Citocromo d

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Saltar ata a navegación Saltar á procura

O citocromo d é unha proteína encimática cartalizadora de reaccións, que pertence á familia dos citocromos (proteínas transportadoras de electróns). Tamén se coñece co nome de citocromo/hemo a2. Atópase en moitas bacterias aerobias, especialmente cando crecen cunha subministración de oxíxeno limitada. Dúas especies bacterianas ben coñecidas nas que está presente son Escherichia coli e Aerobacter aerogenes.[1]

Funcións xerais[editar | editar a fonte]

Reacción do ubiquinol á ubiquinona.

O citocromo d é, como outras proteínas da súa familia, unha hemoproteína unida a membranas, pero a diferenza dos citocromos a e b, o citocromo d ten un quelato tetrapirrólico de ferro como grupo prostético[2] en vez dun grupo hemo a ou hemo b. É unha proteína dímera, de dúas subunidades (CydA[3] e CydB[4]). Ao mesmo tempo, o citocromo d forma parte da citocromo bd-I oxidase terminal que cataliza a oxidación na que interveñen dous electróns do ubiquinol. Neste proceso oxídase o ubiquinol a ubiquinona, segundo a seguinte reacción na que os H+ pasan a distintos lados da membrana bacteriana:

2 ubiquinol + O2 + 4 H+ = 2 ubiquinona + 2 H2O + 4 H+[5]

Por medio dunha reacción similar tamén cataliza a redución do oxíxeno a auga, que implica 4 electróns.

Citocromo d en complexos proteicos[editar | editar a fonte]

Xeralmente, en complexos proteicos o citocromo d presenta unha banda de absorción de aproximadamente 636 nm ou 638 nm, dependendo da forma do citocromo d. Se está oxidado, a banda ten unha lonxitude de 636 nm, e de 638 nm se está reducido. Normalmente está asociado a certos grupos prostéticos cando se encontra en complexos de múltiples subunidades. É moi difícil a detección do citocromo d como hemocromo Fe(II) piridina en solución alcalina porque a estabilidade nesas condicións é limitada. Se o citocromo d é sacado do complexo proteico e situado en éter que contén do 1 ao 5 % de HCl, ten unha banda de absorción diferente de 603 nm, na forma oxidada.[1]

Citocromo d en Escherichia coli[editar | editar a fonte]

O complexo do citocromo d da bacteria E. coli é un heterodímero que se encontra na bicapa da membrana plasmática bacteriana, onde desempeña unha función de oxidase da cadea respiratoria.[6] O citocromo d presenta dúas subunidades neste organismo (I e II, abreviadas CydA e CydB), que foron analizados por métodos xenéticos incluíndo a fusión de xenes con fosfatase alcalina. Estas fusións realizáronse in vivo e in vitro, e implicaron a utilización do transposón TnphoA no método in vivo. O método in vitro consistía nunha construción. 48 fusións illadas axudaron a determinar as actividades de fosfatase alcalina específicas na célula. A base dos modelos en 2D de cada subunidade foi desenvolvida grazas aos datos obtidos nestas fusións e a información doutras fontes. Tamén se definiu como se pregan estas subunidades na membrana de E. coli, especialmente na interna.[7]

Citocromo d en Azotobacter vinelandii[editar | editar a fonte]

Azotobacter vinelandii é unha bacteria fixadora de nitróxeno, que ten unha alta taxa respiratoria entre os organismos aerobios. Algúns estudos fisiolóxicos postulan que o citocromo d funciona como unha oxidase terminal nas membranas deste organismo, e toma parte no sistema de tansporte de electróns. Caracterizáronse os diferentes xenes das dúas subunidades. Atopouse unha ampla homoloxía coas CydA e CydB de E. coli.[8]

Citocromo bd[editar | editar a fonte]

O citocromo bd é unha tri-hemo oxidase, xa que está composta polos citocromos b558, b595 e d. A súa principal función é a redución do O2 a H2O. Pénsase que utiliza un sitio activo di-hemo, que se forma polos hemos dos citocromos b595 e d. Estes dous citocromos considéranse complexos de alto spin, o cal está directamente relacionado co spin dos seus electróns. Aínda que outras oxidases terminais respiratorias que catalizan a mesma reacción teñen o sitio activo hemo-cobre e usan unha bomba de protóns, o citocromo bd ten un sitio activo con ferro en vez de cobre e non necesita bomba de protóns, xa que pode producir unha forza protón-motriz por si mesmo.[9]

Citocromo cd[editar | editar a fonte]

O citodromo cd1 encóntrase en nitrito redutases disimilatorias presentes en moitas bacterias desnitrificantes, como por exemplo Pseudomonas aeruginosa. A unión do hemo d non é covalente, pero o hemo c está unido covalentemente a polipéptdos.[1]

Notas[editar | editar a fonte]

  1. 1,0 1,1 1,2 "Cytochrome d group". Arquivado dende o orixinal o 08 de setembro de 2017. Consultado o 25 de xullo de 2018. 
  2. Cytochrome d Medical Subject Headings (MeSH) na Biblioteca Nacional de Medicina dos EUA.
  3. Caulobacter crescentus CB15 Enzyme: cytochrome d ubiquinol oxidase subunit I
  4. Caulobacter crescentus CB15 Enzyme: cytochrome d ubiquinol oxidase subunit II
  5. Cytochrome d ubiquinol oxidase subunit 1
  6. Michael J. Miller, Robert B. Gennis. The Cytochrome d Complex Is a Coupling Site in the Aerobic Respiratory Chain of Escherichia coli. The Journal of Biological Chemistry Vol.260 No.26 (1985)
  7. Escherichia coli K-12 substr. MG1655 Transporter: cytochrome bd-I terminal oxidase
  8. Jones CW, Redfearn ER. The cytochrome system of Azotobacter vinelandii. Biochim Biophys Acta. 1967 Sep 6;143(2):340–353
  9. Vitaliy B. Borisov, Michael I. Verkhovsky. Accommodation of CO in the di-heme active site of cytochrome bd terminal oxidase from Escherichia coli. Journal of Inorganic Biochemistry 118 (2013) 65–67

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outrops artigos[editar | editar a fonte]