Citoglobina

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
PBB Protein CYGB image.jpg
Modelo da citoglobina de PDB 1umo
Citoglobina
Identificadores
Símbolo CYGB
Entrez 114757
OMIM 608759
RefSeq NP_599030
UniProt Q8WWWM9
Outros datos
Locus Cr. 17 [4]

A citoglobina (ou histoglobina) é unha globina respiratoria que consta no home de 190 aminoácidos, producida polo xene CYGB, situado no cromosoma 17. A diferenza doutras globinas específicas de tecido, como a hemoglobina producida polos glóbulos vermellos, a mioglobina do músculo, e a neuroglobina do sistema nervioso, esta proteína é ubicua e exprésase en todos os tecidos do organismo.[1]

O xene da citoglobina[editar | editar a fonte]

Os estudos filoxenéticos feitos cos xenes das globinas mostran que a citoglobina e a mioglobina pertencen a un mesmo clado distinto do da hemoglobina e a neuroglobina. A globina ancestral da que proceden remóntase a máis de 450 millóns de anos.

A citoglobina de mamíferos ten unha lonxitude maior (190 aminoácidos) que a das outras globinas (140-150 aminoácidos). Isto débese a que ten unha extensión adicional duns 20 aminoácidos en cada extremo. A citoglobina prégase en oito hélices α (ver pregamento de globina). Os residuos implicados nas globinas na fixación do oxíxeno están conservados tamén na citoglobina. Ademais dous dous intróns (B12.2 e G7.0) contidos nos xenes das outras globinas, o xene da citoglobina (CYGB) ten un terceiro intrón, o HC11.2, preto do extremo 3’ da rexión codificante. O último exón do extremo 3’ está ausente nos peixes, xa que foi adquirido máis tarde no decurso da evolución dos tetrápodos.[1].

Expresión e función da citoglobina[editar | editar a fonte]

A citoglobina atópase no citoplasma da maior parte dos tipos celulares, pero a súa taxa de produción revelada pola técnica de northern blot difire dun tecido a outro. Esta distribución da expresión non concorda con que a súa función sexa exclusivamente respiratoria. De feito, segundo outros estudos, a citoglobina sintetízase preerentemente nas células do tecido conxuntivo (fibroblastos) e células de sostén (condrocitos e osteoblastos), o que apoia a hipótese de que está implicada na síntese do coláxeno. É posible que a citoglobina forneza oxíxeno á prolil-4-hidroxilase (EC 1.14.11.2), un ferroencima clave que cataliza a hidroxilación dos residuos de prolina da molécula de procoláxeno.[2]

En condicións de hipoxia, duplícase a síntese de citoglobina na maioría dos tecidos, e aínda aumenta máis no corazón e fígado.[3] Este mecanismo pode explicarse polo feito de que a citoglobina seve para almacenar e facilitar o transporte de oxíxeno cara á cadea respiratoria mitocondrial.[4] A presenza de citoglobina nas neuronas formula varias cuestións sobre as súas funcións no sistema nervioso central, xa que este tecido posúe a súa propia globina específica, a neuroglobina. Considérase que pode ter un papel potencial como doante de O2 para certas reaccións encimáticas, entre outras a síntese do NO a partir de arxinina polas NO sintases[5].

As funcións que se cre pode realizar a citoglobina son: facilitar a difusión do oxíxeno nos tecidos, recoller o óxido nítrico ou as especies reactivas do oxíxeno, ou realizar unha función protectora durante o estrés oxidativo.[6].

Notas[editar | editar a fonte]

  1. 1,0 1,1 Thorsten Burmester, Bettina Ebner, Bettina Weich and Thomas Hankeln, (2002). Cytoglobin: A Novel Globin Type Ubiquitously Expressed in Vertebrate Tissues. Mol Biol and Evol 19; 416-421.[1]
  2. Kivirikko K. I., and Myllyharju J., (1998). Prolyl 4-hydroxylases and their protein disulfide isomerase subunit. Matrix Biol. 16; 357-368.
  3. Marc Schmidt, Frank Gerlach, Aaron Avivi, Thorsten Burmester et al., (2004). Cytoglobin Is a Respiratory Protein in Connective Tissue and Neurons, Which Is Up-regulated by Hypoxia. J. Biol. Chem. 279(9); 8063-8069. [2]
  4. Sawai H., Kawada N., Yoshizato K., Nakajima H., Aono S., Shiro Y., (2003). Characterization of the heme environmental structure of cytoglobin, a fourth globin in humans. Biochemistry 42(17); 5133-42. PMID 12718557.
  5. Leone A. M., Palmer R. M., Knowles R. G., Francis P. L., Ashton D. S., and Moncada S., (1991). Constitutive and inducible nitric oxide synthases incorporate molecular oxygen into both nitric oxide and citrulline. J. Biol. Chem. 266; 23790-23795. [3]
  6. Trent JT, Hargrove MS (2002). "A ubiquitously expressed human hexacoordinate hemoglobin.". J. Biol. Chem. 277 (22): 19538–45. PMID 11893755. doi:10.1074/jbc.M201934200. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]

Bibliografía[editar | editar a fonte]