Cistina: Diferenzas entre revisións

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Contido eliminado Contido engadido
Miguelferig (conversa | contribucións)
creado a partir de en:Cystine.
 
Miguelferig (conversa | contribucións)
Sen resumo de edición
Liña 1: Liña 1:
{{entradución}}
{{entradución}}
{{Non confundir|cisteína|citisina}}
{{Nonconfundir|cisteína|citisina}}
[[Ficheiro:Cystine-skeletal.png|miniatura|dereita|Fórmula esquelética da cistina.]]
[[Ficheiro:Cystine-skeletal.png|miniatura|dereita|Fórmula esquelética da cistina.]]
[[Ficheiro:Cystine-3D-balls.png|miniatura|dereita|Modelo da cistina.<br>[[Número CAS]]: 56-89-3.]]
[[Ficheiro:Cystine-3D-balls.png|miniatura|dereita|Modelo da cistina.<br>[[Número CAS]]: 56-89-3.]]


A '''cistina''' é un [[dímero]] de [[aminoácido]] formado pola oxidación e unión de dous residuos do aminoácido [[cisteína]] two [[cysteine]] residues that covalently link to make a [[disulfide]] bond. This [[organosulfur compound]] has the [[chemical formula|formula]] (SCH<sub>2</sub>CH(NH<sub>2</sub>)CO<sub>2</sub>H)<sub>2</sub>. It is a white solid, and melts at 247–249 °C. It was discovered in 1810 by [[William Hyde Wollaston]] but was not recognized as being derived of [[proteins]] until it was isolated from the [[Horn (anatomy)|horn]] of a [[cow]] in 1899.<ref>"cystine." Encyclopædia Britannica. 2007. Encyclopædia Britannica Online. 27 July 2007 [http://www.britannica.com/eb/article-9028437 www.britannica.com/eb/article-9028437/cystine]</ref> Through formation of disulfide bonds within and between protein molecules, cystine is a significant determinant of the [[tertiary structure]] of most proteins. Disulfide bonding, along with hydrogen bonding and hydrophobic interactions is partially responsible for the formation of the gluten matrix in bread. Human hair contains approximately 5% cystine by mass.<ref>{{OrgSynth | author = Gortner, R. A.; W. F. Hoffman, W. F. | title = l-Cystine | collvol = 1 | collvolpages = 194 | year = 1941 | prep = CV1P0194}}</ref>
A '''cistina''' é un [[dímero]] de [[aminoácido]] formado pola oxidación e unión de dous residuos do aminoácido [[cisteína]] por medio dun [[enlace disulfuro]] [[covalente]]. Este [[composto organosulfurado]] ten a fórmula (SCH<sub>2</sub>CH(NH<sub>2</sub>)CO<sub>2</sub>H)<sub>2</sub>. É un sólido branco, que funde a 247–249 °C. Foi descuberto en 1810 por [[William Hyde Wollaston]] pero non foi recoñecido como un derivado das [[proteína]]s ata que foi illado do corno da [[vaca]] en 1899.<ref>"cystine." Encyclopædia Britannica. 2007. Encyclopædia Britannica Online. 27 July 2007 [http://www.britannica.com/eb/article-9028437 www.britannica.com/eb/article-9028437/cystine]</ref> A [[cisteína]], orixinando cistina por medio da formación de enlaces ou pontes disulfuro nunha cadea proteica ou entre dúas cadeas proteicas, determina de forma significativa a [[estrutura terciaria]] da maioría das proteínas. A formación de pontes disulfuro, xunto coa formación de [[ponte de hidróxeno|pontes de hidróxeno]] e interaccións hidrofóbicas é parcialmente responsable da formación da matriz de [[glute]] do [[pan]]. O [[pelo]] humano contén aproximadamente un 5% de cistina na súa masa.<ref>{{OrgSynth | author = Gortner, R. A.; W. F. Hoffman, W. F. | title = l-Cystine | collvol = 1 | collvolpages = 194 | year = 1941 | prep = CV1P0194}}</ref>


==Propiedades e aspectos nutricionais==
==Propiedades e aspectos nutricionais==

Revisión como estaba o 31 de maio de 2013 ás 19:59

Fórmula esquelética da cistina.
Modelo da cistina.
Número CAS: 56-89-3.

A cistina é un dímero de aminoácido formado pola oxidación e unión de dous residuos do aminoácido cisteína por medio dun enlace disulfuro covalente. Este composto organosulfurado ten a fórmula (SCH2CH(NH2)CO2H)2. É un sólido branco, que funde a 247–249 °C. Foi descuberto en 1810 por William Hyde Wollaston pero non foi recoñecido como un derivado das proteínas ata que foi illado do corno da vaca en 1899.[1] A cisteína, orixinando cistina por medio da formación de enlaces ou pontes disulfuro nunha cadea proteica ou entre dúas cadeas proteicas, determina de forma significativa a estrutura terciaria da maioría das proteínas. A formación de pontes disulfuro, xunto coa formación de pontes de hidróxeno e interaccións hidrofóbicas é parcialmente responsable da formación da matriz de glute do pan. O pelo humano contén aproximadamente un 5% de cistina na súa masa.[2]

Propiedades e aspectos nutricionais

The disulfide link is readily reduced to give the corresponding thiol cysteine. This reaction is typically effected with thiols such as mercaptoethanol or dithiothreitol.

(SCH2CH(NH2)CO2H)2 + 2 RSH → 2 HSCH2CH(NH2)CO2H + RSSR

For this reason, the nutritional benefits and sources of cystine are identical to those for the more-common cysteine. Disulfide bonds cleave more rapidly at higher temperatures.[3]

Cristais de cistina e presenza na utina

Cystine crystals are 6 sided and come in various sizes. They can be found in both human and mammal urine under a light microscope. The presence of cystine crystals is often indicative of amino acid reabsorption defects. Cystinuria has been reported to occur in many breeds of dogs.[4] In humans the presence of cystine crystals is indicative of cystinosis, a rare genetic disease.

Notas

  1. "cystine." Encyclopædia Britannica. 2007. Encyclopædia Britannica Online. 27 July 2007 www.britannica.com/eb/article-9028437/cystine
  2. Gortner, R. A.; W. F. Hoffman, W. F. (1941). "l-Cystine". Org. Synth. CV1P0194. 
  3. M.A. Aslaksena, O.H. Romarheima, T. Storebakkena and A. Skrede (28 June 2006). "Evaluation of content and digestibility of disulfide bonds and free thiols in unextruded and extruded diets containing fish meal and soybean protein sources". Animal Feed Science and Technology 128 (3–4): 320–330. doi:10.1016/j.anifeedsci.2005.11.008. 
  4. The Merck veterinary manual, Diagnostic Procedures for the Private Practice Laboratory. Captured online at merckvetmanual.com. March 2012.

Véxase tamén