Catalase

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Catalase
PDB 7cat EBI.jpg
Identificadores
Símbolo Catalase
Pfam PF00199
InterPro IPR011614
PROSITE PDOC00395
SCOP 7cat
SUPERFAMILY 7cat
OPM superfamily 435
OPM protein 3e4w
CDD cd00328
Catalase
Identificadores
Número EC 1.11.1.6
Número CAS 9001-05-2
Bases de datos
IntEnz vista de IntEnz
BRENDA entrada de BRENDA
ExPASy vista de NiceZyme
KEGG entrada de KEGG
MetaCyc vía metabólica
PRIAM perfil
Estruturas PDB RCSB PDB PDBe PDBsum
Gene Ontology AmiGO / EGO
Estrutura da catalase.

A catalase é un encima moi común, que se encontra en case todos os organismos vivos que están expostos ao osíxeno. Cataliza a descomposición do peróxido de hidróxeno en auga e osíxeno.[1] A catalase ten un dos números de recambio ou kcat máis altos entre os encimas, xa que unha molécula de catalase pode converter millóns de moléculas de peróxido de hidróxeno en auga e osíxeno por segundo.[2]

A catalase é un encima formado por catro cadeas polipeptídicas (tetrámero), cada unha de aproximadamente 500 aminoácidos.[3] Contén catro grupos hemo (con ferro) porfirínicos, que lle permiten ao encima reaccionar co peróxido de hidróxeno. O pH óptimo da catalase humana é de aproximadamente 7,[4] e ten un máximo bastante amplo (a taxa da reacción non cambia apreciablemente entre os pHs 6,8 e 7,5).[5] O pH óptimo doutras catalases varía entre 4 e 11 dependendo da especie.[6] A temperatura óptima varía tamén coa especie.[7]

Historia[editar | editar a fonte]

A presenza da catalase non foi detectada ata 1811 cando Louis Jacques Thénard, que descubriu o H2O2 (peróxido de hidróxeno), suxeriu que a súa degradación se producía por acción dunha substancia descoñecida. En 1900, Oscar Loew foi o primeiro que lle deu nome a esta substancia, chamándolle catalase, e encontrouna en moitos animais e plantas.[8] En 1937 a catalase do fígado bovino foi cristalizada por James B. Sumner e Alexander Dounce[9] e o seu peso molecular foi calculado no ano 1938.[10]

En 1969, determinouse a secuencia de aminoácidos da catalase bovina.[11] Despois en 1981, dilucidouse a estrutura tridimensional desta proteína.[12]

Acción[editar | editar a fonte]

A reacción da catalase na descomposición dos tecidos vivos é:

2 H2O2 → 2 H2O + O2

A presenza da catalase nunha mostra de tecidos ou microbiana pode ser comprobada engadindo un volume de peróxido de hidróxeno e observando a reacción que se produce. A formación de burbullas de osíxeno indica un resultado positivo. Este sinxelo ensaio, cuxos resultados poden verse a simple vista, sen axuda de instrumentos, é posible porque a catalase ten unha alta actividade específica, que produce unha resposta detectable visualmente.

Mecanismo molecular[editar | editar a fonte]

Non se coñece o mecanismo completo utilizado pola catalase,[13] pero a reacción química crese que ocorre en dúas fases:

H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E(.+)
H2O2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H2O + Fe(III)-E + O2[13]
Aquí Fe()-E representa o centro de ferro do grupo hemo unido ao encima. Fe(IV)-E(.+) é a forma mesomérica de Fe(V)-E, que significa que o ferro non está completamente oxidado a +V, pero recibe algúns "electróns de apoio" do ligando do hemo. Este hemo funciona despois como un catión radical (.+).

Cando o peróxido de hidróxeno entra no sitio activo, interacciona cos aminoácidos Asn147 (asparaxina na posición 147) e His74, causando que se transfira un protón (ión hidróxeno, H+) entre os átomos de osíxeno. O átomo libre de osíxeno coordínase, liberando a molécula de auga que se acaba de formar e Fe(IV)=O. O Fe(IV)=O reacciona cunha segunda molécula de peróxido de hidróxeno para volver a formar o Fe(III)-E e producir auga e osíxeno.[13] A reactividade do centro de ferro intensifícase pola presenza do ligando fenolato da Tyr357 na 5ª posición do ligando ferro, o cal pode axudar na oxidación do Fe(III) a Fe(IV). A eficiencia da reacción tamén mellora polas interaccións da His74 e Asn147 con intermediatos da reacción.[13] En xeral, a taxa de reacción pode determinarse pola ecuación de Michaelis-Menten.[14]

A catalase pode tamén catalizar a oxidación por parte do peróxido de hidróxeno de varios metabolitos e toxinas, como o formaldehido, ácido fórmico, fenois, acetaldehido e alcohois. Actúa seguindo a seguinte reacción:

H2O2 + H2R → 2H2O + R

O mecanismo exacto desta reacción non se coñece.

