Citocromo

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Citocromo c con hemo c.

Os citocromos son, en xeral, hemoproteínas que conteñen grupos hemo unidas a membranas (como a membrana mitocondrial interna), que interveñen principalmente no transporte de electróns necesario para crear as condicións para xerar ATP.

Atópanse como proteínas monoméricas (como o citocromo c) ou como subunidades proteicas de complexos encimáticos maiores que catalizan reaccións redox.

Historia[editar | editar a fonte]

Os citocromos foron descritos inicialmente en 1884 por MacMunn como pigmentos respiratorios (miohematina ou histohematina).[1] Na década de 1920, Keilin redescubriu estes pigmentos respiratorios e denominounos citocromos, ou “pigmentos celulares”, e clasificou estas hemoproteínas baseándose na posición da súa banda de absorción de enerxía máis baixa no estado reducido, como citocromos a (605 nm), b (~565 nm), e c (550 nm). As sinaturas espectroscópicas UV-visible dos hemos aínda se usan para identificar os tipos de hemo desde o estado ligado a bis piridina reducido, é dicir, o método hemocromo piridina. En cada un dos tipos de citocromo, a, b, ou c, os primeiros citocromos descubertos son numerados consecutivamente, por exemplo, cyt c, cyt c1, e cyt c2, e os exemplos máis recentes desígnanse polo seu máximo de banda R do estado reducido, por exemplo cyt c559.[2]

Estrutura e función[editar | editar a fonte]

O grupo hemo é un sistema de aneis altamente conxugado (o que permite que os seus electróns sexan moi móbiles) que rodea un ión metálico, o cal facilmente se interconverte entre distintos estados de oxidación. Para moitos citocromos, o ión metálico presente é o ferro, que se interconverte entre os estados de Fe2+ (reducido) e Fe3+ (oxidado) (procesos de transferencia de electróns) ou entre os estados de Fe2+ (reducido) e Fe3+ (formal, oxidado) (procesos oxidativos). Os citocromos poden realizar reaccións redox. Como os citocromos (e outros complexos) están dentro de membranas en forma organizada, as reaccións redox son levadas a cabo na correcta secuencia para a máxima eficiencia ; algúns citocromos son máis móbiles e solubles, e só se unen feblemente a membranas, como o c.

No proceso da cadea de transporte de electróns e a fosforilación oxidativa, que é o principal proceso xerador de enerxía que levan a cabo os organismos, outros complexos unidos a membrana e solubles e cofactores están implicados na cadea de reaccións redox, co efecto adicional neto dun bombeo de protóns (H+), que se transportan a través da membrana mitocondrial interna. O gradiente de protóns transmembrana (forza protón-motriz) utilízase para xerar ATP nas mitocondrias.

Tipos[editar | editar a fonte]

Hai varios tipos de citocromos que se poden distinguir por espectroscopía, estrutura exacta do seu grupo hemo, sensibilidade aos inhibidores, e potencial de redución.

Podemos distinguir tres tipos de citocromos polos seus grupos prostéticos:

Tipo grupo prostético comentario
Citocromo a hemo a Os citocromos a da cadea de transporte de electróns están asociados a átomos de cobre, que serán oxidados/reducidos polos Fe das porfirinas, mais nunca o Cu formará parte dos grupos hemo.
Citocromo b hemo b
Citocromo d quelato tetrapirrólico de ferro[3]

Existe tamén o citocromo c, que non se define polo seu grupo hemo.[4] Hai tamén un citocromo f, que se considera un tipo de citocromo c, pero non existe o "citocromo e".[5] O citocromo c contén o grupo hemo c, que, a diferenza dos outros hemos, se une directamente (e non por enlaces coordinados) á proteína, concretamente por medio de dúas cisteínas que forman dous enlaces tiol.

Nas mitocondrias e cloroplastos, estes citocromos están a miúdo combinados na cadea de transporte electrónico e vías metabólicas relacionadas. Orixínase as seguintes combinacións:

Citocromos Combinación
a e a3 Citocromo c oxidase ("Complexo IV") no que os electróns son cedidos ao complexo polo citocromo c soluble
b e c1 Coencima Q-citocromo c redutase ("Complexo III")
b6 e f Plastoquinol-plastocianina redutase

Citocromo P450[editar | editar a fonte]

Artigo principal: Citocromo P450.

Unha familia de citocromos completamente distinta, con funcións catalíticas que non intervén na cadea respiratoria, é a do citocromo P450, chamado así polo seu característico pico de absorbancia de luz na lonxitude de onda dos 450 nm cando o ferro do hemo é reducido (con sodio ditionito) e acomplexado co monóxido de carbono. Estes encimas, abreviados como CYPs, están implicados principalmente na esteroidoxénese e na detoxificación.

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Mac Munn, C. A (1886). "Researches on Myohaematin and the Histohaematins". Philosophical Transactions of the Royal Society of London (The Royal Society) 177 (0): 267–298. DOI:10.1098/rstl.1886.0007. JSTOR 109482.
  2. Reedy, C. J. & Gibney, B. R. (February 2004). "Heme protein assemblies". Chem Rev 104 (2): 617–49. DOI:10.1021/cr0206115. PMID 14871137.
  3. Cytochrome d Medical Subject Headings (MeSH) na Biblioteca Nacional de Medicina de EUA.
  4. Cytochrome c Group Medical Subject Headings (MeSH) na Biblioteca Nacional de Medicina de EUA. .
  5. eMedicineDictionary Cytochrome

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]