Unión comunicante

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Unión comunicante.
Visión latral e frontal dun hexámero de conexina-26. As conexinas forman os conexóns ou semicanles da unión comunicante.
Conexón ou semicanle de unión comunicante. Están situados na membrana dunha célula, e na célula de en fronte teñen outro igual.
Canle de unión comunicante, formada por dous conexóns ou semicanles situados un en fronte do outro, un en cada unha das células veciñas.
Unión comunicante. É unha área de membrana con moitas canles de unión comunicante.

Unha unión comunicante, nexo ou, en inglés, gap junction (unión de fenda) é unha conexión intercelular especializada presente en moitos tipos de células animais, [1][2][3] formada por unha área da membrana onde hai moitas canles de unión comunicante [4]. Estas unións comunican directamente o citoplasma de dúas células contiguas, o cal permite que pasen libremente dunha a outra diversas moléculas e ións.[5][6]

As canles de unión comunicante están formadas por dous conexóns (ou semicanles), un en cada célula, que se conectan a través do espazo intercelular.[5][6][7] As unións comunicantes poden considerarse funcionalmente análogas aos plasmodesmos que comunican as células vexetais.[8]

Unha importante función das unións comunicantes é facilitar as sinapses eléctricas, que se establecen entre certas neuronas.

Niveis de organización nas unións comunicantes[editar | editar a fonte]

Na ensamblaxe das proteínas das canles de unión comunicante podemos distinguir varios niveis de organización:

  1. Están formadas por proteínas chamadas conexinas, que teñen tres dominios transmembrana, e das que hai varios tipos.
  2. Seis conexinas ensambladas forman un conexón (ou semicanle da unión comunicante) situado na membrana dunha das células. Cando para formar un conexón se unen conexinas diferentes, o conexón chámase conexón heteromérico. Se son iguais chámase homomérico.
  3. Dous conexóns ou semicanles de dúas células veciñas unidos entre si a través do espazo intercelular forman unha canle de unión comunicante, que comunica o citoplasma das dúas células.
    Cando os dous conexóns ou semicanles son idénticos, a canle de unión comunicante que formarán denomínase homotípica. Cando os conexóns ou semicanles son distintos (un homomérico e o outro heteromérico), a canle de unión comunicante formada denomínase heterotípica. Cando os dous conexóns ou semicanles son heteroméricos, a canle de unión comunicante que forman denomínase tamén heteromérica.
  4. Se nunha área da membrana hai varias unións comunicantes xuntas (ata centos) forman un complexo chamado unión comunicante.

Estrutura[editar | editar a fonte]

Nos vertebrados as semicanles das unións comunicantes son principalmente homo- ou heterohexámeros dunhas proteínas chamadas conexinas. Nos invertebrados as unións comunicante están formadas por proteínas que se supón forman a familia das innexinas. Porén, a familia das proteínas pannexinas recentemente caracterizada, que ten unha secuencia de aminoácidos moi similar á das innexinas, e que inicialmente se pensaba que formaba tamén canles intercelulares, hoxe sabemos que, en realidade, forma canles dunha soa membrana (nunha soa célula) que comunican co medio extracelular, e comprobouse que por elas pasan calcio e ATP.

Nas unións comunicantes o espazo intercelular é de só 4 nm[7] e cada unidade de conexóns da membrana dunha célula está alineado con outra da outra célula, de modo que entre as dúas forman unha canle de comunicación que salva o espazo intercelular.[9] As canles poden abrirse e pecharse, o cal está controlado por diversos factores como a diminución do pH, o aumento da concentración intracelular de Ca2+ e diversos factores fisiolóxicos como o factor de crecemento derivado de plaquetas (PDGF) e o factor de crecemento epidérmico (EGF), que pechan a canle.

As canles das unións comunicantes chámase homotípicas cando están formadas por dúas semicanles idénticas, pero cando as dúas semicanles son diferentes recibe o nome de heterotípica. Á súa vez, as semicanles (conexóns) poden ser de igual composición ou homoméricas ou de distinta composición ou heteroméricas. A composición dos elementos que forman a canle parece que ten influencia na función exercida por cada tipo de unión comunicante.

Xeralmente, os xenes que codifican as proteínas destas canles clasifícanse en tres posibles grupos, baseándose na semellanza da súa secuencia, que son: A, B e C (por exemplo, GJA1[10], GJC1). Tamén se usa moito un sistema alternativo para nomear as proteínas baseado no seu peso molecular (por exemplo: connexina43, connexina30.3).

