Proteína integral de membrana

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.

Unha proteína integral de membrana é un tipo de proteína de membrana que está unida de forma permanente a unha membrana celular. As proteínas que están integradas na membrana están rodeadas por lípidos, cos que están en directo contacto. As proteínas integrais só poden ser separadas da membrana utilizando deterxentes, solventes non polares, ou ás veces axentes desnaturalizantes.

As proteínas integrais de membrana son unha fracción moi significativa das proteínas codificadas no xenoma dun organismo.[1]

Todas as proteínas transmembrana son proteínas integrais de membrana, pero non todas as integras son transmembrana, xa que moitas non atravesan a membrana dun lado a outro.[2]

Estrutura[editar | editar a fonte]

Actualmente, determináronse con resolución atómica as estruturas tridimensionais de só ~160 proteínas integrais de membrana por cristalografía de raios X ou espectroscopía de resonancia magnética nuclear debido ás dificultades da súa extracción e cristalización. Ademais, as estruturas de moitos dominios hidrosolubles das proteínas integrais están dispoñibles no Protein Data Bank. As súas hélices α ancoradas na membrana fóronlles retiradas para facilitar a extracción e cristalización. Poden procurarse aquí as proteínas integrais de membrana que foron estudadas no PDB (baseadas na clasificación de ontoloxía de xenes).

As proteínas integrais de membrana poden dividirse en dous grupos:

  1. Proteínas integrais politópicas (proteínas transmembrana).
  2. Proteínas integrais monotópicas.

Proteína integral politópica[editar | editar a fonte]

Artigo principal: Proteína transmembrana.

O tipo máis común de proteína integral de membrana é a proteína transmembrana (TM), que se estende por todo o grosor da membrana. As proteína dun só paso cruzan a membrana só unha vez, mentres que as proteínas multipaso teñen unha cadea polipeptídica ondulante que pasa dun lado a outro varias veces. As proteínas transmembrana dun só paso poden clasificarse como de Tipo I, que están situadas de modo que o seu extremo carboxilo terminal está cara ao citosol, ou de Tipo II, que teñen o seu amino terminal cara ao citosol. As proteínas de Tipo III teñen moitos dominios transmembrana nun só polipéptido, e as de Tipo IV constan de varios polipéptidos diferentes ensamblados formando un canal a través da membrana. As de Tipo V están ancoradas na bicapa lipídica por medio do enlace covalente cun lípido. Finalmente, as de Tipo VI teñen tanto o dominio transmembrana como unha áncora lipídica. [3]

Proteína integral monotópica[editar | editar a fonte]

Artigo principal: Proteína integral monotópica.

As proteínas integrais monotópicas están asociadas á membrana por un lado, pero non atravesan a bicapa lipídica completamente.

Determinación da estrutura das proteínas[editar | editar a fonte]

A Protein Structure Initiative (PSI), patrocinada polo Instituto Nacional de EUA de Ciencias Médicas Xerais (NIGMS), ten entre os seus obxectivos o determinar as estruturas tridimensionais de proteínas e desenvolver técnicas para o seu uso en bioloxía estrutural, aplicables ás proteínas de membrana. Pode usarse o modelado de homoloxía para construír un modelo de resolución atómica da proteína integral "obxectivo" a partir de datos da súa secuencia de aminoácidos e dunha estrutura tridimensional experimental dunha proteína homóloga relacionada. Este procedemento foi utilizado amplamente para os receptores acoplados á proteína G-ligando (GPCR) e os seus complexos.[4]

Función[editar | editar a fonte]

Entre as proteínas integrais de membrana están os transportadores, enlazadores, canais, receptores, encimas, dominios de ancoraxe á membrana estruturais, proteínas implicadas na acumulación e transdución de enerxía, e proteínas responsables da adhesión celular. Pode atoparse a clasificación dos transportadores na base de datos de Clasificación de Transportadores.[5]

Exemplos[editar | editar a fonte]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Wallin E, von Heijne G (1998). "Genome-wide analysis of integral membrane proteins from eubacterial, archaean, and eukaryotic organisms". Protein Science 7 (4): 1029–38. DOI:10.1002/pro.5560070420. PMC 2143985. PMID 9568909. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=2143985. 
  2. Steven R. Goodman (2008). Medical cell biology. Academic Press. pp. 37–. ISBN 978-0-12-370458-0. http://books.google.com/books?id=WO6EVUgWw7AC&pg=PA37. Consultado o 24 November 2010. 
  3. Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2008). Principles of Biochemistry (5th ed., p. 377). New York, NY: W.H. Freeman and Company.
  4. Fruchart-Marquer C, Fruchart-Gaillard C, Letellier G, Marcon E, Mourier G, Zinn-Justin S, Ménez A, Servent D, Gilquin B. (September 2011). "Structural model of ligand-G protein-coupled receptor (GPCR) complex based on experimental double mutant cycle data: MT7 snake toxin bound to dimeric hM1 muscarinic receptor.". J Biol Chem. 286 (36): 31661–75. DOI:10.1074/jbc.M111.261404. PMID 21685390. 
  5. Saier MH, Yen MR, Noto K, Tamang DG, Elkan C (January 2009). "The Transporter Classification Database: recent advances". Nucleic Acids Res. 37 (Database issue): D274–8. DOI:10.1093/nar/gkn862. PMC 2686586. PMID 19022853. http://nar.oxfordjournals.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=19022853. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]