Anquirina

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Ankyrin R membrane-binding domain 1N11.png
Modelo dun fragmento do dominio de unión á membrana da anquirina R.[1]
Identificadores
Símbolo ANK1
Símbolos alt. AnkyrinR, Band2.1
Entrez 286
HUGO 492
OMIM 182900
PDB 1N11
RefSeq NM_000037
UniProt P16157
Outros datos
Locus Cr. 8 p21.1-11.2
Repeticións de anquirina
Identificadores
Símbolo Ank
Outros datos
Identificadores
Símbolo ANK2
Símbolos alt. AnkyrinB
Entrez 287
HUGO 493
OMIM 106410
RefSeq NM_001148
UniProt Q01484
Outros datos
Locus Cr. 4 q25-q27
Identificadores
Símbolo ANK3
Símbolos alt. AnkyrinG
Entrez 288
HUGO 494
OMIM 600465
RefSeq NM_020987
UniProt Q12955
Outros datos
Locus Cr. 10 q21

As anquirinas (da palabra grega que significa áncora; en inglés ankyrins[2] ) son unha familia de proteínas adaptadoras que median a unión de proteínas integrais de membrana ao citoesqueleto asociado á membrana baseado na espectrina-actina. [3] As anquirinas teñen sitios de unión para a subunidade beta da espectrina e para polo menos 12 familias de proteínas integrais de membrana. Esta unión é necesaria para manter a integridade da membrana plasmática e para ancorar canais iónicos específicos, intercambiadores iónicos e transportadores de ións na membrana plasmática.

Estrutura[editar | editar a fonte]

As anquirinas conteñen catro dominios estruturais: un dominio N-terminal que contén 24 repeticións de anquirina en tándem, un dominio central que se une á espectrina, un dominio de morte (celular) que se une a proteínas implicadas na apoptose, e un dominio C-terminal regulatorio que é moi variable entre os diferentes tipos de proteínas anquirina.[3]

Subtipos[editar | editar a fonte]

As anquirinas están codificadas por tres xenes (ANK1, ANK2 e ANK3) en mamíferos. Cada xene á súa vez produce múltiples proteínas por medio do splicing alternativo.

ANK1[editar | editar a fonte]

O xene ANK1 codifica as proteínas anquirina-R. A anquirina-R foi caracterizada primeiro nos eritrocitos humanos, nos que esta anquirina se denominou anquirina do eritrocito ou banda 2.1. [4] A anquirina-R permite aos eritrocitos resistir as forzas de cizalla ás que están sometidos na circulación sanguínea. As persoas con anquirina-R reducida ou deficiente teñen unha forma de anemia hemolítica denominada esferocitose hereditaria. [5] Nos eritrocitos, a anquirina-R únese ao esqueleto da membrana polo intercambiador aniónico Cl-/HCO3-. [6]

A anquirina 1 lígase aos receptores de membrana CD44 polo receptor inositol trifosfato e o citoesqueleto. [7]

ANK2[editar | editar a fonte]

Posteriormente, identificáronse as proteínas anquirina-B (productos do xene ANK2[8]) no cerebro e músculo. A anquirina-B e a anquirina-G requírense para a distribución polarizada de moitas proteínas de membrana, como a ATPase Na+/K+, o canal de Na+ regulado por voltaxe e o intercambiador de Na+/Ca2+.

ANK3[editar | editar a fonte]

As proteínas anquirina-G (productos do xene ANK3 [9]) identificáronse nas células epiteliais e neuronas. Unha análise xenética a gran escala realizada en 2008 mostrou a posibilidade de que a ANK3 estea implicada no trastorno bipolar. [10][11]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. PDB|1N11 [1]; Michaely P, Tomchick DR, Machius M, Anderson RG (December 2002). "Crystal structure of a 12 ANK repeat stack from human ankyrinR". EMBO J. 21 (23): 6387–96. DOI:10.1093/emboj/cdf651. PMC 136955. PMID 12456646. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=136955. 
  2. MesH name Ankyrin [2]
  3. 3,0 3,1 Bennett V, Baines AJ (1 July 2001). "Spectrin and ankyrin-based pathways: metazoan inventions for integrating cells into tissues". Physiol. Rev. 81 (3): 1353–92. PMID 11427698. http://physrev.physiology.org/cgi/content/abstract/81/3/1353. 
  4. Bennett V, Stenbuck PJ (10 April 1979). "Identification and partial purification of ankyrin, the high affinity membrane attachment site for human erythrocyte spectrin". J Biol Chem 254 (7): 2533–41. PMID 372182. http://www.jbc.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=372182. 
  5. Lux SE, Tse WT, Menninger JC, John KM, Harris P, Shalev O, Chilcote RR, Marchesi SL, Watkins PC, Bennett V (1990). "Hereditary spherocytosis associated with deletion of human erythrocyte ankyrin gene on chromosome 8". Nature 345 (6277): 736–9. DOI:10.1038/345736a0. PMID 2141669. 
  6. Bennett V, Stenbuck PJ (1979). "The membrane attachment protein for spectrin is associated with band 3 in human erythrocyte membranes". Nature 280 (5722): 468–73. DOI:10.1038/280468a0. PMID 379653. 
  7. Singleton PA, Bourguignon LY (2004). "CD44 interaction with ankyrin and IP3 receptor in lipid rafts promotes hyaluronan-mediated Ca2+ signaling leading to nitric oxide production and endothelial cell adhesion and proliferation". Exp Cell Res 295 (1): 102–18. DOI:10.1016/j.yexcr.2003.12.025. PMID 15051494. 
  8. Schott JJ, Charpentier F, Peltier S, et al. (November 1995). "Mapping of a Gene for Long QT Syndrome to Chromosome 4q25-27". Am. J. Hum. Genet. 57 (5): 1114–22. PMC 1801360. PMID 7485162. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=1801360. 
  9. Kapfhamer D, Miller DE, Lambert S, Bennett V, Glover TW, Burmeister M (May 1995). "Chromosomal localization of the ankyrinG gene (ANK3/Ank3) to human 10q21 and mouse 10". Genomics 27 (1): 189–91. DOI:10.1006/geno.1995.1023. PMID 7665168. 
  10. Ferreira MA, O'Donovan MC, Meng YA, et al. (August 2008). "Collaborative genome-wide association analysis supports a role for ANK3 and CACNA1C in bipolar disorder". Nat. Genet. 40 (9): 1056–8. DOI:10.1038/ng.209. PMC 2703780. PMID 18711365. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=2703780. 
  11. "Channeling Mental Illness: GWAS Links Ion Channels, Bipolar Disorder". Schizophrenia Research Forum: News. schizophreniaforum.org. 2008-08-19. http://www.schizophreniaforum.org/new/detail.asp?id=1450. Consultado o 2008-08-21. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]