Leucina
| Leucina | |
|---|---|
|
|
Leucina | |
Outros nomes Ácido 2-amino-4-metilpentanoico | |
| Identificadores | |
| Número CAS | 61-90-5 |
| PubChem | 6106 |
| ChemSpider | 5880 |
| UNII | GMW67QNF9C |
| DrugBank | DB01746 |
| KEGG | D00030 |
| ChEBI | CHEBI:57427 |
| ChEMBL | CHEMBL291962 |
| Imaxes 3D Jmol | Image 1 |
| |
| |
| Propiedades | |
| Fórmula molecular | C6H13NO2 |
| Masa molar | 131,17 g mol−1 |
| Acidez (pKa) | 2,36 (carboxilo), 9,60 (amino)[1] |
Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa. | |
A leucina (abreviadamente Leu ou L)[2] é un α-aminoácido de cadea lateral ramificada coa fórmula HO2CCH(NH2)CH2CH(CH3)2. É un aminoácido esencial, o que significa que os seres humanos non poden sintetizalo. Os seus codóns son UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, e CUG. Ten unha cadea lateral hidrocarbonada formada por un grupo isobutilo, polo que se clasifica como aminoácido hidrofóbico ou non polar e neutro. A leucina é o principal compoñente das subunidades da ferritina, astacina e outras proteínas "tampón".
Biosíntese
[editar | editar a fonte]Como aminoácido esencial, a leucina non a poden sintetizar os animais, polo que debe tomarse na dieta, normalmente como compoñente das proteínas. Poden sintetizala as plantas e os microorganismos por unha vía metabólica de varios pasos que empeza no ácido pirúvico. A parte inicial da vía tamén serve para sintetizar valina. O intermediato α-cetoisovalerato convértese en α-isopropilmalato e despois en β-isopropilmalato, o cal se deshidroxena a α-cetoisocaproato, o cal no paso final sofre unha aminación redutiva. Os encimas implicados na biosíntese típica da leucina son:[3]
- Acetolactato sintase,
- Acetohidroxiácido isomeroredutase,
- Dihidroxiácido deshidratase,
- α-Isopropilmalato sintase,
- α-Isopropilmalato isomerase,
- Leucina aminotransferase.
Degradación
[editar | editar a fonte]A degradación oxidativa da leucina orixina acetoacetil-CoA e acetil-CoA, polo que é un aminoácido cetoxénico.
Funcións biolóxicas
[editar | editar a fonte]
A leucina utilízase no fígado, tecido adiposo, e tecido muscular. No tecido adiposo e muscular, a leucina úsase na formación de esterois, e o uso combinado da leucina nestes dous tecidos é sete veces maior ca o seu uso no fígado.[4]
A leucina é o único aminoácido da dieta que ten a capacidade de estimular a síntese de proteínas musculares.[5] Comprobouse que como complemento nutricional, a leucina fai máis lenta a degradación do tecido muscular incrementando a síntese de proteínas musculares en ratas vellas.[6] Se ben inicialmente a leucina se consideraba parte importante dos tres aminoácidos de cadea ramificada en complementos nutritivos para o deporte, pouco a pouco foi gañando máis relevancia polas súas propiedades particulares como catalizador do crecemento muscular. Ao principio as compañías de complementos nutricionais indicaban que unha proporción "ideal" de aminoácidos de cadea ramificada era 2:1:1 (leucina:isoleucina:valina); pero coas evidencias obtidas máis tarde de que a leucina é o aminoácido principal na formación de músculo, fíxose o compoñente máis usado como ingrediente primario nos suplementos nutritivos.[7]
A leucina activa potencialmente a diana de mamíferos da rapamicina quinase (mTOR quinase), que regula o crecemento celular. Demostrouse que a infusión de leucina no cerebro da rata fai decrecer a inxesta de comida e o peso corporal pola activación da vía da mTOR.[8]
Prodúcese toxicidade da leucina na doenza urinaria do xarope de pradairo descompensada, que causa delirio e afectacións neurolóxicas, e pode poñer en risco a vida.
En estudos xenéticos con lévedos, viuse que os mutantes cun xene defectivo para a síntese de leucina (o leu2) poden ser transformados cun plásmido que conteña o xene funcional (LEU2) e poden crecer en medios non enriquecidos. A síntese de leucina pode usarse entón como un útil marcador para a selección.