Calquera ión de metal pesado (como os catións de cobre do sulfato de cobre(II)) pode actuar como un inhibidor non competitivo da catalase. Ademais, o veleno cianuro é un inhibidor competitivo da catalase, que se une fortemente ao hemo da catalase e detén a actividade do encima.

As estruturas proteicas tridimensionais dos intermediarios da catalase peroxidados están dispoñibles no Protein Data Bank. Este encima utilízase correntemente nos laboratorios como unha ferramenta para estudar o efecto dos encimas sobre as taxas de reacción.

Función nas células[editar | editar a fonte]

O peróxido de hidróxeno é un subproduto daniño de moitos procesos metabólicos normais. Para previr danos nas células e tecidos, debe ser convertido rapidamente noutras substancias menos perigosas. Para facelo, as células utilizan frecuentemente a catalase para catalizar rapidamente a descomposición do peróxido de hidróxeno orixinando o menos reactivo osíxeno gasoso e moléculas de auga.[15]

A verdadeira importancia biolóxica da catalase non sempe é sinxela de avaliar: Os ratos modificados xeneticamete para que carezan de catalase son fenotipicamente normais, o que indica que este encima non é imprescindible nos animais en certas condicións.[16] Unha deficiencia en catalase pode incrementar a probabilidade de desenvolver diabetes mellitus tipo 2.[17][18] Algúns humanos teñen niveis moi baixos de catalase (acatalasia), pero mostran poucos efectos prexudiciais. Ademais da catalase, outras moléculas que eliminan o H2O2 nas células de mamíferos normais son as peroxirredoxinas.

A catalase humana funciona a unha temperatura óptima de 37°C,[5] que é aproximadamente a temperatura do corpo humano. Polo contrario, a catalase illada da arquea hipertermófila Pyrobaculum calidifontis ten unha temperatura óptima de 90°C.[19]

A catalase localízase xeralmente nun orgánulo celular chamado peroxisoma.[20] Os peroxisomas das células das plantas están implicados na fotorrespiración (no que se usa osíxeno e a produce dióxido de carbono) e na fixación do nitróxeno simbiótica (a rotura de moléculas diatómicas de nitróxeno, N2, formando átomos de nitróxeno reactivos). O peróxido de hidróxeno utilízase como un potente axente antimicrobiano cando as células son infectadas por patóxenos. Os patóxenos catalase positivos, coo o Mycobacterium tuberculosis, Legionella pneumophila, e Campylobacter jejuni, fan que a catalase desactive os radicais peróxido, o que lles permite sobrevivir sen sufrir danos dentro do hóspede.[21]

A catalase contribúe ao metabolismo do etanol no corpo despois da inxestión de alcohol, mais só degrada unha pequena fracción do alcohol do corpo.[22]

Distribución entre os seres vivos[editar | editar a fonte]

Os animais utilizan a catalase en todos os seus órganos, con concentracións especialmente altas no fígado. Un caso especial do uso da catalase dáse no escaravello bombardeiro. Este escaravello ten unhas glándulas pares nas que almacena dous conxuntos de substancias, normalmente por separado. A glándula máis grande do par, chamada cámara de almacenamento ou depósito, contén hidroquinonas e peróxido de hidróxeno, e a glándula máis pequena, chamada cámara de reacción, contén catalases e peroxidases. Para activar a nociva pulverización que expele o animal, o escaravello mestura os contidos dos dous compartimentos, causando que se libere osíxeno a partir do peróxido de hidróxeno. O osíxeno oxida as hidroquinonas e tamén actúa como propelente.[23] A reacción de oxidación é moi exotérmica (ΔH = −202.8 kJ/mol), polo que a mestura rapidamente se quenta ata o punto de ebulición.[24]

A catalase é tamén universal entre as plantas, e tamén a producen moitos fungos.[25]

Case todos os microorganismos aeróbicos usan a catalase. Tamén está presente nalgúns microorganismos anaeróbicos, como a arquea Methanosarcina barkeri.[26][27]

Aplicacións[editar | editar a fonte]

Peróxido de hidróxeno.

