CELA3B
O encima familia da elastase de tipo quimotripsina, membro 3B, tamén chamado elastase 3B, protease E, ou elastase fecal é unha proteína que nos humanos está codificada no xene CELA3B (antes ELA3B) do cromosoma 1.[1][2][3]
A literatura clínica que describe a actividade da elastase 1 humana no páncreas e no material fecal refírese en realidade a esta proteína, é dicir, a "familia da elastase de tipo quimotripsina, membro 3B".[4]
Función[editar | editar a fonte]
As elastases constitúen unha subfamilia de serina proteases que hidrolizan a proteína elastina e moitas outras proteínas. Os humanos temos varios xenes de elastases que codifican distintos isocimas estruturalmente similares, chamados CELA1, CELA2A, CELA2B, CELA3A e CELA3B. A diferenza doutras elastases, a elastase 3B ten pouca actividade elastolítica (hidrólise da elastina). Como a maioría das elastases humanas, a elastase 3B segrégase no páncreas como un cimóxeno e, igual que outras serina proteases como a tripsina, quimotripsina e calicreína, ten unha función dixestiva no intestino. A elastase 3B cliva preferentemente as proteínas rompendo os enlaces peptídicos despois de residuos do aminoácido alanina. A elastase 3B pode tamén funcionar no transporte intestinal e metabolismo do colesterol. Tanto a elastase 3A coma a 3B foron denominadas protease E e elastase 1, e a excreción desta proteína no material fecal é utilizada frecuentemente como unha medida da función pancreática en probas clínicas.[3]
Importancia clínica[editar | editar a fonte]
A proba da elastase fecal é unha proba médica que serve para medir como funciona o páncreas.
A proba da elastase fecal mide a concentración do encima elastase 3B na materia fecal cun ensaio de inmunoabsorbencia de encima unido (ELISA). Os resultados desta proba poden dar unha boa indicación do estado do páncreas exócrino, e a proba é menos invasiva e máis barata que a actual proba estándar da secretina-colecistoquinina.[5] Niveis de elastase fecal menores de 200 μg / g de feces indican unha insuficiencia exócrina. Informouse das correlacións entre os niveis baixos e a pancreatite crónica[6] e o cancro.[7]
Notas[editar | editar a fonte]
- ↑ Tani T, Ohsumi J, Mita K, Takiguchi Y (Feb 1988). "Identification of a novel class of elastase isozyme, human pancreatic elastase III, by cDNA and genomic gene cloning". J Biol Chem 263 (3): 1231–9. PMID 2826474.
- ↑ Shirasu Y, Takemura K, Yoshida H, Sato Y, Iijima H, Shimada Y, Mikayama T, Ozawa T, Ikeda N, Ishida A; et al. (Dec 1988). "Molecular cloning of complementary DNA encoding one of the human pancreatic protease E isozymes". J Biochem 104 (2): 259–64. PMID 2460440.
- ↑ 3,0 3,1 "Entrez Gene: ELA3B elastase 3B, pancreatic".
- ↑ "Entrez Gene: chymotrypsin-like elastase family, member 1".
- ↑ Molinari I.; et al. (September 2004). "Fecal chymotrypsin and elastase-1 determination on one single stool collected at random: diagnostic value for exocrine pancreatic status". Clin Biochem 37 (9): 758–763. PMID 15329313. doi:10.1016/j.clinbiochem.2004.03.010.
- ↑ Fecal Elastase 1 ELISA For Exocrine Pancreatic Insufficiency: Comparison With ERCP-Morphology And Fecal Fat Excretion [1] Arquivado 27 de setembro de 2007 en Wayback Machine.
- ↑ "Role of Fecal Elastase 1 in Pancreatic Cancer: A Pilot Study". Arquivado dende o orixinal o 02 de marzo de 2012. Consultado o 11 de setembro de 2014.
Véxase tamén[editar | editar a fonte]
Bibliografía[editar | editar a fonte]
- Avilés FX, Pascual R, Salva M; et al. (1989). "Generation of a subunit III-like protein by autolysis of human and porcine proproteinase e in a binary complex with procarboxypeptidase A.". Biochem. Biophys. Res. Commun. 163 (3): 1191–6. PMID 2675835. doi:10.1016/0006-291X(89)91104-2.
- Wendorf P, Geyer R, Sziegoleit A, Linder D (1989). "Localization and characterization of the glycosylation site of human pancreatic elastase 1.". FEBS Lett. 249 (2): 275–8. PMID 2737288. doi:10.1016/0014-5793(89)80640-4.
- Moulard M, Kerfelec B, Mallet B, Chapus C (1989). "Identification of a procarboxypeptidase A-truncated protease E binary complex in human pancreatic juice.". FEBS Lett. 250 (2): 166–70. PMID 2753124. doi:10.1016/0014-5793(89)80712-4.
- Guy-Crotte O, Barthe C, Basso D; et al. (1988). "Characterization of two glycoproteins of human pancreatic juice: P35, a truncated protease E and P19, precursor of protein X.". Biochem. Biophys. Res. Commun. 156 (1): 318–22. PMID 3178837. doi:10.1016/S0006-291X(88)80842-8.
- Shen WF, Fletcher TS, Largman C (1987). "Primary structure of human pancreatic protease E determined by sequence analysis of the cloned mRNA.". Biochemistry 26 (12): 3447–52. PMID 3477287. doi:10.1021/bi00386a030.
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH; et al. (2003). "Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences.". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899–903. PMC 139241. PMID 12477932. doi:10.1073/pnas.242603899.
- Ota T, Suzuki Y, Nishikawa T; et al. (2004). "Complete sequencing and characterization of 21,243 full-length human cDNAs.". Nat. Genet. 36 (1): 40–5. PMID 14702039. doi:10.1038/ng1285.
- Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA; et al. (2004). "The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC).". Genome Res. 14 (10B): 2121–7. PMC 528928. PMID 15489334. doi:10.1101/gr.2596504.
- Gregory SG, Barlow KF, McLay KE; et al. (2006). "The DNA sequence and biological annotation of human chromosome 1.". Nature 441 (7091): 315–21. PMID 16710414. doi:10.1038/nature04727.
