Ribonuclease

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
(Redirección desde «ARNase»)
Ribonuclease
Identificadores
SímboloRibonuclease
PfamPF00545
InterProIPR000026
SCOPe1brn / SUPFAM

As ribonucleases (xeralmente abreviado como RNases) son un tipo de encimas nucleases que catalizan a degradación do ARN en pequenos fragmentos. As ribonucleases poden dividirse en endorribonucleases e exorribonucleases, segundo ataquen ao ARN en puntos interiores ou polos extremos, respectivamente, e comprenden varias subclases dentro das clases de encimas EC 2.7 (encimas fosforolíticos) e 3.1 (encimas hidrolíticos).[1]

Función[editar | editar a fonte]

Todos os organismos estudados conteñen moitas RNases de moi diversas clases, o que indica que a degradación do ARN é un proceso moi antigo e importante. Ademais de eliminaren o ARN celular que xa non se necesita, as RNases xogan un papel fundamental na maduración de todos as moléculas de ARN, tanto dos ARN mensaxeiros que levan información xenética para fabricar proteínas, coma dos ARNs non codificantes que actúan en varios procesos celulares. Ademais, os sistemas de degradación de ARN activos son a primeira defensa contra os ARN víricos, e proporcionan a maquinaria subxacente para estratexias inmunes celulares máis avanzadas como a interferencia de ARN (RNAi).

Algunhas células tamén segregan grandes cantidades de RNases non específicas como a A e a T1. As RNases son, por tanto, extremadamente comúns, o que fai que os ARN da célula teñan unha vida media moi curta se non están nun ambiente protexido. Cómpre salientar que todos os ARNs celulares están protexidos da actividade RNase por medio de varias estratexias como a presenza do cap (carapucha) no extremo 5', e a poliadenilación no extremo 3', e o pregamento con proteínas formando complexos ribonucleoproteicos (RNP).

Outro mecanismo de protección é o inhibidor da ribonuclease (RI), que pode ser moi abundante na célula e constitúe unha fracción relativamente grande das proteínas celulares (~0,1%) en certos tipos celulares. O RI únese a certas ribonucleases coa máxima afinidade atopada nunha interacción proteína-proteína (a constante de disociación do complexo RI-RNase A é de ~20 fM en condicións fisiolóxicas). O RI utilízase na maioría dos laboratorios que estudan o ARN para protexer as súas mostras da degradación por parte de RNases presentes no ambiente.

De xeito similar ao que fan os encimas de restrición, que clivan secuencias moi específicas de ADN bicatenario, algunhas endorribonucleases recentemente clasificadas recoñecen e clivan secuencias específicas de ARNs monocatenarios.

As RNases xogan un papel fundamental en moitos procesos biolóxicos, como a anxioxénese e a autoincompatibilidade das plantas anxiospermas. Ademais, propúxose que as RNases en sistemas toxina-antitoxinas procarióticos funcionan como loci de estabilidade de plásmidos, e como elementos de resposta ao estrés cando están presentes no cromosoma.[2]

Clasificación[editar | editar a fonte]

Principais tipos de endorribonucleases[editar | editar a fonte]

Estrutura da RNase A.
  • Número EC 3.1.27.5: A RNase A é unha RNase que se utiliza comunmente en investigación. A RNase A (por exemplo a ribonuclease A pancreática bovina: PDB - 2AAS) é un dos encimas máis resistentes no uso común dos laboratorios; un método de illala é ferver un extrcto celular cru ata que todos os encimas se desnaturalizan menos a RNase A, que é a máis resistente. É específica para ARNs monocatenarios. Cliva (corta) o extremo 3' de residuos C e U non apareados, formando finalmente un produto fosforilado no extremo 3' por medio dun intermediato de monofosfato 2',3'-cíclico.[3]
  • Número EC 3.1.26.4: A RNase H é unha ribonuclease que cliva o ARN nos dúplex ADN/ARN para producir ADN monocatenario (ssDNA). A RNase H é unha endonuclease non específica e cataliza a clivaxe de ARN por medio dun mecanismo hidrolítico, axudado por un ión metálico divalente unido ao encima. A RNase H orixina un produto fosforilado no extremo 5'.
  • Número EC 3.1.??: A RNase I cliva os extremos 3' de ARNs monocatenarios (ssRNA) en todos os enlaces dinucleótidos deixando extremos 5'-hidroxilo e 3'-fosfato, por medio dun intermediato monofosfato 2',3'-cíclico.
  • Número EC 3.1.26.3: A RNase III é un tipo de ribonuclease que en procariotas cliva o ARNr (o de 16S e o de 23S) a partir dun operón de ARN policistrónico transcrito. Tamén inclúe as familias de encimas Drosha e Dicer, que interveñen na maduración do miARN, implicado na interferencia de ARN.
  • Número EC 3.1.26.-??: A RNase L é unha nuclease inducida polo interferón que, cando se activa, destrúe todos os ARN da célula.
  • Número EC 3.1.26.5: A RNase P é un tipo de ribonuclease peculiar porque funciona como ribozima, é dicir, como un ARN que actúa como catalizador do mesmo modo que os encimas. A súa función é cortar unha secuencia extra (ou precursora) nas moléculas de ARNt. A RNase P é un dos dous ribozimas coñecidos de múltiple recambio (turnover) da natureza (o outro é o ribosoma). Descubriuse recentemente unha forma da RNase P que é unha proteína e non contén ARN.[4]
  • Número EC 3.1.??: A RNase PhyM é específica de secuencia para ARNs monocatenarios. Cliva extremos 3' de residuos de A e U non apareados.
  • Número EC 3.1.27.3: A RNase T1 é específica de secuencia para ARNs monocatenarios. Cliva extremos 3' de residuos de G non apareados.
  • Número EC 3.1.27.1: A RNase T2 é específica de secuencia para ARNs monocatenarios. Cliva extremos 3' dos 4 residuos nucleotídicos, pero preferentemente de A.
  • Número EC 3.1.27.4: A RNase U2 é específica de secuencia para ARNs monocatenarios. Cliva extremos 3' de residuos de A non apareados.
  • Número EC 3.1.27.8: A RNase V1 non é específica de secuencia para ARNs bicatenarios. Cliva residuos de nucleótidos apareados.
  • Número EC 3.1.27.8: A RNase V.

Principais tipos de exorribonucleases[editar | editar a fonte]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. ↑ D'Alessio G and Riordan JF, eds. (1997) Ribonucleases: Structures and Functions, Academic Press.
  2. ↑ Gerdes K, Christensen SK and Lobner-Olesen A (2005). "Prokaryotic toxin-antitoxin stress response loci". Nat. Rev. Microbiol. (3): 371–382.
  3. ↑ Cuchillo, C. M.; Nogués, M. V.; Raines, R. T. (2011). "Bovine pancreatic ribonuclease: Fifty years of the first enzymatic reaction mechanism". Biochemistry 50: 7835–7841. PMC 3172371. PMID 21838247. 
  4. ↑ J. Holzmann, P. Frank, E. Löffler, K. Bennett, C. Gerner & W. Rossmanith (2008). "RNase P without RNA: Identification and functional reconstitution of the human mitochondrial tRNA processing enzyme". Cell 135 (3): 462–474. PMID 18984158. doi:10.1016/j.cell.2008.09.013. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]

Traído desde «https://gl.wikipedia.org/w/index.php?title=Ribonuclease&oldid=5197692»