Carboxipeptidase A6

CPA6
Estruturas dispoñibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolos	CPA6 (HGNC: 17245) CPAH, ETL5, FEB11, carboxipeptidase A6
Identificadores externos	OMIM: 609562 MGI: 3045348 HomoloGene: 75130 EBI: CPA6 GeneCards: Xene CPA6 UniProt: CPA6
Locus	Cr. 8 q13.2
Ontoloxía Xénica Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano Rato
Entrez	57094 329093
Ensembl	Véxase HS Véxase MM
UniProt	Q8N4T0 Q5U901
RefSeq (ARNm)	NM_001127445 NM_001289497
RefSeq (proteína) NCBI	NP_065094 NP_001276426
Localización (UCSC)	Cr. 8: 67.42 – 67.75 Mb Cr. 1: 10.39 – 10.79 Mb
PubMed (Busca)	57094 329093

A carboxipeptidase A6 (CPA6) é un encima metalopeptidase que nos humanos está codificado no xene CPA6 do cromosoma 8. Exprésase fortemente no bulbo olfactorio do rato adulto e tamén no cerebro embrionario e outros tecidos.

A proteína codificada por este xene pertence á familia das carboxipeptidases, que catalizan a liberación de aminoácidos C-terminais e teñen funcións que van desde a dixestión de alimentos á biosíntese selectiva de péptidos neuroendócrinos. Certas variantes polimórficas e unha translocación recíproca t(6;8)(q26;q13) que afectan este xene, foron asociadas en humanos coa síndrome de retracción de Duane. Na súa catálise, a carboxipeptidase A6 ten preferencia por aminoácidos hidrofóbicos grandes C-terminais e pola histidina.

A carboxipeptidase A6 procesa varios neuropéptidos, como a Met-encefalina, a Leu-encefalina, a anxiotensina I e a neurotensina in vitro. Mentres que a carboxipeptidase A6 pode converter as encefalinas e a neurotensina en formas inactivas, pode converter a anxiotensina I inactiva en anxiotensina II activa. A carboxipeptidase A6 podería ter funcións adicionais no procesamento de péptidos in vivo, pero a natureza destes substratos e os efectos destas clivaxes son polo momento descoñecidos.

Véxase tamén

• Inhibidor da carboxipeptidase A
• Carboxipeptidase
• Carboxipeptidase A
• Carboxipeptidase A1
• Carboxipeptidase A2

Bibliografía

• Wei, S.; Segura, S.; Vendrell, J.; Aviles, F. X.; Lanoue, E.; Day, R.; Feng, Y.; Fricker, L. D. (2002). "Identification and characterization of three members of the human metallocarboxypeptidase gene family". The Journal of Biological Chemistry 277 (17): 14954–14964. PMID 11836249. doi:10.1074/jbc.M112254200. 
• Pizzuti, A.; Calabrese, G.; Bozzali, M.; Telvi, L.; Morizio, E.; Guida, V.; Gatta, V.; Stuppia, L.; Ion, A.; Palka, G.; Dallapiccola, B. (2002). "A peptidase gene in chromosome 8q is disrupted by a balanced translocation in a duane syndrome patient". Investigative Ophthalmology & Visual Science 43 (12): 3609–3612. PMID 12454025. 
• Lyons, P. J.; Callaway, M. B.; Fricker, L. D. (2008). "Characterization of Carboxypeptidase A6, an Extracellular Matrix Peptidase". Journal of Biological Chemistry 283 (11): 7054–7063. PMID 18178555. doi:10.1074/jbc.M707680200. 
• Sharif, S. A.; Du, X.; Myles, T.; Song, J. J.; Price, E.; Lee, D. M.; Goodman, S. B.; Nagashima, M.; Morser, J.; Robinson, W. H.; Leung, L. L. K. (2009). "Thrombin-activatable carboxypeptidase B cleavage of osteopontin regulates neutrophil survival and synoviocyte binding in rheumatoid arthritis". Arthritis & Rheumatism 60 (10): 2902–2912. PMC 3757557. PMID 19790060. doi:10.1002/art.24814. 
• Lyons, P. J.; Fricker, L. D. (2010). "Substrate Specificity of Human Carboxypeptidase A6". Journal of Biological Chemistry 285 (49): 38234–38242. PMC 2992257. PMID 20855895. doi:10.1074/jbc.M110.158626. 

Ligazóns externas

• CPA6 Medical Subject Headings (MeSH) na Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA.

---

Este artigo sobre bioloxía é, polo de agora, só un bosquexo. Traballa nel para axudar a contribuír a que a Galipedia mellore e medre.  Existen igualmente outros artigos relacionados con este tema nos que tamén podes contribuír.

---