A catalase utilízase na industria alimentaria para eliminar o peróxido de hidróxeno do leite destinado á produción de queixo.[28] Outra aplicación é nos envoltorios de alimentos, onde funciona impedindo a súa oxidación.[29] A catalase utilízase tamén na industria téxtil, para eliminar o peróxido de hidróxeno de tecidos e asegurarse que o material está libre de peróxidos.[30]

Un uso menor é na hixiene das lentes de contacto, xa que algúns produtos para a limpeza destas lentes conteñen unha solución de peróxido de hidróxeno; despois utilízase unha solución que contén catalase para descompoñer o peróxido de hidróxeno antes de volver a usar as lentes.[31] Recentemente, a catalase empezou a usarse na industria estética, xa que varias máscaras de tratamento combinan o encima con peróxido de hidróxeno na face para incrementar a osixenación celular nas capas superiores da epiderme.

Proba da catalase[editar | editar a fonte]

Reacción da catalase.

A proba da catalase é unha das tres probas principais utilizadas en microbioloxía para identificar especies de bacterias. A presenza do encima catalase no illado bacteriano que se está a testar detéctase utilizando peróxido de hidróxeno. Se a bacteria posúe catalase (é dicir, é catalase positiva), ao engadir unha pequena cantidade de peróxido de hidróxeno ao illado bacteriano, obsérvase a formación de burbullas de osíxeno.

A proba da catalase faise colocando unha pinga de peróxido de hidróxeno nun portaobxectos e utilizando un bastonciño aplicador tócase a colonia, e despois faise un frotis sobre a pinga de peróxido de hidróxeno.

A proba da catalase por si soa non serve para identificar un determinado organismo ou cepa, pero en combinación con outras probas, como outras probas metabólicas ou a resistencia a antibióticos, é unha axuda na identificación. A presenza de catalase en células bacterianas depende das condicións de crecemento e do medio usado para o cultivo das células.

Tamén se poden usar tubos capilares. Recóllese unha pequena cantidade de bacterias co extremo do tubo capilar (isto é esencial para ter a certeza de que o extremo non queda bloqueado, porque iso podería causar un falso negativo). O extremo oposto mergúllase despois en peróxido de hidróxeno, o que fai que se arrastre o líquido por capilaridade para adentro do tubo, dáselle a volta a este. Uns pequenos golpes suaves abondan para mover o peróxido de hidróxeno máis preto das bacterias, e cando se poñen en contacto, empezan a orixinarse as burbullas, dando un resultado positivo para a catalase.

Pelo branco[editar | editar a fonte]

Segundo recentes estudos científicos, os baixos niveis de catalase poden xogar un papel no proceso de encanecemento do pelo humano. O peróxido de hidróxeno prodúcese de forma natural no corpo e a catalase degrádao. Se os niveis de catalase declinan, o peróxido de hidróxeno non pode ser degradado. Isto fai que o peróxido de hidróxeno poida branquear o pelo desde dentro a fóra. Este descubrimento podería algún día incorporarse ao tratamentos contra o encanecemento.[35][36][37]

Interaccións[editar | editar a fonte]