Propiedades[editar | editar a fonte]

  1. Permiten a comunicación eléctrica entre as células. Diferentes subunidades de conexinas poden comunicar distintas condutancias dunha soa canle, desde arredor de 30 pS a 500 pS.
  2. Permiten a comunicación química entre as células por medio da transmisión de segundos mensaxeiros pequenos como o inositol trifosfato (IP3) e o ión calcio (Ca2+),[8]. Diferentes subunidades de conexinas poden exhibir unha diferente selectividade a determinadas moléculas pequenas.
  3. Xeralmente permiten o paso de moléculas de peso molecular menor de 1.000 daltons. Diferentes subunidades de conexinas poden presentar diferente selectividade no tamaño de poro e e na carga. As biomoléculas grandes, por exemplo, ácidos nucleicos e proteínas, non poden transferirse desta maneira dunha célula a outra.
  4. Aseguran que as moléculas e fluxos que atravesan a unión comunicante non se filtren ao espazo intercelular.

Ata agora, foronlles asignadas ás proteínas das unións comunicantes as seguintes cinco funcións: a) Comunicación eléctrica e metabólica entre células. b) Intercambios eléctricos e metabólicos a través das semicanles. c) Xenes supresores de tumores (Cx43, Cx32 e Cx36) d) Funcións de adherencia independentes da canle da unión comunicante (migración neural no neocórtex). e) Papel do seu extremo carboxilo terminal na sinalización de vías citoplasmáticas (Cx43).

Comunicación eléctrica por unións comunicantes nas células[editar | editar a fonte]

As unións comunicantes están presentes en virtualmente todos os tecidos do corpo, con poucas excepcións, como nos tipos celulares móbiles, como espermatozoides ou eritrocitos. Existen varios trastornos xenéticos humanos asociados con mutacións que afectan aos xenes das unións comunicantes. Moitas delas afectan á pel porque ese tecido é moi dependente da comunicación celular a través das unións comunicantes para a regulación da súa diferenciación celular e proliferación.

Corazón[editar | editar a fonte]

As unións comunicantes son especialmente importantes no músculo cardíaco: o sinal para a contracción pásase eficientemente a través das unións comunicantes, o que permite que as células musculares se contraian en tándem.

Neuronas[editar | editar a fonte]

Descubríronse unhas poucas áreas do cerebro onde hai un acoplamento significativo entre as neuronas. Algunhas estruturas do cerebro onde existen neuronas acopladas electricamente son: o núcleo vestibular, o núcleo do nervio trixémino, o núcleo olivar inferior, e a área ventral tegmental. Tamén hai algúns casos de comunicacións deste tipo menos intensas entre neuronas e células gliais no locus coeruleus, e no cerebelo entre neuronas de Purkinje e células gliais de Bergman. Os datos experimentais mostran unha extensa presenza de unións comunicantes nos astrocitos [11]. Por outra parte, as mutacións nos xenes das unións comunicantes Cx43 e Cx56.6 causan unha dexeneración da materia branca similar á observada na enfermidade de Pelizaeus-Merzbacher e na esclerose múltiple.

Entre as proteínas conexinas que se expresan nas neuronas inclúense:

  1. mCX26
  2. mCX43
  3. mCX36
  4. mCX56.6
  5. mCX57
  6. mCX45

Retina[editar | editar a fonte]

As neuronas da retina están moi comunicadas por unións comunicantes, tanto entre células do mesmo tipo coma de tipos celulares distintos.

Descubrimento[editar | editar a fonte]

As unións comunicantes foron chamadas así a causa da "fenda" de separación que aparecía nestas unións especiais entre as células.[12] Naquela época non se demostrara aínda a existencia dunha fenda similar noutras unións celulares. Bastante antes da demostración da existencia da "fenda", as unións comunicantes xa foran vistas na unión entre células nerviosas veciñas [13][14][15], e comprobouse que eran electricamente activas e denominábanse sinapses eléctricas.[16][17] A causa da presenza xeneralizada das unións comunicantes en todos os tipos celulares e non só no tecido nervioso, o uso do termo unión comunicante foise facendo máis xeral ca o termo sinapse eléctrica, que quedou como máis específico das neuronas. Coa purificación[18][19] de placas de unións comunicantes intercelulares enriquecidas de proteínas conexinas formadoras das canles puideron facerse estudos máis sistemáticos, e fíxose posible a identificación das proteínas das unións comunicantes [20]. Estudos ultraestruturais máis precisos[21] mostraron que as proteínas aparecían de modo complementario (en fronte) en ambas as células que participaban nunha placa de unión comunicante. Enténdese por placa de unións comunicantes unha área relativamente grande da membrana que está chea das proteínas das unións comunicantes tanto en tecidos vivos coma nas preparacións de unións comunicantes tratadas con técnicas suaves.

