Porina
As porinas son proteínas con estrutura de barril beta que abranguen todo o grosor dunha membrana da célula e actúan como un poro a través do cal pode producirse a difusión pasiva de certas moléculas.[1][2] A diferenza doutras proteínas de transporte de membrana, as porinas son grandes dabondo como para permitir a difusión pasiva a través delas, é dicir, actúan como canles que son específicas para diferentes tipos de moléculas. Están presentes na membrana externa das bacterias gramnegativas e tamén nalgunhas grampositivas do grupo Mycolata (actinomicetos que conteñen ácido micólico), as mitocondrias, e os cloroplastos.
A descuberta das porinas foi atribuída a Hiroshi Nikaido, ao que se lle deu o sobrenome de "o porinólogo".[3]
Estrutura[editar | editar a fonte]
As porinas están compostas por cadeas β, que están, en xeral, unidas por xiros beta no lado citoplásmico e por longos bucles de aminoácidos no outro. As cadeas β dispóñense de modo antiparalelo e forman un tubo cilíndrico, chamado barril β.[4] A composición de aminoácidos das cadeas β das porinas é peculiar porque os residuos de aminoácidos polares e non polares son alternantes. Isto significa que os residuos non polares quedan mirando cara á fóra e interaccionan coa membrana lipídica non polar, mentres que os residuos polares están orientados cara á dentro mirando ao interior do barril beta para interaccionaren coa canle acuosa.
A canle da porina está parcialmente bloqueado por un bucle (o ollo do poro), que se proxecta dentro da cavidade. En xeral, encóntrase entre as cadeas 5 e 6 de cada barril, e define o tamaño dos solutos que poden atravesar a canle. Está revestido case exclusivamente con aminoácidos cargados dispostos a cada lado da canle, creando un campo eléctrico transversal a través do poro. O ollo do poro ten un excedente local de cargas negativas por ter catro residuos de ácido glutámico e sete de ácido aspártico (xunto cun residuo de histidina, dous de lisinas e tres de arxininas, que non o compensan), e está parcialmente compensado coa unión de dous ións calcio, e pénsase que esta disposición asimétrica da molécula ten unha influencia na selección das moléculas que poden pasar a través da canle.[5]
Funcións celulares[editar | editar a fonte]
Nas bacterias gramnegativas, a membrana interna é a principal barreira de permeabilidade, mentres que a membrana externa contén porinas, que a fan moi permeable a moléculas de aproximadamente 1500 daltons. As moléculas de tamaño medio ou cargadas que se deben transportar a través da membrana, móvense a través das porinas.
As porinas controlan tipicamente a difusión de pequenos metabolitos como azucres, ións, e aminoácidos.
As porinas son quimicamente selectivas, xa que transportan só un grupo de compostos (por exemplo, carbohidratos[6]), ou mesmo poden ser específicas para un só composto[7]. Os antibióticos beta-lactámicos e a fluoroquinolona deben pasar a través das porinas para chegaren aos seus obxectivos nas bacterias gramnegativas[8][9]. As bacterias poden desenvolver resistencia a estes antibióticos por medio de mutacións no xene que codifica as porinas.
Outras "porinas"[editar | editar a fonte]
Hai outras proteínas que forman poros ou canles nas membranas que conteñen o nome porina, pero que son completamente distintas. As nucleoporinas son proteínas que facilitan o transporte a través dos poros nucleares da envoltura nuclear eucariota, polo que son distintas das porinas de tipo bacteriano e clasifícanse á parte. As acuaporinas son outro tipo de proteínas que forman canles acuosas nas membranas das células, tamén totalmente diferentes ás bacterianas, cunha estrutura formada por hélices alfa.
Notas[editar | editar a fonte]
- ↑ B. K. Jap and P. J. Walian. Structure and functional mechanism of porins. APS. Phisiological Reviews. [1]
- ↑ MeshName - Porins
- ↑ Klebba PE (2005). "The porinologist". J. Bacteriol. 187 (24): 8232–6. PMC 1317029. PMID 16321927. doi:10.1128/JB.187.24.8232-8236.2005.
- ↑ Schirmer T (1998). "General and specific porins from bacterial outer membranes". J. Struct. Biol. 121 (2): 101–9. PMID 9615433. doi:10.1006/jsbi.1997.3946.
- ↑ Branden and Tooze, Introduction to Protein Structure, second edition
- ↑ EMBL-EBI. Carbohydrate-selective porin OprB (IPR007049)
- ↑ Transporter classification database
- ↑ Pagès, Jean-Marie; James, Chloë E.; Winterhalter, Mathias (2008-12). "The porin and the permeating antibiotic: a selective diffusion barrier in Gram-negative bacteria". Nature Reviews Microbiology (en inglés) 6 (12): 893–903. ISSN 1740-1526. doi:10.1038/nrmicro1994.
- ↑ Jean-Marie Pagès, Chloë E. James & Mathias Winterhalter. The porin and the permeating antibiotic: a selective diffusion barrier in Gram-negative bacteria. Nature Reviews Microbiology 6, 893-903 (decembro de 2008). doi:10.1038/nrmicro1994. [2]
Véxase tamén[editar | editar a fonte]
Outros artigos[editar | editar a fonte]
Ligazóns externas[editar | editar a fonte]
- Visión xeral da Universidade de Hamburgo
- UMichOPM|families|superfamily|181 [3] - Porina OmpG
- UMichOPM|families|superfamily|31 [4] - Porinas triméricas
- UMichOPM|families|superfamily|32 [5] - Porinas de azucres
