Dinucleótido de flavina e adenina

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Estrutura química do FAD.
Modelo do FAD.

En bioquímica o dinucleótido de flavina e adenina ou flavín adenín dinucleótido, abreviado como FAD (forma oxidada) e FADH2 (forma reducida), é un coencima que intervén como cofactor en reaccións de oxidación-redución moi importante no metabolismo. Pode existir en dúas diferentes formas redox, nas que se reconverte ao aceptar ou ceder electróns. A forma oxidada é o FAD (neutra), e a forma reducida captou dous hidróxenos é o FADH2 (os dous H están unidos á molécula e ningún se desprende como H+, como sucedía no coencima similar NADH).

A molécula está formada por:

  • un residuo de riboflavina (vitamina B2), que consta do sistema de tres aneis da isoaloxazina unido por enlace carbono-nitróxeno ao azucre-alcohol ribitol, polo cal se une ao resto da molécula.
  • unha molécula do nucleótido ADP, que se une polo seu último fosfato ao ribitol da riboflavina.

En realidade a riboflavina non é tecnicamente un nucleótido, polo que o nome flavín adenín dinucleótido (ou dinucleótido de flavina e adenina) pode considerarse pouco exacto, aínda que é o usado correntemente.[1]


Mecanismo de acción[editar | editar a fonte]

O FAD (a forma totalmente oxidada ou forma quinona) pode aceptar dous electróns e dous protóns (dous átomos de hidróxeno completos) doutras moléculas (as cales se oxidarán) pasando el á súa forma reducida FADH2. Os hidróxenos cedidos ou captados únense a dous nitróxenos dos aneis de isoaloxazina. O FAD ten un sistema de aneis aromático, pero o FADH2, ao recibir os dous H e redistribuírense os dobres enlaces nos aneis, non ten xa un anel de tipo aromático. Isto significa que o FADH2 ten significativamente unha enerxía maior, ao non presentar a estabilización que lle dá a estrutura aromática ao FAD. O FADH2 é unha molécula que transporta enerxía, porque, cando se oxida, recupera a aromaticidade e libera enerxía.

FAD FADH2 equlibrium.png

Funcións[editar | editar a fonte]

A principal función do FADH2 en eucariotas é transportar electróns de alta enerxía á cadea de transporte de electróns para que contribúan á formación de enerxía na fosforilación oxidativa. O FAD é un grupo prostético do complexo encimático succinato deshidroxenase (complexo II), que intervén no ciclo de Krebs e na cesión de electróns á cadea respiratoria, e que oxida o succinato a fumarato na oitava reacción do ciclo de Krebs.

succinato + E-FAD fumarato + E-FADH2

Ao oxidarse o succinato, o FAD recolle os dous electróns de alta enerxía e dous protóns e pasa a FADH2, o cal os cede á cadea de transporte electrónico e reverte a FAD. O FAD non cede os electróns ao inicio da cadea de transporte electrónico, senón ao coencima Q, polo que se salta un lugar de bombeo de protóns da cadea e, como resultado, produce na fosforilación oxidativa só unhas 1,5 moléculas de ATP (ou dúas segundo outros) por cada FADH2 [2] (o NADH produce máis porque entra ao principio da cadea).

Ademais do ciclo de Krebs, outra fonte metabólica importante do FADH2 é a beta-oxidación dos ácidos graxos, na que o FAD serve de coencima para a acil-CoA deshidroxenase.

As oxidorredutases que usan o FAD como transportador de electróns denomínanse flavoproteínas. Hai moitas flavoproteínas que forman parte de complexos encimáticos como a xa mencionada succinato deshidroxenase, ou a alfa-cetoglutarato deshidroxenase e un compoñente do complexo da piruvato deshidroxenase. Algunhas flavoproteínas teñen o nucleótido flavínico similar FMN.

Galería de imaxes[editar | editar a fonte]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Metzler DE, (2001) Biochemistry. The chemical reactions of living cells, 2nd edition, Harcourt, San Diego
  2. Stryer, (2006) Biochemistry

Véxase tamén[editar | editar a fonte]