades mecánicas do tecido conectivo. A forma do neutrófilo deste encima hidroliza a proteína A da membrana externa (OmpA) de Escherichia coli e outras bacterias gramnegativas. A elastase tamén ten o importante papel inmunolóxico de hidrolizar os factores de virulencia da bacteria Shigella. Isto realízao por medio da clivaxe de enlaces peptídicos nas proteínas diana. Os enlaces peptídicos específicos clivados son os que están no extremo carboxilo de aminoácidos pequenos ou hidrofóbicos como a glicina, alanina, e valina. O seu mecanismo de acción é o típico das serina proteases.

Papel da elastase humana en enfermidades[editar | editar a fonte]

A1AT[editar | editar a fonte]

A elastase é inhibida pola proteína da fase aguda α1-antitripsina (A1AT), que se une case irreversiblemente ao sitio activo da elastase e a tripsina. A A1AT é normalmente segregada polas células do fígado ao soro sanguíneo. A deficiencia de α1-antitrispsina (A1AD) fai que se desinhiba a destrución das fibras elásticas pola elastase; o principal resultado é o desenvolvemento dun enfisema pulmonar.

Hematopoese cíclica[editar | editar a fonte]

A rara doenza hematopoese cíclica (tamén chamada "neutropenia cíclica") é un trastorno xenético autosómico dominante caracterizado por recontos flutuantes de neutrófilos en períodos de 21 días. Durante a neutropenia (diminución de neutrófilos) os pacientes están en maior risco de sufrir infeccións. En 1999, esta doenza foi ligada a trastornos na ELA-2 / xene ELANE.[2][3]

Outras enfermidades[editar | editar a fonte]

A elastase de neutrófilo é responsable das ampolas que se forman no penfigoide bulloso (unha condición da pel) en presenza de anticorpos.

Papel da elastase bacteriana en enfermidades[editar | editar a fonte]

A elastase distorsiona as unións herméticas, causa danos proteolíticos aos tecidos, destrúe as citocinas e o inhibidor da alfa proteinase, cliva as inmunoglobulinas A e G (IgA, IgG), e cliva o C3bi, un compolente do sistema do complemento, e o CR1, un receptor que teñen os neutrófilos para outra molécula do complemento implicada na fagocitose. A clivaxe de IgA, IgG, C3bi, e CR1 contribúe á diminución da capacidade dos neutrófilos de matar bacterias por fagocitose. En conxunto, todos estes factores contribúen a patoloxías humanas.

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Bieth JG (2001). "[As elastases]". J. Soc. Biol. (en francés) 195 (2): 173–9. PMID 11723830. 
  2. Horwitz M, Benson KF, Person RE, Aprikyan AG, Dale DC (1999). "Mutations in ELA2, encoding neutrophil elastase, define a 21-day biological clock in cyclic haematopoiesis". Nat. Genet. 23 (4): 433–6. doi:10.1038/70544. PMID 10581030. 
  3. Bellanné-Chantelot C1, Clauin S, Leblanc T, Cassinat B, Rodrigues-Lima F, Beaufils S, Vaury C, Barkaoui M, Fenneteau O, Maier-Redelsperger M, Chomienne C, Donadieu J. Mutations in the ELA2 gene correlate with more severe expression of neutropenia: a study of 81 patients from the French Neutropenia Register. Blood. 2004 Jun 1;103(11):4119-25. Epub 2004 Feb 12. PMID 14962902. [1]

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]