A leucina nos alimentos
[editar | editar a fonte]| Alimentos | g/100g |
|---|---|
| concentrados proteínicos de soia | 4.917 |
| cacahuetes | 1.672 |
| xerme de trigo | 1.571 |
| améndoas | 1.488 |
| avea | 1.284 |
| feixóns pintos cocidos | 0.765 |
| lentellas cocidas | 0.654 |
| garavanzos cocidos | 0.631 |
| millo | 0.348 |
| arroz cocido | 0.191 |
Propiedades químicas
[editar | editar a fonte]A leucina é un aminoácido con cadea lateral ramificada de tipo alifático. Nas proteínas aparece o enantiómero L. O aminoácido proteinoxénico isoleucina é un isómero da leucina cun dos grupos -CH3 situado noutra posición.
A leucina racémica foi sometida a radiación sincrotrón polarizada circularmente para tratar de comprender mellor a orixe da asimetría das biomoléculas. Induciuse un aumento enantiomérico do 2,6 %, o que indicaba unha posible orixe fotoquímica da homoquiralidade das biomoléculas.[10]
Aditivo alimentario
[editar | editar a fonte]A L-leucina tamén se usa como aditivo alimentario, ten o código E641 e clasifícase como potenciador do sabor.
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ Dawson, R.M.C., et al., Data for Biochemical Research, Oxford, Clarendon Press, 1959.
- ↑ IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. "Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides". Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Consultado o 2007-05-17.
- ↑ Nelson, D. L.; Cox, M. M. "Lehninger, Principles of Biochemistry" 3rd Ed. Worth Publishing: New York, 2000. ISBN 1-57259-153-6.
- ↑ J. Rosenthal, et al. Department of Medicine, University of Toronto, Toronto, Canada. "Metabolic fate of leucine: A significant sterol precursor in adipose tissue and muscle". American Journal of Physiology Vol. 226, No. 2, p. 411-418. Arquivado dende o orixinal o 21 de novembro de 2008. Consultado o 2008-03-25.
- ↑ Etzel MR (2004). "Manufacture and use of dairy protein fractions". The Journal of Nutrition 134 (4): 996S–1002S. PMID 15051860.
- ↑ L. Combaret, et al. Human Nutrition Research Centre of Clermont-Ferrand. "A leucine-supplemented diet restores the defective postprandial inhibition of proteasome-dependent proteolysis in aged rat skeletal muscle". Journal of Physiology Volume 569, issue 2, p. 489-499. Arquivado dende o orixinal o 16 de maio de 2008. Consultado o 2008-03-25.
- ↑ "Leucine Awesome, Scientists Say". Sports Supplement Reviewer. Arquivado dende o orixinal o 27 de novembro de 2011. Consultado o 2011-06-14.
- ↑ Cota D, Proulx K, Smith KA, Kozma SC, Thomas G, Woods SC, Seeley RJ (2006). "Hypothalamic mTOR signaling regulates food intake". Science 312 (5775): 927–930. PMID 16690869.
- ↑ U.S. Department of Agriculture (ed.). National Nutrient Database for Standard Reference. Arquivado dende o orixinal o 03 de marzo de 2015. Consultado o 2009-09-16.[1] Arquivado 03 de marzo de 2015 en Wayback Machine.
- ↑ Meierhenrich: Amino acids and the asymmetry of life, Springer-Verlag, 2008, ISBN 978-3-540-76885-2.
Véxase tamén
[editar | editar a fonte]Outros artigos
[editar | editar a fonte]Ligazóns externas
[editar | editar a fonte]- Fontes alimenticias da luecina.
- Biosíntese da leucina.
- Contido de leucina nos alimentos. Arquivado 10 de xullo de 2011 en Wayback Machine.
- Prevención pola leucina da perda de masa muscular en ratas.
- A leucina axuda a regular o apetito en ratas.
- A inxestión combinada de proteínas e leucina libre con carbohidratos incrementa a síntese de proteínas musculares in vivo en no sexo masculino. Arquivado 17 de abril de 2010 en Wayback Machine.
- Unha dieta suplementada con leucina restablece a inhibición posprandial defectiva da proteólise dependente do proteasoma no músculo esquelético de ratas vellas.
