Lipoproteína de Braun
A lipoproteína de Braun (tamén chamada BLP, Lpp, ou lipoproteína da mureína), que se encontra nas paredes celulares de bacterias gramnegativas, é unha das proteínas de membrana máis abundantes das bacterias. O seu peso molecular é de aproximadamente 7,2 kDa[1]. Únese por unha lisina do seu extremo C-terminal por medio dun enlace covalente a moléculas de ácido diaminopimélico da capa de peptidoglicano,[2] e está incrustada na membrana externa bacteriana pola súa cabeza hidrofóbica (unha cisteína con lípidos unidos). A BLP liga fortemente as dúas capas e proporciona integridade estrutural á membrana externa. A proteína foi caracterizada por V. Braun e colegas.[3]
Características
[editar | editar a fonte]O xene que codifica a lipoproteína de Braun produce inicialmente unha proteína composta de 78 aminoácidos, que inclúe un péptido sinal de 20 aminoácidos no seu extremo amino terminal.[4] A proteína madura pesa 6 kDa.[5] Tres monómeros desta lipoproteína (Lpp) ensámblanse formando un trímero de hélice superenrolada (coiled-coil).[6]
En Escherichia coli hai grandes cantidades desta lipoproteína, que é a proteína máis abundante nesa bacteria.[7] A diferenza doutras lipoproteínas, está ligada covalentemente ao peptidoglicano,[6] de modo que conecta a membrana externa coa capa de peptidoglicano na parede bacteriana. Está ancorada á membrana externa polo seu grupo lipídico amino terminal. En E. coli, un terzo destas lipoproteínas forma un enlace peptídico por medio da cadea lateral da súa lisina carboxilo terminal co ácido diaminopimélico da capa de peptidoglicano.[7][8] O resto das moléculas da lipoproteína de Braun están presentes en forma "libre", xa que non están unidas ao peptidoglicano. A forma libre está exposta sobre a superficie de E. coli.[5]
Funcións
[editar | editar a fonte]A lipoproteína de Braun, xunto con outra lipoproteína chamada Pal, mantén a estabilidade da envoltura celular bacteriana ao unir firmemente a membrana externa ao resto da parede celular.[5]
A lipoproteína de Braun (Lpp) foi proposta como factor de virulencia da bacteria Yersinia pestis, a causante da peste bubónica.[9] Y. pestis necesita a lpp para ter unha supervivencia máxima en macrófagos e mata eficientemente ratos modelo de peste bubónica e peste pneumónica.[10]
Inmunoloxía
[editar | editar a fonte]A lipoproteína de Braun únese ao receptor de recoñecemento de padróns TLR2. A lipoproteína Lpp induce a adhesión de neutrófilos a células endoteliais humanas activando estas últimas.[11]
Notas
[editar | editar a fonte]- ↑ Suzy V. Torti & James T. Park. Lipoprotein of Gram-negative bacteria is essential for growth and division. Nature 263, 323 - 326 (23 September 1976); doi:10.1038/263323a0 [1]
- ↑ Seltmann, Guntram; Holst, Otto (2002). The Bacterial Cell Wall. Berlin: Springer. pp. 81–82. ISBN 3-540-42608-6.
- ↑ Braun, V., Covalent lipoprotein from the outer membrane of Escherichia coli. Biochim. biophys. Acta, 415, 335–377 (1975). PMID 52377.
- ↑ Dramsi S, Magnet S, Davison S, Arthur M (2008). "Covalent attachment of proteins to peptidoglycan". FEMS Microbiology Reviews 32 (2): 307–20. PMID 18266854. doi:10.1111/j.1574-6976.2008.00102.x.
- ↑ 5,0 5,1 5,2 Konovalova A, Silhavy TJ (2015). "Outer membrane lipoprotein biogenesis: Lol is not the end". Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences 370 (1679). PMID 26370942. doi:10.1098/rstb.2015.0030.
- ↑ 6,0 6,1 Kovacs-Simon A, Titball RW, Michell SL (2011). "Lipoproteins of bacterial pathogens". Infection and Immunity 79 (2): 548–61. PMC 3028857. PMID 20974828. doi:10.1128/IAI.00682-10.
- ↑ 7,0 7,1 Silhavy TJ, Kahne D, Walker S (2010). "The bacterial cell envelope". Cold Spring Harbor Perspectives in Biology 2 (5): a000414. PMC 2857177. PMID 20452953. doi:10.1101/cshperspect.a000414.
- ↑ Vollmer, Waldemar (2007). "Structure and biosynthesis of the murein (peptidoglycan) sacculus". En Ehrmann, Michael. The Periplasm ([Online-Ausg.]. ed.). Washington, DC: ASM Press. pp. 198–213. ISBN 9781555813987.
- ↑ Butler T (2009). "Plague into the 21st century". Clinical Infectious Diseases 49 (5): 736–42. PMID 19606935. doi:10.1086/604718.
- ↑ Smiley ST (2008). "Immune defense against pneumonic plague". Immunological Reviews 225: 256–71. PMC 2804960. PMID 18837787. doi:10.1111/j.1600-065X.2008.00674.x.
- ↑ McIntyre TM, Prescott SM, Weyrich AS, Zimmerman GA (2003). "Cell-cell interactions: leukocyte-endothelial interactions". Current Opinion in Hematology 10 (2): 150–8. PMID 12579042. doi:10.1097/00062752-200303000-00009.