Observouse que a catalase presenta interaccións cos xenes ABL2[38] e Abl.[38]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Chelikani P, Fita I, Loewen PC (January 2004). "Diversity of structures and properties among catalases". Cell. Mol. Life Sci. 61 (2): 192–208. DOI:10.1007/s00018-003-3206-5. PMID 14745498.
  2. Goodsell DS (2004-09-01). "Catalase". Molecule of the Month. RCSB Protein Data Bank. http://www.rcsb.org/pdb/static.do?p=education_discussion/molecule_of_the_month/pdb57_1.html. Consultado o 2007-02-11.
  3. Boon EM, Downs A, Marcey D. "Catalase: H2O2: H2O2 Oxidoreductase". Catalase Structural Tutorial Text. http://biology.kenyon.edu/BMB/Chime/catalase/frames/cattx.htm. Consultado o 2007-02-11.
  4. Maehly A, Chance B (1954). "The assay of catalases and peroxidases". Methods Biochem Anal. Methods of Biochemical Analysis 1: 357–424. DOI:10.1002/9780470110171.ch14. ISBN 978-0-470-11017-1. PMID 13193536.
  5. 5,0 5,1 Aebi H (1984). Aebi, Hugo. ed. "Catalase in vitro". Meth. Enzymol.. Methods in Enzymology 105: 121–126. DOI:10.1016/S0076-6879(84)05016-3. ISBN 0-12-182005-X. PMID 6727660.
  6. "EC 1.11.1.6 - catalase". BRENDA: The Comprehensive Enzyme Information System. Department of Bioinformatics and Biochemistry, Technische Universität Braunschweig. http://www.brenda-enzymes.org/php/result_flat.php4?ecno=1.11.1.6&Suchword=&organism%5B%5D=&show_tm=0. Consultado o 2009-05-26.
  7. Toner K, Sojka G, Ellis R. "A Quantitative Enzyme Study; CATALASE". bucknell.edu. Arquivado do orixinal o 2000-06-12. http://web.archive.org/web/20000612104029/http://www.facstaff.bucknell.edu/toner/gb/lab121/labs34.html. Consultado o 2007-02-11.
  8. Loew O (May 1900). "A New Enzyme of General Occurrence in Organisms". Science 11 (279): 701–702. DOI:10.1126/science.11.279.701. PMID 17751716.
  9. Sumner JB, Dounce AL (April 1937). "Crystalline catalase". Science 85 (2206): 366–367. DOI:10.1126/science.85.2206.366. PMID 17776781.
  10. Sumner JB, Gralén N (March 1938). "The molecular weight of crystalline catalase". Science 87 (2256): 284–284. DOI:10.1126/science.87.2256.284. PMID 17831682.
  11. Schroeder WA, Shelton JR, Shelton JB, Robberson B, Apell G (May 1969). "The amino acid sequence of bovine liver catalase: a preliminary report". Arch. Biochem. Biophys. 131 (2): 653–655. DOI:10.1016/0003-9861(69)90441-X. PMID 4892021.
  12. Murthy MR, Reid TJ, Sicignano A, Tanaka N, Rossmann MG (October 1981). "Structure of beef liver catalase". J. Mol. Biol. 152 (2): 465–499. DOI:10.1016/0022-2836(81)90254-0. PMID 7328661.
  13. 13,0 13,1 13,2 13,3 Boon EM, Downs A, Marcey D. "Proposed Mechanism of Catalase". Catalase: H2O2: H2O2 Oxidoreductase: Catalase Structural Tutorial. http://biology.kenyon.edu/BMB/Chime/catalase/frames/cattx.htm#Proposed%20Mechanism%20of%20Catalase. Consultado o 2007-02-11.
  14. Maass E (1998-07-19). "How does the concentration of hydrogen peroxide affect the reaction". MadSci Network. http://www.madsci.org/posts/archives/aug98/900981784.Bc.r.html. Consultado o 009-03-02.
  15. Gaetani G, Ferraris A, Rolfo M, Mangerini R, Arena S, Kirkman H (1996). "Predominant role of catalase in the disposal of hydrogen peroxide within human erythrocytes". Blood 87 (4): 1595–9. PMID 8608252.
  16. Ho YS, Xiong Y, Ma W, Spector A, Ho D (2004). "Mice Lacking Catalase Develop Normally but Show Differential Sensitivity to Oxidant Tissue Injury". J Biol Chem 279 (31): 32804–32812. DOI:10.1074/jbc.M404800200. PMID 15178682.
  17. László Góth, Ágota Lenkey, William N. Bigler (2001). "Blood Catalase Deficiency and Diabetes in Hungary". Diabetes Care 24 (10): 1839–1840. DOI:10.2337/diacare.24.10.1839. PMID 11574451. http://care.diabetesjournals.org/content/24/10/1839.full.
  18. László Góth (2008). "Catalase Deficiency and Type 2 Diabetes". Diabetes Care 24 (10): e93–e93. DOI:10.2337/dc08-1607. PMID 19033415. http://care.diabetesjournals.org/content/31/12/e93.full.
  19. Amo T, Atomi H, Imanaka T (June 2002). "Unique presence of a manganese catalase in a hyperthermophilic archaeon, Pyrobaculum calidifontis VA1". J. Bacteriol. 184 (12): 3305–3312. DOI:10.1128/JB.184.12.3305-3312.2002. PMC 135111. PMID 12029047. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=135111.
