Lipase pancreática

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Complexo da lipase pancreática coa colipase de porco (azul) e un pequeno inhibidor (arriba á esquerda).[1]

A lipase pancreática, tamén chamada triacilglicerol lipase pancreática, é un encima segregado polo páncreas, que actúa no intestino delgado, e é a principal lipase que hidroliza os lípidos da dieta durante a dixestión no aparato dixestivo humano. Converte os triglicéridos (triacilglicerois) que se encontran nas graxas e aceites da dieta en monoglicéridos (monoacilglicerois) e ácidos graxos libres, ao cortar dous dos enlaces éster entre o glicerol e os ácidos graxos (deixando intacto o enlace co ácido graxo central). O encima pertence á familia das triglicérido lipases.

Triacilglicerol + 2 H2O 2-monoacilglicerois + 2 anións de ácidos graxos

Os sales biliares segregados polo fígado e almacenados na vesícula biliar son liberados no duodeno, onde rodean e enulsionan as grandes pingas de graxa en pequenas pinguiñas, o que incrementa a súa área superficial global, o cal facilita que a lipase acceda e procese máis eficazmente as moléculas de graxa (triglicerois). A lipase pancreática produce dous ácidos graxos libres e unha molécula de 2-monoacilglicerol, que despois baixan polo intestino delgado e absorbidos.

A diferenza doutros encimas pancreáticos, que están inactivos no páncreas e son activados por clivaxe proteolítica cando chegan ao duodeno (por exemplo o tripsinóxeno), a lipase pancreática é segregada na súa forma madura, aínda que só realiza unha catálise eficiente se está presente no duodeno o encima colipase. A colipase pancreática únese ao dominio C-terminal non catalítico da lipase, o que a estabiliza na súa conformación activa e aumenta a hidrofobicidade do sitio activo. Á súa vez a colipase debe ser activada pola tripsina.

Nos humanos a lipase pancreática está codificada no xene PNLIP do cromosoma 10.[2][3]

Importancia para o diagnóstico[editar | editar a fonte]

A lipase pancreática segrégase ao duodeno. Normalmente a súa concentración no soro sanguíneo é moi baixa, pero cando hai un trastorno extremo da función pancreática, como na pancreatite ou no adenocarcinoma pancreático, o páncreas pode comezar a autolisarse e a liberar ao soro encimas pancreáticos como a lipase, polo que o seu nivel no soro aumenta. Medindo as concentracións de lipase pancreática no soro, pode diagnosticarse a pancreatite aguda.[4]

Familia da lipase pancreática (triglicérido lipases)[editar | editar a fonte]

1lpa opm.png
Complexo da lipase pancreática humana coa colipase
Identificadores
Símbolo Lipase
Pfam PF00151
InterPro IPR013818
PROSITE PDOC00110
SCOP 1lpa
SUPERFAMILY 1lpa
OPM protein 1lpa

A familia das triglicérido lipases (número EC 3.1.1.3) está formada polos encimas lipolíticos que hidrolizan os enlaces éster dos triglicéridos, á que pertence a lipase pancreática.[5] É unha familia amplamente distribuída en animais, plantas e procariotas.

Existen polo menos tres isoencimas específicos de tecidos nos vertebrados superiores, o pancreático, o hepático e o gástrico/lingual. Estas lipases están estreitamente relacionadas unhas con outras e coa lipoproteína lipase (EC 3.1.1.34), a cal hidroliza os triglicéridos nos quilomicróns e lipoproteínas de moi baixa densidade (VLDL).[6]

A rexión máis conservada en todas estas proteínas está centrada arredor dun residuo de serina,[7] que participa, xunto cun residuo de histidina e outro de ácido aspártico, nun sistema de relevo de carga. Esta rexión está tamén presente nas lipases de procariotas e na lecitín-colesterol aciltransferase (EC 2.3.1.43) (LCAT),[8] que catliza a transferencia de ácidos graxos entre a fosfatidilcolina e o colesterol.

Proteínas humanas que conteñen este dominio[editar | editar a fonte]

LIPC; LIPG; LIPH; LIPI; LPL; PLA1A; PNLIP; PNLIPRP1; PNLIPRP2; PNLIPRP3;

Notas[editar | editar a fonte]

  1. PDB 1LPB ; Egloff MP, Marguet F, Buono G, Verger R, Cambillau C, van Tilbeurgh H (March 1995). "The 2.46 Å resolution structure of the pancreatic lipase-colipase complex inhibited by a C11 alkyl phosphonate". Biochemistry 34 (9): 2751–62. doi:10.1021/bi00009a003. PMID 7893686.
  2. Davis RC, Diep A, Hunziker W, Klisak I, Mohandas T, Schotz MC, Sparkes RS, Lusis AJ (1991). "Assignment of human pancreatic lipase gene (PNLIP) to chromosome 10q24-q26". Genomics 11 (4): 1164–6. doi:10.1016/0888-7543(91)90048-J. PMID 1783385. 
  3. "Entrez Gene: pancreatic lipase". 
  4. Koop H (1984). "Serum levels of pancreatic enzymes and their clinical significance". Clin Gastroenterol 13 (3): 739–61. PMID 6207965. 
  5. Chapus C, Rovery M, Sarda L, Verger R (1988). "Minireview on pancreatic lipase and colipase". Biochimie 70 (9): 1223–1234. doi:10.1016/0300-9084(88)90188-5. PMID 3147715. 
  6. Persson B, Bengtsson-Olivecrona G, Enerback S, Olivecrona T, Jornvall H (1989). "Structural features of lipoprotein lipase. Lipase family relationships, binding interactions, non-equivalence of lipase cofactors, vitellogenin similarities and functional subdivision of lipoprotein lipase". Eur. J. Biochem. 179 (1): 39–45. doi:10.1111/j.1432-1033.1989.tb14518.x. PMID 2917565. 
  7. Blow D (1990). "Enzymology. More of the catalytic triad". Nature 343 (6260): 694–695. doi:10.1038/343694a0. PMID 2304545. 
  8. McLean J, Fielding C, Drayna D, Dieplinger H, Baer B, Kohr W, Henzel W, Lawn R (1986). "Cloning and expression of human lecithin-cholesterol acyltransferase cDNA". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 83 (8): 2335–2339. doi:10.1073/pnas.83.8.2335. PMC 323291. PMID 3458198. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]

Outras lecturas[editar | editar a fonte]

Este artigo contén textos de InterPro IPR013818 en dominio público.