Lipase pancreática

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Complexo da lipase pancreática coa colipase de porco (azul) e un pequeno inhibidor (arriba á esquerda).[1]

A lipase pancreática, tamén chamada triacilglicerol lipase pancreática, é un encima segregado polo páncreas, que actúa no intestino delgado, e é a principal lipase que hidroliza os lípidos da dieta durante a dixestión no aparato dixestivo humano. Converte os triglicéridos (triacilglicerois) que se encontran nas graxas e aceites da dieta en monoglicéridos (monoacilglicerois) e ácidos graxos libres, ao cortar dous dos enlaces éster entre o glicerol e os ácidos graxos (deixando intacto o enlace co ácido graxo central). O encima pertence á familia das triglicérido lipases.

Triacilglicerol + 2 H2O \rightleftharpoons 2-monoacilglicerois + 2 anións de ácidos graxos

Os sales biliares segregados polo fígado e almacenados na vesícula biliar son liberados no duodeno, onde rodean e enulsionan as grandes pingas de graxa en pequenas pinguiñas, o que incrementa a súa área superficial global, o cal facilita que a lipase acceda e procese máis eficazmente as moléculas de graxa (triglicerois). A lipase pancreática produce dous ácidos graxos libres e unha molécula de 2-monoacilglicerol, que despois baixan polo intestino delgado e absorbidos.

A diferenza doutros encimas pancreáticos, que están inactivos no páncreas e son activados por clivaxe proteolítica cando chegan ao duodeno (por exemplo o tripsinóxeno), a lipase pancreática é segregada na súa forma madura, aínda que só realiza unha catálise eficiente se está presente no duodeno o encima colipase. A colipase pancreática únese ao dominio C-terminal non catalítico da lipase, o que a estabiliza na súa conformación activa e aumenta a hidrofobicidade do sitio activo. Á súa vez a colipase debe ser activada pola tripsina.

Nos humanos a lipase pancreática está codificada no xene PNLIP do cromosoma 10.[2][3]

Importancia para o diagnóstico[editar | editar a fonte]

A lipase pancreática segrégase ao duodeno. Normalmente a súa concentración no soro sanguíneo é moi baixa, pero cando hai un trastorno extremo da función pancreática, como na pancreatite ou no adenocarcinoma pancreático, o páncreas pode comezar a autolisarse e a liberar ao soro encimas pancreáticos como a lipase, polo que o seu nivel no soro aumenta. Medindo as concentracións de lipase pancreática no soro, pode diagnosticarse a pancreatite aguda.[4]

Familia da lipase pancreática (triglicérido lipases)[editar | editar a fonte]

1lpa opm.png
Complexo da lipase pancreática humana coa colipase
Identificadores
Símbolo Lipase
Pfam PF00151
InterPro IPR013818
PROSITE PDOC00110
SCOP 1lpa
SUPERFAMILY 1lpa
OPM protein 1lpa

A familia das triglicérido lipases (número EC 3.1.1.3) está formada polos encimas lipolíticos que hidrolizan os enlaces éster dos triglicéridos, á que pertence a lipase pancreática.[5] É unha familia amplamente distribuída en animais, plantas e procariotas.

Existen polo menos tres isoencimas específicos de tecidos nos vertebrados superiores, o pancreático, o hepático e o gástrico/lingual. Estas lipases están estreitamente relacionadas unhas con outras e coa lipoproteína lipase (EC 3.1.1.34), a cal hidroliza os triglicéridos nos quilomicróns e lipoproteínas de moi baixa densidade (VLDL).[6]

A rexión máis conservada en todas estas proteínas está centrada arredor dun residuo de serina,[7] que participa, xunto cun residuo de histidina e outro de ácido aspártico, nun sistema de relevo de carga. Esta rexión está tamén presente nas lipases de procariotas e na lecitín-colesterol aciltransferase (EC 2.3.1.43) (LCAT),[8] que catliza a transferencia de ácidos graxos entre a fosfatidilcolina e o colesterol.

Proteínas humanas que conteñen este dominio[editar | editar a fonte]

LIPC; LIPG; LIPH; LIPI; LPL; PLA1A; PNLIP; PNLIPRP1; PNLIPRP2; PNLIPRP3;

Notas[editar | editar a fonte]

  1. PDB 1LPB ; Egloff MP, Marguet F, Buono G, Verger R, Cambillau C, van Tilbeurgh H (March 1995). "The 2.46 Å resolution structure of the pancreatic lipase-colipase complex inhibited by a C11 alkyl phosphonate". Biochemistry 34 (9): 2751–62. doi:10.1021/bi00009a003. PMID 7893686.
  2. Davis RC, Diep A, Hunziker W, Klisak I, Mohandas T, Schotz MC, Sparkes RS, Lusis AJ (December 1991). «Assignment of human pancreatic lipase gene (PNLIP) to chromosome 10q24-q26». Genomics 11 (4): 1164–6. doi:10.1016/0888-7543(91)90048-J. PMID 1783385. 
  3. «Entrez Gene: pancreatic lipase». 
  4. Koop H (September 1984). «Serum levels of pancreatic enzymes and their clinical significance». Clin Gastroenterol 13 (3): 739–61. PMID 6207965. 
  5. Chapus C, Rovery M, Sarda L, Verger R (1988). «Minireview on pancreatic lipase and colipase». Biochimie 70 (9): 1223–1234. doi:10.1016/0300-9084(88)90188-5. PMID 3147715. 
  6. Persson B, Bengtsson-Olivecrona G, Enerback S, Olivecrona T, Jornvall H (1989). «Structural features of lipoprotein lipase. Lipase family relationships, binding interactions, non-equivalence of lipase cofactors, vitellogenin similarities and functional subdivision of lipoprotein lipase». Eur. J. Biochem. 179 (1): 39–45. doi:10.1111/j.1432-1033.1989.tb14518.x. PMID 2917565. 
  7. Blow D (1990). «Enzymology. More of the catalytic triad». Nature 343 (6260): 694–695. doi:10.1038/343694a0. PMID 2304545. 
  8. McLean J, Fielding C, Drayna D, Dieplinger H, Baer B, Kohr W, Henzel W, Lawn R (1986). «Cloning and expression of human lecithin-cholesterol acyltransferase cDNA». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83 (8): 2335–2339. doi:10.1073/pnas.83.8.2335. PMC 323291. PMID 3458198. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outras lecturas[editar | editar a fonte]

Este artigo contén textos de InterPro IPR013818 en dominio público.