  20. Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P (2002). "Peroxisomes". Molecular Biology of the Cell (4th ed.). New York. ISBN 0-8153-3218-1. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?highlight=catalase&rid=mboc4.section.2194.
  21. Srinivasa Rao PS, Yamada Y, Leung KY (September 2003). "A major catalase (KatB) that is required for resistance to H2O2 and phagocyte-mediated killing in Edwardsiella tarda". Microbiology (Reading, Engl.) 149 (Pt 9): 2635–2644. DOI:10.1099/mic.0.26478-0. PMID 12949187.
  22. http://pubs.niaaa.nih.gov/publications/AA72/AA72.htm
  23. Eisner T, Aneshansley DJ (August 1999). "Spray aiming in the bombardier beetle: photographic evidence". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96 (17): 9705–9709. DOI:10.1073/pnas.96.17.9705. PMC 22274. PMID 10449758. http://www.pnas.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=10449758.
  24. Beheshti N, McIntosh AC (2006). Int. Journal of Design & Nature 1 (1): 1–9. http://www.heveliusforum.org/Artykuly/Biomimetics.pdf.
  25. Isobe K, Inoue N, Takamatsu Y, Kamada K, Wakao N (January 2006). "Production of catalase by fungi growing at low pH and high temperature". J. Biosci. Bioeng. 101 (1): 73–76. DOI:10.1263/jbb.101.73. PMID 16503295.
  26. Brioukhanov AL, Netrusov AI, Eggen RI (June 2006). "The catalase and superoxide dismutase genes are transcriptionally up-regulated upon oxidative stress in the strictly anaerobic archaeon Methanosarcina barkeri". Microbiology (Reading, Engl.) 152 (Pt 6): 1671–1677. DOI:10.1099/mic.0.28542-0. PMID 16735730.
  27. Brioukhanov AL, Netrusov AI. Catalase and superoxide dismutase: distribution, properties, and physiological role in cells of strict anaerobes. Biochemistry (Mosc). 2004 Sep;69(9):949-62. PMID 15521809. [1]
  28. "Catalase". Worthington Enzyme Manual. Worthington Biochemical Corporation. http://www.worthington-biochem.com/CTL/default.html. Consultado o 2009-03-01.
  29. Hengge A (1999-03-16). "Re: how is catalase used in industry?". General Biology. MadSci Network. http://madsci.org/posts/archives/mar99/921636249.Gb.r.html. Consultado o 2009-03-01.
  30. "textile industry". Case study 228. International Cleaner Production Information Clearinghouse. http://www.p2pays.org/ref/11/10842.htm. Consultado o 2009-03-01.
  31. [US patent 5521091 http://worldwide.espacenet.com/publicationDetails/biblio?CC=US&NR=5521091&KC=&FT=E&locale=en_EP], Cook JN, Worsley JL, "Compositions and method for destroying hydrogen peroxide on contact lens", issued 1996-05-28.
  32. Rollins DM (2000-08-01). "Bacterial Pathogen List". BSCI 424 Pathogenic Microbiology. University of Maryland. http://www.life.umd.edu/classroom/bsci424/pathogendescriptions/PathogenList.htm. Consultado o 2009-03-01.
  33. Johnson M. "Catalase Production". Biochemical Tests. Mesa Community College. http://www.mc.maricopa.edu/~johnson/labtools/Dbiochem/cat.html. Consultado o 2009-03-01.
  34. Fox A. "Streptococcus pneumoniae and Staphylococci". University of South Carolina. http://pathmicro.med.sc.edu/fox/strep-staph.htm. Consultado o 2009-03-01.
  35. "Why Hair Turns Gray Is No Longer A Gray Area: Our Hair Bleaches Itself As We Grow Older". Science News. ScienceDaily. 2009-02-24. http://www.sciencedaily.com/releases/2009/02/090223131123.htm. Consultado o 2009-03-01.
  36. Hitti M (2009-02-25). "Why Hair Goes Gray". Health News. WebMD. http://www.webmd.com/skin-problems-and-treatments/news/20090225/why-hair-goes-gray. Consultado o 2009-03-01.
  37. Wood JM, Decker H, Hartmann H, Chavan B, Rokos H, Spencer JD, Hasse S, Thornton MJ, Shalbaf M, Paus R, Schallreuter KU (February 2009). "Senile hair graying: H2O2-mediated oxidative stress affects human hair color by blunting methionine sulfoxide repair". FASEB J. 23 (7): 2065–2075. DOI:10.1096/fj.08-125435. PMID 19237503.
  38. 38,0 38,1 Cao, Cheng; Leng Yumei, Kufe Donald (Aug. 2003). "Catalase activity is regulated by c-Abl and Arg in the oxidative stress response". J. Biol. Chem. (United States) 278 (32): 29667–29675. DOI:10.1074/jbc.M301292200. ISSN 0021-9258. PMID 12777400.

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]