Acetiltransferase

Na Galipedia, a Wikipedia en galego.
Estrutura química dun grupo acetilo unido ao resto (R) dunha molécula. Este grupo transfírese a outras moléculas en reaccións catalizadas por acetiltransferases.

Unha acetiltransferase (ou transacetilase) é un tipo de encima transferase que transfire un grupo acetilo, nun proceso chamado acetilación. A acetilación serve para crear unha modificación que pode transformar profundamente a funcionalidade dunha molécula, como unha proteína, ao modificar varias propoedades como a hidrofobicidade, solubilidade e atributos de superficie.[1] Estas alteracións poden influír na conformación da proteína e na súa interacción cos substratos, cofactores e outras macromoléculas.[1]

Táboa 1: Exemplos de acetiltransferases
Acetiltransferases Substrato Xene Localización cromosómica Grupo xénico Abreviatura
Histona acetiltransferase Residuos de lisina en histonas[1] HAT1[2] 2q31.1[2] Lisina acetiltransferases[2] HAT
Colina acetiltransferase Colina[3] CHAT[4] 10q11.23[4] ChAT[3]
Serotonina N-acetiltransferase Serotonina AANAT[5] 17q25.1[5] N-Acetiltransferases relacionadas con GCN5[5] AANAT[5]
NatA acetiltransferase N-terminal de varias proteínas a medida que sae do ribosoma NAA15[6] 4q31.1[6] Dominio helicoidal similar ao Armadillo

Contén subunidades de N-alfa-acetiltransferase[6]

NatA[6]
NatB acetiltransferase Péptidos que empezan con Met-Asp/Glu/Asn/Gln[7] NAA25[8] 12q24.13[8] Subunidades de N-alfa-acetiltransferase[8] NatB[8]

Estrutura[editar | editar a fonte]

As predicións da estrutura tridimensional das histona-, colina-, e serotonina acetiltransferases móstranse nas imaxes.

Outro exemplo, neste caso dunha acetiltransferase bacteriana, é a cloranfenicol acetiltransferase, que detoxifica o antibiótico cloranfenicol e dálle á bacteria resistencia ao cloranfenicol.

Notas[editar | editar a fonte]

  1. ↑ 1,0 1,1 1,2 Marmorstein R, Zhou MM (xullo de 2014). "Writers and readers of histone acetylation: structure, mechanism, and inhibition". Cold Spring Harbor Perspectives in Biology 6 (7): a018762. PMC 4067988. PMID 24984779. doi:10.1101/cshperspect.a018762. 
  2. ↑ 2,0 2,1 2,2 Verreault A, Kaufman PD, Kobayashi R, Stillman B (xaneiro de 1998). "Nucleosomal DNA regulates the core-histone-binding subunit of the human Hat1 acetyltransferase". Current Biology 8 (2): 96–108. PMID 9427644. doi:10.1016/s0960-9822(98)70040-5. 
  3. ↑ 3,0 3,1 Kim AR, Rylett RJ, Shilton BH (decembro de 2006). "Substrate binding and catalytic mechanism of human choline acetyltransferase". Biochemistry 45 (49): 14621–14631. PMID 17144655. doi:10.1021/bi061536l. 
  4. ↑ 4,0 4,1 Strauss WL, Kemper RR, Jayakar P, Kong CF, Hersh LB, Hilt DC, Rabin M (febreiro de 1991). "Human choline acetyltransferase gene maps to region 10q11-q22.2 by in situ hybridization". Genomics 9 (2): 396–398. PMID 1840566. doi:10.1016/0888-7543(91)90273-H. 
  5. ↑ 5,0 5,1 5,2 5,3 Coon SL, Mazuruk K, Bernard M, Roseboom PH, Klein DC, Rodriguez IR (maio de 1996). "The human serotonin N-acetyltransferase (EC 2.3.1.87) gene (AANAT): structure, chromosomal localization, and tissue expression". Genomics 34 (1): 76–84. PMID 8661026. doi:10.1006/geno.1996.0243. 
  6. ↑ 6,0 6,1 6,2 6,3 Arnesen T, Van Damme P, Polevoda B, Helsens K, Evjenth R, Colaert N, et al. (maio de 2009). "Proteomics analyses reveal the evolutionary conservation and divergence of N-terminal acetyltransferases from yeast and humans". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 106 (20): 8157–8162. Bibcode:2009PNAS..106.8157A. PMC 2688859. PMID 19420222. doi:10.1073/pnas.0901931106. 
  7. ↑ Hong H, Cai Y, Zhang S, Ding H, Wang H, Han A (abril de 2017). "Molecular Basis of Substrate Specific Acetylation by N-Terminal Acetyltransferase NatB". Structure 25 (4): 641–649.e3. PMID 28380339. doi:10.1016/j.str.2017.03.003. 
  8. ↑ 8,0 8,1 8,2 8,3 Van Damme P, Lasa M, Polevoda B, Gazquez C, Elosegui-Artola A, Kim DS, et al. (xullo de 2012). "N-terminal acetylome analyses and functional insights of the N-terminal acetyltransferase NatB". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 109 (31): 12449–12454. Bibcode:2012PNAS..10912449V. PMC 3412031. PMID 22814378. doi:10.1073/pnas.1210303109. 

Véxase tamén[editar | editar a fonte]

Outros artigos[editar | editar a fonte]

Ligazóns externas[editar | editar a fonte]

Este artigo tan só é un bosquexo
 Este artigo sobre bioloxía é, polo de agora, só un bosquexo. Traballa nel para axudar a contribuír a que a Galipedia mellore e medre.
 Existen igualmente outros artigos relacionados con este tema nos que tamén podes contribuír.
Traído desde «https://gl.wikipedia.org/w/index.php?title=Acetiltransferase&oldid=6684426»