Globina

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Saltar ata a navegación Saltar á busca
Familia da globina
PDB 1hba EBI.jpg
Estrutura da desoxihemoglobina Rothschild 37 beta Trp----Arg, que ten unha mutación que crea un sitio para a unión de cloro intersubunidade.[1]
Identificadores
Símbolo Globin
Pfam PF00042
Pfam clan CL0090
InterPro IPR000971
PROSITE PS01033
SCOP 1hba
SUPERFAMILY 1hba
CDD cd01067
Bac_globina
PDB 1s56 EBI.jpg
Estrutura cristalina da hemoglobina n (hbn) "truncada" de Mycobacterium tuberculosis, penetrada con átomos de Xe.
Identificadores
Símbolo Bac_globin
Pfam PF01152
Pfam clan CL0090
InterPro IPR001486
PROSITE PDOC00933
SCOP 1dlw
SUPERFAMILY 1dlw

As globinas son unha familia de proteínas globulares, que se cre comparten un antepasado común. Todas estas proteínas incorporan o pregamento de globina, constituído por unha serie de oito segmentos de hélice alfa idénticos. Dous membros prominentes desta familia son a mioglobina e a hemoglobina, que levan ambas un grupo prostético hemo, e únense de forma reversible ao oxíxeno. Esta ampla e ben estudada familia está distribuída en moitos organismos.[2]

Tipos[editar | editar a fonte]

As globinas evolucionaron a partir dun antepasado común e poden dividirse en tres grupos: globinas de dominio simple, e dous tipos de globinas quiméricas, flavohemoglobinas e sensores acoplados a globinas. As bacterias presentan os tres tipos de globinas, mentres que as arqueas carecen de flavohemoglobinas, e os eucariotas non teñen sensores acoplados a globinas.[3] Nunha mesma especie coexisten hemoglobinas con distintas funcionalidades.

Nos vertebrados coñécense oito globinas: androglobina, citoglobina, globina E, globina X, globina Y, hemoglobina, mioglobina e neuroglobina.

Subfamilias[editar | editar a fonte]

Xenes[editar | editar a fonte]

Entre os xenes humanos que codifican proteínas globinas están os seguintes:

Exemplos[editar | editar a fonte]

Son exemplos de globinas as seguintes:

  • Hemoglobina (Hb)
  • Mioglobina (Mb)
  • Neuroglobina: unha hemoproteína de tipo mioglobina expresada no cerebro e retina de vertebrados, onde está implicada na neuroprotección ante os danos producidos pola hipoxia ou isquemia.[4] A neuroglobina pertence a unha rama da familia da globina que diverxeu moi cedo na evolución.
  • Citoglobina: un sensor do oxíxeno expresado en moitos tecidos. Está relacionado coa neuroglobina.[5]
  • Eritrocruorinas: proteínas respiratorias extracelulares cooperativas que se encontran nos anélidos e artrópodos, que se forman pola ensamblaxe dunhas 180 subunidades en bicapas de xeometría hexagonal.[6]
  • Leghemoglobina (legHb ou hemoglobina simbiótica): aparece nos nódulos das raíces das plantas leguminosas, nas que controla a difusión de oxíxeno a bacteroides simbióticos para promover a fixación do nitróxeno.
  • Hemoglobina non simbiótica (NsHb): aparece en plantas non leguminosas, e pode ser sobreexpresada en plantas estresadas.
  • Flavohemoglobinas (FHb): proteínas quiméricas, cun dominio globina N-terminal e un dominio de unión ao NAD+/FAD de tipo ferredoxina redutase C-terminal. A FHb proporciona protección contra o óxido nítrico por medio dos seus dominio C-terminais, os cales transfiren electróns ao hemo da globina.[7]
  • Globina E: unha globina responsable de almacenar e ceder o oxíxeno na retina das aves.[8]
  • Sensores acoplados á globina: quiméricos, cun dominio de tipo mioglobina N-terminal e un dominio C-terminal que lembra o dominio de sinalización citoplásmico de quimiorreceptores bacterianos. Únense ao oxíxeno e actúan iniciando unha resposta aerotáctica ou regulan a expresión xénica.[9][10]
  • Protoglobina: unha globina dun só dominio que se encontra en arqueas, que está relacionada co dominio N-terminal dos sensores acoplados á globina.[11]
  • Globina truncada 2/2: carece da primeira hélice, o que fai que forme un pregamento proteico de tipo sandwich de 2 sobre 2 hélices alfa en troques do sandwich canónico de 3 sobre 3. Pode dividirse en tres grupos principais (I, II e II) baseándose nas características da súa estrutura.
  • HbN (ou GlbN): unha proteína de tipo hemoglobina truncada que se une ao oxíxeno cooperativamente cunha afinidade moi alta e unha velocidade de disociación lenta, a cal pode excluíla do transporte de oxíxeno. Parece estar implicada na detoxificación do óxido nítrico en bacterias e no estrés nitrosativo.[12]
  • Cianoglobina (ou GlbN): unha hemoproteína truncada que se encontra en cianobacterias que ten unha alta afinidade polo oxíxeno, e que parece servir como parte dunha oxidase terminal, en vez de como un pigmento respiratorio.[13]
  • HbO (ou GlbO): unha proteína de tipo hemoglobina truncada cunha afinidade polo oxíxeno máis baixa que a da HbN. A HbO asóciase coa membrana celular bacteriana, onde incrementa significativamente a captación de oxíxeno en comparación coas membranas que carecen desta proteína. A HbO parece que interacciona cunha oxidase terminal, e podería participar nun proceso de transferencia de oxíxeno/electróns que facilita a transferencia de oxíxeno durante o metabolismo aeróbico.[14]
  • Glb3: unha hemoglobina truncada codificada no núcleo de plantas que parece estar máis estreitamente relacionada á HbO que á HbN. A Glb3 de Arabidopsis thaliana mostra unha rara capacidade de unión co oxíxeno e dióxido de carbono independente da concentración.[15]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Kavanaugh JS, Rogers PH, Case DA, Arnone A (April 1992). "High-resolution X-ray study of deoxyhemoglobin Rothschild 37 beta Trp----Arg: a mutation that creates an intersubunit chloride-binding site". Biochemistry 31 (16): 4111–21. PMID 1567857. doi:10.1021/bi00131a030. 
  2. Vinogradov SN, Hoogewijs D, Bailly X, Mizuguchi K, Dewilde S, Moens L, Vanfleteren JR (August 2007). "A model of globin evolution". Gene 398 (1-2): 132–42. PMID 17540514. doi:10.1016/j.gene.2007.02.041. 
  3. Vinogradov SN, Hoogewijs D, Bailly X, Arredondo-Peter R, Gough J, Dewilde S, Moens L, Vanfleteren JR (2006). "A phylogenomic profile of globins". BMC Evol. Biol. 6: 31. PMC 1457004. PMID 16600051. doi:10.1186/1471-2148-6-31. 
  4. Pesce A, Dewilde S, Nardini M, Moens L, Ascenzi P, Hankeln T, Burmester T, Bolognesi M (September 2003). "Human brain neuroglobin structure reveals a distinct mode of controlling oxygen affinity". Structure 11 (9): 1087–95. PMID 12962627. doi:10.1016/S0969-2126(03)00166-7. 
  5. Fago A, Hundahl C, Malte H, Weber RE (2004). "Functional properties of neuroglobin and cytoglobin. Insights into the ancestral physiological roles of globins". IUBMB Life 56 (11-12): 689–96. PMID 15804833. doi:10.1080/15216540500037299. 
  6. Royer WE, Omartian MN, Knapp JE (January 2007). "Low resolution crystal structure of Arenicola erythrocruorin: influence of coiled coils on the architecture of a megadalton respiratory protein". J. Mol. Biol. 365 (1): 226–36. PMC 1847385. PMID 17084861. doi:10.1016/j.jmb.2006.10.016. 
  7. Mukai M, Mills CE, Poole RK, Yeh SR (March 2001). "Flavohemoglobin, a globin with a peroxidase-like catalytic site". J. Biol. Chem. 276 (10): 7272–7. PMID 11092893. doi:10.1074/jbc.M009280200. 
  8. Blank M, Kiger L, Thielebein A, Gerlach F, Hankeln T, Marden MC, Burmeister T (2011). "Oxygen supply from the bird's eye perspective: Globin E is a respiratory protein in the chicken retina". J. Biol. Chem. 286 (30): 26507–15. PMC 3143615. PMID 21622558. doi:10.1074/jbc.M111.224634. 
  9. Hou S, Freitas T, Larsen RW, Piatibratov M, Sivozhelezov V, Yamamoto A, Meleshkevitch EA, Zimmer M, Ordal GW, Alam M (July 2001). "Globin-coupled sensors: a class of heme-containing sensors in Archaea and Bacteria". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98 (16): 9353–8. PMC 55424. PMID 11481493. doi:10.1073/pnas.161185598. 
  10. Freitas TA, Saito JA, Hou S, Alam M (January 2005). "Globin-coupled sensors, protoglobins, and the last universal common ancestor". J. Inorg. Biochem. 99 (1): 23–33. PMID 15598488. doi:10.1016/j.jinorgbio.2004.10.024. 
  11. Freitas TA, Hou S, Dioum EM, Saito JA, Newhouse J, Gonzalez G, Gilles-Gonzalez MA, Alam M (April 2004). "Ancestral hemoglobins in Archaea". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101 (17): 6675–80. PMC 404104. PMID 15096613. doi:10.1073/pnas.0308657101. 
  12. Lama A, Pawaria S, Dikshit KL (July 2006). "Oxygen binding and NO scavenging properties of truncated hemoglobin, HbN, of Mycobacterium smegmatis". FEBS Lett. 580 (17): 4031–41. PMID 16814781. doi:10.1016/j.febslet.2006.06.037. 
  13. Yeh DC, Thorsteinsson MV, Bevan DR, Potts M, La Mar GN (February 2000). "Solution 1H NMR study of the heme cavity and folding topology of the abbreviated chain 118-residue globin from the cyanobacterium Nostoc commune". Biochemistry 39 (6): 1389–99. PMID 10684619. doi:10.1021/bi992081l. 
  14. Pathania R, Navani NK, Rajamohan G, Dikshit KL (May 2002). "Mycobacterium tuberculosis hemoglobin HbO associates with membranes and stimulates cellular respiration of recombinant Escherichia coli". J. Biol. Chem. 277 (18): 15293–302. PMID 11796724. doi:10.1074/jbc.M111478200. 
  15. Watts RA, Hunt PW, Hvitved AN, Hargrove MS, Peacock WJ, Dennis ES (August 2001). "A hemoglobin from plants homologous to truncated hemoglobins of microorganisms". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98 (18): 10119–24. PMC 56925. PMID 11526234. doi:10.1073/pnas.191349198. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]