Tapasina

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Saltar ata a navegación Saltar á procura
TAPBP
Identificadores
Símbolo TAPBP
Símbolos alt. NGS17, TAPA, TPN, TPSN, proteína de unión á TAP (tapasina), proteína de unión a TAP
Entrez 6892
OMIM 601962
RefSeq NP_003181
UniProt O15533
Outros datos
Locus Cr. 6 ( 33.3 – 33.31 Mb)

A tapasina ou glicoproteína asociada a TAP ou TAPBP é unha proteína[1][2] que nos humanos está codificada polo xene TAPBP do cromosoma 6.[3]

Función[editar | editar a fonte]

O xene TAPBP codifica unha glicoproteína transmembrana que media na interacción entre moléculas do complexo maior de histocompatibilidade de clase I acabadas de ensamblar e o transportador asociado co procesamento de antíxenos (TAP), que é necesario para o transporte de péptidos antixénicos a través da membrana do retículo endoplasmático. Esta interacción facilita un óptimo cargamento do péptido na molécula do MHC de clase I. Poden unirse ata catro complexos do MHC de clase I e tapasina a unha soa molécula de TAP. A tapasina contén un motivo C-terminal de dobre lisina (KKKAE) que se sabe que mantén as proteínas de membrana no retículo endoplasmático. Nos humanos, o xene da tapasina encóntrase dentro do complexo maior de histocompatibilidade no cromosoma 6. O empalme alternativo orixina tres variantes de transcrición que codifican diferentes isoformas.[3]

A tapasina é unha molécula procesadora de antíxenos presente no lume do retículo endoplasmático. Xoga un importante papel na maduración das moléculas MHC de clase I no lume do retículo endoplasmático. A tapasina é un compoñente do complexo de cargamento do péptido, e pode encontrarse asociada a moléuclas MHC de clase I despois de que a cadea pesada do MHC de clase I se asociou coa β2 microglobulina. O complexo de cargamento do péptido consta de TAP, tapasina, a MHC de clase I, calreticulina e ERp57. A tapasina recruta moléculas de MHC de clase I ao transportador de péptidos TAP, e tamén potencia o cargamento da MHC de clase I con péptidos de alta afinidade. Despois do cargamento das MHC de clase I con este ligando de alta afinidade, a interacción entre a tapasina e o MHC de clase I desaparece.[4]

Interaccións[editar | editar a fonte]

A tapasina presenta interaccións con:

Notas[editar | editar a fonte]

  1. Sadasivan B, Lehner PJ, Ortmann B, Spies T, Cresswell P (August 1996). "Roles for calreticulin and a novel glycoprotein, tapasin, in the interaction of MHC class I molecules with TAP". Immunity 5 (2): 103–14. PMID 8769474. doi:10.1016/S1074-7613(00)80487-2. 
  2. Li S, Sjögren HO, Hellman U, Pettersson RF, Wang P (August 1997). "Cloning and functional characterization of a subunit of the transporter associated with antigen processing". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 94 (16): 8708–13. PMC 23091. PMID 9238042. doi:10.1073/pnas.94.16.8708. 
  3. 3,0 3,1 "Entrez Gene: TAPBP TAP binding protein (tapasin)". 
  4. Zhang Y, Williams DB (2006). "Assembly of MHC class I molecules within the endoplasmic reticulum". Immunologic Research 35 (1-2): 151–62. PMID 17003517. doi:10.1385/IR:35:1:151. 
  5. 5,0 5,1 Paulsson KM, Kleijmeer MJ, Griffith J, Jevon M, Chen S, Anderson PO, Sjogren HO, Li S, Wang P (May 2002). "Association of tapasin and COPI provides a mechanism for the retrograde transport of major histocompatibility complex (MHC) class I molecules from the Golgi complex to the endoplasmic reticulum". The Journal of Biological Chemistry 277 (21): 18266–71. PMID 11884415. doi:10.1074/jbc.M201388200. 
  6. Raghuraman G, Lapinski PE, Raghavan M (November 2002). "Tapasin interacts with the membrane-spanning domains of both TAP subunits and enhances the structural stability of TAP1 x TAP2 Complexes". The Journal of Biological Chemistry 277 (44): 41786–94. PMID 12213826. doi:10.1074/jbc.M207128200. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]

Bibliografía[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]