Saltar ao contido

Membrana bacteriana externa

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Estrutura da envoltura bacteriana gramnegativa.
Ensamblaxe do lipopolisacárido, relacionado co LptC
Identificadores
SímboloLptC
PfamPF06835
Pfam clanCL0259
InterProIPR010664
Ensamblaxe do lipopolisacárido
Identificadores
SímboloLptE
PfamPF04390
InterProIPR007485
TCDB1.B.42
OPM superfamily412
OPM protein4q35

A membrana externa bacteriana encóntrase en bacterias gramnegativas. A súa composición é distinta da que ten a membrana plasmática interna; entre outras cousas, a capa externa da bicapa lipídica da membrana externa de moitas bacterias gramnegativas ten un lipopolisacárido complexo, cuxa porción lipidica actúa como endotoxina e nalgunhas bacterias como Escherichia coli está ligada o peptidoglicano da parede pola lipoproteína de Braun.

Nesta capa poden encontrarse porinas[1] e outras proteínas da membrana externa, moitas relacionadas coa virulencia da bacteria.

Importancia clínica

[editar | editar a fonte]

Se o lípido A, que forma parte do lipopolisacárido, entra no sistema circulatorio causa unha reacción tóxica ao activar o receptor de tipo Toll TLR 4. O lípido A é moi patóxeno e non inmunoxénico. Porén, o compoñente polisacárido é moi inmunoxénico, pero non patóxeno, causando unha resposta agresiva do sistema inmunitario. O paciente terá febre, alta frecuencia respiratoria e baixa presión arterial. Isto pode orixinar un choque endotóxico, que pode ser mortal. Da membrana externa bacterina despréndense vesículas da membrana externa en cultivos e tamén en tecidos animais na interface hóspede-patóxeno, implicadas na translocación de sinais bioquímicas de microbios gramnegativos ás células diana do hóspede.

Bioxénese

[editar | editar a fonte]

A bioxénese da membrana externa require que se transporten cada un dos compoñentes desde o lugar de síntese ao seu destino final fóra da membrana interna cruzando compartimentos hidrófilos e hidrófobos. A maquinaria e a fonte de enerxía que impulsa este proceso non se comprenden aínda totalmente. I LPS consta de antíxeno O, oligosacárido do núcleo e lípido A. O residuo lípido A-núcleo e as unidades repetidas do antíxeno O sintetízanse na cara citoplasmática da membrana interna e expórtanse separadamente por medio de dous sistemas de transporte independentes, concretamente, o transportador do antíxeno O Wzx (RfbX) e o transportador de casete de unión ao ATP (ABC) MsbA que leva o residuo do lípido A-núcleo desde a folla interna á folla externa da bicapa lipídica da membrana interna.[2][3][4][5][6] As unidades repetidas do antíxeno O son despois polimerizadas no periplasma pola polimerase Wzy e ligadas ao residuo do lípido A-núcleo pola ligase WaaL.[7][8]

A maquinaria de trransporte do LPS está composta polas proteínas LptA, LptB, LptC, LptD e LptE. Isto está apoiado no feito de que a depleción de calquera destas proteínas bloquea a vía de ensamblaxe do LPS e orixina defectos moi similares na bioxénese da membrana externa. Ademais, a localización de polo menos unha destas cinco proteinas en cada compartimento celular suxire un modelo sobre como se organiza a vía de ensamblaxe do LPS e como se ordena no espazo.[8]

A proteína LptC é necesaria para a translocación do lipopolisacárido (LPS) desde a membrana interna á externa.[8] A LptE forma un complexo coa LptD, que está implicado na ensamblaxe do LPS na folla externa da membrana externa e é esencial para a bioxénese da envoltura.[8][9][10]

  1. van der Ley P, Heckels JE, Virji M, Hoogerhout P, Poolman JT (setembro de 1991). "Topology of outer membrane porins in pathogenic Neisseria spp". Infection and Immunity 59 (9): 2963–71. PMC 258120. PMID 1652557. doi:10.1128/IAI.59.9.2963-2971.1991. 
  2. Feldman MF, Marolda CL, Monteiro MA, Perry MB, Parodi AJ, Valvano MA (decembro de 1999). "The activity of a putative polyisoprenol-linked sugar translocase (Wzx) involved in Escherichia coli O antigen assembly is independent of the chemical structure of the O repeat". J. Biol. Chem. 274 (49): 35129–38. PMID 10574995. doi:10.1074/jbc.274.49.35129. 
  3. Liu D, Cole RA, Reeves PR (abril de 1996). "An O-antigen processing function for Wzx (RfbX): a promising candidate for O-unit flippase". J. Bacteriol. 178 (7): 2102–7. PMC 177911. PMID 8606190. doi:10.1128/jb.178.7.2102-2107.1996. 
  4. Doerrler WT, Reedy MC, Raetz CR (abril de 2001). "An Escherichia coli mutant defective in lipid export". J. Biol. Chem. 276 (15): 11461–4. PMID 11278265. doi:10.1074/jbc.C100091200. 
  5. Polissi A, Georgopoulos C (xuño de 1996). "Mutational analysis and properties of the msbA gene of Escherichia coli, coding for an essential ABC family transporter". Mol. Microbiol. 20 (6): 1221–33. PMID 8809774. doi:10.1111/j.1365-2958.1996.tb02642.x. 
  6. Zhou Z, White KA, Polissi A, Georgopoulos C, Raetz CR (maio de 1998). "Function of Escherichia coli MsbA, an essential ABC family transporter, in lipid A and phospholipid biosynthesis". J. Biol. Chem. 273 (20): 12466–75. PMID 9575204. doi:10.1074/jbc.273.20.12466. 
  7. Raetz CR, Whitfield C (2002). "Lipopolysaccharide endotoxins". Annu. Rev. Biochem. 71: 635–700. PMC 2569852. PMID 12045108. doi:10.1146/annurev.biochem.71.110601.135414. 
  8. 8,0 8,1 8,2 8,3 Sperandeo P, Lau FK, Carpentieri A, De Castro C, Molinaro A, Deho G, Silhavy TJ, Polissi A (xullo de 2008). "Functional analysis of the protein machinery required for transport of lipopolysaccharide to the outer membrane of Escherichia coli". J. Bacteriol. 190 (13): 4460–9. PMC 2446812. PMID 18424520. doi:10.1128/JB.00270-08. 
  9. Wu T, McCandlish AC, Gronenberg LS, Chng SS, Silhavy TJ, Kahne D (agosto de 2006). "Identification of a protein complex that assembles lipopolysaccharide in the outer membrane of Escherichia coli". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 103 (31): 11754–9. Bibcode:2006PNAS..10311754W. PMC 1544242. PMID 16861298. doi:10.1073/pnas.0604744103. 
  10. Bos MP, Tefsen B, Geurtsen J, Tommassen J (xuño de 2004). "Identification of an outer membrane protein required for the transport of lipopolysaccharide to the bacterial cell surface". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101 (25): 9417–22. Bibcode:2004PNAS..101.9417B. PMC 438991. PMID 15192148. doi:10.1073/pnas.0402340101. 

Este artigo incorpora textos en dominio público procedentes de Pfam e InterPro IPR007485

Este artigo incorpora textos en dominio público procedentes de Pfam e InterPro IPR010664