Ao comprobarse a capacidade dunha soa proteína de permitir a comunicación intercelular nas unións comunicantes,[22] o termo unión comunicante tendeu a facerse sinónimo dun grupo de conexinas unidas, aínda que isto non fora aínda demostrado in vivo. As análises bioquímicas das unións comunicantes enriquecidas illadas de varios tecidos demostraron a existencia dunha familia de conexinas.[23][24][25] Estudos ultraestruturais e bioquímicos das unións comunicantes xa referenciados indicaran que as conexinas se agrupaban preferencialmente nas placas ou dominios de unións comunicantes e que as conexinas eran o seu único compoñente. Combinando os estudos ultrastruturais con immunocitoquímica demostrouse finalmente a existencia das placas de unións comunicantes in vivo, o que inicialmente apoiaba a idea de que as placas de unións comunicantes podían definirse pola presenza de conexinas.[26][27] Porén, posteriores estudos puxeron en evidencia que nas placas de unións comunicantes había tamén outras proteínas que non eran conexinas, o que fixo que o termo unión comunicante e placa de unións comunicantes non se usen como sinónimos modernamente.[28][29]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. White, Thomas W.; Paul, David L. (1999). "Genetic diseases and gene knockouts reveal diverse connexin functions". Annual review of physiology 61: 283–310. DOI:10.1146/annurev.physiol.61.1.283. PMID 10099690.
  2. Kelsell, David P.; Dunlop, John; Hodgins, Malcolm B. (2001). "Human diseases: clues to cracking the connexin code?". Trends in cell biology 11 (1): 2–6. DOI:10.1016/S0962-8924(00)01866-3. PMID 11146276.
  3. Willecke, Klaus; Eiberger, Jürgen; Degen, Joachim; Eckardt, Dominik; Romualdi, Alessandro; Güldenagel, Martin; Deutsch, Urban; Söhl, Goran (2002). "Structural and functional diversity of connexin genes in the mouse and human genome". Biological chemistry 383 (5): 725–37. DOI:10.1515/BC.2002.076. PMID 12108537.
  4. MedicineNet.com. "Definition of gap junction". http://www.medterms.com/script/main/art.asp?articlekey=32536.
  5. 5,0 5,1 Lampe, Paul D.; Lau, Alan F. (2004). "The effects of connexin phosphorylation on gap junctional communication". The international journal of biochemistry & cell biology 36 (7): 1171–86. DOI:10.1016/S1357-2725(03)00264-4. PMC 2878204. PMID 15109565. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=2878204.
  6. 6,0 6,1 Lampe, Paul D.; Lau, Alan F. (2000). "Regulation of gap junctions by phosphorylation of connexins". Archives of biochemistry and biophysics 384 (2): 205–15. DOI:10.1006/abbi.2000.2131. PMID 11368307.
  7. 7,0 7,1 Maeda, Shoji; Nakagawa, So; Suga, Michihiro; Yamashita, Eiki; Oshima, Atsunori; Fujiyoshi, Yoshinori; Tsukihara, Tomitake (2009). "Structure of the connexin 26 gap junction channel at 3.5 A resolution". Nature 458 (7238): 597–602. DOI:10.1038/nature07869. PMID 19340074.
  8. 8,0 8,1 Bruce Alberts (2002). Molecular biology of the cell (4th ed.). Garland Science - New York. ISBN 0-8153-3218-1.
  9. Perkins, Guy A.; Goodenough, Daniel A.; Sosinsky, Gina E. (1998). "Formation of the gap junction intercellular channel requires a 30 degree rotation for interdigitating two apposing connexons". Journal of molecular biology 277 (2): 171–7. DOI:10.1006/jmbi.1997.1580. PMID 9514740.
  10. [1] HGNC. Gene Symbol Report.
  11. Bennett M, Contreras J, Bukauskas F, Sáez J (2003). "New roles for astrocytes: gap junction hemichannels have something to communicate". Trends Neurosci 26 (11): 610–7. DOI:10.1016/j.tins.2003.09.008. PMID 14585601.
  12. Revel, J. P.; Karnovsky, M. J. (1967). "Hexagonal array of subunits in intercellular junctions of the mouse heart and liver". The Journal of cell biology 33 (3): C7–C12. DOI:10.1083/jcb.33.3.C7. PMC 210719. PMID 6036535. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=210719.
  13. Robertson, J. D. (1953). "Ultrastructure of two invertebrate synapses". Proceedings of the Society for Experimental Biology and Medicine 82 (2): 219–23. PMID 13037850.
  14. Robertson, J. D. (1963). Cellular membranes in development. Academic Press - New York. OCLC 261587041.
