Pregamento de globina

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Un exemplo de pregamento de globina é a proteína transportadora de oxíxeno mioglobina (PDB ID 1MBA) do molusco Aplysia limacina.

O pregamento de globina é un pregamento tridimensional común nas proteínas. Este tipo de pregamento consiste tipicamente en oito[1] hélices alfa, aínda que algunhas proteínas teñen estensións de hélices adicionais nos seus extremos. O pregamento de globina atópase nas proteínas de tipo globina como a hemoglobina e a mioglobina e nas proteínas ficocianinas. Como a mioglobina foi a primeira proteína da que se resolveu a estrutura, o pregamento de globina foi o primeiro pregamento proteico que se descubriu. Como o pregamento de globina contén só hélices, clasifícase como un pregamento proteico todo alfa.

Empaquetamento das hélices[editar | editar a fonte]

As oito hélices do núcleo do pregamento de globina comparten unha estrutura non local significativa, a diferenza doutros motivos estruturais nos cales os aminoácidos están preto uns doutros na súa secuencia primaria e están tamén próximos no espazo. As hélices empaquétanse cun ángulo medio de aproximadamente 50 graos, que é significativamente máis inclinado que outros empaquetamentos helicoidais como o feixe de hélices (helix bundle). O ángulo exacto do empaquetamento das hélices depende da secuencia da proteína, porque o empaquetamento está mediado polas interaccións estéricas e hidrofóbicas das cadeas laterais dos aminoácidos próximos ás interfaces das hélices.

Conservación da secuencia[editar | editar a fonte]

Aínda que o pregamento de globina está moi conservado evolutivamente, as secuencias que forman o pregamento poden ter unha identidade de secuencia de tan só o 16%. Aínda que a especificidade de secuencia do pregamento non é estrita, o núcleo hidrofóbico da proteína debe manterse e debe evitarse que se formen parches hidrofóbicos situados sobre a superficie exposta ao solvente, a cal é en xeral hidrófila, para que así a estrutura permaneza estable e soluble. A mutación máis famosa no pregamento de globina é un cambio de glutamato por valina nunha das cadeas da hemoglobina, a cal crea un "parche hidrofóbico" sobre a superficie proteica que promove a agregación intermolecular da hemoglobina, e isto dá lugar á anemia falciforme.

Notas[editar | editar a fonte]

  1. “Aplysia limacina myoglobin. Crystallographic analy... [J Mol Biol. 1989] - PubMed result”, n.d. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2926816.
  • Branden C, Tooze J. (1999). Introduction to Protein Structure 2nd ed. Garland Publishing: New York, NY.

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]