Carboxipeptidase

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Carboxipeptidase A do páncreas bovino

Unha carboxipeptidase é un encima do grupo das peptidases ou proteasas que poden hidrolizar un enlace peptídico situado no extremo carboxi-terminal dunha proteína ou polipéptido, liberando desta forma o aminoácido situado ao final da cadea. A actividade encimática destas proteínas corresponde aos números da Comisión de Encimas EC 3.4.16, 3.4.17 e 3.4.18.

As carboxipeptidases contrastan coas aminopeptidases, as cales tamén rompen enlaces peptídicos pero no outro extremo da cadea polipeptídica, o extremo amino-terminal.

Tanto os animais, incluídos os humanos, coma as plantas e bacterias posúen varios tipos de carboxipeptidases que cumpren diversas funcións que van desde o catabolismo á maduración de proteínas. Nos seres humanos as carboxipeptidases A1, A2 e B prodúcense no páncreas como proencimas inactivos, e son activadas pola enteropeptidase unha vez que chegan ao lume intestinal coa secreción pancreática.[1]

Funcións[editar | editar a fonte]

As primeiras carboxipeptidases que foron estudadas foron as que actúan na dixestión da comida (carboxipeptidases pancreáticas A1, A2 e B). Porén, a maioría das carboxipeptidases coñecidas non está implicadas no catabolismo; interveñen na maduración de proteínas (por exemplo, a modificación postraducional) ou procesos biolóxicos regulados. Por exemplo, a biosíntese de péptidos neuroendócrinos como a insulina require unha carboxipeptidase. As carboxipeptidases tamén funcionan na coagulación do sangue, produción de factores de crecemento, curación de feridas, reprodución e moitos outros procesos.

Clasificación[editar | editar a fonte]

Polo mecanismo do sitio activo[editar | editar a fonte]

As carboxipeptidases clasifícanse xeralmente en varias familias baseadas no mecanismo do seu sitio activo. Por tanto, estes nomes non se refiren á selectividade polo aminoácido que é cortado.

  • Encimas que usan un metal no sitio activo, denominadas "metalo-carboxipeptidases" (número EC 3.4.17).
  • Outras carboxipeptidases que usan residuos de serina no sitio activo denomínanse "serina carboxipeptidases" (número EC 3.4.16).
  • As que usan un sistio activo con cisteína son chamadas "cisteína carboxipeptidases" (ou "tiol carboxipeptidases") (número EC 3.4.18).

Pola preferencia de substrato[editar | editar a fonte]

Outro sistema de clasificación das carboxipeptidases baséase na súa preferencia de substrato.

Activation[editar | editar a fonte]

Algunhas carboxipeptidases son producidas inicialmente en forma inactiva; esta forma precursora denomínase procarboxipeptidase. No caso da carboxipeptidase A pancreática, a forma de cimóxeno inactiva, a pro-carboxipeptidase A, é convertida na súa forma activa, a carboxipeptidase A, polo encima tripsina. Este mecanismo asegura que as células nas que se produce pro-carboxipeptidase A non serán elas mesmas dixeridas polo propio encima.

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Carboxypeptidase B. Worthington Biochemical Corporation. Consultado o 24 de xaneiro de 2014.

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]