  15. Robertson (1981). "Membrane Structure". The Journal of Cell Biology 91 (3): 189s-204s. DOI:10.1083/jcb.91.3.189s. JSTOR 1609517. PMC 2112820. PMID 7033238. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=2112820.
  16. Furshpan, E. J.; Potter, D. D. (1957). "Mechanism of Nerve-Impulse Transmission at a Crayfish Synapse". Nature 180 (4581): 342. DOI:10.1038/180342a0. PMID 13464833.
  17. Furshpan; Potter, DD (1959). "Transmission at the giant motor synapses of the crayfish". The Journal of physiology 145 (2): 289–325. PMC 1356828. PMID 13642302. http://jp.physoc.org/content/145/2/289.full.pdf+html.
  18. Goodenough, D. A.; Stoeckenius, W (1972). "The isolation of mouse hepatocyte gap junctions. Preliminary chemical characterization and x-ray diffraction". The Journal of Cell Biology 54 (3): 646. DOI:10.1083/jcb.54.3.646. PMC 2200277. PMID 4339819. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=2200277.
  19. Goodenough, D. A. (1974). "Bulk isolation of mouse hepatocyte gap junctions. Characterization of the principal protein, connexin". The Journal of Cell Biology 61 (2): 557. DOI:10.1083/jcb.61.2.557. PMC 2109294. PMID 4363961. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=2109294.
  20. Kumar, N. M.; Gilula, NB (1986). "Cloning and characterization of human and rat liver cDNAs coding for a gap junction protein". The Journal of Cell Biology 103 (3): 767. DOI:10.1083/jcb.103.3.767. PMC 2114303. PMID 2875078. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=2114303.
  21. Chalcroft, J. P.; Bullivant, S (1970). "An interpretation of liver cell membrane and junction structure based on observation of freeze-fracture replicas of both sides of the fracture". The Journal of Cell Biology 47 (1): 49. DOI:10.1083/jcb.47.1.49. PMC 2108397. PMID 4935338. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=2108397.
  22. Young; Cohn, ZA; Gilula, NB (1987). "Functional assembly of gap junction conductance in lipid bilayers: demonstration that the major 27 kd protein forms the junctional channel". Cell 48 (5): 733–43. DOI:10.1016/0092-8674(87)90071-7. PMID 3815522.
  23. Nicholson; Gros, DB; Kent, SB; Hood, LE; Revel, JP (1985). "The Mr 28,000 gap junction proteins from rat heart and liver are different but related". The Journal of biological chemistry 260 (11): 6514–7. PMID 2987225. http://www.jbc.org/content/260/11/6514.abstract.
  24. Beyer, E. C.; Paul, DL; Goodenough, DA (1987). "Connexin43: a protein from rat heart homologous to a gap junction protein from liver". The Journal of Cell Biology 105 (6 Pt 1): 2621. DOI:10.1083/jcb.105.6.2621. PMC 2114703. PMID 2826492. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=2114703.
  25. Kistler, J; Kirkland, B; Bullivant, S (1985). "Identification of a 70,000-D protein in lens membrane junctional domains". The Journal of cell biology 101 (1): 28–35. DOI:10.1083/jcb.101.1.28. PMC 2113615. PMID 3891760. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=2113615.
  26. Gruijters, WTM; Kistler, J; Bullivant, S; Goodenough, DA (1987). "Immunolocalization of MP70 in lens fiber 16-17-nm intercellular junctions". The Journal of cell biology 104 (3): 565–72. DOI:10.1083/jcb.104.3.565. PMC 2114558. PMID 3818793. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=2114558.
  27. Gruijters, WTM; Kistler, J; Bullivant, S (1987). "Formation, distribution and dissociation of intercellular junctions in the lens". Journal of Cell Science 88 (3): 351. PMID 3448099. http://jcs.biologists.org/cgi/content/abstract/88/3/351.
  28. Gruijters, WTM (1989). "A non-connexon protein (MIP) is involved in eye lens gap-junction formation". Journal of Cell Science 93 (3): 509. PMID 2691517. http://jcs.biologists.org/cgi/content/abstract/93/3/509.
  29. Gruijters, WTM (2003). "Are gap junction membrane plaques implicated in intercellular vesicle transfer?". Cell Biology International 27 (9): 711. DOI:10.1016/S1065-6995(03)00140-9. PMID 12972275.

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Commons
Commons ten máis contidos multimedia na categoría: Unión comunicante

Bibliografía[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]