Proteína carrexadora de acilos

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Proteína carrexadora de acilos/peptidilos
A proteína carrexadora de acilos da actinorrodina policétido sintase da bacteria Streptomyces coelicolor - PDB 2AF8
Identificadores
SímboloACP-like_sf
PfamPF00550
Pfam clanCL0314
InterProIPR036736
PROSITEPDOC00012
CATH1nq4
SCOPe1nq4 / SUPFAM

A proteína carrexadora de acilos (ACP polas súas siglas en inglés de acyl carrier protein), tamén chamada proteína portadora de acilos ou proteína transportadora de acilos,[1][2][3] é un cofactor da maquinaria de biosíntese de ácidos graxos e de policétidos.[4] En ambos os casos, a cadea en crecemento está unida á ACP por medio dun tioéster derivado do tiol distal do resto 4'-fosfopanteteína. É unha das proteinas máis abundantes nas células de Escherichia coli, presente tamén nos animais.

Estrutura[editar | editar a fonte]

As ACPs son proteínas pequenas cargadas negativamene que teñen un feixe de hélices α cun alto grao de semellanza estrutural e en secuencia de aminoácidos. Resolvéronse as estruturas de varias ACPs usando técnicas de RMN e cristalografía. As ACPs están relacionadas en estrutura e mecanismo coas proteínas carrexadoras (ou portadoras) de peptidilos (PCP) das péptido non ribosómico sintases.[5][6][7][8]

Biosíntese[editar | editar a fonte]

Despois da expresión da apoproteína inactiva ou apo ACP, un residuo de 4'-fosfopanteteína únese a un residuo de serina da ACP. Este acoplamento está mediado pola proteína carrexadora de acilos sintase (ACPS), unha 4'-fosfopanteteinil transferase. A 4'-fosfopanteteína é un grupo prostético de varias ACPs, incluíndo as ACPs das ácido graxo sintases, as ACPs das policétido sintases, as proteínas carrexadoras de peptidilos (PCP), xunto coas proteínas carrexadoras de arilos (ArCP) das péptido non ribosómico sintetases (NRPS).

A ACP do complexo da ácido gaxo sintetase citosólica animal está situada no centro do sistema e a ela vanse unindo covalentemente os intermediarios da sintese dos ácidos graxos. É unha proteína de só uns 9.000 Da, comparada cos 400.000 Da de todo o complexo. O seu grupo prostético é a 4'-fosfopanteteína, que está unida covalentemente a unha serina da ACP e ten un grupo -SH, onde se unen os acilos. Os intemediarios acilo esterificanse coa ACP durante a construción da cadea hidrocarbonada do ácido graxo. Os grupos acilo van pasando dun sitio activo do complexo encimático ao seguinte. O primeiro grupo acilo que se une á panteteína da ACP é un malonilo (procedente do malonil-CoA), pero despois o complexo encimático vaille pasando sucesivos grupos acetilo (procedentes do acetil-CoA), que se unen ao malonilo agrandando a cadea ata que estea terminada despois de varios pasos e modificacións.[2]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. BUSCatermos proteína portadora de acilos
  2. 2,0 2,1 Lehninger. Principios de Bioquímica. Omega. 1988. Páxina 584. ISBN 84-2820738-0. "Proteína transportadora de acilo" (ACP).
  3. Passei direto. Biossíntese de ácidos graxos. "Proteína carreadora de acila"
  4. Cronan, John E. (2014). "The Chain-Flipping Mechanism of ACP (Acyl Carrier Protein)-Dependent enzymes Appears Universal". Biochemical Journal 460 (2): 157–163. PMID 24825445. doi:10.1042/BJ20140239. 
  5. Roujeinikova A, Baldock C, Simon WJ, Gilroy J, Baker PJ, Stuitje AR, Rice DW, Slabas AR, Rafferty JB (xuño de 2002). "X-ray crystallographic studies on butyryl-ACP reveal flexibility of the structure around a putative acyl chain binding site". Structure (Londres, England) 10 (6): 825–35. PMID 12057197. doi:10.1016/s0969-2126(02)00775-x. 
  6. Crawford JM, Vagstad AL, Ehrlich KC, Udwary DW, Townsend CA (xullo de 2008). "Acyl-carrier protein-phosphopantetheinyltransferase partnerships in fungal fatty acid synthases". ChemBioChem 9 (10): 1559–63. PMC 3189688. PMID 18551496. doi:10.1002/cbic.200700659. 
  7. Volkman BF, Zhang Q, Debabov DV, Rivera E, Kresheck GC, Neuhaus FC (xullo de 2001). "Biosynthesis of D-alanyl-lipoteichoic acid: the tertiary structure of apo-D-alanyl carrier protein". Biochemistry 40 (27): 7964–72. PMID 11434765. doi:10.1021/bi010355a. 
  8. Weber T, Baumgartner R, Renner C, Marahiel MA, Holak TA (abril de 2000). "Solution structure of PCP, a prototype for the peptidyl carrier domains of modular peptide synthetases". Structure 8 (4): 407–18. PMID 10801488. doi:10.1016/s0969-2126(00)00120-9. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]