Porina

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Porina específica para a sacarosa de Salmonella typhimurium, unha bacteria Gram negativa. PDB-1A0S.
Un monómero da mesma proteína anterior en vista lateral, que ilustra a estrutura en barril beta antiparalela.

As porinas son proteínas con estrutura de barril beta que abranguen todo o grosor dunha membrana da célula e actúan como un poro a través do cal pode producirse a difusión pasiva de certas moléculas.[1][2] A diferenza doutras proteínas de transporte de membrana, as porinas son grandes dabondo como para permitir a difusión pasiva a través delas, é dicir, actúan como canais que son específicos para diferentes tipos de moléculas. Están presentes na membrana externa das bacterias Gram negativas e tamén nalgunhas Gram positivas do grupo Mycolata (actinomicetes que conteñen ácido micólico), as mitocondrias, e os cloroplastos.

A descuberta das porinas foi atribuída a Hiroshi Nikaido, ao que se lle deu o sobrenome de "o porinólogo".[3]

Estrutura[editar | editar a fonte]

As porinas están compostas por cadeas β, que están, en xeral, unidas por xiros beta no lado citoplásmico e por longos bucles de aminoácidos no outro. As cadeas β dispóñense de modo antiparalelo e forman un tubo cilíndrico, chamado barril β.[4] A composición de aminoácidos das cadeas β das porinas é peculiar porque os residuos de aminoácidos polares e non polares son alternantes. Isto significa que os residuos non polares quedan mirando cara á fóra e interaccionan coa membrana lipídica non polar, mentres que os residuos polares están orientados cara á dentro mirando ao interior do barril beta para interaccionaren co canal acuoso.

O canal da porina está parcialmente bloqueado por un bucle (o ollo do poro), que se proxecta dentro da cavidade. En xeral, encóntrase entre as cadeas 5 e 6 de cada barril, e define o tamaño dos solutos que poden atravesar o canal. Está revestido case exclusivamente con aminoácidos cargados dispostos a cada lado do canal, creando un campo eléctrico transversal a través do poro. O ollo do poro ten un excedente local de cargas negativas por ter catro residuos de ácido glutámico e sete de ácido aspártico (xunto cun residuo de histidina, dous de lisinas e tres de arxininas, que non o compensan), e está parcialmente compensado coa unión de dous ións calcio, e pénsase que esta disposición asimétrica da molécula ten unha influencia na selección das moléculas que poden pasar a través do canal.[5]

Funcións celulares[editar | editar a fonte]

Nas bacterias Gram negativas, a membrana interna é a principal barreira de permeabilidade, mentres que a membrana externa contén porinas, que a fan moi permeable a moléculas de aproximadamente 1500 daltons. As moléculas de tamaño medio ou cargadas que se deben transportar a través da membrana, móvense a través das porinas.

As porinas controlan tipicamente a difusión de pequenos metabolitos como azucres, ións, e aminoácidos.

As porinas son quimicamente selectivas, xa que transportan só un grupo de compostos (por exemplo, carbohidratos[6]), ou mesmo poden ser específicas para un só composto[7]. Os antibióticos beta-lactámicos e a fluoroquinolona deben pasar a través das porinas para chegaren aos seus obxectivos nas bacterias Gram negativas[8][9]. As bacterias poden desenvolver resistencia a estes antibióticos por medio de mutacións no xene que codifica as porinas.

Outras "porinas"[editar | editar a fonte]

Hai outras proteínas que forman poros ou canais nas membranas que conteñen o nome porina, pero que son completamente distintas. As nucleoporinas son proteínas que facilitan o transporte a través dos poros nucleares da envoltura nuclear eucariótica, polo que son distintas das porinas de tipo bacteriano e clasifícanse á parte. As acuaporinas son outrro tipo de proteínas que forman canais acuosos nas membranas das células, tamén totalmente diferentes ás bacterianas, cunha estrutura formada por hélices alfa.

Notas[editar | editar a fonte]

  1. B. K. Jap and P. J. Walian. Structure and functional mechanism of porins. APS. Phisiological Reviews. [1]
  2. MeshName - Porins [2]
  3. Klebba PE (December 2005). "The porinologist". J. Bacteriol. 187 (24): 8232–6. DOI:10.1128/JB.187.24.8232-8236.2005. PMC 1317029. PMID 16321927. //www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=1317029.
  4. Schirmer T (1998). "General and specific porins from bacterial outer membranes". J. Struct. Biol. 121 (2): 101–9. DOI:10.1006/jsbi.1997.3946. PMID 9615433.
  5. Branden and Tooze, Introduction to Protein Structure, second edition
  6. EMBL-EBI. Carbohydrate-selective porin OprB (IPR007049) [3]
  7. Transporter classification database [4]
  8. Chloë E. James, Mathias Winterhalter, Jean-Marie Pagès. The porin and the permeating antibiotic: a selective diffusion barrier in Gram-negative bacteria. Journal: Nature Reviews Microbiology - NAT REV MICROBIOL , vol. 6, no. 12, pp. 893-903, 2008. [5]
  9. Jean-Marie Pagès, Chloë E. James & Mathias Winterhalter. The porin and the permeating antibiotic: a selective diffusion barrier in Gram-negative bacteria. Nature Reviews Microbiology 6, 893-903 (December 2008). doi:10.1038/nrmicro1994. [6]

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]

  • Visión xeral da Universidade de Hamburgo
  • UMichOPM|families|superfamily|181 [7] - Porina OmpG
  • UMichOPM|families|superfamily|31 [8] - Porinas triméricas
  • UMichOPM|families|superfamily|32 [9] - Porinas de azucres